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Cosa si riferisce al cibo proteico: un elenco di prodotti

Le proteine ​​sono necessarie per la costruzione di cellule del corpo umano, il suo eccesso non è immagazzinato nel corpo, come l'eccesso di carboidrati e grassi. Nutrendo le cellule, la proteina aiuta a mantenere il metabolismo al livello richiesto.

La proteina è una catena di aminoacidi che vengono scomposti nel sistema digestivo e penetrano nel sangue. Non tutti gli amminoacidi sono sintetizzati dal corpo umano, quindi è necessario che il cibo includa prodotti proteici.

Che cosa è correlato agli alimenti proteici? Si tratta principalmente di prodotti di origine vegetale e animale, con solo prodotti naturali. Nei cosiddetti prodotti semilavorati magri "a base di carne" - salsicce, salsicce e altri - non c'è quasi nessuna proteina, per lo più solo carboidrati veloci.

Alimento proteico, l'elenco dei prodotti inclusi nella dieta giornaliera obbligatoria.

Una persona ha bisogno di mangiare:

  • Carne di pollo
  • Polli alle uova.
  • Manzo.
  • Latte.
  • Formaggio.
  • Ricotta
  • Carne di maiale.
  • Coniglio.
  • Semi di girasole
  • Gamberetti, gamberi, granchi
  • Grano saraceno.
  • Pesce rosso
  • Mutton.
  • Lenticchie.
  • Noci.
  • Fagioli.
  • Millet.
  • Soia.
  • Mandorle.
  • Peanuts.
  • Storione di caviale

Come combinare il cibo:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

Quali sostanze appartengono alle proteine

Classificazione delle proteine

Tutti i composti proteici presenti in natura sono divisi in due grandi gruppi: semplici - proteine ​​e complessi - proteidi. Le proteine ​​semplici contengono solo aminoacidi. La composizione delle proteine ​​complesse, oltre agli amminoacidi, comprende anche sostanze di diversa natura: carboidrati, lipidi, pigmenti, acidi nucleici, ecc.

Nello schema seguente sono indicati i principali rappresentanti delle proteine ​​trovate nei tessuti animali.

Albumine, istoni, protamine, nucleotidi, cromoproteine, glucoproteine, globuline, fosfoproteine ​​scleroproteine, lipoproteine

Proteine ​​semplici (proteine)

Albumina e globuline

Albumine e globuline sono ampiamente distribuiti in natura. Ce ne sono molti nel plasma sanguigno, nel siero di latte e nei tessuti degli organismi. Nel siero tra albumina e globuline esiste un certo rapporto ─ coefficiente di albumina-globulina (A / G). Le albumine si differenziano dalle globuline in glicocollo basso e grandi quantità di amminoacidi contenenti zolfo. Le albumine si sciolgono facilmente in acqua, mentre le globuline in acqua sono praticamente insolubili, ma si dissolvono facilmente in soluzioni di debole concentrazione di sale, e questo viene usato per separare l'albumina dalle globuline. Le albumine sono in uno stato disperso più piccolo rispetto alle globuline, quindi sono più difficili da far precipitare. Il loro peso molecolare è inferiore a quello delle globuline.

Nella pratica di ottenere preparazioni proteiche, si usa più spesso la salatura del solfato di ammonio. Pertanto, per ottenere siero anti-tossico (anti-difterite, anti-poliemilite, anti-pertosse, ecc.), Viene utilizzato il metodo di precipitazione delle proteine ​​con solfato di ammonio, poiché le antitossine, per loro natura chimica, sono α-globuline del sangue.

Esperimenti con la molecola di albumina marcata con zolfo Muller nel 1954 hanno dimostrato la trasformazione di albulina in globulina. I fluidi biologici (sangue, fluido spinale) contengono sempre più albumina rispetto alle globuline.

Gli istoni sono ampiamente distribuiti in natura come parte di proteine ​​complesse, principalmente nelle proteine ​​nucleari.

Il loro peso molecolare è significativamente inferiore all'albumina e alle globuline - circa 14.300. Sono costituiti principalmente da acidi diammino: arginina, istidina e lisina e contengono pochissimi aminoacidi contenenti triptofano e zolfo. A causa del contenuto di acidi diammino, queste proteine ​​sono di natura fortemente alcalina.

È stabilito che gli istoni ─ sono proteine ​​che sono composte per l'80% da basi esoniche, cioè amminoacidi contenenti 6 atomi di carbonio - arginina, lisina e istidina. Un rappresentante di istoni è la proteina globina, che fa parte della proteina emoglobina del sangue. Attraverso una molecola di istidina, questa proteina è collegata all'eme, formando l'emoglobina.

Le protamine furono scoperte nel 1868 da Misher nello sperma e la loro natura proteica fu decifrata da Kossel nel 1886. Sono ottenute in forma pura usando picrates. Il peso molecolare varia da 2.000 a 10.000. Il contenuto di azoto è del 30%, mentre in altre semplici proteine ​​di azoto solo il 16-17%. Il nucleo principale di queste proteine ​​è una catena di peptidi di arginina, quindi reagiscono facilmente con composti di natura acida.

Recentemente, è stata attribuita grande importanza alle proteine ​​appartenenti alle scleroproteine. Queste proteine ​​sono difficili da sciogliere in acqua e soluzioni saline e non sono quasi esposte agli enzimi. Tali proteine ​​hanno un'elasticità e una forza speciali. Questi includono cheratine - proteine ​​della pelle e collagene - proteine ​​del tessuto connettivo. Queste proteine ​​contengono la più alta quantità di amminoacidi monocarbossilici monoamino.

Le cheratine sono derivate da pelle, capelli, corna e zoccoli. Svolgono una funzione protettiva molto importante. Le cheratine contengono molti aminoacidi cistina.

Il collagene è una proteina isolata dal tessuto connettivo. La composizione del collagene non è cistina, tirosina e triptofano, e quindi non è una proteina completa (la gelatina, come il collagene, è isolata dal tessuto connettivo ed è anche una proteina difettosa).

Il gruppo scleroprotein comprende proteine ​​note come fibroina, rootina e spongile. La fibroina è formata da bachi da seta e contiene il 44% di glicocollo, il 26% di alanina, il 13,6% di serina e il 13% di tirosina.

Cornein si trova nello scheletro osseo dei coralli e la spugna è isolata dalle spugne di mare. Entrambe le proteine ​​sono ricche di iodio e bromo. Già nel 1896, l'acido iodotorgonico, che è 3, 5-diiodotirosina, era isolato dalle spugne marine.

Il gruppo di proteine ​​complesse include tali composti che, quando idrolizzati, si decompongono non solo in aminoacidi, ma anche nella parte non proteica.

Alla fine del secolo scorso, nel laboratorio di Hoppe-Zeiler in Germania, Misher isolò una sostanza dal nucleo dello sperma, che chiamò nucleina. Nel nucleo, la parte principale sono sostanze proteiche. Più tardi si è scoperto che queste proteine ​​appartengono al gruppo di istoni e protamine, che hanno proprietà alcaline.

Secondo la ricerca moderna, le nucleoproteine ​​si trovano anche nel citoplasma delle cellule.

Le nucleoproteine ​​sono tra le sostanze proteiche più biologicamente importanti: sono associate ai processi di divisione cellulare e al trasferimento di proprietà ereditarie; da nuclei costruiti filtrabili

virus che causano malattie.

Le nucleoproteine ​​sono costituite da proteine ​​e acidi nucleici. Gli acidi nucleici sono composti complessi che si decompongono in semplici acidi nucleici (mononucleotidi), che sono costruiti da basi azotate, carboidrati (pentosi) e acido fosforico.

I nucleotidi contengono derivati ​​delle basi puriniche e pirimidiniche - adenina (6-ammino-purina), guanina (2-ammino-6-idrossiturina), citosina (2-idrossi-6-pirimidina), uracile (2, 6-diipirimidina), timina (2, 6-dioxy-5-metilpirimidina).

Struttura dell'acido nucleico

La struttura di acidi nucleici semplici (nucleotidi) è attualmente ben studiata. Si afferma che durante l'idrolisi l'acido adenilico si decompone in carboidrati (pentoso), acido fosforico e base azotata - adenina. Nel tessuto muscolare acido adenilico, l'acido fosforico si trova al 5 ° atomo di carbonio di ribosio.

Acidi adenilici - AMP, ADP e ATP svolgono un ruolo importante nel metabolismo.

Ci sono cinque tipi di nucleotidi che si trovano negli acidi polinucleici, RNA e DNA, questi sono gli acidi adenilico, guanilico, citidico, uridilico e tiamidilico. Questi acidi sono contenuti in polinucleotidi in quantità equivalenti. In forma libera, questi acidi si trovano e possono contenere uno, due e tre residui di acido fosforico. A questo proposito, si distinguono i derivati ​​mono, di e triofosforici dei nucleitidi.

Watson e Crick, studiando la composizione e la struttura del DNA, avanzano l'idea che la molecola del DNA sia un doppio, contorto attorno al suo asse, elica di due catene nucleotidiche. Allo stesso tempo una delle basi purine si oppone alla base pirimidina.

I ricercatori hanno mostrato che un giro della spirale contiene dieci coppie di basi, mentre la sequenza di basi in una catena determina completamente la sequenza in un'altra. Questo ci permette di capire come la riproduzione di materia vivente chimicamente specifica nel processo di divisione cellulare.

All'inizio, l'elica si svolge, quindi le catene polinucleotidiche sono separate e si allontanano l'una dall'altra. Dall'ambiente, si verifica l'aggiunta dei corrispondenti mononucleotidi, che termina con la formazione di due nuove eliche. Questo processo si ripete all'infinito.

L'acido desossiribonucleico si chiama nucleare, perché è contenuto molto nel nucleo della cellula e l'acido ribonucleico è chiamato protoplasmatico, perché ce n'è molto nel protoplasma delle cellule.

L'isomerizzazione degli acidi polinucleici dipenderà dall'ordine di alternanza degli acidi nucleici semplici.

Un ruolo particolarmente importante è svolto da due acidi polinucleici: acido ribonucleico (RNA) e acido desossiribonucleico (DNA).

Come suggerisce il nome, questi acidi differiscono tra loro in componenti di carboidrati. L'RNA contiene ribosio, DNA - desossiribosio, cioè ribosio, in cui C2 non ha atomo di ossigeno. La timina non è stata trovata nell'RNA e l'uracile non è stato trovato nel DNA.

È stato stabilito che l'RNA contiene fino a 4000-5000 mononucleotidi, il DNA è molto di più, poiché il suo peso molecolare raggiunge i 2 milioni. I mononucleotidi si trovano in catene e molecole di RNA e DNA.

Ogni molecola di RNA e DNA ha una struttura strettamente ordinata, cioè l'alternanza di mononucleotidi.

Attualmente, il DNA è considerato un gene, cioè un composto che causa la trasmissione delle proprietà ereditarie di un organismo.

Le cromoproteine ​​comprendono sostanze proteiche complesse contenenti, oltre alla proteina, un orlo colorante componente non proteico. Le cromoproteine ​​comprendono gli enzimi dell'emoglobina, della mioglobina e del geminovye ─ catalasi, perossidasi e citocromo. Questo include anche proteine ​​complesse ─ flavoproteine, che includono coloranti - flavine.

Proteine ​​che gli alimenti includono

Le proteine ​​più complesse contengono uno o l'altro metallo. Emoglobina ematica e enzimi geminovye (catalasi, perossidasi, citocromo ossidasi) contengono ferro e ossidasi ascorbica, tirosinasi, ecc. - rame.

Le metalloproteine ​​e i flavoprteidi svolgono un ruolo importante nei processi di ossidazione biologica nei tessuti.

La priorità nello studio della natura chimica delle sostanze coloranti dell'emoglobina appartiene a M. V. Nentsky. Ha trovato che la base del colorante del sangue contiene un anello di porphin composto da quattro anelli pirrolici, collegati tra loro con l'aiuto di gruppi metinici (= CH-). L'emoglobina dovuta alla presenza di 4 atomi di ferro in essa ha la capacità di trasportare l'ossigeno dai polmoni ai tessuti, fornendo la funzione respiratoria del sangue. Allo stato attuale, è stato dimostrato che le emoglobine di alcune specie di animali differiscono l'una dall'altra non dalla sostanza colorante, ma dai componenti proteici. C'è emoglobina A, emoglobina S, emoglobina F.

