Proprietà acido-base. Gli amminoacidi contengono allo stesso tempo gruppi basici (ammine) e acidi (carbossilici). Il gruppo carbossilico è caratterizzato dalla capacità di fendere un protone (dissociazione), mentre il gruppo amminico, al contrario, è incline all'attaccamento di un protone. Pertanto, gli amminoacidi sono composti anfoteri capaci di produrre sali sia con basi che con acidi.
e può anche esistere come sali interni, che possono essere considerati come ioni bipolari:
Un numero di dati sperimentali testimonia a favore di una tale struttura di aminoacidi. È noto che gli acidi alifatici debolmente dissociati in soluzioni acquose mostrano una linea caratteristica per il gruppo carbossile nello spettro Raman (frequenza
1650 cm -1), che scompare quando si aggiunge un forte alcali, poiché il sale che si forma è quasi del tutto dissociato. Le ammine primarie, a loro volta, rivelano linee intense con una frequenza di 3320-3380 cm -1 nello spettro Raman. Negli spettri Raman delle soluzioni di amminoacidi, non esistono nemmeno tali linee. Tuttavia, dopo acidificazione della soluzione di amminoacido, appare una linea che corrisponde al gruppo carbossilico (la conversione di COO - → COOH), e in caso di alcalinizzazione, la caratteristica di linea del gruppo amminico (trasformazione + NH3 → NH2).
Le soluzioni acquose di amminoacidi sono quasi neutre (pH 6,8). In un ambiente fortemente acido, lo ione amminoacido bipolare si trasforma in un catione
in grado di passare al catodo in un campo elettrico. La costante di equilibrio per l'interazione di un amminoacido con un protone è determinata dall'equazione
La capacità dei gruppi carbossilici di dare un protone può essere quantitativamente caratterizzata dalla concentrazione di ioni idrogeno, in cui il 50% dei gruppi carbossilici sono dissociati, cioè quando
Di solito non usare il valore di K1, e per analogia con il pH, il suo logaritmo negativo pK = -lgK1 Valore PK1 l'amminoacido più semplice, la glicina, è 2,34, cioè ad un'acidità corrispondente a pH = 2,34, la concentrazione di ioni bipolari è NH3CH2-SOO - uguale alla concentrazione di cationi
La glicina è un acido molto più forte dell'acido acetico, per cui pK1= 4.3. L'aumento del grado di dissociazione del gruppo carbossile nella glicina rispetto all'acido acetico è dovuto all'influenza del gruppo con carica positiva + NH3, che contribuisce alla separazione del protone del gruppo carbossilico.
Se gruppo + NH3 separato dal carbossile non è uno, come nella glicina, ma diversi atomi di carbonio, quindi il suo effetto è notevolmente indebolito. Quindi, per p-alanina pK1= 3,6, per acido ε-aminocaproico pK1= 4,43.
capace di muoversi nel campo elettrico verso l'anodo. La costante di equilibrio della reazione è determinata dall'equazione
La capacità del gruppo amminico di questo amminoacido di legare un protone è caratterizzata dalla concentrazione di ioni idrossile, a cui
Per comodità, la basicità degli aminoacidi è caratterizzata dal valore di pK.2= 14 - pKDOS., utilizzando il rapporto [H +] [OH -] = 14.
Per glicina pK2= 9,72, mentre per etilammina pK2= 10,82. Di conseguenza, le ammine alifatiche legano il protone più fortemente rispetto ai gruppi amminici di aminoacidi. Ciò è apparentemente dovuto all'influenza del gruppo.
Se il gruppo carbossilico è separato dall'ammina da diversi atomi di carbonio, allora il suo effetto si indebolisce e pK2 avvicinandosi gradualmente al pK di ammine alifatiche. Quindi, per p-alanina pK2= 10,19, per l'acido pK ε-aminocaproico2= 10,43.
Oltre ai valori di pK1 e pK2, Per ciascun amminoacido, un determinato valore di pH è caratteristico in base al quale il numero di cationi in una soluzione è diverso dal numero di anioni. A questo valore di pH, chiamato punto isoelettrico e indicato con pI, la quantità massima di amminoacido in soluzione è sotto forma di ioni bipolari. Nel punto isoelettrico, gli aminoacidi non si muovono sotto l'influenza di un campo elettrico. Per gli acidi monoaminomonocarbossilici, il pH al punto isoelettrico può essere determinato dall'equazione
Tipicamente, il pI degli acidi monoaminomonocarbossilici è di circa pH = 6. Se l'amminoacido contiene il secondo gruppo carbossilico, il suo punto isoelettrico viene spostato per abbassare i valori di pH. L'introduzione di un gruppo di aminoacidi con le proprietà di base (il secondo gruppo amminico, il residuo di guanidi). Provoca uno spostamento del punto isoelettrico a valori di pH più alti.
Derivati di aminoacidi che non formano ioni bipolari sono molto diversi nelle proprietà degli amminoacidi originali. Quindi, esteri di aminoacidi, per esempio NH2-CHR - SOOS2H5, proprietà simili alle ammine alifatiche, solubili in solventi organici e possono essere distillate sotto vuoto senza decomposizione. Gli amminoacidi N-acilati sono completamente privi di proprietà di base e assomigliano agli acidi alifatici.
http://www.xumuk.ru/organika/407.htmlUsando l'esempio di acido ammino-etanoico (acido monobasico), scrivi le proprietà chimiche degli amminoacidi (afoteri)
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La risposta
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UfaHimik
PROPRIETÀ AMPHOTERICHE: interazione con acidi e alcali!
La glicina mostra proprietà di base quando interagisce con gli acidi.
NH2-CH2-COOH + HCl = HOOC-CH2-NH3 + Cl-
La glicina mostra proprietà acide quando interagisce con gli alcali
NH2-CH2-COOH + NaOH = NH2-CH2-COONa + H2O,
e anche con alcoli - reazione di esterificazione
NH2-CH2-COOH + CH3OH = NH2-CH2-COO-CH3 + H2O (catalizzatore di acido solforico concentrato)
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http://znanija.com/task/12559142La glicina presenta proprietà acide.
La glicina - è uno degli amminoacidi essenziali che costituiscono le proteine e altre sostanze biologicamente attive nel corpo umano.
La glicina era così chiamata per il gusto dolce (dal greco glykos - dolce).
Glicina (glicocollo, acido amminoacetico, acido aminoetanoico).
Glycine (Gly, Gly, G) ha la struttura di NH2-CH2-COOH.
La glicina è otticamente inattiva, poiché nella struttura non vi è atomo di carbonio asimmetrico.
La glicina fu prima isolata Braconnot nel 1820 da idrolizzato di gelatina acida.
Il fabbisogno giornaliero di glicina è di 3 grammi.
Proprietà fisiche
Glicina - cristalli incolori di sapore dolce con un punto di fusione di 232-236 ° C (con decomposizione), solubili in acqua, insolubili in alcool ed etere, acetone.
Proprietà chimiche
La glicina ha proprietà generali e specifiche inerenti gli aminoacidi, a causa della presenza nella loro struttura di gruppi funzionali amminici e carbossilici: la formazione di sali interni in soluzioni acquose, la formazione di sali con metalli attivi, ossidi, idrossidi metallici, acido cloridrico, acilazione, alchilazione, deaminazione del gruppo amminico, la formazione di gigenagenidi, esteri, decarbossilazione del gruppo carbossilico.
La principale fonte di glicina nel corpo è la serina amminoacidica sostituibile. La reazione di convertire la serina in glicina è facilmente reversibile.
