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tecnezio
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http://znanija.com/task/6179125NH2 - CH2 - COOH Massa molare
Peso molecolare NH2 - CH2 - COOH
Struttura NH2 - CH2 - COOH
istruzione
Questo programma calcolerà il peso molecolare della sostanza. Inserisci la formula molecolare della sostanza. Questo calcolerà la massa totale in accordo con la composizione elementare e la massa di tutti gli elementi nel composto.
- Usa caratteri maiuscoli per il carattere iniziale dell'elemento e caratteri minuscoli per il secondo carattere. Esempi: Fe, Au, Co, Br, C, O, N, F.
- Puoi usare () e parentesi quadre [].
Determinazione della massa molare
Leggi il nostro articolo su come calcolare la massa molare.
http://www.chemicalaid.com/tools/molarmass.php?formula=NH2%7B-%7DCH2%7B-%7DCOOHCOS'È IL COOH NH2 CH2?
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HelterSkelter
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http://znanija.com/task/11353869Aminoacidi
Amminoacidi, una classe di composti organici che combinano le proprietà di acidi e ammine, cioè il gruppo amminico contenente -COOH -NH2. A seconda della posizione del gruppo amminico rispetto al gruppo carbossilico, si distinguono a -, b -, g - e altri aminoacidi. Gli aminoacidi svolgono un ruolo molto importante nella vita degli organismi, dal momento che tutte le sostanze proteiche sono costituite da amminoacidi. Con la piena idrolisi (scissione con l'aggiunta di acqua), tutte le proteine si scindono in amminoacidi liberi, che svolgono il ruolo di monomeri in una molecola proteica polimerica. Durante la biosintesi delle proteine, l'ordine e la sequenza della disposizione degli aminoacidi sono specificati dal codice genetico registrato nella struttura chimica dell'acido desossiribonucleico. I 20 amminoacidi essenziali che compongono le proteine corrispondono alla formula generale RCH (NH2) COOH e si riferiscono agli a-amminoacidi. In natura, ci sono b-amminoacidi, RCH (NH2) CH2COOH, ad esempio b-alanina CH2NH2CH2COOH, parte dell'acido pantotenico. Gli amminoacidi possono contenere un NH2-gruppo e un gruppo COOH (acidi monoaminocarbossilici), un NH2-gruppo e due gruppi COOH (acidi carbossilici monoaminodici), due NH2-gruppi e un gruppo COOH (acidi diamminomonacarbossilici).
Aspartico - HOOC CH2CH (NH2) COOH
Amminoacidi - sostanze cristalline incolori, solubili in acqua; tpl 220-315 ° C. L'alto punto di fusione degli amminoacidi è legato al fatto che le loro molecole hanno una struttura principalmente di ioni anfoteri (doppiamente caricati). Ad esempio, la struttura dell'amminoacido più semplice - la glicina - può essere espressa dalla formula (e non da NH2CH2COOH).
Tutti gli amminoacidi naturali, ad eccezione della glicina, contengono atomi di carbonio asimmetrici, esistono in modificazioni otticamente attive e, di norma, appartengono alla serie L. Gli amminoacidi della serie D sono contenuti solo in alcuni antibiotici e nelle membrane dei batteri.
Molte piante e batteri possono sintetizzare tutti gli aminoacidi di cui hanno bisogno da composti inorganici semplici. La maggior parte degli aminoacidi sono sintetizzati nel corpo umano e negli animali dai soliti prodotti metabolici privi di azoto e azoto assimilabile. Tuttavia, 8 amminoacidi (valina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e fenilalanina) sono insostituibili, cioè non possono essere sintetizzati negli animali e nell'uomo e devono essere forniti con il cibo. Il fabbisogno giornaliero di un adulto per ciascuno degli amminoacidi essenziali è di circa 1 g. Con la mancanza di questi amminoacidi (solitamente triptofano, lisina, metionina) o in assenza di uno solo di essi, la sintesi di proteine e molte altre sostanze biologicamente importanti è impossibile, necessario per la vita. Istidina e arginina sono sintetizzate nel corpo animale, ma solo in misura limitata, a volte insufficiente. La cisteina e la tirosina sono formate solo dai loro precursori - rispettivamente metionina e fenilalanina - e possono diventare insostituibili con la mancanza di questi amminoacidi. Alcuni aminoacidi possono essere sintetizzati nel corpo animale da precursori privi di azoto utilizzando il processo di transaminazione, cioè trasferendo il gruppo amminico da un amminoacido all'altro.Nel corpo, gli amminoacidi sono costantemente utilizzati per sintetizzare e risintesi di proteine e altre sostanze - ormoni, ammine, alcaloidi, coenzimi, pigmenti, ecc. L'eccesso di amminoacidi subisce il decadimento dei prodotti finali del metabolismo (nell'uomo e nei mammiferi in urea, anidride carbonica e acqua), in cui l'energia richiesta dall'organismo per processi di vita. Lo stadio intermedio di tale decadimento è solitamente la deaminazione (più spesso ossidativa).
