Possedendo un alto grado di selettività, gli enzimi vengono usati dagli organismi viventi per effettuare una grande varietà di reazioni chimiche ad alta velocità; mantengono la loro attività non solo nel microspazio della cellula, ma anche all'esterno del corpo. Gli enzimi sono ampiamente utilizzati in settori come la cottura, la produzione di birra, la vinificazione, il tè, la produzione di pellicce e pelli, la produzione di formaggio, la cottura (per la lavorazione della carne), ecc. Negli ultimi anni, enzimi sono stati utilizzati nell'industria chimica fine per effettuare reazioni di chimica organica quali ossidazione, riduzione, deaminazione, decarbossilazione, disidratazione, condensazione, nonché per la separazione e l'isolamento degli isomeri degli amminoacidi della serie L (miscele racemiche di L- e D-isomeri), che sono usati nell'industria, nell'agricoltura, nella medicina. Padroneggiare i sottili meccanismi di azione degli enzimi fornirà indubbiamente opportunità illimitate per ottenere in grandi quantità e sostanze utili ad alta velocità in laboratorio con una resa quasi del 100%.

Attualmente sta sviluppando una nuova branca della scienza: l'enzimologia industriale, che è la base della biotecnologia. Un enzima attaccato covalentemente ("cucito") a qualsiasi carrier polimerico organico o inorganico (matrice) viene chiamato immobilizzato. La tecnica di immobilizzazione enzimatica consente la soluzione di una serie di problemi chiave di enzimologia: garantire l'elevata specificità dell'azione enzimatica e aumentarne la stabilità, la facilità di manipolazione, la riusabilità, il loro uso nelle reazioni sintetiche nel flusso. L'uso di tale tecnologia nell'industria ha ricevuto il nome di ingegneria enzimatica. Un certo numero di esempi testimonia le enormi possibilità dell'ingegneria ingegneristica in vari settori dell'industria, della medicina e dell'agricoltura. In particolare, la β-galattosidasi immobilizzata attaccata ad una barra di agitazione magnetica viene utilizzata per ridurre la quantità di zucchero del latte nel latte, vale a dire un prodotto che non si spacca nel corpo di un bambino malato con intolleranza al lattosio ereditaria. Il latte trattato in questo modo, inoltre, viene conservato nello stato congelato per molto più tempo e non subisce un ispessimento.

Sono stati sviluppati progetti per ottenere prodotti alimentari dalla cellulosa, trasformandola con l'aiuto di enzimi immobilizzati - cellulasi - in glucosio, che può essere trasformato in un prodotto alimentare - l'amido. Usando la tecnologia enzimatica, in linea di principio, è anche possibile ottenere cibo, in particolare carboidrati, da combustibile liquido (olio), scindendolo in gliceraldeide e quindi con la partecipazione di enzimi per sintetizzare glucosio e amido da esso. Indubbiamente, esiste una grande modellazione futura che utilizza l'enzimologia ingegneristica del processo di fotosintesi, vale a dire processo naturale di fissazione₂; Oltre all'immobilizzazione, questo processo, che è vitale per tutta l'umanità, richiederà lo sviluppo di nuovi approcci originali e l'applicazione di un certo numero di specifici coenzimi immobilizzati.

Tali reazioni hanno trovato impiego nell'industria farmaceutica, ad esempio, nella sintesi del prednisolone anti-reumatico da idrocortisone. Inoltre, possono servire come modello da utilizzare per sintetizzare e ottenere fattori insostituibili, poiché utilizzando enzimi e coenzimi immobilizzati è possibile effettuare in modo direzionale reazioni chimiche coniugate (inclusa la biosintesi di metaboliti insostituibili), eliminando così la carenza di sostanze con difetti metabolici ereditari. Così, con l'aiuto di un nuovo approccio metodologico, la scienza fa i suoi primi passi nel campo della "biochimica sintetica".

Non meno importanti aree di ricerca sono l'immobilizzazione delle cellule e la creazione di metodi di ingegneria genetica (ingegneria genetica) di ceppi industriali di microrganismi - produttori di vitamine e aminoacidi essenziali. Un esempio dell'uso medico della biotecnologia è l'immobilizzazione delle cellule tiroidee per determinare l'ormone tireotropico nei fluidi biologici o negli estratti di tessuto. Il passo successivo è quello di creare un metodo biotecnologico per la produzione di dolci non nutritivi, vale a dire sostituti dello zucchero alimentare, che possono creare una sensazione di dolcezza, senza essere ipercalorici. Una di queste sostanze promettenti è l'aspartame, che è un estere metilico del dipeptide - aspartilfenilalanina. L'aspartame è quasi 300 volte più dolce dello zucchero, è innocuo e si decompone nel corpo in amminoacidi liberi presenti in natura: acido aspartico (aspartato) e fenilalanina. L'aspartame sarà indubbiamente ampiamente usato sia in medicina che nell'industria alimentare (negli USA, ad esempio, viene usato per l'alimentazione dei bambini e viene aggiunto invece dello zucchero alla Coca-Cola). Per la produzione di aspartame mediante tecnologia genetica, è necessario ottenere non solo acido aspartico libero e fenilalanina (precursori), ma anche un enzima batterico che catalizza la biosintesi di questo dipeptide.

Il valore dell'engimologia ingegneristica e delle biotecnologie in generale aumenterà in futuro. Secondo le stime degli specialisti, i prodotti di tutti i processi biotecnologici in chimica, farmaceutica, industria alimentare, medicina e agricoltura, ricevuti entro un anno nel mondo, ammonteranno a decine di miliardi di dollari entro il 2000. Nel nostro paese, entro il 2000, la produzione di L-treonina e vitamina B geneticamente modificati₂. Già dal 1998, la produzione di un certo numero di enzimi, antibiotici, α₁-, β-, γ-interferone; l'insulina e l'ormone della crescita sono sottoposti a studi clinici.

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Applicazione enzimatica

Applicazione enzimatica

Oggi, l'uso di enzimi in vari settori dell'economia è un risultato avanzato. Gli enzimi hanno trovato particolare importanza nell'industria alimentare. Dopotutto, proprio a causa della presenza di enzimi nell'impasto, si verifica l'elevazione e il gonfiore. Come sapete, il test di gonfiamento avviene sotto l'azione del CO dell'anidride carbonica₂, che a sua volta si forma come risultato della decomposizione dell'amido dall'azione dell'enzima amilasi, che è già contenuto nella farina. Ma nella farina di questo enzima non è sufficiente, di solito viene aggiunto. Un altro enzima proteasico che conferisce il glutine all'impasto contribuisce alla ritenzione di anidride carbonica nell'impasto.

Anche la produzione di bevande alcoliche non è completa senza la partecipazione di enzimi. In questo caso, gli enzimi che si trovano nel lievito sono ampiamente utilizzati. Una varietà di birre è ottenuta proprio da varie combinazioni di composti enzimatici complessi. Gli enzimi sono anche coinvolti nella dissoluzione delle precipitazioni nelle bevande alcoliche, per esempio, in modo che la birra non contenga sedimenti.Le proteasi (papaina, pepsina) vengono aggiunte ad esso, che dissolvono i composti proteici precipitati.

