Proteine ​​semplici e complesse. Tutte le proteine ​​sono divise in due grandi gruppi: semplici e complessi. Le proteine ​​semplici sono costruite solo dagli amminoacidi, oltre agli amminoacidi, le proteine ​​complesse contengono atomi di metallo o altre sostanze complesse non proteiche.

Le proteine ​​semplici si distinguono l'una dall'altra per la solubilità in acqua e altri solventi. Le proteine ​​che possono dissolversi in acqua distillata pura sono chiamate albumina. Un esempio di albumina è il bianco d'uovo, così come le proteine ​​del grano e dei piselli. Proteine ​​che possono dissolversi in una soluzione debole di sale, chiamate globuline. I rappresentanti delle globuline possono essere chiamati proteine ​​del sangue e molte proteine ​​vegetali. Le cellule degli organismi viventi contengono anche proteine ​​solubili in alcoli e soluzioni alcaline deboli.

Proteine ​​complesse A seconda della natura della natura non proteica dei composti che costituiscono le proteine, sono suddivisi in nucleoproteine, cromoproteine, lipoproteine, ecc.

Le cromoproteine ​​- le proteine ​​colorate - sono ampiamente distribuite negli organismi viventi. Quindi, l'emoglobina ematica è una cromoproteina e contiene atomi di ferro. Le nucleotoproteine ​​sono composti complessi risultanti dalla combinazione di proteine ​​e acidi nucleici. Si trovano in tutti gli organismi viventi e sono parte integrante del nucleo e del citoplasma.

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Proteine ​​semplici e complesse

A seconda della composizione chimica, una vasta classe di proteine ​​è divisa in proteine ​​semplici (proteine) e proteine ​​complesse (proteine).

Le proteine ​​semplici, o proteine, sono costruite da amminoacidi e, quando idrolizzate, si decompongono rispettivamente in amminoacidi. Proteine ​​complesse, o proteine, sono proteine ​​bicomponenti che consistono in alcune semplici proteine ​​e in una componente non proteica, chiamata gruppo protesico. Nell'idrolisi di proteine ​​complesse, oltre agli amminoacidi liberi, viene rilasciata la parte non proteica o i suoi prodotti di decomposizione.

Le proteine ​​semplici, a loro volta, sono divise sulla base di determinati criteri condizionalmente scelti in un numero di sottogruppi: protamine, istoni, albumina, globuline, prolamine, gluteline, proteinoidi, ecc.

La classificazione delle proteine ​​complesse si basa sulla natura chimica del loro componente non proteico:

• 1) glicoproteine ​​(contengono carboidrati);
• 2) lipoproteine ​​(contengono lipidi);
• 3) fosfoproteine ​​(contengono acido fosforico);
• 4) cromoproteine ​​(contengono gruppi protesici colorati);
• 5) metalloproteine ​​(contengono ioni di vari metalli);
• 6) nucleoproteine ​​(contengono acidi nucleici).
• 1. Glicoproteine. I gruppi protesici sono rappresentati dai carboidrati e dai loro derivati ​​(1-30%), legati alla parte proteica da un legame glicosidico covalente attraverso i gruppi OH (serina, treonina) o il gruppo NH (lisina, asparagina, glutammina).

La composizione del gruppo protesico di glicoproteine:

• - monosaccaridi (aldosi, chetosi);
• - oligosaccaridi (disaccaridi, trisaccaridi, ecc.);
• - polisaccaridi (omopolysaccharides, eteropolysaccharides).

Gli omopolisaccaridi H contengono monosaccaridi di un solo tipo, gli eteropolisaccaridi contengono unità monomeriche diverse. Gli omopolisaccaridi sono suddivisi in strutture e riserve.

Amido - un omopolysaccharide di una pianta di riserva. Costruito da residui a-glucosio, collegati da legami glicosidici.