Tra i derivati degli aminoacidi di grande interesse pratico è l'acido lattammico-aminocaproico (vedi Caprolactam) - il prodotto iniziale della produzione di capron.
Sono noti molti metodi per la sintesi di amminoacidi, ad esempio l'effetto dell'ammoniaca su acidi carbossilici alogenati sostituiti:
RC (= NOH) COOH ® RCHNH2COOH
et al. Alcuni aminoacidi sono isolati dai prodotti di idrolisi di proteine ricche in essi mediante adsorbimento su resine a scambio ionico; l'acido glutammico è quindi isolato dalla caseina e dal glutine dai cereali; tirosina - dalla seta di fibroina; arginina - da gelatina; Istidina da proteine del sangue. Alcuni aminoacidi sono prodotti sinteticamente, ad esempio metionina, lisina e acido glutammico. Gli amminoacidi si ottengono in grandi quantità per sintesi microbiologica. L'assunzione di aminoacidi essenziali è determinata dalla quantità e dalla composizione di aminoacidi delle proteine alimentari. Questo dovrebbe essere preso in considerazione per l'organizzazione di una corretta ristorazione e preparazione di razioni per diverse fasce di età e gruppi professionali della popolazione. La necessità di proteine alimentari può essere completamente coperta da una miscela di aminoacidi. Questo è usato nella nutrizione clinica.
Gli aminoacidi sono usati in medicina: per la nutrizione parenterale dei pazienti (cioè, bypassando il tratto gastrointestinale) con malattie dell'apparato digerente e di altri organi, così come per il trattamento di malattie del fegato, anemia, ustioni (metionina), ulcere gastriche (istidina) e nervose - malattie mentali (acido glutammico, ecc.); in zootecnia e medicina veterinaria - per il cibo (vedi sotto) e il trattamento degli animali, nonché nelle industrie microbiologiche, mediche e alimentari.
Lo studio della composizione aminoacidica delle proteine e lo scambio di amminoacidi viene effettuato da una serie di reazioni cromatiche, ad esempio, dalla reazione della ninidrina, nonché dai metodi di cromatografia e con l'ausilio di speciali strumenti automatici - analizzatori di amminoacidi.
Amminoacidi nell'alimentazione di S.-H. animali. Razioni S.-H. gli animali devono contenere tutti gli amminoacidi necessari per il corpo, soprattutto essenziale, quindi, quando si organizza l'alimentazione, non solo la quantità totale di proteine, come era consuetudine prima, ma anche gli amminoacidi essenziali, sono ora presi in considerazione nei mangimi. La necessità di amminoacidi in diversi tipi di animali varia. Nei ruminanti, la microflora degli foreglobes è in grado di sintetizzare tutti gli amminoacidi necessari per il corpo dall'ammoniaca rilasciata durante la scomposizione di composti azotati proteici o non proteici, come l'urea. La normalizzazione degli amminoacidi per questi animali non viene eseguita. Tuttavia, al fine di ricostituire la dieta degli animali con sostanze azotate non proteiche, viene utilizzata l'urea. I giovani ruminanti, che sono ancora sottosviluppati nella parte anteriore, hanno bisogno di alcuni aminoacidi essenziali. Le diete dei maiali e del pollame bilanciano necessariamente il contenuto di aminoacidi. A tale scopo vengono selezionati mangimi che si completano a vicenda nella composizione aminoacidica e vengono utilizzati anche amminoacidi sintetici prodotti dall'industria. Gli amminoacidi sintetici sono alimentati in una miscela con concentrati; È più opportuno aggiungerli all'alimentazione della produzione industriale. Un eccesso di amminoacidi influisce negativamente sul corpo degli animali.