La produzione di prodotti a base di latte fermentato, come lo yogurt, si basa sulla conversione chimica del lattosio (cioè zucchero del latte) in acido lattico. Kefir è prodotto in modo simile, ma la caratteristica di produzione è che non prendono solo i batteri dell'acido lattico, ma anche i lieviti. Come risultato del trattamento del lattosio, si forma non solo acido lattico, ma anche alcol etilico. Al ricevimento del kefir, un'altra reazione che è abbastanza utile per il corpo umano si verifica - è l'idrolisi delle proteine, che, come risultato del consumo umano di kefir, contribuisce al suo migliore assorbimento.

La produzione di formaggio è anche associata agli enzimi. Il latte contiene proteine, caseina, che cambia durante una reazione chimica sotto l'azione delle proteasi e, a seguito della reazione, precipita.

Le proteasi sono ampiamente utilizzate per il trattamento di materie prime in pelle. La sua capacità di produrre idrolisi proteica (scomposizione proteica) è ampiamente utilizzata per rimuovere le macchie persistenti dal cioccolato, dalle salse, dal sangue, ecc. Enzima cellulosa - utilizzato nei detergenti. È in grado di rimuovere i "granuli" dalla superficie del tessuto. Una caratteristica importante del lavaggio con polveri contenenti complessi enzimatici interi è che il lavaggio in dovrebbe essere fatto in acqua calda, ma non calda, poiché l'acqua calda per gli enzimi è distruttiva.

L'uso di enzimi in medicina è associato alla loro capacità di guarire le ferite, sciogliendo i coaguli di sangue risultanti. A volte gli enzimi vengono deliberatamente introdotti nell'organismo per attivarli e, a volte a causa dell'eccessiva attività degli enzimi, possono iniettare sostanze che agiscono da inibitori (sostanze che rallentano il flusso delle reazioni chimiche). Ad esempio, sotto l'azione di singoli inibitori, i batteri perdono la loro capacità di moltiplicarsi e crescere.

L'uso di enzimi in medicina è anche associato alla conduzione di varie analisi per determinare le malattie. In questo caso, gli enzimi svolgono il ruolo di sostanze che entrano nell'interazione chimica o promuovono trasformazioni chimiche nei fluidi corporei fisiologici. Di conseguenza, si ottengono determinati prodotti di reazioni chimiche mediante i quali i laboratori riconoscono la presenza di uno o di un altro agente patogeno. Tra questi enzimi e le loro applicazioni, l'enzima glucosio ossidasi è il più noto che consente di determinare la presenza di zucchero nell'urina o nel sangue umano. Inoltre, insieme al marcato, ci sono enzimi che sono in grado di determinare la presenza di alcol nel sangue. Questo enzima si chiama alcol deidrogenasi.

Come separare l'enzima dai prodotti di reazione

Immagina di avere un enzima allo stato liquido, è pronto per una reazione chimica. Ma come separare l'enzima dai prodotti di reazione!? Per tali scopi, vengono utilizzati specificamente catalizzatori solidi, quindi la separazione dei prodotti di reazione non è difficile. Inoltre, nella seconda metà del XX secolo, hanno appreso come attaccare gli enzimi alle sostanze solide - i portatori. Tale processo è chiamato immobilizzazione degli enzimi, cioè la loro immobilità; È diventato ampiamente usato nella reazione catalitica.

Ci sono due modi per attaccare gli enzimi al vettore: il primo metodo è a livello fisico, cioè l'enzima non forma legami chimici con il vettore; il secondo è chimico, rispettivamente, con la formazione di legami chimici. Nel metodo fisico si usa l'adsorbimento (che lega la sostanza alla superficie del corpo). In questo caso, l'enzima è collegato ad un corpo portante solido usando, ad esempio, legami elettrostatici. Ovviamente, un tale innesto enzimatico non è durevole!

In un modo diverso, ci sono metodi fisici che tengono saldamente l'enzima vicino al corriere. Per questo, è necessario che la struttura del vettore sia una specie reticolare, per la quale l'enzima cade e rimane lì. Nel corso di una reazione chimica, i reagenti entrano nel reticolo, sono esposti all'azione dell'enzima, dopo di che i prodotti di reazione lasciano liberamente il reticolo.

Per immobilizzare l'enzima (la sua immobilità), è possibile utilizzare gel, che sono uno dei tipi di sistemi dispersi composti da molte piccole particelle di diverse molecole. Mediante il legame dell'idrogeno, queste particelle sono tenute una accanto all'altra, formando così un reticolo spaziale (o struttura). Se un enzima è contenuto in tale soluzione, viene mantenuto da una tale struttura.

La struttura capace di trattenere gli enzimi in questo modo è polistirolo o fili di nylon. Nel caso dello stretching, il "reticolo" strutturale del materiale si espande e l'enzima penetra liberamente all'interno. Nello stato normale, l'enzima non può lasciare il reticolo, mentre i prodotti di una reazione chimica penetrano liberamente attraverso di esso.

L'immobilizzazione dell'enzima può essere effettuata con mezzi chimici: la proteina enzima è attaccata mediante legame chimico al vettore e all'enzima vicino, formando così intere catene fisse di grandi dimensioni (dall'esterno come una particella solida). Gli enzimi combinati in questo modo nelle reazioni chimiche non si combinano con i prodotti di reazione. Inoltre, la proteina enzima è meno suscettibile alla denaturazione a causa del fatto che perde la sua mobilità eccessiva e, inoltre, in tale stato, gli studi hanno dimostrato che gli enzimi sono difficili da distruggere.

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Dove vengono usati gli enzimi

In agricoltura, gli enzimi sono utilizzati per preparare i mangimi, nonché per migliorare il loro assorbimento da parte degli animali 261 * 266. Sempre più spesso, gli enzimi vengono utilizzati per la preparazione di farmaci, così come in medicina durante la diagnosi. Inoltre, gli enzimi sono utilizzati nella ricerca scientifica, per stabilire la struttura di alcuni composti, in particolare le proteine ​​e NK, la loro biosintesi, per studiare l'organizzazione delle strutture subcellulari, come reagenti analitici e per altri scopi 259.

La produzione e l'uso di enzimi sono sviluppati specialmente in paesi come gli Stati Uniti e il Giappone 271, 272. Ad esempio, negli Stati Uniti nel 1970, sono state prodotte 32 mila tonnellate di preparati enzimatici, più di 120 articoli e in Giappone 50 mila tonnellate di oltre 80 specie. Dei preparati enzimatici totali ottenuti in Giappone nel 1967, il 26% era utilizzato nell'industria alimentare 272, il 23% nell'industria tessile, il 38% nella produzione di mangimi e alimenti per animali, il 4% nell'industria della pelle, il 9% in medicina. Fu rilasciato (in tonnellate): amilasi - 9850, proteasi - 8906, glucosio ossidasi - 2200, lipasi e cellulasi - 100 ciascuno, altri enzimi - 200.

Negli Stati Uniti, insieme all'industria alimentare, una parte significativa degli enzimi passa alla produzione di detergenti (nel 1971 - 34%).