Come parte del tessuto muscolare c'è un'emoproteina - mioglobina, che dà ai muscoli un colore rosso. Mioglobina proteica, sebbene vicina alla composizione dell'emoglobina, ma differisce da essa nella composizione aminoacidica. Inoltre, la mioglobina è più fortemente legata all'ossigeno. È importante per il tessuto muscolare. La molecola di mioglobina contiene un atomo di ferro, che significa un anello di porfido. Nei muscoli, il 14% di mioglobina è presente nel video oxymyoglobin, che fornisce una riserva di ossigeno nei muscoli e previene la carenza di ossigeno. In alcuni animali marini, il contenuto di ossimioglobina è superiore al 50%, il che consente loro di rimanere a lungo sott'acqua senza ossigeno (foche e altri animali marini).

Le glucoproteine ​​comprendono proteine ​​complesse che, oltre alle proteine, hanno un gruppo protesico contenente vari derivati ​​di carboidrati: D-glucosamina, D-galattosamina, acido D-glucuronico, combinati con acido solforico e acido acetico. I rappresentanti di queste proteine ​​sono la mucina (saliva, stomaco, mucosa intestinale, corpo vitreo dell'occhio), eparina, condroitina del tessuto osseo e sostanze del gruppo sanguigno, ecc.

Le glucoproteine, a differenza di altre proteine ​​complesse, precipitano facilmente sotto l'azione di forti soluzioni di acido acetico, e questo viene utilizzato nella loro separazione.

Durante l'idrolisi di glucoproteine, si verificano mucapolisaccaridi, acido ialuronico e condrotina solforico. L'acido ialuronico nelle pareti dei vasi sanguigni assicura la loro normale permeabilità.

I fosfootteri includono proteine, che comprendono acido fosforico e amminoacidi. Le fosfoproteine ​​differiscono dalle nucleoproteine ​​in quanto non ci sono acidi nucleici nella loro composizione, ma c'è acido fosforico legato alla proteina attraverso il gruppo ossidrile degli amminoacidi di serina e treonina.

Questo gruppo di proteine ​​comprende latte caseinogeno e vitellino tuorlo d'uovo. Queste proteine ​​fungono da nutrienti per lo sviluppo degli embrioni. La presenza di acido fosforico nelle proteine ​​sopra assicura il normale sviluppo dello scheletro osseo.

Le lipoproteine ​​sono proteine ​​complesse che si degradano durante l'idrolisi in amminoacidi, grassi neutri, fosfatidi e steroli. Sono la parte più importante delle formazioni strutturali di cellule e fluidi corporei. Ad esempio, i lipidi nel sangue sono associati all'albumina e alle globuline e danno complessi di diversa resistenza. Solventi grassi ordinari - etere, cloroformio - sono difficili da estrarre, ma dopo la distruzione preliminare di questi complessi i lipidi entrano facilmente in soluzione.

I complessi proteici delle lipoproteine ​​con colesterolo e fosfatidi svolgono un ruolo importante.

I complessi α-lipotenici comprendono l'α-globulina e i lipidi del sangue (colesterolo e fosfatidi) in un rapporto 1: 1. La composizione dei complessi α - lipoproteici α - globuline del sangue e il rapporto tra proteine ​​e lipidi è 1: 4.

La formazione di un complesso di una proteina con lipidi contribuisce alla solubilità dei lipidi e al loro trasporto ai loro tessuti. La maggior parte delle vitamine, solubili nei grassi (A, E e caroteni), vengono anche trasportate nei tessuti con l'aiuto di proteine ​​del siero - a2-globuline.

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GLUCOPROTEIDES, proteine ​​complesse, composti proteici con carboidrati o suoi derivati.

Cosa sono le proteine, qual è la loro composizione, perché sono necessarie?

Contengono C e N meno, e O è più di proteine. Esistono G senza fosforo e fosfoglucoproteine. I primi sono divisi in 1) sostanze muciniche (mucine, mucoidi) contenenti aminosugar glucosamina (10-35%) sotto forma di acido mucoichi-nosarico accoppiato, 2) condroproteine, che contengono condrozamina in forma di acido condroitosolforico e 3) alogeni, sotto l'azione alcali che si trasformano in ibridi e danno carboidrati a ulteriori decomposizioni. -Il mio e ts e ns hanno proprietà acide. Insolubile in acqua, solubile in alcali deboli. I mortai mucosi non si coagulano durante l'ebollizione. L'acido acetico produce un precipitato, quasi insolubile in un eccesso di precipitante ad un t ° ordinario; K4FeCy6 non precipita; succo gastrico e pancreatico digerito; L'indolo e lo skatole sono assenti nei prodotti in decomposizione. Le mucine sono secrete da alcune ghiandole salivari, sono contenute nelle mucose, nella pelle delle lumache, nel guscio delle uova di rane e pesci; insieme al mucoide contenuto nel perno Var-tone del cordone ombelicale. Rendere i tessuti scivolosi ed elastici, proteggerli dalle influenze dannose esterne. -Muscoli sono stati trovati: nelle cisti ovariche (pseudomucina, paramucina), nella cornea (corneamucide), nel corpo vitreo dell'occhio (ialomcoide), nelle proteine ​​del pollo ( ovomucoi) e in alcuni liquidi asciutti.- Gli alogeni, che sono generalmente poco studiati, comprendono: Neossina nei nidi commestibili delle rondini cinesi, membrane della membrana di Descemet e sacca della lente dell'occhio, ialine di bolle echinococciche, condrosine di spugne mucose, ecc. - Alle chondroproteine ​​appartengono: cartilagine condromucoiosa, Tendini, ossa Mukoyd osseomukoid, aorta mucoide, pelle, occhi sclera. Il condromucido reagisce in modo acido, è insolubile in acqua, si dissolve in alcali, scinde l'acido condroiticnosarico e forma alcali solforosi. Soluzioni di condromucoiidi in una piccolissima quantità di alcali vengono precipitate dagli acidi. K4FeCy6 in presenza di NaCl e HC1 non precipita; l'acido tannico non viene precipitato, il secondo non precipita con la gelatina in sua presenza e le fosfoglucoproteine ​​scindono la sostanza riducente e l'acido fosforico durante l'idrolisi, non fornendo basi purine. Noto: loro-thulin da uova di carpa e helicoproteine ​​dalla ghiandola proteica Helix pomatia. a. Barkhash. Nella tecnica microscopica, la definizione di un gel è la seguente: i provini sono fissati con alcol 96-100 ° o liquido Carnu Sagpo) (alcool + cloroformio + acido acetico), incorporati in paraffina e colorati da Fisher (Fischer). Per questo, le sezioni vengono elaborate per 5-10 minuti. in una soluzione acquosa al 10% di tannino, risciacquato con una soluzione all'1% di K2Sg20, immerso per 5-10 minuti in una soluzione al 10% di K2Cg207, risciacquato con de-stil. acqua e macchiato per 10 minuti. in una soluzione satura di safranina in acqua anilina, differenziata in una soluzione alcolica chiara di Lichtgriin, passava rapidamente attraverso gli alcoli e racchiusa nel solito modo nel balsamo canadese. Risultati: i grani di G. sono dipinti in rosso brillante. In alcuni casi, il colore dei grani aumenta dall'aggiunta di 3 gocce a 5 metri cubi di acido formico K »Cr207 a una soluzione al 10% di K» Cr207. vedi. Per evitare la dissoluzione di G., è necessario quando possibile ridurre la permanenza dei tagli nelle soluzioni acquose. La tecnica è applicabile non solo in relazione alle sezioni di tessuto, ma anche a oggetti totali su strisci, per esempio. nello studio dei più semplici. Acceso. Strauss E. u. Collier W., Spezielle Chemie der Proteine ​​(Hndb. Der Biochemie des Men-sclien u. Der Tiere, hrsg. Von C Oppenheimer, B. I, p. 642, Jena, 1924). (Manuale medico / Enciclopedia medica), Manuale medico, Enciclopedia medica, wiki, wiki, Enciclopedia medica, Manuale medico

SOSTANZE PROTEICHE

Il peso molecolare elevato (peso molecolare varia da 5-10 mila a 1 milione o più) di polimeri naturali, le cui molecole sono costruite da residui di amminoacidi, sono chiamate proteine ​​o sostanze proteiche.

Le proteine ​​sono una delle classi più importanti di composti bioorganici, senza i quali il processo dell'attività vitale, cioè il metabolismo, è impossibile.

Negli animali e nelle piante, le proteine ​​svolgono una varietà di funzioni:

La proteina consiste nella maggior parte del protoplasma delle cellule. Svolgono un ruolo cruciale nei processi metabolici e nella proliferazione cellulare. Le proteine ​​formano la base dei tessuti di supporto, tegumentario e muscolare (ossa, cartilagine, tendini, pelle).

Le proteine ​​sono molti dei più importanti composti fisiologicamente attivi: enzimi, ormoni, pigmenti, antibiotici, tossine.

In sostanza, l'intera attività dell'organismo (sviluppo, movimento, decadimento e molto altro) è associata a sostanze proteiche.

Classificazione delle proteine.

Attualmente ci sono diverse classificazioni di proteine:

- per grado di difficoltà;

- sulla solubilità in solventi separati;

- sotto forma di molecole.

Il grado di complessità delle proteine ​​si divide in:

- proteine ​​semplici (proteine);

- proteine ​​complesse (proteine).

Le proteine ​​sono composti che contengono solo residui di amminoacidi.

Le proteine ​​sono composti costituiti da parti proteiche e non proteiche. Quando vengono idrolizzati, forniscono amminoacidi e sostanze di natura non proteica (ad esempio acido fosforico, carboidrati, ecc.).

Le sostanze che hanno una natura non proteica, ma fanno parte delle sostanze proteiche, sono chiamate il gruppo protesico.

A seconda della composizione della parte non proteica (gruppo protesico), i proteidi sono divisi in gruppi:

1. nucleoproteine ​​- composti che vengono idrolizzati a proteine ​​semplici e acidi nucleici. Fanno parte del protoplasma, nuclei delle cellule, virus. Gli acidi nucleici sono tra i biopolimeri più importanti, che svolgono un ruolo importante nell'ereditarietà.

2. fosfoproteina - composti che vengono idrolizzati a semplice proteina e acido fosforico. Svolgono un ruolo importante nella nutrizione del giovane corpo. Esempio: - Caseina - proteine ​​del latte.

3. glicoproteine ​​- composti che idrolizzano a proteine ​​semplici e carboidrati. Contenuto in varie secrezioni mucose di animali.

4. lipoproteine ​​- composti che idrolizzano a proteine ​​e lipidi semplici. Partecipa alla formazione delle proteine ​​del glutine. In grandi quantità contenute nella composizione dei grani, protoplasma e membrane cellulari.

5. cromoproteine ​​- composti che idrolizzano a semplici proteine ​​e sostanze coloranti. Ad esempio, l'emoglobina nel sangue si scompone in proteine ​​globiniche e una complessa base azotata contenente ferro.

Esistono altri gruppi di proteine ​​complesse.

Secondo la solubilità in solventi separati le proteine ​​si dividono in:

- solubile in acqua;

- solubile in soluzioni saline deboli;

- solubile in soluzioni alcoliche;

- solubile in alcali, ecc.

Le proteine ​​secondo questa classificazione sono divise in:

1. albume - proteine ​​solubili in acqua. Hanno un peso molecolare relativamente piccolo. Parte delle proteine ​​uova, sangue, latte. Un tipico rappresentante dell'albumina è la proteina dell'uovo.

2. globuline - proteine ​​insolubili in acqua, ma solubili in soluzioni acquose diluite di sali. Queste sono proteine ​​molto comuni - costituiscono la maggior parte dei semi di legumi e semi oleosi, fanno parte del sangue, del latte, delle fibre muscolari.

SOSTANZE PROTEICHE

Una globulina animale rappresentativa è il latte della lattoglobulina.

3. Prolamine - proteine ​​insolubili in acqua, ma solubili in soluzione di etanolo (60-80%). Queste sono le caratteristiche proteine ​​dei semi di cereali, ad esempio: gliadina - frumento e segale, zeina - mais, avenina - avena, orda - orzo.

4. Glutelins - proteine ​​che sono insolubili in acqua, ma solubili in soluzioni alcaline. Incluso nella composizione delle proteine ​​vegetali. Di loro dovrebbe essere assegnato orysenin da semi di riso e proteine ​​glutine di glutine di frumento.