Ruolo biologico
La glicina è richiesta non solo per la biosintesi di proteine e glucosio (con la sua mancanza di cellule), ma anche per eme, nucleotidi, creatina, glutatione, lipidi complessi e altri composti importanti.
Il ruolo del derivato della glicina, il tripeptide del glutatione, è importante.
È un antiossidante, previene il perossido
ossidazione lipidica delle membrane cellulari e previene il loro danno.
La glicina è coinvolta nella sintesi dei componenti della membrana cellulare.
La glicina si riferisce ai neurotrasmettitori inibitori. Questo effetto della glicina è più pronunciato a livello del midollo spinale.
L'effetto calmante della glicina si basa sul miglioramento dei processi di inibizione interna attiva e non sulla soppressione dell'attività fisiologica.
La glicina protegge la cellula dallo stress. L'effetto calmante allo stesso tempo si manifesta nel ridurre irritabilità, aggressività, conflitto.
La glicina aumenta l'attività elettrica simultaneamente nelle parti frontali e occipitali del cervello, aumenta l'attenzione, aumenta la velocità di conteggio e le reazioni psicofisiologiche.
L'uso di glicina secondo lo schema per 1,5 - 2 mesi porta ad una diminuzione e stabilizzazione della pressione sanguigna, la scomparsa di un mal di testa, migliorare la memoria, normalizzare il sonno.
L'uso della glicina aiuta a prevenire l'insufficienza renale causata dalla gentamicina, ha un effetto positivo sui cambiamenti strutturali nei reni, impedisce lo sviluppo dello stress ossidativo e riduce l'attività degli enzimi antiossidanti.
La glicina riduce l'effetto tossico dell'alcool. Ciò è dovuto al fatto che l'acetaldeide formata nel fegato (un prodotto tossico di ossidazione dell'etanolo) si combina con la glicina, trasformandosi in acetilglicina - un composto utile utilizzato dal corpo per la sintesi di proteine, ormoni, enzimi.
Normalizzando il lavoro del sistema nervoso, la glicina riduce l'attrazione patologica nel bere. Sono trattati professionalmente per alcolisti cronici, prescritti per interrompere l'abbuffata e prevenire il delirium tremens.
La glicina riduce l'insorgenza di tossicosi durante la gravidanza, la minaccia di aborto, lo scarico tardivo dell'acqua, l'asfissia fetale.
Le donne con assunzione di glicina avevano meno probabilità di avere bambini con ipotiroidismo congenito, non c'erano neonati con lesioni alla nascita e lesioni delle strutture del tessuto cerebrale, multiple malformazioni congenite e non c'era mortalità nei neonati.
Fonti naturali
Manzo, gelatina, pesce, fegato di merluzzo, uova di gallina, fiocchi di latte, arachidi.
Aree di applicazione
Molto spesso, la glicina viene utilizzata per il trattamento di malattie infantili. L'uso della glicina ha un effetto positivo nel trattamento della distonia vegetativa-vascolare, nei bambini con disturbi psicosomatici e nevrotici, nell'ischemia acuta del cervello e nell'epilessia.
L'uso della glicina nei bambini aumenta la concentrazione, riduce il livello di ansia personale.
La glicina è anche usata per prevenire l'alcolizzazione precoce e la narcotizzazione degli adolescenti.
Droga "Glicina"
La glicina viene utilizzata in condizioni asteniche, per aumentare le prestazioni mentali (migliora i processi mentali, la capacità di percepire e memorizzare le informazioni), con lo stress psico-emotivo, l'aumentata irritabilità, con stati depressivi, per normalizzare il sonno.
Come mezzo per ridurre la brama dell'alcool, con varie malattie funzionali e organiche del sistema nervoso (accidente cerebrovascolare, malattie infettive del sistema nervoso, conseguenze di lesioni cerebrali traumatiche).
Il farmaco è usato sotto la lingua, perché nella regione del nucleo del nervo ipoglosso, la densità dei recettori della glicina è massima e, di conseguenza, la sensibilità in quest'area agli effetti della glicina è massima.
Derivato di glicina La betaina (trimetilglicina) ha anche attività fisiologica.
I betacar sono comuni nel mondo animale e vegetale. Sono contenuti in barbabietole, rappresentanti della famiglia Labia.
La glicina betaina e i suoi sali sono ampiamente usati in medicina e agricoltura.
Il trimetilglicina è coinvolto nel metabolismo degli organismi viventi e, insieme alla colina, è usato per la prevenzione delle malattie del fegato e dei reni.
http://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/aminokisloty/glicin.htmlManuale di farmacista 21
Chimica e tecnologia chimica
Proprietà acido-base della glicina
Le proprietà acido-base degli amminoacidi possono essere espresse dalle solite equazioni di dissociazione di una sostanza come acido e come base, con costanti corrispondenti. Ad esempio, per glicina [p.207]
Una classe importante di anfoliti sono gli amminoacidi più semplici. Le loro proprietà acido-base sono dovute alla presenza simultanea di gruppi funzionali nella molecola, che hanno un carattere acido e basico. In una soluzione acquosa di un tipico amminoacido, ad esempio la glicina, vengono stabiliti tre importanti equilibri [p.258]
Elettroliti anfoteri (anfoliti). Questi sono elettroliti deboli che possono esibire le proprietà di entrambi gli acidi deboli e basi deboli, a seconda della natura della sostanza con cui entrano in una reazione acido-base. Lo stesso anfolite, interagendo con un acido forte, reagisce come una base debole, e in una reazione con una base forte si comporta come un acido debole. Gli elettroliti anfoteri sono idrossidi di alcuni metalli, ad esempio Be (0H) 2, hn (0H) 2, Pb (0H> 2, A1 (0H) h, He (OH) h, Cr (OH) h, 8n (OH) 2, e a-amminoacidi, ad esempio, glicina CH2 (MH2) COOH e alanina CH3 CH (KH2) COOH L'acqua, che è in grado sia di attaccare i protoni che di scinderli, appartiene anche agli anfoliti. [p.87]
Tre importanti fattori - l'effetto induttivo, l'effetto di campo e l'effetto di risonanza - possono influenzare fortemente il comportamento degli acidi organici e delle basi, inclusi gli amminoacidi biologicamente importanti. In una soluzione acquosa, l'ambiente abituale per il flusso di reazioni biologiche, questi effetti causano un'ampia varietà di proprietà, quindi i processi di dissociazione possono verificarsi sull'intero intervallo di pH. Questo è l'albero.Vedi le pagine in cui è menzionato il termine Glicina Proprietà acido-base: [p.244] [c.157] [c.157] [c.296] [p.85] Fondamenti di Chimica Organica 2 Edizione 2 (1978) - [ p.105, p.106]
Fondamenti di chimica organica, parte 2 (1968) - [c.63, c.64]
http://chem21.info/info/635449/glicina
La glicina (acido amminoacetico, ammino acido etnoico) è il più semplice amminoacido alifatico, l'unico amminoacido proteinogenico che non ha isomeri ottici. Neelektrolit. Il nome glicina deriva dal greco antico. γλυκύς, glycys - dolce, dovuto al gusto dolce degli amminoacidi. È usato in medicina come farmaco nootropico. La glicina ("glicina foto", paraossifenilglicina) è talvolta anche chiamata acido p-idrossifenilamminoacetico, una sostanza in via di sviluppo in una fotografia.
Il contenuto
Proprietà chimiche
reception
La glicina può essere ottenuta durante la clorurazione degli acidi carbossilici e l'ulteriore interazione con l'ammoniaca:
connessioni
Video correlati
Ruolo biologico
La glicina fa parte di molte proteine e composti biologicamente attivi. Porfirine e basi puriniche sono sintetizzate dalla glicina nelle cellule viventi.