Nell'URSS, l'industria degli enzimi iniziò a essere creata negli anni '30. Soprattutto veloce il suo sviluppo nei paesi della CSI è negli ultimi tempi. 259, 263, 273

I microrganismi sono sempre più utilizzati come materia prima per la produzione di enzimi. Quindi, in Giappone, secondo i dati del 1967, della quantità totale di enzimi prodotti, i preparati da batteri rappresentavano l'80%, dai funghi muffa - 10%, dal lievito - 3%, dalle materie prime animali - 0,2%.

Gli enzimi vengono prodotti sotto forma di preparati contenenti uno o prevalentemente un enzima, oltre a quelli complessi, che includono un numero di enzimi, e i preparati degli stessi enzimi possono avere nomi di marca diversi.

I farmaci più utilizzati sono le preparazioni di enzimi idrolitici, di cui i più importanti sono le amilasi, che svolgono la liquefazione e la saccarificazione dell'amido in diversi substrati. Insieme alle amilasi maltate in vari settori dell'industria alimentare, la produzione di alcol e di birra viene sempre più utilizzata come preparazione di enzimi da funghi e batteri 263, 266, 274. Ad esempio, l'uso dell'amilasi dei funghi nella cottura del pane e nell'industria dell'alcol ha avuto molto successo. Nell'industria tessile, le amilasi batteriche 263, 266 sono state a lungo utilizzate per rimuovere i tessuti.

Preparazioni complesse di enzimi di microrganismi, che includono amilasi, sono utilizzate nell'allevamento di animali, nonché nel trattamento di acque reflue e condutture dell'acqua 261, 263, 271, 272.

Preparati pancreatici contenenti - e -amilasi (diastasi) sono usati in medicina. Si ottengono anche preparazioni medicinali contenenti amilasi di microrganismi, che sono usati per migliorare la digestione in alcune malattie *. In medicina e nell'industria dei profumi, l'uso di una preparazione speciale della diastasi dei funghi ha trovato impiego.

Producono preparati a base di glucoamilasi, che sono utilizzati per produrre glucosio dall'amido nell'industria dell'amido, nella panificazione e in altri settori.

Di carboidrati più comunemente usati è l'invertasi, che converte il saccarosio in glucosio e fruttosio. Viene utilizzato nell'industria dolciaria e nella produzione di liquori, per prevenire la cristallizzazione dei prodotti dovuta all'alta concentrazione di saccarosio. Per lo stesso scopo viene utilizzato il lattosio (abbatte lo zucchero del latte) al ricevimento di gelato, creme e concentrati di latte 266. 272, 275

Fonti e scopi dei principali preparati enzimatici prodotti

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enzimi

Gli enzimi sono un tipo speciale di proteine, che per natura svolge il ruolo di catalizzatori di vari processi chimici.

Questo termine viene costantemente ascoltato, tuttavia, non tutti capiscono cosa sia un enzima o un enzima, cosa funzioni questa sostanza, così come gli enzimi differiscono dagli enzimi e se differiscono per nulla. Tutto questo ora e scoprilo.

Senza queste sostanze, né gli esseri umani né gli animali potrebbero digerire il cibo. E per la prima volta l'umanità ha fatto ricorso all'uso di enzimi nella vita di tutti i giorni più di 5 mila anni fa, quando i nostri antenati impararono a conservare il latte in "piatti" da stomaci. In tali condizioni, sotto l'influenza del caglio, il latte si trasformava in formaggio. E questo è solo un esempio di come un enzima agisce da catalizzatore che accelera i processi biologici. Oggi gli enzimi sono indispensabili nell'industria, sono importanti per la produzione di zucchero, margarine, yogurt, birra, cuoio, tessuti, alcool e persino cemento. Queste sostanze utili sono presenti anche in detergenti e detersivi in ​​polvere - aiutano a rimuovere le macchie a basse temperature.

Storia della scoperta

L'enzima è tradotto dal greco significa "pasta madre". E la scoperta di questa sostanza da parte dell'umanità è dovuta all'olandese Jan Baptista Van Helmont, che visse nel XVI secolo. Un tempo divenne molto interessato alla fermentazione alcolica e nel corso della sua ricerca trovò una sostanza sconosciuta che accelerava questo processo. L'olandese lo ha chiamato fermentum, che significa "fermentazione". Poi, quasi tre secoli dopo, il francese Louis Pasteur, osservando anche i processi di fermentazione, giunse alla conclusione che gli enzimi non sono altro che sostanze della cellula vivente. Dopo qualche tempo, il tedesco Edward Buchner estrasse l'enzima dal lievito e determinò che questa sostanza non è un organismo vivente. Gli ha anche dato il suo nome: "zimaza". Alcuni anni dopo, un altro tedesco, Willy Kühne, suggerì che tutti i catalizzatori proteici venissero divisi in due gruppi: enzimi ed enzimi. Inoltre, ha suggerito di chiamare il secondo termine "lievito", le cui azioni si sono diffuse al di fuori degli organismi viventi. E solo il 1897 mise fine a tutte le dispute scientifiche: si decise di usare entrambi i termini (enzima ed enzima) come sinonimi assoluti.

Struttura: una catena di migliaia di aminoacidi

Tutti gli enzimi sono proteine, ma non tutte le proteine ​​sono enzimi. Come altre proteine, gli enzimi sono composti da aminoacidi. E, cosa interessante, la creazione di ogni enzima passa da cento a un milione di amminoacidi infilati come perle su una corda. Ma questo filo non è mai pari, di solito è curvo centinaia di volte. Pertanto, viene creata una struttura unica tridimensionale per ciascun enzima. Nel frattempo, la molecola dell'enzima è una formazione relativamente grande e solo una piccola parte della sua struttura, il cosiddetto centro attivo, partecipa a reazioni biochimiche.

Ogni amminoacido è legato a un altro tipo specifico di legame chimico e ogni enzima ha una sua sequenza di amminoacidi unica. Circa 20 tipi di sostanze amminiche sono usati per creare la maggior parte di essi. Anche piccoli cambiamenti nella sequenza degli amminoacidi possono cambiare drasticamente l'aspetto e i "talenti" dell'enzima.

Proprietà biochimiche

Sebbene con la partecipazione di enzimi in natura vi è un numero enorme di reazioni, ma possono essere raggruppate in 6 categorie. Di conseguenza, ciascuna di queste sei reazioni procede sotto l'influenza di un certo tipo di enzima.

Reazioni enzimatiche:

1. Ossidazione e riduzione.

Gli enzimi coinvolti in queste reazioni sono chiamati ossidoriduttasi. Ad esempio, possiamo ricordare come l'alcool deidrogenasi converta gli alcoli primari in aldeide.

Gli enzimi che fanno succedere queste reazioni si chiamano transferasi. Hanno la capacità di spostare gruppi funzionali da una molecola all'altra. Ciò accade, per esempio, quando l'alanina aminotransferasi sposta gruppi alfa-amminici tra alanina e aspartato. Inoltre, le transferasi spostano i gruppi fosfato tra ATP e altri composti e i disaccaridi vengono creati dai residui di glucosio.

Le idrolasi coinvolte nella reazione sono in grado di rompere singoli legami aggiungendo elementi di acqua.

1. Creare o eliminare un doppio legame.

Questo tipo di reazione non idrolitica si verifica con la partecipazione di un lyase.