Oltre ai gruppi di cui sopra, le proteine ​​includono anche:

-protamine (parte dello sperma e uova di pesce);

-istoni (fanno parte di molte proteine ​​complesse);

-scleroproteine ​​(questo gruppo comprende le proteine ​​dei tessuti di supporto e tegumentario del corpo: ossa, pelle, legamenti, corna, unghie, capelli).

La forma delle molecole delle proteine ​​si divide in:

- fibrillare o filamentoso;

- globulare o sferico.

Nelle cosiddette proteine ​​fibrillari, le singole catene molecolari sono più tese.

Nelle proteine ​​globulari, l'imballaggio a catena molecolare è più compatto.

La maggior parte delle proteine ​​degli organismi viventi ha la forma di molecole nel secondo gruppo.

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Gli scoiattoli sono cosa

Le proteine ​​sono sostanze organiche che svolgono il ruolo di materiale da costruzione nel corpo umano di cellule, organi, tessuti e la sintesi di ormoni ed enzimi. Sono responsabili di molte funzioni utili, il cui fallimento porta alla rottura della vita, oltre a formare composti che assicurano la resistenza dell'immunità alle infezioni. Le proteine ​​sono composte da aminoacidi. Se sono combinati in sequenze diverse, si formano più di un milione di sostanze chimiche diverse. Sono divisi in diversi gruppi che sono ugualmente importanti per una persona.

I prodotti proteici contribuiscono alla crescita della massa muscolare, così i bodybuilder saturano la loro dieta con alimenti proteici. Contiene pochi carboidrati e, di conseguenza, un basso indice glicemico, quindi è utile per i diabetici. I nutrizionisti raccomandano di mangiare una persona in buona salute 0,75 - 0,80 g. componente di qualità per 1 kg di peso. La crescita di un neonato richiede fino a 1,9 grammi. La mancanza di proteine ​​porta alla rottura delle funzioni vitali degli organi interni. Inoltre, il metabolismo è disturbato e si sviluppa l'atrofia muscolare. Pertanto, le proteine ​​sono incredibilmente importanti. Esaminiamoli più dettagliatamente per bilanciare correttamente la tua dieta e creare il menu perfetto per perdere peso o guadagnare massa muscolare.

Qualche teoria

Nel perseguimento della figura ideale, non tutti sanno quali sono le proteine, sebbene promuovano attivamente diete a basso contenuto di carboidrati. Per evitare errori nell'uso di alimenti proteici, scopri di cosa si tratta. Proteina o proteina è un composto organico ad alto peso molecolare. Sono costituiti da alfa-acidi e con l'aiuto di legami peptidici sono collegati in una singola catena.

La struttura comprende 9 aminoacidi essenziali che non sono sintetizzati. Questi includono:

Contiene anche 11 aminoacidi essenziali e altri che svolgono un ruolo nel metabolismo. Ma gli amminoacidi più importanti sono considerati leucina, isoleucina e valina, che sono noti come BCAA. Considera il loro scopo e le loro fonti.

Come possiamo vedere, ciascuno degli amminoacidi è importante nella formazione e nel mantenimento dell'energia muscolare. Per garantire che tutte le funzioni vengano eseguite senza guasti, devono essere introdotte nella dieta quotidiana come integratori alimentari o alimenti naturali.

Quanti amminoacidi sono necessari perché il corpo funzioni correttamente?

Tutti questi composti proteici contengono fosforo, ossigeno, azoto, zolfo, idrogeno e carbonio. Pertanto, si osserva un bilancio azotato positivo, necessario per la crescita di bei muscoli di rilievo.

Interessante! Nel processo della vita umana, la percentuale di proteine ​​viene persa (circa 25-30 grammi). Pertanto, devono essere sempre presenti nel cibo consumato dall'uomo.

Esistono due tipi principali di proteine: vegetale e animale. La loro identità dipende da dove provengono da organi e tessuti. Il primo gruppo comprende proteine ​​derivate da prodotti a base di soia, noci, avocado, grano saraceno, asparagi. E per il secondo - da uova, pesce, carne e prodotti caseari.

Struttura proteica

Per capire in cosa consiste la proteina, è necessario esaminare la loro struttura in dettaglio. I composti possono essere primari, secondari, terziari e quaternari.

  • Primaria. In esso, gli amminoacidi sono collegati in serie e determinano il tipo, le proprietà chimiche e fisiche della proteina.
  • Il secondario è la forma di una catena polipeptidica, che è formata da legami idrogeno dei gruppi imino e carbossile. La struttura alfa e beta più comune.
  • Terziario è la posizione e l'alternanza di strutture beta, catene polipeptidiche e alfa elica.
  • Il quaternario è formato da legami a idrogeno e interazioni elettrostatiche.

La composizione delle proteine ​​è rappresentata da amminoacidi combinati in diverse quantità e ordine. Secondo il tipo di struttura, possono essere divisi in due gruppi: semplici e complessi, che includono gruppi di non aminoacidi.

È importante! Coloro che vogliono perdere peso o migliorare la propria forma fisica, i nutrizionisti raccomandano di mangiare cibi proteici. Liberano in modo permanente la fame e accelerano il metabolismo.

Oltre alla funzione di costruzione, le proteine ​​possiedono una serie di altre proprietà utili, che saranno discusse ulteriormente.

Opinione di esperti

Voglio spiegare le funzioni protettive, catalitiche e regolatorie delle proteine, poiché questo è un argomento piuttosto complesso.

La maggior parte delle sostanze che regolano l'attività vitale del corpo ha una natura proteica, cioè costituita da aminoacidi. Le proteine ​​sono incluse nella struttura di assolutamente tutti gli enzimi - sostanze catalitiche che assicurano il corso normale di assolutamente tutte le reazioni biochimiche nel corpo. E questo significa che senza di loro lo scambio di energia e persino la costruzione di celle è impossibile.

Le proteine ​​sono ormoni dell'ipotalamo e dell'ipofisi, che a loro volta regolano il lavoro di tutte le ghiandole interne. Gli ormoni pancreatici (insulina e glucagone) sono peptidi nella struttura. Pertanto, le proteine ​​hanno un effetto diretto sul metabolismo e molte funzioni fisiologiche nel corpo. Senza di loro, la crescita, la riproduzione e persino il normale funzionamento dell'individuo sono impossibili.

Infine, per quanto riguarda la funzione protettiva. Tutte le immunoglobuline (anticorpi) hanno una struttura proteica. E forniscono immunità umorale, cioè proteggono il corpo dalle infezioni e aiutano a non ammalarsi.

Funzioni proteiche

I bodybuilder sono interessati principalmente alla funzione di crescita, ma oltre a questo, le proteine ​​svolgono ancora molti compiti, non meno importanti:

In altre parole, la proteina è una fonte di energia di riserva per il lavoro a tutti gli effetti del corpo. Una volta consumate tutte le riserve di carboidrati, le proteine ​​iniziano a degradarsi. Pertanto, gli atleti dovrebbero considerare la quantità di consumo di proteine ​​di alta qualità, che aiuta a costruire e rafforzare i muscoli. La cosa principale è che la composizione della sostanza consumata includeva l'intero set di aminoacidi essenziali.

È importante! Il valore biologico delle proteine ​​denota la loro quantità e qualità di assimilazione dal corpo. Ad esempio, in un uovo, il coefficiente è 1, e nel grano - 0,54. Ciò significa che nel primo caso saranno assimilati due volte di più rispetto al secondo.

Quando la proteina entra nel corpo umano, inizia a scindersi in uno stato di amminoacidi, quindi acqua, anidride carbonica e ammoniaca. Dopo di ciò, si muovono attraverso il sangue verso il resto dei tessuti e degli organi.

Cibo proteico

Abbiamo già capito quali sono le proteine, ma come applicare queste conoscenze nella pratica? Non è necessario approfondire le loro strutture in particolare per ottenere il risultato desiderato (per perdere peso o aumentare il peso), è sufficiente solo determinare quale tipo di cibo è necessario mangiare.

Per comporre un menu di proteine, considera una tabella di prodotti con un alto contenuto del componente.

Presta attenzione alla velocità di apprendimento. Alcuni sono digeriti da organismi in un breve periodo di tempo, mentre altri sono più lunghi. Dipende dalla struttura della proteina. Se vengono raccolti da uova o prodotti caseari, vanno immediatamente agli organi e ai muscoli giusti, perché sono contenuti nella forma di singole molecole. Dopo il trattamento termico, il valore è leggermente ridotto, ma non critico, quindi non mangiare cibi crudi. Le fibre di carne sono poco lavorate, perché inizialmente sono progettate per sviluppare la forza. La cottura semplifica il processo di assimilazione, poiché durante la lavorazione ad alte temperature, i collegamenti incrociati nelle fibre vengono distrutti. Ma anche in questo caso, il pieno assorbimento avviene in 3 - 6 ore.

Interessante! Se il tuo obiettivo è quello di costruire muscoli, mangiare cibo proteico un'ora prima del tuo allenamento. Adatto a petto di pollo o di tacchino, pesce e latticini. Quindi aumenti l'efficacia degli esercizi.

Non dimenticare anche di cibo vegetale. Una grande quantità di sostanza si trova in semi e legumi. Ma per la loro estrazione il corpo ha bisogno di trascorrere molto tempo e sforzi. La componente di funghi è la più difficile da digerire e assimilare, ma la soia raggiunge facilmente il suo obiettivo. Ma la soia da sola non sarà sufficiente per completare il lavoro del corpo, deve essere combinata con le proprietà benefiche dell'origine animale.

Qualità delle proteine

Il valore biologico delle proteine ​​può essere visto da diverse angolazioni. Il punto di vista chimico e l'azoto, abbiamo già studiato, consideriamo e altri indicatori.

  • Profilo di amminoacidi significa che le proteine ​​del cibo devono corrispondere a quelle già presenti nel corpo. Altrimenti, la sintesi viene interrotta e porterà alla rottura dei composti proteici.
  • Gli alimenti con conservanti e quelli che hanno subito un intenso trattamento termico hanno meno amminoacidi disponibili.
  • A seconda della velocità della scomposizione proteica in componenti semplici, le proteine ​​vengono digerite più velocemente o più lentamente.
  • L'utilizzo delle proteine ​​è un indicatore del tempo per il quale l'azoto formato viene trattenuto nel corpo e di quante proteine ​​digeribili sono ottenute in totale.
  • L'efficacia dipende da come l'ingrediente ha influenzato la crescita muscolare.

Dovrebbe anche essere notato il livello di assorbimento delle proteine ​​dalla composizione di aminoacidi. A causa del loro valore chimico e biologico, possono essere identificati prodotti con una fonte ottimale di proteine.

Considera l'elenco dei componenti inclusi nella dieta dell'atleta:

Come si vede, il cibo con carboidrati è incluso nel menu sano per migliorare i muscoli. Non rinunciare a componenti utili. Solo con il giusto equilibrio di proteine, grassi e carboidrati, il corpo non si sentirà stressato e sarà modificato in meglio.

È importante! Nella dieta dovrebbe essere dominato da proteine ​​di origine vegetale. Il loro rapporto con gli animali è compreso tra l'80% e il 20%.

Per ottenere il massimo beneficio dagli alimenti proteici, non dimenticare la loro qualità e velocità di assorbimento. Cerca di bilanciare la dieta in modo che il corpo sia saturo di utili oligoelementi e non soffra di una carenza di vitamine ed energia. In conclusione a quanto sopra, notiamo che è necessario prendersi cura del corretto metabolismo. Per fare questo, cerca di aggiustare il cibo e mangiare cibi proteici dopo cena. Quindi avvisa gli spuntini notturni e questo influenzerà favorevolmente la tua figura e la tua salute. Se si desidera perdere peso, mangiare pollame, pesce e latticini con basso contenuto di grassi.

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SOSTANZE PROTEICHE

Il peso molecolare elevato (peso molecolare varia da 5-10 mila a 1 milione o più) di polimeri naturali, le cui molecole sono costruite da residui di amminoacidi, sono chiamate proteine ​​o sostanze proteiche.

Le proteine ​​sono una delle classi più importanti di composti bioorganici, senza i quali il processo dell'attività vitale, cioè il metabolismo, è impossibile.

Negli animali e nelle piante, le proteine ​​svolgono una varietà di funzioni:

La proteina consiste nella maggior parte del protoplasma delle cellule. Svolgono un ruolo cruciale nei processi metabolici e nella proliferazione cellulare. Le proteine ​​formano la base dei tessuti di supporto, tegumentario e muscolare (ossa, cartilagine, tendini, pelle).