Acceso. Meister A., Biochimica degli aminoacidi, trans. dall'inglese, M., 1961; Nutrizione amminico di suini e pollame, M., 1963; Zbarsky B.I., Ivanov I.I., Mardashev S.P., Biological Chemistry, 4th ed., L., 1965; Popov I.S., composizione aminoacidica dell'alimentazione, 2a ed., M., 1965; Scambio di aminoacidi. Atti della Conferenza di tutti i sindacati [13-17 ottobre. 1965], Tbilisi, 1967; Kretovich VL, Fondamenti di biochimica vegetale, 4 ° ed., M., 1964.
http://www.xumuk.ru/bse/147.htmlNh2 ch2 cooh
Se ci sono due gruppi amminici in una molecola di amminoacido, il suo nome usa il prefisso diamine, i tre gruppi NH.2 - triamino, ecc.
La presenza di due o tre gruppi carbossilici è riflessa nel nome dal suffisso acido -icoico o -triico:
Ottenere amminoacidi.
1. Sostituzione di alogeno per ammino gruppo nei corrispondenti acidi alogenati sostituiti:
2. L'aggiunta di ammoniaca agli acidi α, β-insaturi con la formazione di β-amminoacidi (contro la regola di Markovnikov):
3. Riduzione degli acidi carbossilici nitro-sostituiti (solitamente utilizzati per la produzione di amminoacidi aromatici): O2N - C6H4-COOH + 3H2 H2N - C6H4-COOH + 2H2O
Proprietà degli aminoacidi.
Gli amminoacidi sono solide sostanze cristalline con un alto punto di fusione. Ben solubile in acqua, le soluzioni acquose sono elettricamente conduttive. Quando l'amminoacido si scioglie in acqua, il gruppo carbossilico stacca uno ione idrogeno, che può unirsi al gruppo amminico. Questo forma un sale interno, la cui molecola è uno ione bipolare:
1. Proprietà acido-base:
Gli amminoacidi sono amphoteric collegamento. Contengono due gruppi funzionali di natura opposta: un gruppo amminico con proprietà basiche e un gruppo carbossilico con proprietà acide.
Gli amminoacidi reagiscono con entrambi gli acidi e le basi:
Trasformazioni acido-base di amminoacidi in vari media possono essere rappresentate dallo schema seguente:
Le soluzioni acquose di amminoacidi hanno un mezzo neutro, alcalino o acido, a seconda del numero di gruppi funzionali.
Quindi, l'acido glutammico forma una soluzione acida (due gruppi -COOH, uno -NH2), lisina - alcalina (un gruppo -COOH, due -NH2).
2. Come acidi, gli aminoacidi possono reagire con metalli, ossidi metallici, sali di acidi volatili:
3. Gli amminoacidi possono reagire con alcoli in presenza di acido cloridrico gassoso, trasformandosi in un estere:
4. Interazione α-amminoacidica intermolecolare porta alla formazione di peptidi.
L'interazione di due α-amminoacidi forma un dipeptide.
Vengono chiamati frammenti di molecole di amminoacidi che formano una catena di peptidi residui di amminoacidi e il legame CO-NH è un legame peptidico.
Dalle tre molecole di α-amminoacidi (glicina + alanina + glicina) puoi ottenere un tripeptide:
6. Quando si decompone riscaldato (decarbossilazione):
http://studfiles.net/preview/6207826/page:3/2. Amminoacidi
Gli amminoacidi sono composti eterofunzionali organici le cui molecole contengono contemporaneamente amino- (-NH2) e gruppi carbossilici (-COOH). Formula generale:
(Nh2) m r (cooh) n,
dove m è il numero di gruppi amminici e n è il numero di gruppi carbossilici. In un senso più ampio, i composti con una diversa funzione acida, ad esempio gli acidi aminosolfonici, possono anche essere assegnati agli amminoacidi.
Per il numero di gruppi funzionali (amminici e carbossilici):
aminodicarbossilico, ecc.
Dalla natura del radicale di idrocarburo amminoacido:
Dalla posizione relativa dei gruppi ammino e carbossile:
γ-amminoacidi, ecc.
In relazione agli organismi biologici:
Intercambiabile. Sintetizzato negli umani Questi includono glicina, alanina, acido glutammico, serina, acido aspartico, tirosina, cisteina.