1. Isomerizzazione di gruppi funzionali.

In molte reazioni chimiche, la posizione del gruppo funzionale varia all'interno della molecola, ma la molecola stessa consiste dello stesso numero e tipo di atomi che erano prima dell'inizio della reazione. In altre parole, il substrato e il prodotto di reazione sono isomeri. Questo tipo di trasformazione è possibile sotto l'influenza degli enzimi isomerasi.

1. La formazione di una singola connessione con l'eliminazione dell'elemento dell'acqua.

Idrolasi distruggono il legame aggiungendo acqua alla molecola. Lyasi esegue la reazione inversa, rimuovendo la porzione d'acqua dai gruppi funzionali. Quindi, crea una connessione semplice.

Come lavorano nel corpo?

Gli enzimi accelerano quasi tutte le reazioni chimiche che si verificano nelle cellule. Sono vitali per l'uomo, facilitano la digestione e accelerano il metabolismo.

Alcune di queste sostanze aiutano a rompere le molecole troppo grandi in "pezzi" più piccoli che il corpo può digerire. Altri si legano a molecole più piccole. Ma gli enzimi, in termini scientifici, sono altamente selettivi. Ciò significa che ciascuna di queste sostanze può solo accelerare una reazione specifica. Le molecole con cui gli enzimi "funzionano" sono chiamati substrati. I substrati, a loro volta, creano un legame con una parte dell'enzima chiamata centro attivo.

Esistono due principi che spiegano la specificità dell'interazione di enzimi e substrati. Nel cosiddetto modello key-lock, il centro attivo dell'enzima prende il posto di una configurazione strettamente definita. Secondo un altro modello, entrambi i partecipanti alla reazione, il centro attivo e il substrato, cambiano le loro forme per connettersi.

Indipendentemente dal principio di interazione, il risultato è sempre lo stesso - la reazione sotto l'influenza dell'enzima avviene molte volte più velocemente. Come risultato di questa interazione, nuove molecole sono "nate", che vengono poi separate dall'enzima. Un catalizzatore di sostanze continua a fare il suo lavoro, ma con la partecipazione di altre particelle.

Iper-e ipoattività

Ci sono casi in cui gli enzimi svolgono le loro funzioni con intensità irregolare. L'eccessiva attività provoca una eccessiva formazione del prodotto di reazione e una carenza del substrato. Il risultato è un deterioramento della salute e gravi malattie. La causa dell'iperattività dell'enzima può essere sia una malattia genetica che un eccesso di vitamine o oligoelementi utilizzati nella reazione.

L'ipoattività degli enzimi può persino causare la morte quando, per esempio, gli enzimi non rimuovono le tossine dal corpo o si verifica una deficienza di ATP. La causa di questa condizione può essere anche i geni mutati o, al contrario, l'ipovitaminosi e la carenza di altri nutrienti. Inoltre, la bassa temperatura corporea rallenta in modo simile il funzionamento degli enzimi.

Catalizzatore e non solo

Oggi puoi spesso sentire parlare dei benefici degli enzimi. Ma quali sono queste sostanze da cui dipende la performance del nostro corpo?

Gli enzimi sono molecole biologiche il cui ciclo vitale non è definito da una struttura dalla nascita e dalla morte. Semplicemente lavorano nel corpo fino a quando non si dissolvono. Di norma, ciò avviene sotto l'influenza di altri enzimi.

Nel processo delle reazioni biochimiche, non diventano parte del prodotto finale. Quando la reazione è completa, l'enzima lascia il substrato. Dopo di ciò, la sostanza è pronta per tornare al lavoro, ma su una diversa molecola. E così continua finché il corpo ha bisogno.

L'unicità degli enzimi è che ognuno di essi esegue solo una funzione assegnata ad esso. Una reazione biologica si verifica solo quando l'enzima trova il substrato giusto per esso. Questa interazione può essere confrontata con il principio di funzionamento della chiave e del blocco - solo gli elementi correttamente selezionati saranno in grado di "lavorare insieme". Un'altra caratteristica: possono funzionare a basse temperature e pH moderato, e poiché i catalizzatori sono più stabili di qualsiasi altro prodotto chimico.

Gli enzimi come catalizzatori accelerano i processi metabolici e altre reazioni.

Di regola, questi processi consistono in alcune fasi, ognuna delle quali richiede il lavoro di un certo enzima. Senza questo, il ciclo di conversione o accelerazione non può essere completato.

Forse il più noto di tutte le funzioni degli enzimi è il ruolo di un catalizzatore. Ciò significa che gli enzimi combinano le sostanze chimiche in modo tale da ridurre i costi energetici richiesti per una più rapida formazione del prodotto. Senza queste sostanze, le reazioni chimiche procederebbero centinaia di volte più lentamente. Ma le capacità enzimatiche non sono esaurite. Tutti gli organismi viventi contengono l'energia di cui hanno bisogno per continuare a vivere. L'adenosina trifosfato, o ATP, è un tipo di batteria carica che fornisce energia alle cellule. Ma il funzionamento dell'ATP è impossibile senza enzimi. E l'enzima principale che produce ATP è sintetasi. Per ogni molecola di glucosio che viene trasformata in energia, la sintasi produce circa 32-34 molecole di ATP.

Inoltre, gli enzimi (lipasi, amilasi, proteasi) sono attivamente utilizzati in medicina. In particolare, servono come componenti di preparati enzimatici, come Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatina, usati per trattare l'indigestione. Ma alcuni enzimi possono anche influenzare il sistema circolatorio (sciogliere i coaguli di sangue), accelerare la guarigione delle ferite purulente. E anche nelle terapie antitumorali si ricorre anche all'utilizzo di enzimi.

Fattori che determinano l'attività degli enzimi

Poiché l'enzima è in grado di accelerare la reazione molte volte, la sua attività è determinata dal cosiddetto numero di rivoluzioni. Questo termine si riferisce al numero di molecole di substrato (reagente) che 1 molecola di enzima può trasformare in 1 minuto. Tuttavia, ci sono diversi fattori che determinano il tasso di reazione:

Un aumento della concentrazione del substrato porta ad un'accelerazione della reazione. Più molecole della sostanza attiva, più velocemente procede la reazione, poiché sono coinvolti più centri attivi. Tuttavia, l'accelerazione è possibile solo fino all'attivazione di tutte le molecole enzimatiche. Dopodiché, anche l'aumento della concentrazione del substrato non accelera la reazione.

Tipicamente, un aumento della temperatura porta a reazioni più veloci. Questa regola funziona per la maggior parte delle reazioni enzimatiche, ma solo fino a quando la temperatura supera i 40 gradi Celsius. Dopo questo segno, la velocità di reazione, al contrario, inizia a diminuire bruscamente. Se la temperatura scende al di sotto del punto critico, la velocità delle reazioni enzimatiche aumenterà nuovamente. Se la temperatura continua a salire, i legami covalenti si rompono e l'attività catalitica dell'enzima viene persa per sempre.