Le proteine ​​sono molti dei più importanti composti fisiologicamente attivi: enzimi, ormoni, pigmenti, antibiotici, tossine.

In sostanza, l'intera attività dell'organismo (sviluppo, movimento, decadimento e molto altro) è associata a sostanze proteiche.

Classificazione delle proteine.

Attualmente ci sono diverse classificazioni di proteine:

- per grado di difficoltà;

- sulla solubilità in solventi separati;

- sotto forma di molecole.

Il grado di complessità delle proteine ​​si divide in:

- proteine ​​semplici (proteine);

- proteine ​​complesse (proteine).

Le proteine ​​sono composti che contengono solo residui di amminoacidi.

Le proteine ​​sono composti costituiti da parti proteiche e non proteiche. Quando vengono idrolizzati, forniscono amminoacidi e sostanze di natura non proteica (ad esempio acido fosforico, carboidrati, ecc.).

Le sostanze che hanno una natura non proteica, ma fanno parte delle sostanze proteiche, sono chiamate il gruppo protesico.

A seconda della composizione della parte non proteica (gruppo protesico), i proteidi sono divisi in gruppi:

1. nucleoproteine ​​- composti che vengono idrolizzati a proteine ​​semplici e acidi nucleici. Fanno parte del protoplasma, nuclei delle cellule, virus. Gli acidi nucleici sono tra i biopolimeri più importanti, che svolgono un ruolo importante nell'ereditarietà.

2. fosfoproteina - composti che vengono idrolizzati a semplice proteina e acido fosforico. Svolgono un ruolo importante nella nutrizione del giovane corpo. Esempio: - Caseina - proteine ​​del latte.

3. glicoproteine ​​- composti che idrolizzano a proteine ​​semplici e carboidrati. Contenuto in varie secrezioni mucose di animali.

4. lipoproteine ​​- composti che idrolizzano a proteine ​​e lipidi semplici. Partecipa alla formazione delle proteine ​​del glutine. In grandi quantità contenute nella composizione dei grani, protoplasma e membrane cellulari.

5. cromoproteine ​​- composti che idrolizzano a semplici proteine ​​e sostanze coloranti. Ad esempio, l'emoglobina nel sangue si scompone in proteine ​​globiniche e una complessa base azotata contenente ferro.

Esistono altri gruppi di proteine ​​complesse.

Secondo la solubilità in solventi separati le proteine ​​si dividono in:

- solubile in acqua;

- solubile in soluzioni saline deboli;

- solubile in soluzioni alcoliche;

- solubile in alcali, ecc.

Le proteine ​​secondo questa classificazione sono divise in:

1. albume - proteine ​​solubili in acqua. Hanno un peso molecolare relativamente piccolo. Parte delle proteine ​​uova, sangue, latte. Un tipico rappresentante dell'albumina è la proteina dell'uovo.

2. globuline - proteine ​​insolubili in acqua, ma solubili in soluzioni acquose diluite di sali. Queste sono proteine ​​molto comuni - costituiscono la maggior parte dei semi di legumi e semi oleosi, fanno parte del sangue, del latte, delle fibre muscolari. Una globulina animale rappresentativa è il latte della lattoglobulina.

3. Prolamine - proteine ​​insolubili in acqua, ma solubili in soluzione di etanolo (60-80%). Queste sono le caratteristiche proteine ​​dei semi di cereali, ad esempio: gliadina - frumento e segale, zeina - mais, avenina - avena, orda - orzo.

4. Glutelins - proteine ​​che sono insolubili in acqua, ma solubili in soluzioni alcaline. Incluso nella composizione delle proteine ​​vegetali. Di loro dovrebbe essere assegnato orysenin da semi di riso e proteine ​​glutine di glutine di frumento.

Oltre ai gruppi di cui sopra, le proteine ​​includono anche:

-protamine (parte dello sperma e uova di pesce);

-istoni (fanno parte di molte proteine ​​complesse);

-scleroproteine ​​(questo gruppo comprende le proteine ​​dei tessuti di supporto e tegumentario del corpo: ossa, pelle, legamenti, corna, unghie, capelli).

La forma delle molecole delle proteine ​​si divide in:

- fibrillare o filamentoso;

- globulare o globulare.

Nelle cosiddette proteine ​​fibrillari, le singole catene molecolari sono più tese.

Nelle proteine ​​globulari, l'imballaggio a catena molecolare è più compatto.

La maggior parte delle proteine ​​degli organismi viventi ha la forma di molecole nel secondo gruppo.

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Tipi di proteine: classificazione, definizione ed esempi

La proteina è una macromolecola in cui abbondano le cellule. Ognuno di loro svolge una funzione specifica, ma non tutti sono uguali, quindi hanno una determinata classificazione che definisce diversi tipi di proteine. Questa classificazione è utile per considerazione.

Definizione delle proteine: cos'è una proteina?

Le proteine, dal greco "πρωτεῖος", sono biomolecole formate da catene lineari di amminoacidi.

A causa delle loro proprietà fisico-chimiche, le proteine ​​possono essere classificate come semplici proteine ​​(oloproteine) formate solo da amminoacidi o loro derivati; proteine ​​coniugate (eteroproteine) formate da amminoacidi, accompagnate da varie sostanze e proteine ​​derivate, sostanze formate per denaturazione e scissione delle precedenti.

Le proteine ​​sono essenziali per la vita, soprattutto per la loro funzione plastica (costituiscono l'80% del protoplasma disidratato di ogni cellula), ma anche per le loro funzioni bioregolatrici (fanno parte degli enzimi) e per la protezione (gli anticorpi sono proteine).

Le proteine ​​svolgono un ruolo vitale nella vita e sono le biomolecole più versatili e diversificate. Sono necessari per la crescita del corpo e svolgono un numero enorme di funzioni diverse, tra cui:

  • Costruzione del tessuto Questa è la funzione più importante della proteina (ad esempio: collagene)
  • Contraibilità (actina e miosina)
  • Enzimatico (ad esempio: suckraz e pepsin)
  • Omeostatico: coopera nel mantenimento del pH (dato che fungono da tampone chimico)
  • Immunologico (anticorpi)
  • Cicatrici di ferite (ad es. Fibrina)
  • Protettivo (ad esempio trombina e fibrinogeno)
  • Trasduzione del segnale (ad esempio, rodopsina).

Le proteine ​​sono formate da amminoacidi. Le proteine ​​di tutti gli esseri viventi sono determinate principalmente dalla loro genetica (con l'eccezione di alcuni peptidi antimicrobici di sintesi non ribosomale), cioè l'informazione genetica determina in larga misura quali proteine ​​sono rappresentate dalla cellula, dal tessuto e dall'organismo.

Le proteine ​​sono sintetizzate a seconda di come i geni che li codificano sono regolati. Pertanto, sono suscettibili a segnali o fattori esterni. L'insieme di proteine ​​espresse in questo caso è chiamato proteoma.

Proprietà delle proteine

Cinque proprietà di base che consentono l'esistenza e garantiscono la funzione delle proteine:

  1. Buffer PH (noto come effetto tampone): agiscono come buffer di pH a causa del loro carattere anfotero, cioè possono comportarsi come acidi (elettroni donatori) o come basi (ricezione di elettroni).
  2. Capacità elettrolitica: è determinata dall'elettroforesi, un metodo analitico, in cui, se le proteine ​​vengono trasferite al polo positivo, ciò avviene perché la loro molecola ha una carica negativa e viceversa.
  3. Specificità: ogni proteina ha una funzione specifica, determinata dalla sua struttura primaria.
  4. Stabilità: la proteina deve essere stabile nell'ambiente in cui svolge la sua funzione. Per fare ciò, la maggior parte delle proteine ​​dell'acqua creano un nucleo idrofobico impaccato. Ciò è dovuto all'emivita e al turnover delle proteine.
  5. Solubilità: è necessario solvare la proteina, che si ottiene esponendo i residui con lo stesso grado di polarità alla superficie della proteina. Si mantiene finché sono presenti legami forti e deboli. Se la temperatura e il pH aumentano, la solubilità è persa.

Denaturazione delle proteine

Se le variazioni di pH, i cambiamenti di concentrazione, l'eccitazione molecolare o gli sbalzi di temperatura si verificano nella soluzione proteica, la solubilità delle proteine ​​può essere ridotta al punto di precipitazione. Ciò è dovuto al fatto che i legami che supportano la conformazione globulare vengono distrutti e la proteina adotta la conformazione filamentosa. Quindi, uno strato di molecole d'acqua non copre completamente le molecole proteiche, che tendono a legarsi l'una con l'altra, portando alla formazione di grandi particelle che precipitano.

Inoltre, le sue proprietà biocatalitiche scompaiono quando il centro attivo cambia. Le proteine ​​in questo stato non possono svolgere le attività per le quali sono state sviluppate, in breve, non funzionano.

Questa variante di conformazione è chiamata denaturazione. La denaturazione non influisce sui legami peptidici: quando si ritorna a stati normali, può accadere che la proteina ripristini la conformazione primitiva, che si chiama rinaturazione.

Esempi di denaturazione sono il taglio del latte a causa della denaturazione della caseina, la precipitazione del bianco d'uovo, quando l'ovalbumina viene denaturata dall'azione del calore o dalla fissazione dei capelli pettinati a causa dell'effetto del calore sulle cheratine dei capelli.

Classificazione delle proteine

Secondo il modulo

Proteine ​​fibrose: hanno lunghe catene polipeptidiche e una struttura secondaria atipica. Sono insolubili in acqua e in soluzioni acquose. Alcuni esempi di questo sono cheratina, collagene e fibrina.

Proteine ​​sferiche: caratterizzate dal fatto di piegare le catene in una forma sferica densa o compatta, lasciando all'esterno gruppi idrofobici nei gruppi di proteine ​​e idrofili, che li rende solubili in solventi polari come l'acqua. La maggior parte degli enzimi, anticorpi, alcuni ormoni e proteine ​​di trasporto sono esempi di proteine ​​globulari.

Proteine ​​miste: hanno una parte fibrillare (di solito al centro della proteina) e un'altra parte sferica (alla fine).

Secondo la composizione chimica

Proteine ​​semplici o oloproteine: quando vengono idrolizzate, vengono prodotti solo aminoacidi. Esempi di tali sostanze sono l'insulina e il collagene (sferico e fibroso), l'albumina.

Coniugati o eteroproteine: queste proteine ​​contengono catene polipeptidiche e un gruppo protesico. La parte non amminoacidica è chiamata gruppo protesico, può essere un acido nucleico, un lipide, uno zucchero o uno ione inorganico. Esempi di questo sono mioglobina e citocromo. Le proteine ​​coniugate o le eteroproteine ​​sono classificate in base alla natura del loro gruppo protesico:

  • Nucleoproteine: acidi nucleici.
  • Lipoproteine: fosfolipidi, colesterolo e trigliceridi.
  • Metalloproteine: il gruppo è costituito da metalli.
  • Cromoproteine: sono proteine ​​coniugate a un gruppo cromoforo (una sostanza colorata contenente un metallo).
  • Glicoproteine: il gruppo è costituito da carboidrati.
  • Fosfoproteine: proteine ​​coniugate a un radicale contenente fosfato diverso dall'acido nucleico o fosfolipide.

Fonti di proteine

Le fonti di proteine ​​vegetali, come i legumi, sono di qualità inferiore rispetto alle proteine ​​animali, perché sono aminoacidi meno importanti, che sono compensati da una miscela adatta di entrambi.

Un adulto dovrebbe consumare proteine ​​in accordo con lo stile di vita, cioè più attività fisica, più risorse proteiche saranno necessarie rispetto a quelle sedentarie.

Nella vecchiaia, aspetto ancora controverso, non c'è bisogno di un apporto proteico più basso, ma si raccomanda di aumentare il loro numero, perché in questa fase è molto importante rigenerare i tessuti. Inoltre, dobbiamo considerare l'eventuale presenza di malattie croniche che possono degradare le proteine.

Qui ti diremo quali sono le migliori fonti di proteine:

Prodotti di proteine ​​animali

  • Uova: questa è una buona fonte di proteine ​​perché contiene albumina di qualità superiore, poiché contiene una grande quantità di aminoacidi essenziali.
  • Pesce (salmone, aringa, tonno, merluzzo, trota...).
  • Latte.
  • Latticini, formaggio o yogurt.
  • Carni rosse, tacchino, filetto e pollo.