La glicina è anche un aminoacido neurotrasmettitore che presenta un duplice effetto. I recettori della glicina si trovano in molte aree del cervello e del midollo spinale. Legandosi ai recettori (codificati dai geni GLRA1, GLRA2, GLRA3 e GLRB), la glicina causa un effetto "inibitorio" sui neuroni, riduce la secrezione di aminoacidi "eccitanti" come l'acido glutammico dai neuroni e aumenta la secrezione di GABA. La glicina si lega anche a siti specifici dei recettori NMDA e, quindi, contribuisce alla trasmissione del segnale dai neurotrasmettitori eccitatori glutammato e aspartato. [4] Nel midollo spinale, la glicina porta all'inibizione dei motoneuroni, che consente l'uso della glicina nella pratica neurologica per eliminare l'aumento del tono muscolare [fonte non specificata 595 giorni].
In medicina
L'Organizzazione Mondiale della Sanità non ha dati sull'efficacia comprovata o sul significato clinico dell'uso della glicina in una forma diversa dalla soluzione per il lavaggio in urologia. [fonte non specificata 77 giorni]
I produttori di farmaci farmacologici glicina dichiarano che la glicina ha un effetto calmante, debole anti-ansia e anti-depressivo, riduce la gravità degli effetti collaterali degli antipsicotici (neurolettici), sonniferi e anticonvulsivanti, è inclusa in una serie di pratiche terapeutiche per ridurre alcol, oppiacei e altri astinenza come farmaco ausiliario che ha un lieve effetto sedativo e tranquillizzante. Ha alcune proprietà nootropiche, migliora la memoria e i processi associativi.
La glicina è un regolatore metabolico, normalizza e attiva i processi di inibizione protettiva nel sistema nervoso centrale, riduce lo stress psico-emotivo, aumenta le prestazioni mentali.
La glicina si trova in quantità significative in Cerebrolysin (1,65-1,80 mg / ml) [4].
Nell'industria farmaceutica, le compresse di glicina sono talvolta combinate con vitamine (B1, B6, B12 [5] o D3 in Glycine D3).
I farmaci a base di glicina sono disponibili sotto forma di compresse sublinguali. Le compresse sono di colore bianco, sono disponibili sotto forma di capsule cilindriche piatte con uno smusso. Una compressa contiene la sostanza attiva glicina microincapsulata - 100 mg e componenti ausiliari: metilcellulosa idrosolubile - 1 mg, magnesio stearato - 1 mg. Blister a cellule contorno (10, 50 pezzi) sono confezionati in imballaggi di cartone.
Applicazione in urologia
Una soluzione all'1,5% di glicina per irrigazione, USP (Farmacopea USA) è una soluzione acquosa sterile, non pirogena, ipotonica di glicina, destinata esclusivamente all'irrigazione urologica durante le procedure chirurgiche transuretrali [6].
Nell'industria alimentare
Nell'industria alimentare registrata come additivo alimentare E640 e il suo sale di sodio E64H. Permesso in Russia. [7]
Essere fuori dalla terra
Glycine è stato rilevato su comet 81P / Wild (Wild 2) come parte del progetto distribuito Stardust @ Home [8] [9]. Il progetto mira ad analizzare i dati della nave scientifica Stardust ("polvere di stelle"). Uno dei suoi compiti era quello di penetrare la coda della cometa 81P / Wild (Wild 2) e raccogliere campioni di materia - la cosiddetta polvere interstellare, che è il materiale più antico rimasto invariato dalla formazione del Sistema Solare 4,5 miliardi di anni fa [10].
Il 15 gennaio 2006, dopo sette anni di viaggio, la sonda spaziale tornò e lasciò cadere una capsula con campioni di polvere di stelle sulla Terra. Tracce di glicina sono state trovate in questi campioni. La sostanza è ovviamente di origine ultraterrena, perché contiene molto più isotopo C¹³ rispetto alla glicina terrestre [11].
Nel maggio 2016, gli scienziati hanno pubblicato dati sulla rilevazione della glicina in una nuvola di gas attorno alla cometa 67P / Churyumov - Gerasimenko [12].
http://wiki2.red/%D0%93%D0%BB%D0%B8%D1%86%D0%B8%D0%BDConfronto delle proprietà di composti organici e inorganici
Esperienza 1. Formazione di sali mediante l'interazione di basi e acidi organici e inorganici, esperimenti con essi.
Esecuzione del lavoro:
Mescolato 2 gocce di anilina e un po 'd'acqua, ha ottenuto l'emulsione di anilina. In un'altra provetta, viene versato del CuSO.4 e NaOH è stato aggiunto a gocce con agitazione, è stato ottenuto un precipitato blu di Cu (OH)2.
HCI concentrato è stato aggiunto a gocce in entrambe le provette. Osservare la dissoluzione dell'emulsione e dei sedimenti.
Cu (OH)2 + 2HCl → CuCl2 + 2H2O
Alle soluzioni risultanti è stata aggiunta goccia a goccia una soluzione concentrata di NaOH, precipita nuovamente precipitato.
CuCl2 + 2NaOH → Cu (OH)2↓ + 2NaCl
Conclusione: basi e sali organici e inorganici mostrano proprietà simili.
Esperienza 2. Ottenimento di esteri mediante l'interazione di acidi organici e inorganici con alcoli.
a). Un po 'di alcol isoamilico e acido acetico concentrato sono stati versati nella provetta e aggiunto un po' di acido solforico concentrato. La miscela è stata agitata e riscaldata a bagnomaria. Osservare l'ingiallimento del liquido. La miscela fu raffreddata, l'etere raccolto sulla superficie, sentiamo l'odore di essenza di pera.
b) Diversi cristalli di acido borico furono posti in un piatto di porcellana e fu aggiunto dell'etanolo. La miscela fu mescolata e portò ad essa un piccolo granello acceso. La sostanza risultante viene bruciata con una fiamma verde.
2B (OS2H5)3 + 18O2 → In2oh3 + 12SO2 + 15H2oh
Conclusione: gli acidi organici e inorganici mostrano proprietà chimiche simili.
Esperienza 3. Idrossido di zinco anfotero e acido amminoacetico.
a) Versare una piccola soluzione di nitrato di zinco in due provette e aggiungere una soluzione di NaOH a gocciolamento fino a formare un precipitato. Quindi una soluzione di HCl fu versata in un tubo e un'altra soluzione di NaOH fu versata in un altro. sedimenti sciolti in entrambi i tubi.
Zn (NO3)2 + 2NaOH Zn (OH)2↓ + 2NaNO3
Zn (OH)2 + 2HCl ↔ ZnCl2 + 2H2O
Zn (OH)2 + 2NaOH ↔ Na2[Zn (OH)4]
b) Una piccola soluzione di carbonato di sodio è stata versata nel tubo e una piccola glicina è stata inviata al tubo. Osservare il rilascio di bolle di gas CON2. La glicina mostra le sue proprietà acide. Diversi cristalli di glicina sono stati posti in una provetta e inumiditi con acido cloridrico concentrato. Il tubo era riscaldato. Osserva la dissoluzione della glicina. Metti una goccia della soluzione risultante su un vetrino. Al raffreddamento osserviamo la formazione di cristalli di forma diversa rispetto ai cristalli di glicina.
Conclusione: i composti anfoteri esistono sia nella chimica organica che inorganica e mostrano proprietà simili.
Esperienza 4. Confronto delle proprietà del sale.
Esecuzione del lavoro:
a) In 2 provette hanno versato poco a poco soluzioni di nitrato di piombo e acetato. Quindi una soluzione di KI è stata aggiunta a ciascun tubo. Osservare le precipitazioni di PbI2.