Anche la velocità delle reazioni enzimatiche è influenzata dal pH. Per ciascun enzima esiste il suo livello ottimale di acidità a cui la reazione è più adeguata. Le variazioni del pH influenzano l'attività dell'enzima e quindi la velocità di reazione. Se i cambiamenti sono troppo grandi, il substrato perde la sua capacità di legarsi al nucleo attivo e l'enzima non catalizza più la reazione. Con il ripristino del livello di pH richiesto, viene ripristinata anche l'attività dell'enzima.

Enzimi per la digestione

Gli enzimi presenti nel corpo umano possono essere divisi in 2 gruppi:

Metabolico "lavoro" per neutralizzare le sostanze tossiche, nonché contribuire alla produzione di energia e proteine. E, naturalmente, accelerare i processi biochimici nel corpo.

Di cosa è responsabile il digestivo è chiaro dal nome. Ma anche qui funziona il principio di selettività: un certo tipo di enzimi riguarda solo un tipo di cibo. Pertanto, per migliorare la digestione, è possibile ricorrere a un piccolo inganno. Se il corpo non digerisce nulla dal cibo, allora è necessario integrare la dieta con un prodotto contenente un enzima in grado di abbattere il cibo difficile da digerire.

Gli enzimi alimentari sono catalizzatori che abbattono il cibo in uno stato in cui il corpo è in grado di assorbire i nutrienti da essi. Gli enzimi digestivi sono di diversi tipi. Nel corpo umano, diversi tipi di enzimi sono contenuti in diverse parti del tubo digerente.

Cavità orale

In questa fase, il cibo è influenzato da alfa-amilasi. Elimina i carboidrati, gli amidi e il glucosio presenti nelle patate, frutta, verdura e altri alimenti.

stomaco

Qui, la pepsina scinde le proteine ​​in uno stato di peptidi e gelatinasi - gelatina e collagene contenuti nella carne.

pancreas

A questo punto, "lavoro":

• la tripsina è responsabile della decomposizione delle proteine;
• alfa chimotripsina - aiuta l'assimilazione delle proteine;
• elastase - abbattere alcuni tipi di proteine;
• nucleasi: aiutano ad abbattere gli acidi nucleici;
• steapsin - promuove l'assorbimento di cibi grassi;
• amilasi - è responsabile per l'assorbimento dell'amido;
• lipasi - abbatte i grassi (lipidi) contenuti nei latticini, noci, oli e carne.

Intestino tenue

Le particelle di cibo "evocano":

• peptidasi: scindono i composti peptidici al livello degli amminoacidi;
• sucrasi: aiuta a digerire zuccheri e amidi complessi;
• maltasi: abbatte i disaccaridi allo stato di monosaccaridi (zucchero di malto);
• lattasi - analizza il lattosio (glucosio contenuto nei prodotti lattiero-caseari);
• lipasi - promuove l'assimilazione di trigliceridi, acidi grassi;
• Erepsin - colpisce le proteine;
• isomaltasi - "funziona" con maltosio e isomaltosio.

Intestino crasso

Qui, le funzioni degli enzimi sono:

• E. coli - è responsabile della digestione del lattosio;
• lattobacilli - influenzano il lattosio e alcuni altri carboidrati.

Oltre a questi enzimi, ci sono anche:

• diastasi - digerisce amido vegetale;
• invertasi - scompone il saccarosio (zucchero da tavola);
• glucoamilasi: trasforma l'amido in glucosio;
• Alfa-galattosidasi: favorisce la digestione di fagioli, semi, prodotti a base di soia, ortaggi a radice e foglie;
• La bromelina, un enzima derivato dall'ananas, promuove la scomposizione di diversi tipi di proteine, è efficace a diversi livelli di acidità, ha proprietà antinfiammatorie;
• La papaina, un enzima isolato dalla papaia cruda, aiuta a scomporre le proteine ​​piccole e grandi ed è efficace su una vasta gamma di substrati e acidità.
• cellulase - rompe la cellulosa, fibra vegetale (non trovata nel corpo umano);
• endoprotease: scinde i legami peptidici;
• estratto di bile bovino - un enzima di origine animale, stimola la motilità intestinale;
• La pancreatina - un enzima di origine animale, accelera la digestione di grassi e proteine;
• Pancrelipase - un enzima animale che promuove l'assorbimento di proteine, carboidrati e lipidi;
• pectinase: scompone i polisaccaridi che si trovano nei frutti;
• fitasi - favorisce l'assorbimento di acido fitico, calcio, zinco, rame, manganese e altri minerali;
• xilanasi - analizza il glucosio dai cereali.

Catalizzatori nei prodotti

Gli enzimi sono fondamentali per la salute perché aiutano il corpo ad abbattere i componenti alimentari in uno stato idoneo per l'uso di sostanze nutritive. L'intestino e il pancreas producono un'ampia gamma di enzimi. Ma oltre a questo, molte delle loro sostanze benefiche che promuovono la digestione si trovano anche in alcuni alimenti.

I cibi fermentati sono quasi la fonte ideale di batteri benefici necessari per una corretta digestione. E in un momento in cui i probiotici della farmacia "funzionano" solo nella parte superiore del sistema digestivo e spesso non raggiungono l'intestino, l'effetto dei prodotti enzimatici è sentito in tutto il tratto gastrointestinale.

Ad esempio, le albicocche contengono una miscela di enzimi utili, tra cui l'invertasi, che è responsabile della decomposizione del glucosio e contribuisce al rapido rilascio di energia.

Una fonte naturale di lipasi (contribuisce alla digestione dei lipidi più veloce) può servire come avocado. Nel corpo, questa sostanza produce il pancreas. Ma per rendere la vita più facile per questo corpo, puoi concederti, ad esempio, con l'insalata di avocado, gustosa e salutare.

Oltre al fatto che una banana è forse la fonte più famosa di potassio, fornisce anche l'amilasi e la maltasi al corpo. L'amilasi si trova anche nel pane, nelle patate, nei cereali. La maltasi contribuisce alla scissione del maltosio, il cosiddetto zucchero di malto, che è rappresentato in abbondanza nella birra e nello sciroppo di mais.

Un altro frutto esotico - l'ananas contiene tutta una serie di enzimi, inclusa la bromelina. E lui, secondo alcuni studi, ha anche proprietà anti-cancro e anti-infiammatorie.

Estremofili e industria

Gli estremofili sono sostanze in grado di mantenere il loro sostentamento in condizioni estreme.

Gli organismi viventi, così come gli enzimi che permettono loro di funzionare, sono stati trovati nei geyser, dove la temperatura è vicina al punto di ebollizione e nel profondo del ghiaccio, così come in condizioni di estrema salinità (Death Valley negli Stati Uniti). Inoltre, gli scienziati hanno trovato enzimi per i quali il livello di pH, come si è scoperto, non è un requisito fondamentale per un lavoro efficace. I ricercatori sono particolarmente interessati agli enzimi estremofili come sostanze che possono essere ampiamente utilizzate nell'industria. Sebbene oggi gli enzimi abbiano già trovato la loro applicazione nell'industria come sostanza biologica ed ecologica. Gli enzimi sono utilizzati nell'industria alimentare, cosmetologia e prodotti chimici domestici.