Questi prodotti contengono proteine ​​con un gran numero di amminoacidi essenziali (quelli che non possono essere sintetizzati dal corpo, quindi devono venire con il cibo).

Prodotti con proteine ​​di origine vegetale

  • I legumi (lenticchie, fagioli, ceci, piselli...) dovrebbero essere integrati con altri prodotti, come patate o riso.
  • Verdure a foglia verde (cavoli, spinaci...).
  • Frutta a guscio, come pistacchi o mandorle (a condizione che non siano fritti o salati).
  • Seitan, quinoa, soia, alghe.

Digestione proteica

La digestione delle proteine ​​viene solitamente iniziata nello stomaco quando il pepsinogeno viene convertito in pepsina dall'azione dell'acido cloridrico e continua con l'azione della tripsina e della chimotripsina nell'intestino.

Le proteine ​​alimentari si degradano a tutti i peptidi più piccoli e agli amminoacidi e ai loro derivati, che vengono assorbiti dall'epitelio gastrointestinale. Il tasso di assorbimento dei singoli aminoacidi dipende fortemente dalla fonte di proteine. Ad esempio, la digeribilità di molti aminoacidi nell'uomo differisce tra proteine ​​della soia e proteine ​​del latte e tra le singole proteine ​​del latte, come la beta-lattoglobulina e la caseina.

Per le proteine ​​del latte, circa il 50% della proteina consumata viene digerito nello stomaco o nell'intestino tenue e il 90% è già digerito quando il cibo ingerito raggiunge l'ileo.
Oltre al loro ruolo nella sintesi proteica, gli aminoacidi sono anche un'importante fonte di nutrimento per l'azoto. Le proteine, come i carboidrati, contengono quattro chilocalorie per grammo, mentre i lipidi contengono nove calorie. Alcoli - sette calorie. Gli aminoacidi possono essere convertiti in glucosio attraverso un processo chiamato gluconeogenesi.

http://tagweb.ru/2017/11/08/tipy-belkov-klassifikacija-opredelenie-i-primery/

Proteine ​​(sostanze)

Le proteine ​​(proteine, polipeptidi [1]) sono sostanze organiche ad alto peso molecolare costituite da peptidi alfa-amminoacidi a catena legata. Negli organismi viventi, la composizione aminoacidica delle proteine ​​è determinata dal codice genetico, mentre la sintesi nella maggior parte dei casi utilizza 20 amminoacidi standard. Molte delle loro combinazioni forniscono un'ampia varietà di proprietà delle molecole proteiche. Inoltre, gli aminoacidi nella composizione della proteina sono spesso soggetti a modifiche post-traduzionali che possono verificarsi prima che la proteina inizi a svolgere la sua funzione e durante il suo "lavoro" nella cellula. Spesso negli organismi viventi diverse molecole proteiche formano complessi complessi, ad esempio il complesso fotosintetico.

Le funzioni delle proteine ​​nelle cellule degli organismi viventi sono più diverse rispetto alle funzioni di altri biopolimeri - polisaccaridi e DNA. Pertanto, le proteine ​​enzimatiche catalizzano il decorso delle reazioni biochimiche e svolgono un ruolo importante nel metabolismo. Alcune proteine ​​svolgono una funzione strutturale o meccanica, formando un citoscheletro che supporta la forma cellulare. Inoltre, le proteine ​​svolgono un ruolo importante nei sistemi di segnalazione cellulare, nelle risposte immunitarie e nel ciclo cellulare.

Le proteine ​​sono una parte importante della nutrizione degli animali e degli esseri umani, dal momento che tutti gli aminoacidi necessari non possono essere sintetizzati nei loro corpi e alcuni di essi provengono da alimenti proteici. Nel processo di digestione, gli enzimi distruggono le proteine ​​consumate in aminoacidi, che sono usati nella biosintesi delle proteine ​​del corpo o subiscono un'ulteriore disintegrazione per produrre energia.

Determinando la sequenza aminoacidica della prima proteina, l'insulina, mediante sequenziamento delle proteine, nel 1958 portò il premio Nobel per la chimica a Frederick Senger. Le prime strutture tridimensionali di proteine ​​dell'emoglobina e della mioglobina sono state ottenute per diffrazione dei raggi X, rispettivamente, da Max Perutz e John Kendru nel 1958 [2] [3], per i quali nel 1962 hanno ricevuto il premio Nobel per la chimica.

Il contenuto

Le proteine ​​furono separate in una classe separata di molecole biologiche nel XVIII secolo come risultato del lavoro del chimico francese Antoine Furcroy e di altri scienziati, in cui si notava la proprietà delle proteine ​​di coagulare (denatura) sotto l'influenza di calore o acidi. A quel tempo sono state esaminate proteine ​​quali albumina (albume d'uovo), fibrina (proteine ​​dal sangue) e glutine di frumento. Il chimico olandese Gerrit Mulder analizzò la composizione delle proteine ​​e ipotizzò che quasi tutte le proteine ​​avessero una formula empirica simile. Il termine "proteina" per riferirsi a tali molecole fu proposto nel 1838 dal chimico svedese Jacob Berzelius [4]. Mulder determinò anche i prodotti di degradazione delle proteine ​​- amminoacidi e per uno di essi (leucina), con una piccola frazione dell'errore, determinò il peso molecolare - 131 dalton. Nel 1836 Mulder propose il primo modello della struttura chimica delle proteine. Basato sulla teoria dei radicali, ha formulato il concetto dell'unità strutturale minima di proteina, C16H24N4O5, che è stato chiamato "proteina", e la teoria - "teoria delle proteine" [5]. Con l'accumulo di nuovi dati sulle proteine, la teoria cominciò a essere ripetutamente criticata, ma fino alla fine degli anni cinquanta dell'Ottocento, nonostante le critiche, era ancora ampiamente riconosciuta.

Entro la fine del 19 ° secolo, sono stati studiati la maggior parte degli amminoacidi che fanno parte delle proteine. Nel 1894, il fisiologo tedesco Albrecht Kossel avanzò la teoria che si tratta di amminoacidi che sono gli elementi strutturali di base delle proteine ​​[6]. All'inizio del XX secolo, un chimico tedesco, Emil Fischer, ha provato sperimentalmente che le proteine ​​consistono in residui di aminoacidi collegati da legami peptidici. Ha anche effettuato la prima analisi della sequenza aminoacidica della proteina e ha spiegato il fenomeno della proteolisi.

Tuttavia, il ruolo centrale delle proteine ​​negli organismi non fu riconosciuto fino al 1926, quando il chimico americano James Sumner (in seguito vincitore del premio Nobel) dimostrò che l'enzima ureasi è una proteina [7].

La difficoltà di isolare le proteine ​​pure ha reso difficile studiarle. Pertanto, i primi studi furono condotti usando quei polipeptidi che potevano essere purificati in grandi quantità, cioè proteine ​​del sangue, uova di gallina, varie tossine, così come enzimi digestivi / metabolici secreti dopo la macellazione del bestiame. Alla fine degli anni '50, Armor Hot Dog Co. è stato in grado di eliminare un chilogrammo di ribonucleasi pancreatica bovina A, che è diventato un oggetto sperimentale per molti scienziati.

L'idea che la struttura secondaria delle proteine ​​sia il risultato della formazione di legami idrogeno tra gli amminoacidi fu suggerita da William Astbury nel 1933, ma Linus Pauling è considerato il primo scienziato in grado di predire con successo la struttura secondaria delle proteine. Successivamente, Walter Cauzman, basandosi sul lavoro di Kai Linderstrom-Lang, ha dato un contributo significativo alla comprensione delle leggi della formazione della struttura terziaria delle proteine ​​e del ruolo delle interazioni idrofobiche in questo processo. Nel 1949, Fred Sanger definì la sequenza di amminoacidi dell'insulina dimostrando che le proteine ​​sono polimeri lineari di amminoacidi, e non le loro catene ramificate (come alcuni zuccheri), colloidi o cicloni. Le prime strutture di proteine ​​basate sulla diffrazione dei raggi X a livello di singoli atomi sono state ottenute negli anni '60 e utilizzando la RMN negli anni '80. Nel 2006, la banca dati sulle proteine ​​conteneva circa 40.000 strutture proteiche.

Nel 21 ° secolo, lo studio delle proteine ​​si è spostato su un livello qualitativamente nuovo, quando non sono state studiate solo singole proteine ​​purificate, ma anche il cambiamento simultaneo nel numero e nelle modifiche post-traduzionali di un gran numero di proteine ​​di singole cellule, tessuti o organismi. Questa area della biochimica è chiamata proteomica. Usando metodi di bioinformatica, è diventato possibile non solo elaborare dati strutturali a raggi X, ma anche prevedere la struttura di una proteina, in base alla sua sequenza di amminoacidi. Allo stato attuale, la microscopia del crioelettrone di grandi complessi proteici e la previsione di piccole proteine ​​e domini di grandi proteine ​​che utilizzano programmi informatici in accuratezza si avvicinano alla risoluzione delle strutture a livello atomico.

Le dimensioni delle proteine ​​possono essere misurate nel numero di amminoacidi o in dalton (peso molecolare), più spesso a causa delle dimensioni relativamente grandi della molecola nelle unità derivate, i kilodaltoni (kDa). Le proteine ​​del lievito, in media, sono costituite da 466 amminoacidi e hanno un peso molecolare di 53 kDa. La più grande proteina attualmente conosciuta - la titina - è un componente dei sarcomeri muscolari; la massa molecolare delle sue varie isoforme varia nell'intervallo da 3000 a 3700 kDa, consiste di 38 138 amminoacidi (nel muscolo umano solous [8]).

Le proteine ​​sono polielettroliti anfoteri (polyampholytes), mentre i gruppi capaci di ionizzazione in soluzione sono i residui carbossilici delle catene laterali degli amminoacidi acidi (acidi aspartico e glutammico) e i gruppi contenenti azoto delle catene laterali degli amminoacidi basici (principalmente il gruppo ω-ammino della lisina e il residuo ammidinico di CNH (NH2a) arginina, in misura leggermente inferiore, un residuo di immidazolo istidina). Le proteine ​​come poliampiliti sono caratterizzate da un punto isoelettrico (pI) -acidità dell'ambiente di pH a cui le molecole di questa proteina non portano una carica elettrica e, di conseguenza, non si muovono in un campo elettrico (ad esempio durante l'elettroforesi). Il valore di pI è determinato dal rapporto tra i residui di amminoacidi acidi e basici in una proteina: un aumento nel numero di residui di aminoacidi basici in una data proteina porta ad un aumento di PI; un aumento nel numero di residui di amminoacidi acidi porta ad una diminuzione del valore di pI.

Il valore del punto isoelettrico è una costante proteica caratteristica. Le proteine ​​con un pI inferiore a 7 sono chiamate acide e le proteine ​​con un pI superiore a 7 sono chiamate base. In generale, la pI di una proteina dipende dalla funzione che svolge: il punto isoelettrico della maggior parte delle proteine ​​nei tessuti vertebrati va da 5,5 a 7,0, ma in alcuni casi i valori si trovano in aree estreme: ad esempio, per la pepsina, un enzima proteolitico di gastrico altamente acido succo pI

1 [9], e per la proteina salmin - protamina, latte di salmone, una caratteristica del quale è un contenuto estremamente elevato di arginina, pI

12. Le proteine ​​che si legano agli acidi nucleici per interazione elettrostatica con i residui di fosfato degli acidi nucleici, sono spesso le principali proteine. Un esempio di tali proteine ​​sono istoni e protamine.

Le proteine ​​differiscono nel grado di solubilità in acqua, ma la maggior parte delle proteine ​​si dissolvono in essa. Insolubile comprende, ad esempio, la cheratina (la proteina che compone i capelli, i capelli dei mammiferi, le piume degli uccelli, ecc.) E la fibroina, che fa parte della seta e delle ragnatele. Le proteine ​​sono anche divise in idrofile e idrofobiche. La maggior parte delle proteine ​​del citoplasma, del nucleo e della sostanza intercellulare, incluse cheratina e fibroina insolubili, sono idrofile. La maggior parte delle proteine ​​che costituiscono le proteine ​​di membrana integrale delle membrane biologiche, che interagiscono con i lipidi di membrana idrofobi [10], sono considerate idrofobiche (queste proteine ​​di solito hanno piccole regioni idrofile).