Il glicogeno è il principale omopolisaccaride di riserva degli esseri umani e degli animali superiori. Costruito i loro residui α-glucosio. Contenuto in tutti gli organi e tessuti, soprattutto nel fegato e nei muscoli.

• - recettori di membrana cellulare;
• - interferoni;
• - proteine ​​plasmatiche (ad eccezione dell'albumina);
• - immunoglobuline;
• - gruppo di sostanze ematiche;
• - fibrinogeno, protrombina;
• - aptoglobina, transferrina;
• - ceruloplasmina;
• - enzimi di membrana;
• - ormoni (gonadotropina, corticotropina).

I proteoglicani (glicosaminoglicani) sono polimeri lineari, non ramificati costruiti da unità disaccaridiche ripetute. I carboidrati sono eteropolisaccaridi ad alto peso molecolare e costituiscono il 95% della molecola. I carboidrati e le proteine ​​sono legati da legami glicosidici attraverso i gruppi OH (serina, treonina) e NH'2 (lisina, asparagina e glutammina).

L'abbondanza di gruppi ionizzati funzionali fornisce un alto grado di idratazione, così come l'elasticità, l'estensibilità e il carattere mucoso dei proteoglicani. I proteoglicani sono eparina, acido ialuronico e condroitico.

• 2. Lipoproteine ​​- contengono lipidi di diverse classi come un gruppo protesico, associato a lipidi e colesterolo a causa di varie forze non covalenti.
• 3. Fosfoproteine ​​- proteine ​​complesse. Il gruppo protesico è rappresentato dall'acido fosforico. I residui di fosforo sono collegati alla parte proteica della molecola mediante legami di esteri attraverso i gruppi idrossi degli amminoacidi serina e treonina.

Includi culatta - proteine ​​del latte, vitelle - proteine ​​del tuorlo d'uovo, ovalbumina - proteine ​​dell'uovo di pollo. Una grande quantità è contenuta nel sistema nervoso centrale. Molti importanti enzimi cellulari sono attivi solo nella forma fosforilata. Fosfoproteina: una fonte di energia e materiale plastico.

4. Le cromoproteine ​​(CP) sono proteine ​​complesse, il cui gruppo protesico dà loro colore.

Emoproteine ​​- gruppo protesico, ha una struttura emeen. Flavoproteine ​​- gruppo protesico - FAD o FMN.

5. Metalloproteine ​​- contengono ioni di uno o più metalli collegati da legami di coordinazione con i gruppi funzionali della proteina. Spesso sono enzimi.

Contenuto di metallo nelle metalloproteine:

• - ferritina, transferrina - Fe;
• - alcol deidrogenasi - Zn;
• - citocromo ossidasi - Cu;
• - proteinasi - Mg, K;
• - ATP-aza - Na, K, Ca, Mg.

Funzioni degli ioni metallici:

• - sono il centro attivo dell'enzima;
• - servire da ponte tra il centro attivo dell'enzima e il substrato, riunirli;
• - servono come accettori di elettroni in un determinato stadio della reazione enzimatica
• 6. Nucleoproteine ​​- proteine ​​complesse, in cui la componente non proteica
• - acidi nucleici - Il DNA o l'RNA sono collegati da numerosi legami ionici con i componenti proteici degli aminoacidi carichi positivamente - arginina e lisina. Pertanto, le nucleoproteine ​​sono poligoni (istoni). I componenti proteici vengono scambiati come semplici proteine.

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8 proteine ​​semplici e complesse

Scoiattoli semplici sono costruiti da residui. amminoacidi e a idrolisi rompere di conseguenza solo gratis amminoacidi.