Pb (NO3)2 + 2 KI ↔ PbI2↓ + 2KNO3
(CH3COO)2Pb 2KI ↔ PbI2 ↓ + 2CH3COOK
b) In due provette hanno versato poco a poco soluzioni di solfato di rame (I) e sali di anilina. Una soluzione concentrata di NaOH è stata aggiunta a entrambe le provette. Osservazione delle precipitazioni:
CuSO4 + 2NaOH ↔ Cu (OH)2↓ + Na2SO4
Conclusione: i sali sia organici che inorganici mostrano proprietà simili.
http://buzani.ru/khimiya/o-s-gabrielyan-11kl/670-glava-6-khimicheskij-praktikum-rabota-3La glicina presenta proprietà acide.
Dall'elenco proposto, selezionare due sostanze con cui reagisce la glicina.
La glicina è un amminoacido, cioè contiene il gruppo amminico NH2- e il gruppo carbossilico -COOH.
Grazie al gruppo amminico, la glicina presenta proprietà fondamentali, in particolare l'interazione con gli acidi per formare sali.
Il gruppo carbossilico è responsabile della manifestazione delle proprietà acide e consente all'amminoacido di entrare nella reazione di esterificazione con gli alcoli per formare esteri.
http://neznaika.info/q/18237glicina
La glicina (acido amminoacetico, ammino acido etnoico) è il più semplice amminoacido alifatico, l'unico amminoacido proteinogenico che non ha isomeri ottici. Neelektrolit. Il nome glicina deriva dal greco antico. γλυκύς, glycys - dolce, dovuto al gusto dolce degli amminoacidi. È usato in medicina come farmaco nootropico. La glicina ("glicina foto", paraossifenilglicina) è talvolta anche chiamata acido p-idrossifenilamminoacetico, una sostanza in via di sviluppo in una fotografia.
Il contenuto
Proprietà chimiche
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La glicina può essere ottenuta durante la clorurazione degli acidi carbossilici e l'ulteriore interazione con l'ammoniaca:
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Ruolo biologico
La glicina fa parte di molte proteine e composti biologicamente attivi. Porfirine e basi puriniche sono sintetizzate dalla glicina nelle cellule viventi.
La glicina è anche un aminoacido neurotrasmettitore che presenta un duplice effetto. I recettori della glicina si trovano in molte aree del cervello e del midollo spinale. Legandosi ai recettori (codificati dai geni GLRA1, GLRA2, GLRA3 e GLRB), la glicina causa un effetto "inibitorio" sui neuroni, riduce la secrezione di aminoacidi "eccitanti" come l'acido glutammico dai neuroni e aumenta la secrezione di GABA. La glicina si lega anche a siti specifici dei recettori NMDA e, quindi, contribuisce alla trasmissione del segnale dai neurotrasmettitori eccitatori glutammato e aspartato. [4] Nel midollo spinale, la glicina porta all'inibizione dei motoneuroni, che consente l'uso della glicina nella pratica neurologica per eliminare l'aumento del tono muscolare [fonte non specificata 595 giorni].
In medicina
L'Organizzazione Mondiale della Sanità non ha dati sull'efficacia comprovata o sul significato clinico dell'uso della glicina in una forma diversa dalla soluzione per il lavaggio in urologia. [fonte non specificata 77 giorni]
I produttori di farmaci farmacologici glicina dichiarano che la glicina ha un effetto calmante, debole anti-ansia e anti-depressivo, riduce la gravità degli effetti collaterali degli antipsicotici (neurolettici), sonniferi e anticonvulsivanti, è inclusa in una serie di pratiche terapeutiche per ridurre alcol, oppiacei e altri astinenza come farmaco ausiliario che ha un lieve effetto sedativo e tranquillizzante. Ha alcune proprietà nootropiche, migliora la memoria e i processi associativi.
La glicina è un regolatore metabolico, normalizza e attiva i processi di inibizione protettiva nel sistema nervoso centrale, riduce lo stress psico-emotivo, aumenta le prestazioni mentali.
La glicina si trova in quantità significative in Cerebrolysin (1,65-1,80 mg / ml) [4].
Nell'industria farmaceutica, le compresse di glicina sono talvolta combinate con vitamine (B1, B6, B12 [5] o D3 in Glycine D3).
I farmaci a base di glicina sono disponibili sotto forma di compresse sublinguali. Le compresse sono di colore bianco, sono disponibili sotto forma di capsule cilindriche piatte con uno smusso. Una compressa contiene la sostanza attiva glicina microincapsulata - 100 mg e componenti ausiliari: metilcellulosa idrosolubile - 1 mg, magnesio stearato - 1 mg. Blister a cellule contorno (10, 50 pezzi) sono confezionati in imballaggi di cartone.
Applicazione in urologia
Una soluzione all'1,5% di glicina per irrigazione, USP (Farmacopea USA) è una soluzione acquosa sterile, non pirogena, ipotonica di glicina, destinata esclusivamente all'irrigazione urologica durante le procedure chirurgiche transuretrali [6].
Nell'industria alimentare
Nell'industria alimentare registrata come additivo alimentare E640 e il suo sale di sodio E64H. Permesso in Russia. [7]
Essere fuori dalla terra
Glycine è stato rilevato su comet 81P / Wild (Wild 2) come parte del progetto distribuito Stardust @ Home [8] [9]. Il progetto mira ad analizzare i dati della nave scientifica Stardust ("polvere di stelle"). Uno dei suoi compiti era quello di penetrare la coda della cometa 81P / Wild (Wild 2) e raccogliere campioni di materia - la cosiddetta polvere interstellare, che è il materiale più antico rimasto invariato dalla formazione del Sistema Solare 4,5 miliardi di anni fa [10].
Il 15 gennaio 2006, dopo sette anni di viaggio, la sonda spaziale tornò e lasciò cadere una capsula con campioni di polvere di stelle sulla Terra. Tracce di glicina sono state trovate in questi campioni. La sostanza è ovviamente di origine ultraterrena, perché contiene molto più isotopo C¹³ rispetto alla glicina terrestre [11].
Nel maggio 2016, gli scienziati hanno pubblicato dati sulla rilevazione della glicina in una nuvola di gas attorno alla cometa 67P / Churyumov - Gerasimenko [12].
http://wiki2.red/%D0%93%D0%BB%D0%B8%D1%86%D0%B8%D0%BDLa glicina presenta proprietà acide.
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Aminoacidi, proteine
Opzione 1
1. Scrivi le equazioni di reazione dell'acido aminoacetico con etanolo, idrossido di calcio, acido cloridrico.
2. Disegna le formule strutturali degli aminoacidi isomerici C₃H₇O₂N e chiama queste sostanze.
3. Cosa si intende per struttura primaria, secondaria e terziaria delle proteine? Quali connessioni corrispondono a ciascuna struttura?
Opzione 2
1. Scrivi le equazioni di reazione, con l'aiuto di cui la glicina (acido aminoetanoico) può essere ottenuta da etanolo e sostanze inorganiche.
2. Le proprietà acide degli amminoacidi sono più forti o più deboli degli acidi carbossilici (formico, acetico)? Perché?
Gli amminoacidi più deboli degli acidi carbossilici mostrano acidità. Un radicale con un gruppo amminico aumenta la densità di elettroni su un atomo di ossigeno più forte di un radicale senza un gruppo amminico. All'aumentare della densità di elettroni, il legame tra l'ossigeno e il protone del gruppo carbossilico diventa più forte, e quindi l'acidità diminuisce.