Modifica denaturazione

Di regola, le proteine ​​mantengono la loro struttura e, di conseguenza, le loro proprietà fisico-chimiche, ad esempio la solubilità in condizioni come temperatura e pH, alle quali questo organismo è adattato [7]. Cambiamenti bruschi in queste condizioni, come il riscaldamento o il trattamento di una proteina con acido o alcali, portano a una perdita di strutture proteiche quaternarie, terziarie e secondarie chiamate denaturazione. Il caso più famoso di denaturazione delle proteine ​​nella vita di tutti i giorni è la preparazione di uova di gallina, quando, sotto l'influenza dell'alta temperatura, la proteina ovalbumina idrosolubile trasparente diventa densa, insolubile e opaca. La denaturazione è in alcuni casi reversibile, come nel caso della precipitazione (precipitazione) delle proteine ​​idrosolubili che utilizzano sali di ammonio e viene utilizzata come metodo per la loro purificazione [11].

Modifica semplice e complessa

Oltre alle catene peptidiche, molte proteine ​​contengono frammenti di non aminoacidi e, secondo questo criterio, le proteine ​​sono divise in due grandi gruppi: proteine ​​semplici e complesse (proteine). Le proteine ​​semplici contengono solo catene di amminoacidi, le proteine ​​complesse contengono anche frammenti di non amminoacidi. Questi frammenti di natura non proteica nella composizione di proteine ​​complesse sono chiamati "gruppi protesici". A seconda della natura chimica dei gruppi protesici, le seguenti classi si distinguono dalle proteine ​​complesse:

    Le glicoproteine ​​contenenti, come gruppo protesico, i residui di carboidrati legati covalentemente e la loro sottoclasse sono proteoglicani, con gruppi protesici di mucopolisaccaridi. Gruppi idrossi di serina o treonina sono solitamente coinvolti nell'associazione con residui di carboidrati. La maggior parte delle proteine ​​extracellulari, in particolare, le immunoglobuline sono glicoproteine. Nei proteoglicani la parte dei carboidrati è

95%, sono il componente principale della matrice extracellulare.

  • Lipoproteine ​​contenenti lipidi non legati covalentemente come parte protesica. Le lipoproteine ​​formate da proteine ​​apolipoproteine, lipidi che si legano a loro, svolgono la funzione di trasporto dei lipidi.
  • Metalloproteine ​​contenenti ioni metallici non eme coordinati. Tra le metalloproteine ​​vi sono proteine ​​che svolgono funzioni di deposito e trasporto (ad esempio ferritina e transferrina contenenti ferro) ed enzimi (ad esempio, anidrasi carbonica contenente zinco e varie superossido dismutasi contenenti rame, manganese, ferro e altri metalli come siti attivi)
  • Nucleoproteine ​​contenenti DNA o RNA non legati covalentemente, in particolare, la cromatina di cui sono composti i cromosomi, è una nucleoproteina.
  • Fosfoproteine ​​contenenti residui di acido fosforico legati covalentemente come gruppo protesico. La formazione di legami di estere con il fosfato coinvolge gruppi ossidrilici di serina o treonina, le fosfoproteine ​​sono, in particolare, caseina del latte.
  • Le cromoproteine ​​sono il nome collettivo di proteine ​​complesse con gruppi protesici colorati di diversa natura chimica. Questi includono una varietà di proteine ​​con un gruppo protesico di porfirina contenente metallo che svolgono varie funzioni - emoproteine ​​(proteine ​​contenenti eme - emoglobina, citocromi, ecc.) Come gruppo prostetico, clorofille; flavoproteine ​​con un gruppo flavina, ecc.
  • Le molecole proteiche sono polimeri lineari costituiti da α-L-amminoacidi (che sono monomeri) e, in alcuni casi, da amminoacidi basici modificati (anche se le modificazioni avvengono già dopo la sintesi proteica sul ribosoma). Per la designazione degli aminoacidi nella letteratura scientifica, vengono usate abbreviazioni a una o tre lettere. Sebbene a prima vista possa sembrare che l'uso di 20 tipi di amminoacidi nella maggior parte delle proteine ​​limiti la diversità delle strutture proteiche, infatti, il numero di opzioni è difficile da sovrastimare: per una catena di soli 5 amminoacidi, è già più di 3 milioni e una catena di 100 amminoacidi ( piccole proteine) può essere rappresentato in più di 10.130 varianti. Le proteine ​​che variano in lunghezza da 2 a diverse decine di residui di amminoacidi sono spesso chiamate peptidi, con un grado maggiore di polimerizzazione - proteine, anche se questa divisione è piuttosto arbitraria.

    Nella formazione di una proteina come risultato dell'interazione del gruppo α-ammino (-NH2) un amminoacido con gruppo α-carbossilico (-COOH) di un altro amminoacido, si formano legami peptidici. Le estremità della proteina sono chiamate C- e N-termini (a seconda di quale dei gruppi aminoacidici terminali è libero: -COOH o -NH2, rispettivamente). Durante la sintesi proteica sul ribosoma, nuovi aminoacidi sono attaccati al C-terminale, quindi il nome di un peptide o di una proteina è dato enumerando i residui di amminoacidi a partire dal terminale N-terminale.

    La sequenza di aminoacidi in una proteina corrisponde alle informazioni contenute nel gene di una data proteina. Questa informazione è presentata sotto forma di una sequenza di nucleotidi, con un amminoacido corrispondente alla sequenza del DNA di tre nucleotidi - la cosiddetta tripletta o codone. Quale aminoacido corrisponde ad un dato codone nell'mRNA è determinato dal codice genetico, che può essere leggermente diverso nei diversi organismi. La sintesi delle proteine ​​sui ribosomi si verifica, di regola, da 20 aminoacidi, denominati standard [12]. Le triplette che codificano gli amminoacidi nel DNA in diversi organismi da 61 a 63 (cioè dal numero di terzine possibili (4³ = 64), il numero di codoni di stop (1-3)) è stato dedotto. Pertanto, è possibile che la maggior parte degli amminoacidi possa essere codificata da diverse triplette. Cioè, il codice genetico potrebbe essere ridondante o comunque degenerare. Ciò è stato finalmente dimostrato in un esperimento nell'analisi delle mutazioni [13]. Il codice genetico che codifica vari amminoacidi ha diversi gradi di degenerazione (codificati da 1 a 6 codoni), questo dipende dalla frequenza di insorgenza di questo amminoacido nelle proteine, ad eccezione dell'arginina [13]. Spesso la base nella terza posizione non è essenziale per la specificità, cioè un amminoacido può essere rappresentato da quattro codoni, che differiscono solo nella terza base. A volte la differenza è nella preferenza purina-pirimidina. Questa è chiamata la degenerazione della terza base.

    Tale codice a tre pod è emerso in modo evolutivo precoce. Ma l'esistenza di differenze in alcuni organismi che compaiono in diversi stadi evolutivi indica che non è sempre stato così.

    Secondo alcuni modelli, inizialmente il codice esisteva in una forma primitiva, quando un piccolo numero di codoni indicava un numero relativamente piccolo di amminoacidi. Valori più precisi del codone e più amminoacidi potrebbero essere introdotti più tardi. Inizialmente, solo le prime due delle tre basi potrebbero essere utilizzate per il riconoscimento [che dipende dalla struttura del tRNA].

    - B. Lewin. Genes, M.: 1987, p. 62.

    Le proteine ​​omologhe (che presumibilmente hanno un'origine evolutiva comune e spesso svolgono la stessa funzione), ad esempio le emoglobine di diversi organismi, hanno identici residui conservativi di amminoacidi in molti punti della catena. In altri luoghi ci sono vari residui di amminoacidi chiamati variabili. Secondo il grado di omologia (somiglianza della sequenza amminoacidica), è possibile stimare la distanza evolutiva tra i taxa a cui appartengono gli organismi comparati.

    Modifica livelli organizzazione

    Oltre alla sequenza amminoacidica del polipeptide (struttura primaria), la struttura terziaria della proteina, che si forma durante il processo di piegatura (dalla piegatura, piegatura), è estremamente importante. La struttura terziaria è formata come risultato dell'interazione di strutture di livelli inferiori. Esistono quattro livelli di struttura delle proteine ​​[14]:

    • La struttura primaria è la sequenza di amminoacidi nella catena polipeptidica. Caratteristiche importanti della struttura primaria sono motivi conservativi - combinazioni di aminoacidi che svolgono un ruolo chiave nelle funzioni proteiche. I motivi conservatori sono preservati nel processo di evoluzione delle specie, spesso è possibile prevedere la funzione di una proteina sconosciuta da essi.
    • La struttura secondaria è l'ordinamento locale di un frammento della catena polipeptidica, stabilizzato da legami idrogeno. I seguenti sono i tipi più comuni di struttura secondaria delle proteine:
      • α-helix - spirali strette attorno all'asse lungo della molecola, una bobina è 3,6 residui di amminoacidi, e il passo dell'elica è 0,54 nm [15] (quindi c'è 0,15 nm per residuo amminoacidico), l'elica è stabilizzata da legami idrogeno tra Gruppi di peptidi H e O, distanziati gli uni dagli altri da 4 collegamenti. L'elica è costruita interamente da un singolo tipo di stereoisomero di amminoacidi (L). Sebbene possa essere destrorso o ritorto a destra, il ritorto a destra predomina nelle proteine. La spirale è disturbata dalle interazioni elettrostatiche dell'acido glutammico, lisina, arginina. I residui di asparagina, serina, treonina e leucina situati uno vicino all'altro possono interferire stericamente con la formazione di un'elica, i residui di prolina causano la flessione della catena e violano anche α-eliche.
      • I fogli β (strati piegati) sono diverse catene di polipeptidi a zig-zag in cui si formano legami idrogeno tra relativamente distanti l'uno dall'altro (0,347 nm per residuo amminoacido [15]) nella struttura primaria, amminoacidi o diverse catene proteiche, piuttosto che distanziati strettamente come posto in α-helix. Queste catene sono generalmente dirette da N-estremità in direzioni opposte (orientamento anti-parallelo). Per la formazione di fogli β, sono importanti le piccole dimensioni dei gruppi laterali di aminoacidi, generalmente prevalgono glicina e alanina.
      • π-elica;
      • 310-a spirale;
      • frammenti non ordinati.
    • Struttura terziaria - la struttura spaziale della catena polipeptidica (una serie di coordinate spaziali degli atomi che costituiscono la proteina). Strutturalmente consiste di elementi della struttura secondaria, stabilizzati da vari tipi di interazioni, in cui le interazioni idrofobiche svolgono un ruolo cruciale. Partecipa alla stabilizzazione della struttura terziaria:
      • legami covalenti (tra due residui di cisteina - ponti disolfuro);
      • legami ionici tra gruppi laterali caricati opposti di residui amminoacidici;
      • legami a idrogeno;
      • interazioni idrofilo-idrofobiche. Quando interagiscono con le molecole d'acqua circostanti, la molecola proteica "tende" a piegarsi in modo che i gruppi laterali non polari di aminoacidi siano isolati dalla soluzione acquosa; sulla superficie della molecola ci sono gruppi laterali idrofili polari.
    • Struttura quaternaria (o subunità, dominio) - la disposizione reciproca di diverse catene polipeptidiche all'interno di un singolo complesso proteico. Le molecole proteiche che fanno parte di una proteina quaternaria sono formate separatamente sui ribosomi e solo dopo che la sintesi è completata formano una struttura supramolecolare comune. La struttura quaternaria della proteina può includere catene polipeptidiche sia identiche che differenti. Gli stessi tipi di interazioni prendono parte alla stabilizzazione della struttura quaternaria come nella stabilizzazione di quella terziaria. I complessi proteici supramolecolari possono consistere di decine di molecole.

    Modifica ambiente proteico

    Secondo il tipo di struttura generale, le proteine ​​possono essere divise in tre gruppi:

    1. Proteine ​​fibrillari - formano polimeri, la loro struttura è solitamente molto regolare ed è supportata principalmente dalle interazioni tra diverse catene. Formano microfilamenti, microtubuli, fibrille, supportano la struttura di cellule e tessuti. Le proteine ​​fibrillari includono cheratina e collagene.
    2. Le proteine ​​globulari sono solubili in acqua, la forma complessiva della molecola è più o meno sferica. Tra le proteine ​​globulari e fibrillari si distinguono i sottogruppi. Ad esempio, la proteina globulare rappresentata sulla destra, triosofosfato isomerasi, consiste di otto α-eliche situate sulla superficie esterna della struttura e otto strati β paralleli all'interno della struttura. Le proteine ​​con una struttura tridimensionale simile sono chiamate β-barili (dall'inglese Barrel - barrel) [16].
    3. Le proteine ​​di membrana hanno domini che attraversano la membrana cellulare, ma parti di esse sporgono dalla membrana nell'ambiente intercellulare e nel citoplasma della cellula. Le proteine ​​di membrana funzionano come recettori, cioè trasmettono segnali, oltre a fornire il trasporto transmembrana di varie sostanze. I trasportatori di proteine ​​sono specifici: ognuno di loro passa attraverso la membrana solo alcune molecole o un certo tipo di segnale.