Le proteine ​​complesse sono bicomponenti. proteine, che consistono in alcuni semplici proteina e un componente non proteico chiamato gruppo proestetico. a idrolisi complesso proteine, inoltre gratuito amminoacidi, la parte non proteica oi suoi prodotti di decomposizione vengono rilasciati.

semplice proteine a loro volta, sono divisi sulla base di alcuni criteri condizionalmente selezionati in un numero di sottogruppi: protamine, istoni, albumina, globuline, prolamine, glutelin e altri classificazione complesso proteine (vedere il Capitolo 2) si basa sulla natura chimica del costituente non proteico. In accordo con ciò, si distinguono le fosfoproteine ​​(contengono acido fosforico), le cromoproteine ​​(i pigmenti sono inclusi in esse), le nucleoproteine ​​(contengono gli acidi nucleici), glicoproteine (contenere carboidrati)lipoproteine (contengono lipidi) e metalloproteine ​​(contengono metalli).

Protamina (protamina) - Proteina nucleare principale a basso peso molecolare (4-12 kD). In molti animali, la protamina nell'ordine dei sigoni è contenuta nei permatozoi e in alcuni animali (ad esempio nei pesci) gli istoni sono completamente sostituiti. La presenza di protamina protegge il DNA dall'azione del nucleo e conferisce alla cromatina forma compatta.

HISTONES (dal greco tessuto Histos), un gruppo di proteine ​​semplici fortemente basiche (p / 9.5-12.0), contenute nei chicchi di cellule animali e vegetali. Si presume che G. sia coinvolto nella traduzione di estremamente lungomolecolecromosomicaDNAin una forma adatta agli spazi. separazione dell'individuocromosomie spostandoli durantedivisionecella. Si ritiene inoltre che G. sia coinvolto nei meccanismitrascrizioneereplicazione.

ALBUMINE (dal latino albume, genere delle proteine ​​di albuminis), proteine ​​globulari idrosolubili che fanno parte del siero, citoplasma delle cellule e delle piante viventi e latte. Naib. Si conoscono siero di latte e uovo A. e anche la lattoalbumina (i principali componenti del rispettivo siero, ovidoproteine ​​e latte).

Globulina (globulina) - Globuline - una famiglia di proteine ​​globulari, solubili in soluzioni di sali, acidi e alcali (le catene polipeptidiche sono piegate in strutture sferiche o ellissoidali - globuli). Le globuline sono coinvolte nelle risposte immunitarie (immunoglobuline), nella coagulazione del sangue (protrombina, fibrinogeno), ecc.

PROLAMINE, proteine ​​di riserva di semi di cereali (nel grano, queste proteine ​​sono chiamate piatalina, nelle zein di mais, nelle orzo-orzo, nelle segale-segale, nell'avena-avsnina). P. sono divisi in due gruppi: contenenti zolfo (ricchi di S) e contenenti zolfo (poveri di S). Tutte queste proteine ​​sono codificate da famiglie di geni correlati che hanno un precursore comune. Spesso anche le glutenine (glutelin o HMW) sono correlate a P. Tutti questi gruppi di proteine ​​differiscono nella composizione aminoacidica, contengono molti residui di glutammina e prolina, pochi residui di amminoacidi basici (vedi tabella).

GLYKOPROTEINY (glicoproteine), Comm., In molecole, i residui di oligo o polisaccaridi sono collegati (legami O- o N-glicosidici) con catene polipeptidiche della proteina. G. molto diffuso in natura. Questi includono componenti importanti del siero del sangue (immunoglobuline, transferrina, ecc.), Sostanze del sangue di gruppo che determinano il gruppo sanguigno di esseri umani e animali, virus antigenici (influenza, morbillo, encefalite, ecc.), Necrofilimomoni, lectine, enzimi.

IPOPROTEINY (lipoproteine), i complessi costituiti da affioramenti (apolipoproteine, in forma abbreviata - apo-L.) O pidov, la comunicazione tra to-rymi è effettuata per mezzo di idrofobico ed elettrostatico. interazioni. L. suddiviso in libero, o p-enterable (L. plasma di sangue, latte, tuorlo d'uovo, ecc.), E insolubile, così chiamato. strutturale (L.Membrankleki, la guaina mielinica delle fibre nervose, i cloroplasti). Il legame non covalente in L. inter-proteine ​​o lipidi ha un importante biolo. valore di Determina la possibilità di libero. scambiato con la modulazione di S. in L. nell'organismo. Tra libero. L. (occupano una posizione chiave nel trasporto dei lipidi imetabolisti) naib. L. plasma sanguigno è studiato, to-segale classificati per la loro densità.