Inoltre, i "servizi" degli enzimi in questi casi sono meno costosi degli analoghi sintetici. Inoltre, le sostanze naturali sono biodegradabili, il che rende il loro uso sicuro per l'ambiente. In natura, ci sono microrganismi in grado di scindere gli enzimi in singoli amminoacidi, che diventano componenti di una nuova catena biologica. Ma questo, come si suol dire, è una storia completamente diversa.

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Dove vengono usati gli enzimi?

Oggi gli enzimi sono ampiamente utilizzati: industria alimentare e trasformazione, medicina, industria tessile e del cuoio, ecc.

I preparati enzimatici sono ampiamente usati in medicina. Gli enzimi nella pratica medica sono usati come agenti diagnostici (enzimodiagnostici) e terapeutici (enzimoterapici).

L'uso di preparati enzimatici è il miglior stimolatore della crescita della produttività di qualsiasi processo, una condizione per migliorare la qualità del prodotto finale e aumentare la sua produzione dall'unità di materie prime lavorate. Nella panificazione, grazie all'utilizzo della lipossigenasi, al volume, alla porosità, alla dolcezza, alla durata della freschezza, nel negozio di dolciumi, si evita la cristallizzazione del saccarosio

Nell'industria dell'amido, la preparazione di a-amilasi e glucoamilasi accelera il processo di idrolisi enzimatica dell'amido in glucosio con l'ottenimento di sciroppo alimentare di alta qualità, cibo e glucosio medico e altri prodotti. Allo stesso tempo, la resa di glucosio dall'amido di patata trasformato, grano e grano aumenta; la perdita di amido è ridotta; la quantità di proteine ​​nei mangimi da mais di scarto sta aumentando.

Nella vinificazione e nella produzione di succhi di frutta e bacche, i volumi del succo risultante e il suo concentrato aumentano significativamente, si ottiene un alto grado di purificazione dei succhi, che è importante quando si concentra e li si immagazzina nella produzione di bevande analcoliche. Si ottengono anche succhi con sedimento di pectina, che contribuisce all'evacuazione attiva delle sostanze nocive dall'intestino umano.

Nella tecnologia zuccherina, usando il farmaco β-frutto-furanosidasi, si ottiene un alto grado di idrolisi del saccarosio senza ossimetilfurfurico dannoso, che si forma nello sciroppo di glucosio-fruttosio.

minori costi del lavoro e denaro.

Negli Stati Uniti e in Giappone, metà dello zucchero prodotto è già stato sostituito dallo sciroppo di glucosio-fruttosio.

La situazione con l'uso di preparati enzimatici nell'industria del petrolio e dei grassi è ancora peggiore. I risultati positivi dell'utilizzo di un preparato per la lipasi nella produzione di grassi sono noti e il processo viene eseguito a temperatura e pressione ordinarie. Nel frattempo, viene utilizzata la tecnologia che presuppone alte temperature (225 ° C) e pressione (0,3 MPa o più), che è associata alla necessità di catalizzatori e apparecchiature costose, con condizioni non sicure per la sua manutenzione.

Queste direzioni strategiche nelle scienze dello zucchero e del petrolio e del grasso negli istituti di ricerca e formazione industriale non sono state sviluppate, e sarebbe tempo di pensare a quali fabbriche, quando testare determinati preparati enzimatici, a determinare l'efficacia delle loro azioni, a incoraggiare i clienti interessati a condurre la loro attività industriale test e implementazione.

La migliore posizione con la produzione e l'uso di preparati enzimatici nell'industria dell'alcol, dove producono e utilizzano i loro complessi amilo- e proteolitici nel 90% della produzione. La maggior parte del malto viene sostituito dai farmaci, risparmiando le condizioni di semina del grano, riducendo la perdita di amido durante la malta. Tuttavia, non ci sono preparati cellulolitici per l'idrolisi dei gusci di cereali e patate nell'industria. Il loro uso renderebbe possibile aumentare in modo significativo la resa di etanolo ed espandere l'uso di materie prime non convenzionali e risorse secondarie. Sfortunatamente, questa importante area della scienza non viene elaborata.

Nella produzione di birra e bevande analcoliche vengono utilizzati preparati enzimatici complessi (amilo, proteo e cellulosico). A causa di ciò, il consumo di orzo di alte condizioni di semina è ridotto (è sostituito da grano normale), la perdita di amido durante la maltazione è ridotta. Grandi prospettive nell'uso di droghe nel pesce e nelle industrie di carne e latticini. I preparati consentono di ammorbidire i pesci e i prodotti a base di carne, aumentandone qualità, qualità e resa.

Attualmente, i seguenti enzimi sono utilizzati nella produzione tessile:

- Le amilasi vengono utilizzate per rimuovere le medicazioni contenenti amido dai tessuti come parte del pre-trattamento, poiché i suoi residui interferiscono con la successiva tintura. Qui stiamo parlando di un processo quantitativamente significativo, che è stato utilizzato fin dall'inizio della finitura industriale dei materiali tessili e finora ha gareggiato con la rimozione chimico-ossidativa della medicazione.

In questo caso vengono utilizzati farmaci, il cui valore ottimale è impostato a diverse temperature. Le medicazioni sintetiche (alcool polivinilico, acrilati, carbossimetilcellulosa) non sono state ancora rimosse enzimaticamente.

- Le cellulasi vengono utilizzate per la pre-lavorazione superficiale e la post-lavorazione di materiali tessili contenenti cellulosa da fibre sia native che recuperate. L'obiettivo del processo è la distruzione enzimatica delle fibrille di cellulosa direttamente sulla superficie di una sostanza al fine di ottenere effetti ottici e un certo collo o per migliorare le proprietà prestazionali (per ridurre la tendenza al disincrostamento e al peeling). A causa delle tendenze della moda, l'uso della cellulosa è aumentato significativamente negli ultimi anni. Questo trattamento è già correlato ai metodi di finitura standard.

- Le catalasi sono utilizzate per distruggere il perossido di idrogeno che rimane dopo lo sbiancamento, che funge da ostacolo ai processi successivi. A causa dell'uso di enzimi, è possibile rifiutare l'uso di agenti riducenti chimici e, di conseguenza, il lavaggio associato, che riduce significativamente i tempi di processo.

L'attenzione speciale di tecnologi e altri specialisti che elaborano materie prime biologiche è attratta dagli enzimi della prima classe - ossidoriduttasi e la terza - idrolasi. La lavorazione delle materie prime alimentari provoca la distruzione delle cellule del materiale biologico, aumenta l'accesso dell'ossigeno ai tessuti frantumati e crea condizioni favorevoli all'azione delle ossidoriduttasi, e le idrolasi liberate scompongono i principali componenti strutturali della cellula - proteine, lipidi, polisaccaridi ed eteropolisaccaridi.

ossidoreduttasi

1. Polifenolo ossidasi. Questo enzima è conosciuto con vari nomi banali: o-difenolo ossidasi, tirosinasi, fenolasi, catecolasi, ecc. L'enzima può catalizzare l'ossidazione di mono-, di- e polifenoli. Una reazione tipica catalizzata da polifenoli ossidasi è:

A seconda della fonte da cui è isolato l'enzima, la sua capacità di ossidare vari fenoli è diversa. L'azione di questo enzima è associata alla formazione di composti di colore scuro - melanine dall'ossidazione di tirosina dell'amminoacido da ossigeno dell'aria. L'oscuramento di fette di patate, mele, funghi, pesche e altri tessuti vegetali in misura maggiore o completa dipende dall'azione del polifenolo ossidasi. Nell'industria alimentare, il principale interesse per questo enzima è focalizzato sulla prevenzione della colorazione enzimatica da noi considerata, che avviene durante l'essiccazione di frutta e verdura, così come nella produzione di pasta a base di farina con una maggiore attività di polifenoli ossidasi. Questo obiettivo può essere raggiunto disattivando termicamente l'enzima (sbiancamento) o aggiungendo inibitori (NaHSO₃, SO₂, NaCl). Il ruolo positivo dell'enzima si manifesta in alcuni processi enzimatici: ad esempio durante la fermentazione del tè. L'ossidazione dei tannini del tè sotto l'azione del polifenolo ossidasi porta alla formazione di composti di colore scuro e aromatici, che determinano il colore e l'aroma del tè nero.