    Formazione e mantenimento della struttura proteica negli organismi viventi Modifica

    La capacità delle proteine ​​di ripristinare la corretta struttura tridimensionale dopo la denaturazione ha permesso l'ipotesi che tutte le informazioni sulla struttura finale di una proteina siano contenute nella sua sequenza di amminoacidi. Allo stato attuale, esiste una teoria generalmente accettata che, come risultato dell'evoluzione, la stabile conformazione proteica abbia l'energia libera minima rispetto ad altre possibili conformazioni di questo polipeptide [17].

    Tuttavia, nelle cellule esiste un gruppo di proteine ​​la cui funzione è garantire il ripristino della struttura delle proteine ​​dopo il danno, nonché la creazione e la dissociazione dei complessi proteici. Queste proteine ​​sono chiamate chaperon. La concentrazione di molti chaperon nella cellula aumenta con un forte aumento della temperatura ambiente, quindi appartengono al gruppo Hsp (heat shock protein) [18]. L'importanza del normale funzionamento degli accompagnatori per il funzionamento del corpo può essere illustrata dall'esempio del chaperone α-crystallin, che fa parte dell'obiettivo dell'occhio umano. Le mutazioni in questa proteina portano ad appannamento della lente a causa dell'aggregazione delle proteine ​​e, di conseguenza, alla cataratta [19].

    Sintesi chimica Modifica

    Le proteine ​​corte possono essere sintetizzate chimicamente utilizzando un gruppo di metodi che utilizzano la sintesi organica, ad esempio la legatura chimica [20]. La maggior parte dei metodi di sintesi chimica procede dal C-terminale all'N-terminale, a differenza della biosintesi. In questo modo, un breve peptide immunogenico (epitopo) può essere sintetizzato, che viene utilizzato per produrre anticorpi mediante iniezione negli animali, o producendo un ibrido; la sintesi chimica è anche usata per produrre inibitori di certi enzimi [21]. La sintesi chimica permette di introdurre amminoacidi artificiali, cioè amminoacidi che non si trovano nelle normali proteine ​​- per esempio, attaccare etichette fluorescenti alle catene laterali di amminoacidi. Tuttavia, i metodi di sintesi chimica sono inefficaci con una lunghezza della proteina di oltre 300 amminoacidi; Inoltre, le proteine ​​artificiali possono avere una struttura terziaria irregolare e non vi sono modificazioni post-traduzionali negli aminoacidi delle proteine ​​artificiali.

    Biosintesi delle proteine ​​Modifica

    Modo universale: sintesi ribosomale Modifica

    Le proteine ​​sono sintetizzate dagli organismi viventi dagli amminoacidi sulla base delle informazioni codificate nei geni. Ogni proteina consiste in una sequenza di amminoacidi unica, che è determinata dalla sequenza nucleotidica del gene che codifica questa proteina. Il codice genetico è composto da "parole" a tre lettere, chiamate codoni; ciascun codone è responsabile dell'attaccamento di un singolo amminoacido a una proteina: ad esempio, la combinazione AUG corrisponde alla metionina. Poiché il DNA consiste di quattro tipi di nucleotidi, il numero totale di possibili codoni è 64; e poiché le proteine ​​usano 20 amminoacidi, molti amminoacidi sono determinati da più di un codone. I geni che codificano per proteine ​​vengono dapprima trascritti nella sequenza nucleotidica dell'RNA polimerasi delle proteine ​​RNA messaggero (mRNA).

    Nei procarioti, l'mRNA può essere letto dai ribosomi nella sequenza aminoacidica delle proteine ​​immediatamente dopo la trascrizione, mentre negli eucarioti viene trasportato dal nucleo al citoplasma, dove si trovano i ribosomi. Il tasso di sintesi proteica è più alto nei procarioti e può raggiungere 20 aminoacidi al secondo [22].

    Il processo di sintesi proteica basato sulla molecola dell'mRNA è chiamato traduzione. Durante la fase iniziale della biosintesi delle proteine, l'iniziazione, il codone della metionina è solitamente riconosciuto dalla piccola subunità del ribosoma, a cui è attaccato l'RNA di trasporto della metionina (tRNA) utilizzando fattori di iniziazione della proteina. Dopo che il codone di inizio viene riconosciuto, una subunità grande si unisce alla piccola subunità e inizia il secondo stadio della traduzione: l'allungamento. Con ogni movimento del ribosoma dall'estremità 5 'a 3' dell'mRNA, un codone viene letto formando legami idrogeno tra i tre nucleotidi (codone) dell'mRNA e il suo anticodone complementare dell'RNA di trasporto a cui è collegato il corrispondente amminoacido. La sintesi di un legame peptidico è catalizzata dall'RNA ribosomiale (rRNA), che forma il centro peptidil transferasi del ribosoma. L'RNA ribosomiale catalizza la formazione di un legame peptidico tra l'ultimo amminoacido di un peptide in crescita e un amminoacido collegato al tRNA, posizionando l'azoto e gli atomi di carbonio in una posizione favorevole al passaggio della reazione. Gli enzimi dell'amminoacil-tRNA sintetasi attaccano gli amminoacidi al loro tRNA. Il terzo e ultimo stadio di traduzione, terminazione, si verifica quando il ribosoma raggiunge un codone di stop, dopo di che i fattori di terminazione della proteina idrolizzano l'ultimo tRNA dalla proteina, interrompendo la sua sintesi. Quindi, nei ribosomi, le proteine ​​sono sempre sintetizzate dal terminale N-aC.

    Sintesi neribosomica Modifica

    Nei funghi più bassi e in alcuni batteri esiste un metodo meno comune di biosintesi delle proteine, che non richiede la partecipazione di ribosomi. La sintesi di peptidi, solitamente metaboliti secondari, viene effettuata da un complesso proteico ad alto peso molecolare, la cosiddetta sintasi di HPC. La sintasi di HPC di solito consiste in diversi domini o singole proteine ​​coinvolte nella selezione degli amminoacidi, nella formazione di un legame peptidico, nel rilascio del peptide sintetizzato. A volte contiene un dominio in grado di isomerizzare gli aminoacidi L (forma normale) in forma D. [23] [24]

    Le proteine ​​sintetizzate nel citoplasma sui ribosomi devono cadere in diversi compartimenti della cellula - il nucleo, i mitocondri, l'EPR, l'apparato del Golgi, i lisosomi, ecc., E alcune proteine ​​devono entrare nell'ambiente extracellulare. Per entrare in un particolare compartimento, la proteina deve avere un'etichetta specifica. Nella maggior parte dei casi, questa etichetta fa parte della sequenza amminoacidica della proteina stessa (il peptide leader o sequenza del segnale della proteina). In alcuni casi, gli oligosaccaridi associati a una proteina fungono da etichetta. Il trasporto delle proteine ​​nell'EPR avviene mentre vengono sintetizzati, poiché i ribosomi, che sintetizzano le proteine ​​con una sequenza segnale per l'EPR, "si siedono" su complessi complessi di traslocazione sulla membrana EPR. Dall'EPR all'apparato di Golgi, e da lì ai lisosomi, alla membrana esterna o al mezzo extracellulare, le proteine ​​entrano attraverso il trasporto vescicolare. Le proteine ​​con una sequenza segnale per il nucleo entrano nel nucleo attraverso i pori nucleari. Le proteine ​​con corrispondenti sequenze di segnale entrano nei mitocondri e nei cloroplasti attraverso specifici traslocatori di pori proteici con la partecipazione di accompagnatori.

    Dopo il completamento della traduzione e il rilascio di proteine ​​dal ribosoma, gli amminoacidi nella catena polipeptidica subiscono varie modifiche chimiche. Esempi di modifica post-traduzionale sono:

    • aggiunta di vari gruppi funzionali (gruppi acetile, metile e fosfato);
    • aggiunta di lipidi e idrocarburi;
    • cambiamento degli amminoacidi standard rispetto a quelli non standard (formazione di citrullina);
    • la formazione di cambiamenti strutturali (la formazione di ponti disolfuro tra le cisteine);
    • rimozione di una parte della proteina sia all'inizio (sequenza del segnale) che, in alcuni casi, nel mezzo (insulina);
    • aggiungendo piccole proteine ​​che influiscono sulla degradazione delle proteine ​​(sumoilazione e ubiquitinazione).

    In questo caso, il tipo di modifica può essere universale (l'aggiunta di catene costituite da monomeri di ubiquitina serve come segnale per la degradazione di questa proteina da parte del proteasoma) e anche specifica per questa proteina [25]. Allo stesso tempo, la stessa proteina può essere soggetta a numerose modifiche. Pertanto, gli istoni (proteine ​​che fanno parte della cromatina negli eucarioti) in condizioni diverse possono subire fino a 150 diverse modifiche [26].

    Come altre macromolecole biologiche (polisaccaridi, lipidi) e acidi nucleici, le proteine ​​sono componenti necessarie di tutti gli organismi viventi, sono coinvolte nella maggior parte dei processi vitali di una cellula. Le proteine ​​svolgono il metabolismo e le trasformazioni energetiche. Le proteine ​​fanno parte delle strutture cellulari - gli organelli, secreti nello spazio extracellulare per lo scambio di segnali tra le cellule, l'idrolisi del cibo e la formazione di sostanza intercellulare.

    Va notato che la classificazione delle proteine ​​in base alla loro funzione è piuttosto arbitraria, perché negli eucarioti la stessa proteina può svolgere diverse funzioni. Un esempio ben studiato di tale multifunzionalità è la lisil-tRNA-sintetasi, un enzima della classe delle aminoacil-tRNA sintetasi, che non solo aggiunge lisina al tRNA, ma regola anche la trascrizione di diversi geni [27]. Molte funzioni delle proteine ​​svolgono a causa della loro attività enzimatica. Pertanto, gli enzimi sono proteine ​​miosiniche del motore, proteine ​​regolatrici della protein chinasi, proteine ​​di trasporto della sodio trifosfato di adenosina trifosfato, ecc.

    Modifica catalitica

    Il ruolo più noto delle proteine ​​nel corpo è la catalisi di varie reazioni chimiche. Enzimi - un gruppo di proteine ​​con proprietà catalitiche specifiche, cioè ogni enzima catalizza una o più reazioni simili. Gli enzimi catalizzano le reazioni di clivaggio di molecole complesse (catabolismo) e la loro sintesi (anabolismo), così come la replicazione e la riparazione del DNA e la sintesi di RNA modello. Sono conosciute diverse migliaia di enzimi; tra di loro, come ad esempio la pepsina, abbattere le proteine ​​nel processo digestivo. Nel processo di modifica post-traduzionale, alcuni enzimi aggiungono o rimuovono gruppi chimici su altre proteine. Sono note circa 4000 reazioni catalizzate da proteine ​​[28]. L'accelerazione della reazione a seguito della catalisi enzimatica è a volte enorme: ad esempio, la reazione catalizzata dall'enzima carbotilasi dell'ototato procede 10 17 più velocemente di quella non catalizzata (78 milioni di anni senza enzima, 18 millisecondi con la partecipazione dell'enzima) [29]. Le molecole che si uniscono a un enzima e cambiano a seguito della reazione sono chiamate substrati.

    Sebbene di solito gli enzimi siano costituiti da centinaia di amminoacidi, solo una piccola parte di essi interagisce con il substrato, e ancora meno, in media 3-4 amminoacidi, spesso situati lontano l'uno dall'altro nella sequenza aminoacidica primaria, sono direttamente coinvolti nella catalisi [30]. La parte dell'enzima che lega il substrato e contiene amminoacidi catalitici è chiamata centro attivo dell'enzima.

    Modifica strutturale

    Le proteine ​​strutturali del citoscheletro, come una sorta di rinforzo, danno forma alle cellule e molti organoidi e sono coinvolti nel cambiamento della forma delle cellule. La maggior parte delle proteine ​​strutturali sono proteine ​​filamentose: ad esempio, i monomeri di actina e tubulina sono proteine ​​globulari e solubili, ma dopo la polimerizzazione formano lunghi filamenti che costituiscono il citoscheletro, che consente alla cellula di mantenere la sua forma [31]. Collagene ed elastina sono i componenti principali della sostanza intercellulare del tessuto connettivo (per esempio, la cartilagine), e capelli, unghie, piume di uccelli e alcuni gusci consistono in altre proteine ​​strutturali cheratiniche.