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Proteine ​​semplici e complesse

Si chiamano proteine ​​semplici che, una volta idrolizzate, si degradano solo in amminoacidi. Il nome è piuttosto arbitrario, poiché la maggior parte delle cosiddette semplici proteine ​​nelle cellule sono associate ad altre molecole non proteiche.

Tuttavia, i seguenti gruppi di proteine ​​semplici sono tradizionalmente distinti:

1. Gli istoni - proteine ​​principali a basso peso molecolare, sono coinvolti nel confezionamento del DNA cellulare, sono proteine ​​altamente conservative, le mutazioni in esse sono fatali. Si distinguono cinque frazioni di istoni: la frazione H1 è ricca di lisina, le frazioni di H2A e H2b sono moderatamente ricche di lisina e le frazioni H3 e H4 sono ricche di arginina. La sequenza aminoacidica degli istoni è cambiata poco nel corso dell'evoluzione, gli istoni di mammiferi, piante e lievito sono molto simili tra loro. Ad esempio, l'uomo e il grano H4 differiscono solo in pochi aminoacidi, oltre alla dimensione della molecola proteica e la sua polarità è piuttosto costante. Da ciò possiamo concludere che gli istoni sono stati ottimizzati nell'era del precursore comune di animali, piante e funghi (oltre 700 milioni di anni fa). Sebbene da allora siano avvenute innumerevoli mutazioni puntiformi nei geni degli istoni, sembra che tutti abbiano portato all'estinzione di organismi mutanti.

2. I protamine - un gruppo di proteine ​​a basso peso molecolare più semplici, hanno proprietà basali pronunciate a causa del contenuto di arginina al 60-85%, sono ben solubili in acqua, sono analoghi degli istoni, ma comprimono il DNA più strettamente negli spermatozoi vertebrati per evitare lacune nella divisione cellulare.

3. I prolamine sono proteine ​​di cereali, contengono il 20-25% di acido glutammico e il 10-15% di prolina, solubili nel 60-80% di alcol, mentre altre proteine ​​precipitano in queste condizioni. Nelle prolamine quasi nessuna lisina, che riduce significativamente il valore nutrizionale delle proteine ​​vegetali.

4. Gluteine ​​- anche le proteine ​​di origine vegetale, costituiscono la maggior parte del glutine dai cereali.

5. Albumine - proteine ​​del sangue, costituiscono più della metà delle proteine ​​del sangue, sono proteine ​​globulari, solubili in acqua e soluzioni deboli di sali, precipitate in una soluzione satura (NH₄)₂SO₄, Punto isoelettrico - 4.7, hanno un'alta carica negativa al pH del sangue. L'albumina di sangue umano è costituita da una singola catena polipeptidica, comprendente 584 residui di amminoacidi con un alto contenuto di acido aspartico e glutammico. La molecola ha tre domini omologhi ripetitivi, ognuno dei quali contiene sei ponti disolfuro. Si può presumere che nel corso dell'evoluzione il gene che determina questa proteina sia duplicato due volte. L'albumina provoca la principale pressione osmotica del sangue (è chiamata oncotico) e ha la capacità di legare sostanze lipofile, in conseguenza delle quali può trasportare acidi grassi, bilirubina, sostanze medicinali, alcuni ormoni steroidei, vitamine, ioni calcio e magnesio. Le albumine esistono nelle cellule vegetali, dove sono caratterizzate da un alto contenuto di metionina e triptofano.