3. Che cos'è la denaturazione delle proteine? Qual è la sua essenza e quali fattori lo causano?
La denaturazione è la distruzione della struttura terziaria e secondaria della proteina con la conservazione della struttura primaria. Si verifica sotto l'influenza di fattori fisici (temperatura, radiazioni) o chimici (azione di acidi, alcali).
Opzione 3
1. Scrivi le equazioni delle reazioni, con l'aiuto delle quali si possono effettuare le seguenti trasformazioni: metano → A → aldeide acetica → B → B → acido aminoacetico. Assegna un nome alle sostanze A, B e B.
2. Perché non tutti gli amminoacidi hanno una reazione neutra all'indicatore, a differenza dell'acido aminoacetico? Conferma la risposta con esempi specifici.
3. A quale classe di sostanze appartengono le proteine? Quali atomi costituiscono le molecole proteiche?
Le proteine (proteine, polipeptidi) sono sostanze organiche ad alto peso molecolare costituite da peptidi di amminoacidi legati a catena. La composizione di qualsiasi proteina include carbonio, idrogeno, azoto e ossigeno. Inoltre, lo zolfo si trova spesso nelle proteine.
Opzione 4
1. Scrivi le equazioni di reazione tra: a) acido α-amminobutirrico e idrossido di sodio; b) acido amminoacetico e acido cloridrico; c) acido β-amminopropionico e metanolo.
2. Più forti o più deboli sono le principali proprietà degli aminoacidi rispetto alla metilammina? Perché?
La metilammina è una base più forte rispetto agli amminoacidi. Il gruppo carbossilico di amminoacidi ha un effetto accettore e richiama la densità elettronica dall'atomo di azoto del gruppo amminico su se stesso, riducendo così la sua capacità di staccare il protone. E il gruppo metilico di metilamina ha un effetto donatore e aumenta la densità elettronica sull'atomo di azoto del gruppo amminico.
3. Perché sono necessari alimenti proteici? Cosa succede alle proteine alimentari negli esseri umani?
http://superhimik.ru/10-klass/aminokisloty-belki.htmlLa glicina presenta proprietà acide.
La glicina è stato il primo amminoacido isolato dall'idrolizzato proteico. Nel 1820, Brakonno ottenne glicina da idrolizzato di solfato di gelatina e attirò l'attenzione sul gusto dolce di questo amminoacido. Più tardi descritto Brakonno "zucchero gelatina" è stato chiamato glicocoll, e poi glicina. Poacon non sapeva della presenza di azoto nella molecola di glicina; opere successive, il cui completamento fu la ricerca di Caur, portò alla costituzione della struttura della glicina e alla sua sintesi da acido monocloroacetico e ammoniaca.
La glicina è presente in grandi quantità in gelatina e fa parte di molte altre proteine. Come ammide, si trova in ossitocina e vasopressina. La glicina è parte integrante di un certo numero di sostanze naturali, come il glutatione e gli acidi ippurico e glicocolico. Inoltre, in natura esiste un derivato N-metilico di glicina, la sarcosina; È stato dimostrato che questa sostanza è un prodotto del metabolismo dei tessuti nei mammiferi. Il Sarkozin si trova anche nelle proteine di arachidi e negli idrolizzati di alcuni antibiotici. Winehouse e il personale hanno dimostrato che nei ratti c'è un'interconversione di glicina e acido gliossilico. La glicina, l'acido gliossilico e l'acido glicolico vengono rapidamente ossidati in sezioni di fegato di ratto per formare CO2, acido ossalico e acido ippurico (quest'ultimo appare in presenza di acido benzoico). Utilizzando il metodo della "trappola isotopica", è stata dimostrata la conversione della glicina in acido gliossilico nell'omogenato di fegato di ratto. Si è trovato che l'acido ossalico non è formato direttamente dalla glicina, ma dall'acido gliossilico, in condizioni in cui quest'ultimo è presente in concentrazioni relativamente grandi. Ulteriori studi hanno rivelato che in condizioni normali l'acido ossalico probabilmente non si forma e che gli atomi di carbonio di glicina, acido glicolico e acido gliossilico vengono convertiti in acido formico. Questi dati possono essere riassunti come segue: La reazione (3) può procedere con la partecipazione della xantina deidrogenasi, così come un altro enzima trovato nel fegato del labrum. La reazione (2) può essere effettuata in modo non enzimatico con la partecipazione di perossido di idrogeno, nonché sotto l'influenza di un sistema enzimatico che non è stato ancora studiato in dettaglio. La conversione della glicina in acido gliossilico avviene per deaminazione ossidativa o transaminazione. D Si è constatato che l'acido formico viene rapidamente ossidato a CO2: H C O O H + H2O2 - ► C O 2 + 2H20. Questa reazione, osservata nei tessuti vegetali e animali, può verificarsi a causa dell'attività della perossidasi della catalasi, utilizzando il perossido di idrogeno, che si forma durante altre reazioni. Altri modi di formazione dell'acido gliossilico (non della glicina) non sono ancora del tutto chiari. In alcuni batteri, l'acido gliossilico si forma a seguito della scissione dell'acido isolimonico. Negli estratti di foglie di spinaci è stata osservata la formazione di glicina da ribosio-5-fosfato. In questo processo, l'aldeide glicolica, l'acido glicolico e l'acido gliossilico sono apparentemente formati come prodotti intermedi. L'acido gliossilico è anche formato dall'azione della glicina ossidasi sulla sarcosina, secondo la seguente equazione [1]:
Quando fai clic sul pulsante "Mostra etichette", puoi vedere il modello di barra sferica della molecola di glicina (al punto isoelettrico) con gli atomi pesanti marcati.
Il contenuto
Informazioni sulle proprietà fisiche e chimiche
La glicina (glicina) è il più semplice amminoacido alifatico, l'unico amminoacido proteinogenico che non ha isomeri ottici.
Metodi noti per la produzione di glicina attraverso l'ammonolisi e la successiva saponificazione di soluzioni acquose di glicolonitrile. Il glicolonitrile iniziale è formato dalla reazione di formaldeide con acido cianidrico o suoi sali. La necessità di utilizzare questo reagente altamente velenoso è il principale svantaggio di questo metodo. Le fasi successive di ammonolisi e saponificazione sono effettuate in soluzioni acquose diluite e richiedono almeno costi equimolari di alcali e acidi, il che porta alla formazione di grandi quantità di acque reflue inquinate. La resa di glicina è bassa - 69%.
Un metodo noto per la produzione di glicina mediante idrolisi alcalina di hidactin, seguito dal rilascio dell'amminoacido libero. La resa di glicina è del 95%.
Tuttavia, l'hidactoina non è tra i reagenti disponibili per la sintesi industriale, inoltre, HCN (sintesi Strecker) è anche necessaria per la sua preparazione.
Nella pratica industriale, il metodo più comune per la sintesi della glicina mediante l'ammonolisi dell'acido monocloroacetico (MJUK), che è un reagente di grande capacità disponibile, in una soluzione acquosa in presenza di quantità equomolari di esametilentetrammina.
Ad esempio, esiste un metodo noto per la produzione di glicina trattando MHUK o il suo sale di ammonio o sodio con ammoniaca e NaOH in un mezzo acquoso contenente esametilentetrammina e ioni NH4 + in un rapporto molare con MJUK non inferiore a 1: 3.