Essential. Non sintetizzati nel corpo umano in quantità sufficienti a soddisfare i bisogni fisiologici del corpo, provengono dal cibo.
Per il nome di aminoacidi utilizzare la seguente nomenclatura:
Trivial. Gli antenati della serie omologa di amminoacidi alifatici e aromatici sono rispettivamente glicina e acido amminobenzoico. L'origine di questi nomi storici è legata alle proprietà e ai nomi dei prodotti da cui sono stati isolati per la prima volta. La glicina ha un sapore dolce, è stata prima isolata dalla "colla animale" (dal greco Glycos - colla dolce e kolla - e si è verificato il nome glycocoll). La cistina è isolata dalle pietre della cistifellea (dal greco "Cystis" - la bolla). Leucina deriva da proteine del latte - caseina (dal greco "Leukos" - bianco). L'acido aspartico è isolato dai germogli di asparagi (dal greco "Asparagi" - asparagi). L'ornitina è isolata dagli escrementi degli uccelli (dal greco "Ornithus" - un uccello).
Razionale. Prodotto aggiungendo al nome del corrispondente acido carbossilico (il nome dell'acido è usato banale), il prefisso amminico. La lettera dell'alfabeto greco indica la posizione del gruppo amminico rispetto al gruppo carbossilico.
Nomenclatura sistematica. Il nome deriva dal nome dell'acido carbossilico corrispondente, che indica la posizione del gruppo amminico e dei sostituenti utilizzando locants. Nei nomi degli amminoacidi alifatici secondo la nomenclatura sostitutiva, il gruppo amminico è indicato dal prefisso amminico e il gruppo carbossilico come il più vecchio è indicato dal suffisso -aico acido. Nel nome degli amminoacidi aromatici, l'acido benzoico è usato come struttura madre. Per gli amminoacidi coinvolti nella costruzione di proteine, vengono utilizzati nomi prevalentemente banali. Più di 70 aminoacidi si trovano in natura, ma solo 20 di essi svolgono un ruolo importante nei sistemi viventi (Tabella 1).
Tutti gli aminoacidi, ad eccezione della prolina e dell'idrossiprolina, hanno la struttura R - CH (NΗ2) CO2H; le differenze tra gli amminoacidi sono determinate dalla natura del radicale.
Tabella 1 - Nomi di amminoacidi in varie nomenclature
http://studfiles.net/preview/6687038/page:11/Peso molecolare di NH2CH2COOH
Massa molare di NH2CH2COOH = 75,0666 g / mol
Questo composto è anche noto come glicina.
Calcolo del peso molecolare:
14.0067 + 1.00794 * 2 + 12.0107 + 1.00794 * 2 + 12.0107 + 15.9994 + 15.9994 + 1.00794
>> Percentuale di composizione per elemento
>> Formule chimiche simili
Nota che tutte le formule fanno distinzione tra maiuscole e minuscole. Vuoi trovare il peso molecolare di queste formule simili?
NH2CH2COOH
NH2CH2CoOH
>> Calcola il peso molecolare di un composto chimico
>> Maggiori informazioni sulla massa molare e sul peso molecolare
La formula è data nella formula, quindi aggiungendo tutti questi prodotti insieme.
Usando la formula chimica.
Trovare moli molari per mole (g / mol). Quando si calcola il peso molecolare della sostanza. La formula è data.
L'Istituto nazionale degli standard e della tecnologia. Usiamo gli isotopi più comuni. Ecco come calcolare la massa molare (peso molecolare medio), che si basa su medie ponderate isotropicamente. Non è la stessa massa molecolare degli isotopi ben definiti. Per i calcoli stechiometrici di massa, di solito siamo definiti come la massa molare o massa atomica media.
La formula è il peso molecolare. Può essere calcolato dalla formula (o dal gruppo di atomi).
I pesi di formula sono particolarmente utili nella reazione chimica. Questi pesi relativi sono talvolta chiamati pesi di equazione.
Grammi alle talpe. Per completare questo calcolo, stai provando a convertire. L'effetto è influenzato dalla conversione. Questo sito spiega come trovare la massa molare.
http://www.convertunits.com/molarmass/NH2CH2COOHNh2 ch2 cooh
NH - H HO - CO - CH2 NH - CO - CH2
Composti ciclico diketopiperazinico, il cui anello è formato da quattro atomi di carbonio e due atomi di azoto. Dichetopiperazina: sostanze solide e ben cristallizzanti.