6. Globuline - proteine ​​plasmatiche globulari, sciogliere solo in una soluzione debole di NaCl, in una soluzione insatura (NH₄)₂SO₄ precipitato, in conseguenza del quale possono essere separati dall'albumina. Il rapporto tra albumina e globuline è un'importante caratteristica biochimica del sangue che viene mantenuta a un livello costante. Durante l'elettroforesi le globuline sono suddivise in diverse frazioni:

α₁ - antitripsina, antichymotrypsin, protrombina, corticosteroidi transcortina, trasportatore del progesterone, globulina trasferente la tiroxina;

α₂ - antitrombina, colinesterasi, plasminogeno, macroglobulina, proteinasi legante e trasporto di ioni di zinco, proteine ​​di trasporto del retinolo, proteine ​​di trasporto della vitamina D;

β - contiene transferrina, trasportatore di ferro, ceruloplasmina, fibrinogeno trasportatore di rame, globulina portatrice di ormoni sessuali, transcobalamina, vitamina B₁₂, Proteina C-reattiva che attiva il sistema del complemento;

Ci sono anche globuline vegetali, sono caratterizzate da un alto contenuto di arginina, asparagina e glutammina e sono costituite da due frazioni.

7. Scleroproteine ​​- proteine ​​che sono insolubili o parzialmente solubili in acqua, soluzioni acquose di sali neutri, etanolo e miscele di etanolo con acqua. Queste sono proteine ​​fibrillari (cheratine, collagene, fibroina, ecc.), Sono altamente resistenti ai reagenti chimici, all'azione degli enzimi proteolitici e svolgono una funzione strutturale nel corpo.

8. Proteine ​​tossiche - tossine di veleno di serpente, scorpioni, api. Sono caratterizzati da un peso molecolare molto basso.

Le proteine ​​complesse sono proteine ​​che si decompongono in amminoacidi e sostanze non proteiche durante l'idrolisi. Se una sostanza non proteica è fortemente associata al componente proteico, allora è chiamata un gruppo protesico.

Le proteine ​​complesse sono suddivise in tipi a seconda del componente non proteico.

Cromoproteine: contengono una sostanza colorata come gruppo protesico.

Diviso in tre gruppi:

a) emoproteine ​​(porfirine di ferro) - emoglobina, mioglobina, citocromi, catalasi, perossidasi,

c) flavoproteine ​​- FAD e FMN, che fanno parte delle ossidoriduttasi.

Metalloproteine ​​- contengono, oltre alle proteine, ioni di uno o più metalli. Questi includono proteine ​​contenenti ferro non-eminico, nonché proteine ​​coordinate a atomi di metallo in complesse proteine ​​enzimatiche:

a) ferritina - una proteina complessa solubile in acqua ad alto peso molecolare contenente circa il 20% di ferro, concentrata nella milza, fegato, midollo osseo, agisce come un deposito di ferro nel corpo. Il ferro ferritinico è in forma ossidata (FeO · OH)₈· (FeO · PO₃H₂) e gli atomi di ferro legati in modo coordinato agli atomi di azoto dei gruppi peptidici;

b) transferrina - parte della frazione β-globulina, contiene ferro allo 0,13%, è un veicolo portatore di ferro nel corpo. L'atomo di ferro si combina con la proteina mediante legami di coordinazione per gruppi ossidrilici di tirosina.

Fosfoproteine ​​- proteine ​​contenenti acido fosforico, attaccate da un legame estereo ai radicali idrossilici serina e treonina. Il contenuto di acido fosforico raggiunge l'1% in fosfoproteine. Svolgere una funzione nutrizionale, accumulare fosforo per costruire ossa e tessuto nervoso.

I rappresentanti delle fosfoproteine ​​sono:

a) vitelin - tuorlo d'uovo bianco;

b) ichtulin - fosfoproteina di uova di pesce.

c) il caseinogeno, una fosfoproteina di latte, esiste sotto forma di un sale solubile con Ca 2+, quando coagula il latte, Ca 2+ si stacca e la caseina precipita fuori;

Lipoproteine ​​- proteine ​​che contengono grassi neutri, acidi grassi liberi, fosfolipidi, colesteridi come gruppo protesico. Le lipoproteine ​​fanno parte della membrana citoplasmatica e delle membrane intracellulari del nucleo, dei mitocondri, del reticolo endoplasmatico e sono anche presenti in uno stato libero (principalmente nel plasma sanguigno). Le lipoproteine ​​sono stabilizzate da legami non covalenti di varia natura.