2. Catalase. Questo enzima catalizza la decomposizione del perossido di idrogeno mediante la reazione:

La catalasi appartiene al gruppo degli enzimi delle emoproteine. Contiene 4 atomi di ferro per una molecola di enzima. La funzione della catalasi in vivo è quella di proteggere la cellula dall'effetto distruttivo del perossido di idrogeno. Una buona fonte per la produzione di catalasi industriali sono colture di microrganismi e fegato di bovini. Catalase trova la sua applicazione nell'industria alimentare quando rimuove l'eccesso H₂oh₂ durante la lavorazione del latte nella produzione del formaggio, dove il perossido di idrogeno viene utilizzato come conservante; insieme alla glucosio ossidasi, è usato per rimuovere l'ossigeno e le tracce di glucosio.

3. Glucosio ossidasi. Questo enzima è una flavoproteina, in cui la proteina è combinata con due molecole di FAD (la forma attiva di vitamina B₂). Ossida il glucosio fino a formare l'acido gluconico e ha una specificità quasi assoluta per il glucosio. L'equazione totale ha la seguente forma:

Preparazioni altamente purificate di glucosio ossidasi sono ottenute da funghi di muffa del genere Aspergillus e Penicillium. I preparati di glucosio ossidasi sono stati utilizzati nell'industria alimentare sia per rimuovere tracce di glucosio che per rimuovere tracce di ossigeno. Il primo è necessario nella lavorazione di prodotti alimentari, la cui qualità e il cui aroma si deteriorano a causa del fatto che contengono zuccheri riduttori; Ad esempio, quando si riceve da uova di polvere di uova secche. Il glucosio durante l'essiccazione e la conservazione della polvere di uova, specialmente a temperature elevate, reagisce facilmente con i gruppi amminici di aminoacidi e proteine. La polvere si scurisce e si formano numerose sostanze con un sapore e un odore sgradevoli. Il secondo è necessario quando si elaborano prodotti in cui la presenza prolungata di piccole quantità di ossigeno porta ad un cambiamento nell'aroma e nel colore (birra, vino, succhi di frutta, maionese). In tutti questi casi, il sistema enzimatico include la catalasi, che decompone H₂oh₂, che è formato dalla reazione del glucosio con l'ossigeno.

3. Lipoxygenase. Questo enzima catalizza l'ossidazione degli acidi grassi polinsaturi ad alto peso molecolare (linoleico e linolenico) con l'ossigeno atmosferico per formare idroperossidi altamente tossici. Di seguito la reazione catalizzata da questo enzima:

La formazione di idroperossidi ciclici è anche possibile secondo il seguente schema:

Tuttavia, la principale quantità di acidi grassi viene convertita in idroperossidi, che hanno forti proprietà ossidanti, e questa è la base per l'uso della lipossigenasi nell'industria alimentare.

La lipossigenasi è diffusa nei semi di soia, frumento e altri cereali, nei semi oleosi e nei legumi, nelle patate, nelle melanzane, ecc. La lipossigenasi svolge un ruolo importante nella maturazione della farina di frumento, associata al miglioramento dei suoi vantaggi di cottura. I prodotti di ossidazione degli acidi grassi formati dall'enzima possono causare l'ossidazione del coniugato di una serie di altri componenti della farina (pigmenti, gruppi SH di proteine ​​del glutine, enzimi, ecc.). Quando ciò accade, la chiarificazione della farina, il rafforzamento del glutine, una diminuzione dell'attività degli enzimi proteolitici e altri cambiamenti positivi. Diversi paesi hanno sviluppato e brevettato metodi per migliorare la qualità del pane, sulla base dell'uso di preparati di lipossigenasi (principalmente farina lipossigenasi di soia). Tutti richiedono un dosaggio molto preciso dell'enzima, dal momento che anche un piccolo sovradosaggio causa un brusco effetto negativo e invece di migliorare la qualità del pane, si deteriora. L'ossidazione intensiva degli acidi grassi liberi da parte della lipossigenasi può essere accompagnata da processi secondari di formazione di sostanze di diversa natura chimica con un gusto e un odore sgradevoli caratteristici del prodotto rancido. Un modo più lieve di influenzare i componenti della farina e dell'impasto è associato all'attivazione della lipossigenasi della farina attraverso alcune variazioni del processo tecnologico. Questo elimina l'effetto del sovradosaggio dell'enzima con l'intero complesso di conseguenze indesiderabili.

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enzimi

La vita di qualsiasi organismo è possibile a causa dei processi metabolici che si verificano in esso. Queste reazioni sono controllate da catalizzatori naturali, o enzimi. Un altro nome per queste sostanze sono gli enzimi. Il termine "enzimi" deriva dal latino fermentum, che significa "lievito". Il concetto è apparso storicamente nello studio dei processi di fermentazione.

Fig. 1 - Fermentazione con lievito - un tipico esempio di reazione enzimatica

L'umanità ha a lungo goduto delle proprietà benefiche di questi enzimi. Ad esempio, per molti secoli, il formaggio è stato ottenuto dal latte con il caglio.

Gli enzimi differiscono dai catalizzatori in quanto agiscono in un organismo vivente, mentre i catalizzatori sono in una natura inanimata. Il ramo della biochimica che studia queste sostanze vitali si chiama Enzimologia.

Proprietà generali degli enzimi

Gli enzimi sono molecole proteiche che interagiscono con varie sostanze, accelerando la loro trasformazione chimica in un certo modo. Tuttavia, non vengono spesi. In ciascun enzima esiste un centro attivo che unisce il substrato e un sito catalitico che avvia una particolare reazione chimica. Queste sostanze accelerano le reazioni biochimiche che si verificano nel corpo senza aumentare la temperatura.

Le principali proprietà degli enzimi:

• specificità: la capacità dell'enzima di agire solo su un substrato specifico, ad esempio la lipasi, sui grassi;
• efficienza catalitica: la capacità delle proteine ​​enzimatiche di accelerare le reazioni biologiche centinaia e migliaia di volte;
• capacità di regolare: in ogni cellula, la produzione e l'attività degli enzimi è determinata da una peculiare catena di trasformazioni che influenza la capacità di queste proteine ​​di essere nuovamente sintetizzate.