• CH2 = CH · COOH + NH2
- Acido aminopropico, acido acrilico
- Gli aminoacidi facilmente staccano l'acqua per formare lattami:
I lattami possono essere considerati come ammidi interne.
Gli amminoacidi formano esteri sotto l'azione di acido cloridrico su di loro soluzioni di alcol. In questo caso, naturalmente, si formano sali di acido cloridrico di esteri, dai quali si possono ottenere esteri liberi rimuovendo acido cloridrico con ossido di argento, ossido di piombo o trietilammina:
Vedi anche
Conclusione.
Allo stato attuale, l'umanità sta vivendo un'era di idrocarburi. L'industria petrolifera è centrale per l'economia globale. Nel nostro paese, questa dipendenza è particolarmente alta. Sfortunatamente, il petrolio russo.
Dati sperimentali e modelli di spettri composti cromofori
Vediamo ora come la presenza di vari cromofori e l'ambiente (solvente) in una molecola influenzano lo spettro di un composto. Come è noto, in molti casi negli spettri elettronici di k.
Proprietà degli aminoacidi
Le proprietà degli amminoacidi possono essere divise in due gruppi: chimico e fisico.
Proprietà chimiche degli amminoacidi
A seconda dei composti, gli amminoacidi possono presentare proprietà diverse.
Gli amminoacidi come composti anfoteri formano sali con acidi e alcali.
Come acidi carbossilici, gli aminoacidi formano derivati funzionali: sali, esteri, ammidi.
L'interazione e le proprietà degli aminoacidi con le basi:
I sali sono formati:
Sale di sodio + acido 2-amminoacetico Sale di sodio di acido amminoacetico (glicina) + acqua
Interazione con alcoli:
Gli amminoacidi possono reagire con gli alcoli in presenza di acido cloridrico gassoso, trasformandosi in un estere. Gli esteri di aminoacidi non hanno una struttura bipolare e sono composti volatili.
Metilestere / acido 2-amminoacetico /
Reazione all'ammoniaca:
Le ammidi sono formate:
L'interazione di aminoacidi con acidi forti:
Ottieni il sale:
Queste sono le proprietà chimiche di base degli aminoacidi.
Proprietà fisiche degli amminoacidi
Elenchiamo le proprietà fisiche degli amminoacidi:
- incolore
- Avere una forma cristallina
- La maggior parte degli amminoacidi a punta dolce, ma a seconda del radicale (R), può essere amaro o insipido.
- Ben disciolto in acqua, ma scarsamente solubile in molti solventi organici.
- Gli aminoacidi hanno la proprietà dell'attività ottica
- Fusione con decomposizione a temperature superiori a 200 ° C
- Il non-volatile
- Le soluzioni acquose di amminoacidi in ambiente acido e alcalino conducono elettricità
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http://uchilegko.info/chemistry/svoystva-aminokislotNh2 ch2 cooh
CH2 COOH argininosuccinato sintetasi CH2
CH2 aspartico CH2
CH - acido NH2 CH - NH2
Acido argininuccinico della citrullina
4 fasi. La decomposizione dell'acido succinico di arginina in arginina e acido fumarico, sotto l'azione dello stesso enzima.
NH2 - C = N - CH C = NH
CH2 COOH CH2 CH
CH2 argininosuccinato sintetasi CH2 + CH
CH -NH2 CH - Acido fumarico NH2
arginina acido succinico arginina
Fase 5 La decomposizione dell'arginina sotto l'azione dell'arginasi su urea e ornitina.
Forma imma Urea
NH C - OH CH2 - NH2
CH2 + HOH NH CH2
CH2 arginase NH2 + CH2
CH2 C = O CH - NH2
CH - NH2 NH2 COOH
COOH Urea Ornithine
Forma di ammina di arginina
Questo termina il ciclo.
L'acido fumarico è coinvolto in processi casuali:
COOH COOH NADH2 ½ O2 H2O (3 ATP) COOH COOH
Vedi anche
Basi fisiche e chimiche di depurazione dell'acqua di adsorbimento da sostanze organiche
Il volume di acqua consumata nel mondo raggiunge i 4 trilioni. m3 all'anno, e quasi l'intera idrosfera è soggetta a trasformazione da parte dell'uomo. Industrie chimiche e petrolchimiche