Le lipoproteine ​​plasmatiche hanno una struttura caratteristica: all'interno vi è una goccia di grasso (nucleo) contenente lipidi non polari (triacilgliceridi, colesterolo esterificato); la goccia di grasso è circondata da un guscio, che contiene fosfolipidi e colesterolo libero, i cui gruppi polari sono trasformati in acqua, e quelli idrofobi sono immersi nel nucleo; la porzione proteica è rappresentata da proteine ​​chiamate apoproteine. Le apoproteine ​​svolgono un ruolo cruciale nel funzionamento delle lipoproteine: fungono da molecole di riconoscimento per i recettori di membrana e partner essenziali per enzimi e proteine ​​che sono coinvolti nel metabolismo e nel metabolismo dei lipidi.

Le lipoproteine ​​plasmatiche sono suddivise in diversi gruppi:

- chilomicroni (CM), trasportano i lipidi dalle cellule intestinali al fegato e ai tessuti;

- lipidi di trasporto pre-p-lipoproteine ​​(lipoproteine ​​a bassissima densità - VLDL) sintetizzati nel fegato;

- Le β-lipoproteine ​​(lipoproteine ​​a bassa densità - LDL) trasportano il colesterolo nel tessuto;

- α-lipoproteine ​​(lipoproteine ​​ad alta densità - HDL), trasportano il colesterolo dai tessuti al fegato, rimuovono il colesterolo in eccesso dalle cellule, donano apoproteine ​​per le restanti lipoproteine.

Più grande è il nucleo lipidico, cioè la maggior parte dei lipidi non polari, minore è la densità del complesso lipoproteico. I chilomicroni non possono penetrare nella parete vascolare a causa delle loro grandi dimensioni e HDL, LDL e parzialmente VLDL. Tuttavia, l'HDL, a causa delle sue piccole dimensioni, è più facilmente rimosso dalla parete attraverso il sistema linfatico, inoltre hanno una percentuale più alta di proteine ​​e fosfolipidi e sono metabolizzati più velocemente di quelli ricchi di colesterolo e triacilgliceridi LDL e VLDL.

Glicoproteine ​​- contengono carboidrati e loro derivati, fortemente associati alla parte proteica della molecola. I componenti di carboidrati, oltre alla funzione informativa (immunologica), aumentano significativamente la stabilità delle molecole a vari tipi di effetti chimici, fisici e li proteggono dall'azione delle proteasi.

Le proteine ​​glicosilate sono più spesso all'esterno della membrana citoplasmatica e secrete dalle proteine ​​cellulari. La connessione tra la componente di carboidrati e la parte proteica in diverse glicoproteine ​​viene effettuata attraverso la comunicazione attraverso uno dei tre aminoacidi: asparagina, serina o treonina.

Le glicoproteine ​​comprendono tutte le proteine ​​plasmatiche, ad eccezione di albumina, glicoproteine ​​della membrana citoplasmatica, alcuni enzimi, alcuni ormoni, glicoproteine ​​delle membrane mucose, antigelo del sangue dei pesci antartici.