La prima metà di una soluzione acquosa di 238 g di MHUC viene aggiunta a gocce in 1 ora a 65-70 ° C a una soluzione contenente 52,5 parti di esametilentetrammina, 42,5 parti di NH4Cl, 180 parti di acqua, pH 6,5-7,0 supporto per il passaggio del gas di ammoniaca nella soluzione. Quindi, alla stessa temperatura, la seconda metà della soluzione viene aggiunta per un'ora e contemporaneamente viene introdotta una soluzione di 100 parti di NaOH in 234 parti di acqua. La miscela viene riscaldata per un'altra 1 ora a 65-70 ° C, dopo di che vengono aggiunte e analizzate 2000 ore di acqua. Ottieni 175,5 ore. glicina, resa 93,0%. Un esempio è dato dall'uso doppio di soluzioni di magazzino. La resa complessiva della glicina è dell'88%.
Gli svantaggi del metodo: alti rapporti di consumo: 0,57 g di NaOH, 0,30 tonnellate di esametilentetrammina, 2,85 tonnellate di acqua per 1 tonnellata di glicina grezza. Va sottolineato che esiste una grande quantità di acque reflue, il che è inaccettabile nell'attuale situazione ambientale.
Il più vicino nell'essenza tecnica e l'effetto ottenuto con il metodo proposto è un metodo per la sintesi di glicina da MCAA e ammoniaca, effettuato nell'ambiente di alcool metilico o etilico [3 - prototipo].
Secondo il metodo del prototipo, 189 kg di MHUC in 80 litri di CH3OH al 90% e 68 kg di NH3 vengono aggiunti simultaneamente a 70 kg di esametilentetrammina in 1000 litri di CH3OH al 90% a 40-70 ° C e il rapporto di esametilentetrammina: MCAA = 1: 4. Quindi, dal risultante la miscela di reazione rimuove la glicina cristallina miscelata con NH4Cl. L'output di glicina in termini di MJUK esaurito è del 95%, la purezza del prodotto dopo un'ulteriore purificazione - 99,5%.
Nuovo modo di sintesi
MHUK ed esametilentetrammina, presi in un rapporto molare (9-15): 1, vengono sciolti in metanolo contenente 10% in peso. % acqua, aggiungere cloroformio nella quantità di 3-5% in peso del MCAA aggiunto e il gas di ammoniaca viene fatto gorgogliare nella miscela a 40-70 ° C per 1,5-2 ore. La risultante glicina in una miscela con NH4Cl precipita in un precipitato cristallino, che dopo il raffreddamento della reazione miscele a 20 ° C sono separate per centrifugazione. Il liquido di reazione grezzo viene nuovamente utilizzato come mezzo di reazione invece di una soluzione di metanolo di esametilentetrammina dopo il reintegro di ceneri con metanolo di esametilentetrammina e cloroformio [2].
Quando si riscaldano amminoacidi allo stato secco o in solventi alto-bollenti, essi decarbossilano, dando luogo alla formazione della corrispondente ammina. La reazione è simile alla decarbossilazione enzimatica degli amminoacidi.
La reazione con glicina metil etere è più facile che con gli esteri di glicina degli alcoli superiori.
Al ricevimento di derivati fosfoamidici, la glicina viene influenzata dall'ossicloruro di fosforo in una sospensione alcalina di idrossido di magnesio e il prodotto di reazione viene isolato sotto forma di un sale di magnesio. Il prodotto di sintesi viene idrolizzato con acidi diluiti e preparazioni di fosfatasi.
Proprietà acido-base
La presenza del gruppo NH3 nella molecola di glicina aumenta l'acidità del gruppo carbossilico di glicina, il che può essere spiegato dal fatto che l'NH3 rpynna contribuisce alla repulsione dello ione idrogeno dal gruppo carbossilico. L'acetilazione del gruppo amminico di glicina riduce il grado di dissociazione del gruppo carbossilico. Quando titolato con idrossido di sodio, si ottengono i valori di pKa indicati di seguito (il cloridrato è titolato per una migliore solubilità). È evidente sulla curva che sono necessari due equivalenti di base per convertire NH3CH2CO2H in NH2CH2CO2: il pH durante l'aggiunta del primo equivalente della base corrisponde a un acido, che equivale a 5 * 10-3 (a pH basso (inferiore a pK1), quasi tutte le molecole di glicina sono completamente protonate e sopportare una carica positiva), mentre il pH della semi-neutralizzazione quando si aggiunge il secondo equivalente corrisponde a Ka = 2 * 10-19 (pKa = 9,60). A pH = 7, l'amminoacido si trova nello stato di zwitterion. Il punto di equivalenza è raggiunto a pH = 3,21 (pKa = 5,97), tuttavia, dalla sua curva di titolazione si può vedere che la glicina si trova nello stato isoelettrico in un intervallo piuttosto ampio di pH.
Gli amminoacidi con un gruppo amminico primario reagiscono con l'acido nitroso per formare il corrispondente idrossiacido e il rilascio di azoto [1]:
* Quindi puoi vedere l'interazione della glicina con altri aminoacidi di diverse proteine. Attiriamo l'attenzione sul fatto che la selezione delle proteine per la visualizzazione del contatto è stata effettuata secondo il criterio della scrittura script più conveniente (cioè, sono state utilizzate le proteine contenenti il maggior numero di legami idrogeno), quindi molte proteine non saranno descritte nella spiegazione di seguito.
La sequenza di consenso contenuta in Enac contiene residui di glicina e serina (Gly-X-Ser) in un filtro selettivo, in cui essi (collegati da un legame a idrogeno) determinano il legame con gli ioni sodio.
La struttura del canale epiteliale del sodio ENaC [3]
Il canale del potassio dipendente dal potenziale nella composizione di ciascuna elica interna contiene un residuo chiave della glicina, che fornisce flessibilità. In particolare, i residui di glicina, tirosina, glicina e valina consecutivi si trovano nel canale K KcsA dei batteri nell'elica interna del filtro selettivo: apparentemente, i legami idrogeno tra di essi favoriscono il verificarsi di questa piegatura e interazione con gli ioni di potassio (siti di legame P1-P4 sono formati atomi di ossigeno, 1K4S)
Situato nelle vicinanze, la prolina e la glicina (lunghezza del legame idrogeno 2,82 A, angolo N - O - C = 132,5) svolgono un ruolo chiave nella formazione e nel mantenimento della struttura del collagene (inoltre, la glicina regolarmente posizionata contribuisce alla regolarità, se l'amminoacido più grande si trova qui, la struttura si romperebbe). La glicina è in grado di formare un legame idrogeno con il gruppo OH di idrossiprolina, una modifica caratteristica del collagene.
Un'altra proteina, l'elastina, è ricca di glicina, valina e alanina, ma povera di prolina. I fili più sottili e più numerosi sono caratterizzati dalla presenza di sequenze idrofobiche intervallate da quelle idrofile, in cui le prime forniscono elasticità piegando la molecola in una spirale in uno stato non stirato e stirandola quando viene applicata la forza
Il glutatione è una molecola molto semplice, è una combinazione di tre blocchi di aminoacidi - cisteina, glicina e glutammina (lunghezza legame di idrogeno 2.93 A, angolo NOC = 153.6).La sintesi avviene in due stadi ATP-dipendenti: il primo stadio sintetizza la gamma-glutamilcisteina da L- glutammato e cisteina dall'enzima gamma-glutamilcisteina sintetasi (o glutamatecisteina ligasi). Questa reazione è limitante nella sintesi del glutatione. Nella seconda fase, l'enzima glutatione sintetasi aggiunge un residuo di glicina al gruppo C-terminale della gamma-glutamilcisteina. La glicina, formando un legame peptidico con la cisteina, quando altri aminoacidi sono attaccati con il glutatione, trasferisce la cisteina (che apparentemente è la sua funzione in questo tripeptide è solo un piccolo amminoacido idrofobico)
La glicina è un componente di molte sequenze di consenso, ad esempio nelle chinasi, la sequenza Gly-X-Gly si trova dove sono possibili legami idrogeno tra due residui terminali (lunghezza del legame idrogeno 3.22 A, angolo N - O - C = 115.3).