    Funzione di protezione Modifica

    Esistono diversi tipi di funzioni protettive delle proteine:

    1. Protezione fisica Il collagene vi prende parte - una proteina che costituisce la base della sostanza intercellulare dei tessuti connettivi (tra cui ossa, cartilagine, tendini e strati profondi della pelle) del derma); cheratina, che forma la base di scudi di corno, capelli, piume, corna e altri derivati ​​dell'epidermide. Tipicamente, queste proteine ​​sono considerate come proteine ​​con una funzione strutturale. Esempi di questo gruppo di proteine ​​sono il fibrinogeno e la trombina [32], coinvolti nella coagulazione del sangue.
    2. Protezione chimica Il legame delle tossine con le molecole proteiche può garantire la loro disintossicazione. Gli enzimi del fegato, che abbattono i veleni o li convertono in una forma solubile, che contribuiscono alla loro rapida eliminazione dal corpo, svolgono un ruolo particolarmente importante nella disintossicazione nell'uomo, che contribuisce alla loro rapida rimozione [33].
    3. Protezione immunitaria Le proteine ​​che costituiscono il sangue e altri fluidi biologici sono coinvolte nella risposta difensiva del corpo sia al danno che all'attacco da parte degli agenti patogeni. Le proteine ​​del sistema del complemento e gli anticorpi (immunoglobuline) appartengono al secondo gruppo di proteine; neutralizzano batteri, virus o proteine ​​estranee. Gli anticorpi che compongono il sistema immunitario adattivo si uniscono agli antigeni che sono estranei all'organismo e quindi li neutralizzano, indirizzandoli verso i luoghi della distruzione. Gli anticorpi possono essere secreti nello spazio extracellulare o fissati nelle membrane di linfociti B specializzati, che sono chiamati plasmacellule [34]. Mentre gli enzimi hanno un'affinità limitata per il substrato, poiché un'eccessiva aderenza al substrato può interferire con la reazione catalizzata, la resistenza degli anticorpi all'antigene non è limitata [35].

    Modifica della funzione normativa

    Molti processi all'interno delle cellule sono regolati da molecole proteiche, che non sono né una fonte di energia né un materiale da costruzione per una cellula. Queste proteine ​​regolano la trascrizione, la traduzione, lo splicing e l'attività di altre proteine ​​e altri.La funzione regolatrice delle proteine ​​è svolta sia dall'attività enzimatica (ad esempio, protein chinasi), sia dal legame specifico con altre molecole, di regola, influenzando l'interazione con queste molecole enzimi.

    Pertanto, la trascrizione genica è determinata dall'aggiunta di fattori di trascrizione - proteine ​​attivatore e proteine ​​repressorie alle sequenze regolatrici di geni. A livello di traduzione, la lettura di molti mRNA è anche regolata dall'aggiunta di fattori proteici [36], e la degradazione di RNA e proteine ​​viene effettuata anche da complessi proteici specializzati [37]. Il ruolo più importante nella regolazione dei processi intracellulari è svolto dalle protein chinasi - enzimi che attivano o inibiscono l'attività di altre proteine ​​collegando loro gruppi di fosfati.

    Funzione di segnale Modifica

    La funzione di segnale delle proteine ​​è la capacità delle proteine ​​di servire come sostanze segnale, trasmettendo segnali tra cellule, tessuti, organi e vari organismi. Spesso, la funzione di segnalazione è combinata con la funzione normativa, dal momento che molte proteine ​​regolatrici intracellulari trasmettono anche segnali.

    La funzione del segnale viene eseguita da ormoni proteici, citochine, fattori di crescita, ecc.

    Gli ormoni sono trasportati dal sangue. La maggior parte degli ormoni animali sono proteine ​​o peptidi. Il legame dell'ormone al recettore è un segnale che innesca una risposta nella cellula. Gli ormoni regolano la concentrazione di sostanze nel sangue e nelle cellule, la crescita, la riproduzione e altri processi. Un esempio di tali proteine ​​è l'insulina, che regola la concentrazione di glucosio nel sangue.

    Le cellule interagiscono tra loro usando le proteine ​​di segnalazione trasmesse attraverso la sostanza extracellulare. Tali proteine ​​includono, ad esempio, citochine e fattori di crescita.

    Le citochine sono piccole molecole di informazioni peptidiche. Regolano le interazioni tra le cellule, determinano la loro sopravvivenza, stimolano o inibiscono la crescita, la differenziazione, l'attività funzionale e l'apoptosi e assicurano il coordinamento delle azioni del sistema immunitario, endocrino e nervoso. Un esempio di citochine può servire come fattore di necrosi tumorale, che trasmette segnali di infiammazione tra le cellule del corpo [38].

    Funzione di trasporto Modifica

    Le proteine ​​solubili coinvolte nel trasporto di piccole molecole devono avere un'alta affinità (affinità) per il substrato quando è presente in alta concentrazione, ed è facile rilasciarlo in luoghi a bassa concentrazione del substrato. Un esempio di proteine ​​di trasporto è l'emoglobina, che trasporta l'ossigeno dai polmoni ad altri tessuti e anidride carbonica dai tessuti ai polmoni, così come le proteine ​​omologhe ad esso, che si trovano in tutti i regni di organismi viventi [39].

    Alcune proteine ​​di membrana sono coinvolte nel trasporto di piccole molecole attraverso la membrana cellulare, modificandone la permeabilità. La componente lipidica della membrana è impermeabile (idrofoba), che impedisce la diffusione di molecole polari o cariche (ioni). Le proteine ​​di trasporto di membrana possono essere suddivise in proteine ​​di canale e proteine ​​di trasporto. Le proteine ​​del canale contengono pori interni pieni d'acqua che permettono agli ioni (attraverso i canali ionici) o alle molecole d'acqua (attraverso le proteine ​​dell'acquaporina) di muoversi attraverso la membrana. Molti canali ionici sono specializzati nel trasporto di un solo ione; per esempio, i canali del potassio e del sodio spesso distinguono questi ioni simili e ne passano solo uno [40]. Le proteine ​​carrier si legano, come gli enzimi, a ciascuna molecola o ione trasportato e, a differenza dei canali, possono effettuare il trasporto attivo utilizzando l'energia ATP. "Potere cellulare" - ATP sintasi, che esegue la sintesi di ATP attraverso un gradiente protonico, può anche essere attribuito alle proteine ​​di trasporto della membrana [41].

    Funzione di riserva (backup) delle proteine ​​Modifica

    Tali proteine ​​includono le cosiddette proteine ​​di riserva, che sono immagazzinate come fonte di energia e sostanza nei semi delle piante e delle uova degli animali; Anche le proteine ​​dei gusci delle uova terziarie (ovalbumina) e le principali proteine ​​del latte (caseina) svolgono principalmente una funzione nutrizionale. Un certo numero di altre proteine ​​vengono utilizzate nel corpo come fonte di amminoacidi, che a loro volta sono precursori di sostanze biologicamente attive che regolano i processi metabolici.

    Funzione di fotoricettore Modifica

    I recettori proteici possono essere localizzati nel citoplasma o essere integrati nella membrana cellulare. Una parte della molecola del recettore percepisce un segnale, che è il più delle volte servito da una sostanza chimica, e in alcuni casi la luce, l'azione meccanica (per esempio lo stretching) e altri stimoli. Quando un segnale è esposto a una certa parte della molecola del recettore della proteina, si verificano i suoi cambiamenti conformazionali. Di conseguenza, la conformazione di un'altra parte della molecola, che trasmette un segnale ad altri componenti cellulari, cambia. Esistono diversi meccanismi di trasferimento del segnale. Alcuni recettori catalizzano una certa reazione chimica; altri servono come canali ionici che si aprono o si chiudono con un segnale; altri legano in modo specifico le molecole di mediazione intracellulare. Nei recettori di membrana, la parte della molecola che si lega alla molecola del segnale si trova sulla superficie della cellula e il dominio che trasmette il segnale è all'interno [42].

    Funzione in fotosintesi e pigmenti visivi Modifica

    Opsine (fotosintesi G-proteine ​​e fotopigmenti visivi) sono un gruppo di proteine ​​fotorecettrici della famiglia retinolide con una massa molecolare di 35-55 kDa associata alla membrana contenente proteine ​​G (G-coupled protein). Trovato nella membrana degli halobatteri, cellule fotorecettrici fotosensibili di invertebrati e vertebrati nella retina, organismi fotosintetizzanti, nel pigmento fotosensibile dei melanofori della pelle di anfibio, dell'iride di una rana, ecc.

    Ad esempio, le opsine svolgono un ruolo importante nella percezione visiva, olfattiva e vomeronasale negli animali, così come nella formazione dei ritmi circadiani. Ad esempio, la melanopsina (versione Mig) è una fotopigmenta, una delle opsine, partecipa direttamente al processo visivo, alla regolazione dei ritmi circadiani; si trova in cellule gangliali fotosensibili specializzate della retina, nella pelle e nei tessuti cerebrali degli animali. Questa fotopigment visiva è stata rilevata nelle cellule dei fotorecettori della retina ipRGC, la retina dei mammiferi. [43]

    Funzione motore (motore) Modifica

    Un'intera classe di proteine ​​motorie fornisce il movimento del corpo (ad esempio, contrazione muscolare, compresa la locomozione (miosina), movimento cellulare all'interno del corpo (per esempio, movimento ameboide dei leucociti), movimento di ciglia e flagelli e trasporto intracellulare attivo e diretto (kinesina, dineina) Dyneins e kinesins trasportano molecole lungo i microtubuli usando l'idrolisi dell'ATP come fonte di energia.Le dinene trasferiscono molecole e organoidi dalle parti periferiche della cellula verso il centrosoma, Inhesine nella direzione opposta [44] [45] Le dineine sono anche responsabili del movimento delle ciglia e dei flagelli degli eucarioti.Le varianti citoplasmatiche della miosina possono partecipare al trasporto di molecole e organoidi attraverso i microfilamenti.

    La maggior parte dei microrganismi e delle piante può sintetizzare 20 amminoacidi standard e anche amminoacidi aggiuntivi (non standard), ad esempio la citrullina. Ma se gli aminoacidi sono nell'ambiente, anche i microrganismi conservano energia trasportando gli amminoacidi nelle cellule e disattivando i loro percorsi biosintetici [46].

    Gli aminoacidi che non possono essere sintetizzati dagli animali sono chiamati essenziali. Gli enzimi principali nei percorsi biosintetici, ad esempio l'aspartato chinasi, che catalizza il primo passaggio nella formazione di lisina, metionina e treonina da aspartato, sono assenti negli animali.

    Gli animali in genere ricevono amminoacidi da proteine ​​contenute nel cibo. Le proteine ​​vengono distrutte nel processo di digestione, che di solito inizia con la denaturazione della proteina ponendola in un ambiente acido e l'idrolisi utilizzando enzimi chiamati proteasi. Alcuni aminoacidi ottenuti a seguito della digestione vengono utilizzati per la sintesi delle proteine ​​del corpo e il resto viene convertito in glucosio nel processo di gluconeogenesi o utilizzato nel ciclo di Krebs. L'uso di proteine ​​come fonte di energia è particolarmente importante nelle condizioni di digiuno, quando le proteine ​​del corpo, in particolare i muscoli, fungono da fonte di energia [47]. Gli aminoacidi sono anche un'importante fonte di azoto nella nutrizione del corpo.

    Non ci sono norme uniformi per il consumo di proteine ​​umane. La microflora dell'intestino crasso sintetizza aminoacidi, che non sono considerati nella preparazione delle norme proteiche.

    L'analisi della sedimentazione (centrifugazione) consente di dividere le proteine ​​per dimensione, distinguendo le proteine ​​per il valore della loro costante di sedimentazione, misurata in raggi e denotata da una lettera maiuscola S

    Metodi Quantitativi Proteici Modifica

    Un numero di tecniche è usato per determinare la quantità di proteina in un campione:

    http://traditio.wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8_((D0%B2%D0%B5%D1% 89% D0BB% D1% 81% D1% 82% D0% B2% D0% B0)

    Per Saperne Di Più Erbe Utili