Il ruolo degli enzimi nel corpo umano non può essere sottovalutato. A quel tempo, quando avevano appena scoperto la struttura del DNA, è stato detto che un gene è responsabile della sintesi di una proteina, che già definisce alcuni tratti specifici. Ora questa affermazione suona così: "Un gene - un enzima - un segno". Cioè, senza l'attività degli enzimi nella cellula, la vita non può esistere.

classificazione

A seconda del ruolo nelle reazioni chimiche, le seguenti classi di enzimi differiscono:

classi

Caratteristiche speciali

Catalizza l'ossidazione dei loro substrati, trasferendo elettroni o atomi di idrogeno

Partecipa al trasferimento di gruppi chimici da una sostanza all'altra

Divide grandi molecole in quelle più piccole, aggiungendo loro molecole di acqua

Catalizza la scissione dei legami molecolari senza il processo di idrolisi

Attiva la permutazione degli atomi nella molecola

Forma i legami con gli atomi di carbonio usando l'energia ATP.

In vivo, tutti gli enzimi sono divisi in intracellulari ed extracellulari. L'intracellulare comprende, per esempio, enzimi epatici coinvolti nella neutralizzazione di varie sostanze che entrano con il sangue. Si trovano nel sangue quando un organo è danneggiato, il che aiuta nella diagnosi delle sue malattie.

Enzimi intracellulari che sono marker di danno agli organi interni:

• fegato - alanina aminotransferasi, aspartato aminotransferasi, gamma-glutamiltranspeptidasi, sorbitolo deidrogenasi;
• rene - fosfatasi alcalina;
• ghiandola prostatica - fosfatasi acida;
• muscolo cardiaco - lattato deidrogenasi

Gli enzimi extracellulari sono secreti dalle ghiandole nell'ambiente esterno. I principali sono secreti dalle cellule delle ghiandole salivari, dalla parete gastrica, dal pancreas, dall'intestino e sono attivamente coinvolti nella digestione.

Enzimi digestivi

Gli enzimi digestivi sono proteine ​​che accelerano la disgregazione di grandi molecole che costituiscono il cibo. Dividono tali molecole in frammenti più piccoli che sono più facilmente assorbiti dalle cellule. I principali tipi di enzimi digestivi sono le proteasi, le lipasi, le amilasi.

La principale ghiandola digestiva è il pancreas. Produce la maggior parte di questi enzimi, così come le nucleasi che scindono il DNA e l'RNA e le peptidasi coinvolte nella formazione di amminoacidi liberi. Inoltre, una piccola quantità di enzimi risultanti può "processare" una grande quantità di cibo.

La degradazione enzimatica dei nutrienti rilascia energia che viene consumata per i processi metabolici e metabolici. Senza la partecipazione di enzimi, tali processi avvengono troppo lentamente, senza fornire al corpo sufficienti riserve di energia.

Inoltre, la partecipazione di enzimi nel processo di digestione fornisce una ripartizione dei nutrienti alle molecole che possono passare attraverso le cellule della parete intestinale e immettere il sangue.

amilasi

L'amilasi è prodotta dalle ghiandole salivari. Agisce sull'amido alimentare, costituito da una lunga catena di molecole di glucosio. Come risultato dell'azione di questo enzima, si formano aree costituite da due molecole di glucosio collegate, cioè fruttosio e altri carboidrati a catena corta. Successivamente, vengono metabolizzati in glucosio a livello intestinale e da lì vengono assorbiti nel sangue.

Le ghiandole salivari abbattono solo una parte dell'amido. L'amilasi della saliva è attiva per un breve periodo mentre il cibo viene masticato. Dopo essere entrato nello stomaco, l'enzima è inattivato dal suo contenuto acido. La maggior parte dell'amido è già spaccata nel duodeno sotto l'azione dell'amilasi pancreatica, prodotta dal pancreas.

Fig. 2 - L'amilasi inizia a scindere l'amido

I carboidrati corti formati dall'amilasi pancreatica entrano nell'intestino tenue. Qui, usando maltasi, lattasi, sucrasi, destrinasi, vengono scomposti in molecole di glucosio. La cellulosa che non si divide dagli enzimi è portata da un intestino con masse fecali.

proteasi

Proteine ​​o proteine ​​sono una parte essenziale della dieta umana. Per la loro scissione, gli enzimi sono necessari - proteasi. Differiscono nel luogo di sintesi, substrati e altre caratteristiche. Alcuni di loro sono attivi nello stomaco, per esempio, la pepsina. Altri sono prodotti dal pancreas e sono attivi nel lume intestinale. Nella ghiandola stessa, viene rilasciato un precursore inattivo dell'enzima, chimotripsinogeno, che inizia ad agire solo dopo aver mescolato con il contenuto di cibo acido, trasformandosi in chimotripsina. Un tale meccanismo aiuta a evitare l'autolesionismo delle proteasi delle cellule pancreatiche.

Fig. 3 - Scissione enzimatica di proteine

Le proteasi scindono le proteine ​​alimentari in frammenti più piccoli - i polipeptidi. Enzimi - le peptidasi li distruggono in aminoacidi, che vengono assorbiti nell'intestino.

lipasi

I grassi alimentari vengono distrutti dagli enzimi lipasi, anch'essi prodotti dal pancreas. Abbattono le molecole di grasso in acidi grassi e glicerina. Tale reazione richiede la presenza nel lume della bile duodenale formata nel fegato.

Fig. 4 - Idrolisi enzimatica dei grassi

Il ruolo della terapia sostitutiva con il farmaco "Micrasim"

Per molte persone con problemi di digestione, in particolare per le malattie del pancreas, la nomina degli enzimi fornisce un supporto funzionale per l'organismo e accelera i processi di guarigione. Dopo aver interrotto un attacco di pancreatite o un'altra situazione acuta, l'uso di enzimi può essere interrotto, poiché il corpo stesso ripristina la loro secrezione.

L'uso prolungato di preparati enzimatici è necessario solo in caso di grave insufficienza pancreatica esocrina.

Uno dei più fisiologici nella sua composizione è il farmaco "Micrasim". Consiste di amilasi, proteasi e lipasi contenuti nel succo pancreatico. Pertanto, non è necessario selezionare separatamente quale enzima dovrebbe essere usato per varie malattie di questo organo.

Indicazioni per l'utilizzo di questo farmaco:

• pancreatite cronica, fibrosi cistica e altre cause di insufficiente secrezione di enzimi pancreatici;
• malattie infiammatorie del fegato, dello stomaco, dell'intestino, specialmente dopo le operazioni su di esse, per un ripristino più rapido dell'apparato digerente;
• errori nutrizionali;
• funzione di masticazione alterata, ad esempio, nelle malattie dentali o nell'inattività del paziente.

L'accettazione degli enzimi digestivi aiuta ad evitare gonfiore, feci molli e dolori addominali. Inoltre, nelle gravi malattie croniche del pancreas, Micrasim assume pienamente la funzione di scindere i nutrienti. Pertanto, possono essere facilmente assorbiti nell'intestino. Questo è particolarmente importante per i bambini affetti da fibrosi cistica.

Importante: prima dell'uso, leggere le istruzioni o consultare il medico.

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