La glicina, essendo un amminoacido alifatico non caricato, non apporta un contributo significativo al funzionamento delle proteine che interagiscono con il DNA (questo fatto è stato testato sulla proteina 4xzq, GLY644: E, la distanza alla quale questo residuo si trova dal DNA supera il massimo possibile per il legame idrogeno.
Sostituzione del residuo di glicina con alanina e effetto sulla struttura del collagene [8]
È curioso notare che le proteine G (Ras) contengono una regione P-loop, che svolge un ruolo chiave nel lavoro dell'intera proteina, formata dall'interazione di Gly40, Thr35.
Proteine Ras e suo consenso [3]
Essendo una piccola molecola idrofila, la glicina partecipa alla formazione di curve di beta-loop. Così, in fibroina di seta, aspartato e glicina (3A0 Asp91: a, Gly92: a), asparagina e glicina ((3UA0 Asn93: a, Gly92: a) possono essere rilevati in successione e l'aspartato è caricato negativamente, Interazione coulombiana, che ammorbidisce la glicina, situata nel mezzo. Un altro esempio è la creatina protein aminohydrolase (1CHM), in cui si osserva un'interazione simile di glutammato e arginina.
La proteina GFP, che è attivamente utilizzata nella microscopia a fluorescenza, consiste di 11 filamenti raccolti in un beta-cilindro, nel centro dei cromatofori, contiene una sequenza di consenso C-Tir-Gly, la cui ossidazione porta alla fluorescenza [3].
Al valore fisiologico del pH allo stato libero, gli amminoacidi sono in forma protonata, quindi la glicina, formando un legame idrogeno, perde questo protone.
La via principale del catabolismo glicina nei vertebrati è la trasformazione catalizzata dal complesso glicina sintasi, che si traduce nella formazione di anidride carbonica e ione ammonio, e il gruppo metilene viene trasferito a tetraidrofolato. Questa reazione è la principale via di catabolismo della glicina e della serina in molti vertebrati.
Sintesi di glicina da 3-fosfoglicerato [3]
La sintesi della glicina nei tessuti dei mammiferi viene effettuata in diversi modi. Il citosol epatico contiene glicina transaminasi, catalizzando la sintesi di glicina da gliossilato e glutammato (o alanina). A differenza della maggior parte delle reazioni di transaminazione, l'equilibrio di questa reazione è fortemente sbilanciato verso la sintesi della glicina. Due importanti percorsi aggiuntivi che funzionano nei mammiferi usano la colina e la serina per formare la glicina; in quest'ultimo caso, la catalisi viene effettuata dalla serina idrossimetiltransferasi.
Sintesi di glicina da 3-fosfoglicerato [3]
Il coinvolgimento della glicina nella sintesi dell'eme è stato dimostrato durante l'incubazione della glicina marcata con N e C con globuli rossi a forma di falce prodotti negli esseri umani con una particolare forma di anemia o con eritrociti di uccelli nucleari. L'anello pirrolico di porfirina è formato, molto probabilmente, dalla condensazione della glicina con p-chetoaldeide. Le porfirine possono essere ottenute in vitro dalla condensazione della glicina con aldeide acetoacetale CH3-CO, CH2 COH. Esperimenti con amminoacidi marcati hanno dimostrato che né la prolina né l'acido glutammico sono precursori delle porfirine e, pertanto, l'idea che la prolina sia la sostanza iniziale nella sintesi degli anelli pirrolici dovrebbe essere respinta. La porzione di porfirina dell'emoglobina, somministrata per via intraperitoneale, non viene utilizzata per formare nuove molecole di emoglobina. Il corpo esegue la sintesi completa di porfirina da glicina e non usa porfirina, somministrata con cibo o per via parenterale, per questo scopo.
Biosintesi del delta-aminolevulinato [len]
Heme biosintesi [3]
Studi radiologici hanno permesso di localizzare e studiare le caratteristiche della distribuzione nel sistema nervoso centrale dei siti di legame, che sono marcati con H-stricnina. Questi grafici con un cd = 10
M, sono i recettori della glicina. La più alta densità di recettori della glicina è stata trovata nella regione del nucleo dei nervi sublinguale e trigemino localizzati nel midollo allungato. I siti di legame della stricnina si trovano anche nei nuclei reticolari del midollo allungato, nel ponte e nel mesencefalo. La materia grigia del midollo spinale ha anche un'alta densità di recettori della glicina sia nelle corna anteriori che posteriori. Il recettore glicina dei mammiferi del midollo spinale è stato purificato mediante cromatografia di affinità su amminostrichina-agarosio. Si è scoperto che si tratta di un complesso glicoproteico-lipidico con Mg = 250 kD, costituito da 3 polipeptidi: 48, 58, 93 kD. Il sito di legame con stricnina e glicina si trova sul peptide con Mg - 48 kD, che ha la capacità di interagire con le lectine esogene. La proteina incorporata nei liposomi attiva il trasporto di ioni OT, che sono bloccati in presenza di stricnina. Un'analisi immunochimica delle componenti peptidiche del recettore della glicina utilizzando anticorpi monoclonali ha rivelato l'esistenza di determinanti antigenici comuni di queste proteine recettoriali isolate da vari oggetti: il cervello e il midollo spinale di topi, ratti, maiali e umani. Inoltre, i dati sul fatto che alcune parti dei recettori della glicina e del GABA sono immunologicamente identici sono interessanti. Questo fatto è confermato dalla ricerca di ingegneria genetica. Fino a poco tempo fa, l'ipotesi dell'esistenza dell'omologia tra neurorecettori di classe I, vale a dire recettori inotropici ad alta velocità, proposti solo come ipotesi. Negli ultimi anni, è stato dimostrato contemporaneamente in diversi laboratori che i geni per i recettori GABA e glicina hanno sequenze omologhe. Quindi, è emerso che c'è un'omologia del 50% circa tra le sequenze di amminoacidi della struttura a-subunità del recettore della glicina con Mg = 48 kD e le subunità a- e p del recettore GABAA. È stata trovata un'omologia del 25% tra le sequenze nucleotidiche di tutte e tre le subunità di n-XP. Caratteristiche caratteristiche sono un alto grado nell'omologia della sequenza amminoacidica e la posizione delle regioni transmembrana M1-M4. La presenza obbligatoria di due cisteine nella regione di 140-150 amminoacidi a una distanza di 14 nucleotidi l'una dall'altra è una caratteristica distintiva dei neurorecettori di classe 1. È possibile che tutti questi neurorecettori appartengano alla stessa famiglia di proteine codificate da geni correlati.
Struttura del recettore del glutammato NMDA e meccanismo di lavoro [4]
I recettori NMDA consistono in un numero di subunità di cMg = 40-92 kD e facilmente oligomerizzano, formando complessi ad alto peso molecolare con cMg = 230-270 kD. Queste proteine sono complessi glicoproteina-lipidi che formano canali ionici per i cationi Na +, K +, Ca +. La molecola del recettore del glutammato contiene una grande quantità di aminoacidi idrofobi che sono associati sia alla parte interna che a quella esterna della membrana, organizzando l'interazione con i lipidi.
Il recettore NMDA ha diversi siti allostericamente interagenti. Si distinguono cinque siti funzionalmente diversi, l'interazione con la quale porta a un cambiamento nell'attività del recettore:
1) sito di legame del neurotrasmettitore;
2) un sito di glicina regolatore o coattivante;
3) l'area all'interno del canale che lega la fenciclidina e i composti correlati;
4) sito di legame Mg + potenziale dipendente;
5) il sito del freno del legame dei cationi bivalenti.
L'agonista sintetico più specifico di questi recettori, NMDA, non si trova nel cervello. Oltre al glutammato, si presume che i mediatori endogeni in questi recettori siano L-aspartato e L-omocisteinato. Tra gli antagonisti più noti dei recettori del tipo NMDA si possono menzionare 0-2-ammino-5-fosfonovalerato e D-2-ammino-7-fosfonoeptanoato. Tuttavia, i nuovi antagonisti sintetici sono più specifici: 3 - propil-b-fosfonato e MK-801. CR-MK-801 sono inibitori NMDA non competitivi, non agiscono direttamente sui siti di legame al glutammato. Il ruolo peculiare della trama della glicina. La glicina ad una concentrazione di OD μM aumenta le risposte del recettore NMDA e questo effetto non può essere bloccato dalla stricnina (si ricordi che quest'ultimo è un bloccante dei recettori glicina indipendenti). La glicina stessa non causa una risposta, ma aumenta solo la frequenza dell'apertura del canale, senza influire sull'ampiezza corrente quando agonisti NMDA agiscono. La presenza di glicina è generalmente necessaria perché, nella sua completa assenza, il recettore non viene attivato dal L-glutammato. La funzione più importante eseguita dal recettore NMDA nel sistema nervoso centrale è il controllo del canale ionico. Una proprietà importante è la capacità del canale di legare gli ioni Na + e K +, così come gli ioni Ca +, dopo che l'agonista si lega. Si presume che il Ca + intracellulare, la cui concentrazione aumenta con la partecipazione dei recettori NMDA, sia coinvolto nell'iniziazione dei processi di plasticità nel cervello in via di sviluppo e adulto. Quando attivate dagli agonisti, le maggiori correnti si verificano con una moderata depolarizzazione della membrana: da -30 a -20 mV e diminuzione con alta iperpolarizzazione o depolarizzazione; di conseguenza, i canali ionici dei recettori NMDA sono in una certa misura dipendenti dal potenziale. Gli ioni Mg + bloccano selettivamente l'attività dei recettori a tali potenziali spostamenti. Gli ioni di zinco inibiscono anche la risposta, ma non hanno un'azione dipendente dalla tensione, apparentemente interessando l'altro sito di legame. Un altro sottotipo di recettori del glutammato - i pecorini non-NMDA - include, in particolare, i recettori dell'acido quisqualico. Lo studio di quest'ultimo ha portato a una revisione dell'idea che l'azione del glutammato come neurotrasmettitore si riduce solo alla depolarizzazione della membrana. Molti tipi di recettori del glutammato, e in particolare i recettori del quisqualato, possono funzionare come metabotropico ad azione lenta. Sono pienamente coerenti con le caratteristiche generali dei recettori metabotropici descritti sopra. La catena peptidica che costituisce la loro base contiene da 870 a 1000 residui di amminoacidi. Parte del recettore He-NMDA, mGlnRl, realizza il segnale attraverso le proteine O0 e il sistema di mediatori intracellulari: inositolo tritriphosphates, diacilglicerolo, ioni calcio, ecc. sintesi di cAMP o attivazione della sintesi di cGMP.
La struttura delle sinapsi con i recettori AMPA e NMDA [6]
Vi sono prove che i recettori di questa categoria sono coinvolti nei meccanismi della sinaptogenesi e nei cambiamenti che si verificano durante la deafferentazione. In generale, si ritiene che questo tipo di recettore del glutammato sia coinvolto nei meccanismi di plasticità simili ai recettori NMDA. Ma allo stesso tempo, l'attivazione dei recettori NMDA blocca il meccanismo di regolazione del fosfato inositolo associato ai recettori He-NMDA e viceversa: gli antagonisti NMDA potenziano l'effetto del glutammato sui recettori non-NMDA-pe [7].
La glicina è ampiamente usata come additivo alimentare, esaltatore di sapidità nelle bevande. Come integratore alimentare, esaltatore di sapidità: nelle bevande alcoliche per migliorare il sapore in combinazione con l'alanina.
Le manifestazioni di disadattamento mentale svolgono un ruolo importante nella diagnosi degli effetti delle situazioni di stress e i loro metodi di trattamento comprendono un'ampia gamma di interventi terapeutici. Questo documento descrive uno studio randomizzato, controllato con placebo, sull'efficacia e la tollerabilità della glicina sulla base di una composizione farmaceutica di glicina microincapsulata e stearato di magnesio in un disturbo dell'adattamento con una predominanza di disturbo di altre emozioni. Nel gruppo che assumeva glicina, l'82,4% dei pazienti ha ottenuto un netto miglioramento della scala CGI, mentre nel gruppo trattato con placebo, la percentuale era del 14,3%. La glicina era sicura e ben tollerata dai pazienti, nessuno dei pazienti era stato escluso prematuramente a causa di eventi avversi. I risultati dello studio confermano l'efficacia della glicina e la sua superiorità rispetto al placebo in questo campione di pazienti con un miglioramento di tutti i parametri misurati [5].
Il trattamento con glicina ha una serie di effetti benefici: i pazienti con diabete di tipo 2 che hanno ricevuto glicina hanno livelli più bassi di citochine HbA1c e pro-infiammatorie, oltre a un significativo aumento di IFN-gamma. Ciò significa che la glicina può aiutare a prevenire i danni ai tessuti causati dall'infiammazione cronica nei pazienti con diabete di tipo 2. Nel sistema nervoso centrale, la glicina agisce come un neurotrasmettitore inibitorio, specialmente nel midollo spinale, nel tronco cerebrale e nella retina. I neuroni di frenatura del midollo spinale che rilasciano la glicina agiscono sui motoneuroni alfa e riducono l'attività dei muscoli scheletrici. Un'alta concentrazione di glicina migliora la qualità del sonno. Nel proencefalo, la glicina è un co-agonista necessario insieme al glutammato per i recettori NMDA. I recettori NMDA si riferiscono ai recettori eccitatori (l'80% dei recettori eccitatori sono recettori NMDA), svolgono un ruolo importante nella plasticità sinaptica, i meccanismi cellulari dell'apprendimento e della memoria. Uno studio recente ha dimostrato che il trattamento con glicina può aiutare i pazienti con disturbo ossessivo-compulsivo (disturbo ossessivo-compulsivo). Nei pazienti con schizofrenia, i livelli sierici di glicina erano negativamente correlati all'intensità dei sintomi negativi, suggerendo il possibile coinvolgimento della disfunzione del recettore NMDA nella patogenesi della schizofrenia. Nei pazienti con disturbo ossessivo-compulsivo e nei pazienti con schizofrenia, i livelli sierici di glicina sono significativamente inferiori rispetto alle persone sane.
[1] - Meister A. Biochemistry of Amino Acids, Ed. e con prefazione: A.E. Braunstein; per. dall'inglese: G. Ya. Vilenkina - M.: Inostr. acceso, 1961. - 530 s
[3] - Lehninger, Albert L., David L. Nelson e Michael M. Cox. 2000. Principi di Lehninger di biochimica. New York: vale la pena editori.
[5] - O.V. Grigorova, L.V. Romasenko, A.Z. Fayzulloev, T.I. Vazagayeva, L.N. Maksimova, Ya.R. Narciso FSBI "GNSSSSP loro. VP Serbo »Ministero della Sanità della Russia, Istituto di ricerca di citochimica e farmacologia molecolare, Mosca
http://kodomo.fbb.msu.ru/~july.preobrazhencki/term1/gly.html