Un esempio di glicoproteine ​​sono le immunoglobuline - una famiglia di glicoproteine ​​a forma di Y, in cui entrambi i picchi possono legare l'antigene. Le immunoglobuline nel corpo sono sotto forma di proteine ​​di membrana sulla superficie dei linfociti e in forma libera nel plasma sanguigno (anticorpi). Una molecola di IgG è un grande tetramero di due catene pesanti identiche (catene ad H) e due catene leggere identiche (catene a L). In entrambe le catene H vi è un oligosaccaride legato in modo covalente. Le catene pesanti di IgG sono costituite da quattro domini globulari V, C₁, C₂, C₃, catene leggere - da due domini globulari V e C. La lettera C sta per regioni costanti, V - variabile. Sia le catene pesanti, sia una catena leggera con una catena leggera, sono collegate da ponti disolfuro. I domini all'interno sono anche stabilizzati dai ponti disolfuro.

I domini hanno una lunghezza di circa 110 residui di amminoacidi e hanno un'omologia reciproca. Una tale struttura, ovviamente, è sorto a causa della duplicazione genica. Nella regione centrale della molecola di immunoglobulina è presente una regione incernierata, che conferisce agli anticorpi mobilità intramolecolare. Le immunoglobuline sono scomposte dall'enzima papaina in due F_ab e uno f_c-un frammento. Entrambi f_ab-i frammenti consistono in una catena L e una parte N-terminale della catena H e mantengono la capacità di legare l'antigene. F_c-il frammento consiste nella metà C-terminale di entrambe le catene H. Questa parte dell'IgG svolge le funzioni di legame alla superficie cellulare, interagendo con il sistema del complemento ed è coinvolta nel trasferimento di immunoglobuline da parte delle cellule.

La glicoforina, una glicoproteina di membrana eritrocitaria, contiene circa il 50% di carboidrati sotto forma di una lunga catena di polisaccaridi, attaccata covalentemente ad una delle estremità della catena polipeptidica. La catena di carboidrati sporge verso l'esterno dall'esterno della membrana, contiene determinanti antigenici che determinano il gruppo sanguigno, inoltre, ci sono aree su di esso che legano alcuni virus patogeni. La catena polipeptidica è immersa all'interno della membrana, situata al centro della molecola di glicoforina, la regione del peptide idrofobo passa attraverso il doppio strato lipidico, l'estremità polare con glutammato caricato negativamente e aspartato rimane immerso nel citoplasma.

I proteoglicani differiscono dalle glicoproteine ​​per il rapporto tra parti di carboidrati e proteine. Nelle glicoproteine, una grande molecola proteica in alcuni punti è glicosilata con residui di carboidrati, i proteoglicani consistono in lunghe catene di carboidrati (95%), associati a una piccola quantità di proteine ​​(5%). I proteoglicani sono la sostanza principale della matrice extracellulare del tessuto connettivo, sono anche chiamati glicosaminoglicani, mucopolisaccaridi. La parte carboidratica è rappresentata da polimeri lineari non ramificati costruiti da unità disaccaridiche ripetitive, che contengono sempre i residui del monomero glucosamina o galattosamina e acido D- o L-iduronico.

La composizione dei proteoglicani include lo 0,04% di silicio, vale a dire 130-280 unità ripetitive di proteoglicani animali rappresentano un atomo di questo elemento, tra i rappresentanti del regno vegetale, il contenuto di silicio in pectine è circa cinque volte superiore. Si ritiene che l'acido ortosilicico Si (OH)₄ reagisce con i gruppi idrossilici di carboidrati, con conseguente formazione di legami eterei, che possono svolgere il ruolo di ponti tra le catene:

Alcuni rappresentanti di proteoglicani:

1. L'acido ialuronico è un proteoglicano molto diffuso. È presente nel tessuto connettivo degli animali, il corpo vitreo dell'occhio, nel liquido sinoviale delle articolazioni. Inoltre, è sintetizzato da vari batteri. Le principali funzioni dell'acido ialuronico sono il legame dell'acqua nello spazio intercellulare, la ritenzione delle cellule nella matrice gelatinosa, la capacità lubrificante e la capacità di ammorbidire gli shock, la partecipazione alla regolazione della permeabilità tissutale. La proporzione di proteine ​​è dell'1-2%.

L'unità disaccaridica è costituita da un residuo di acido glucuronico e un residuo di N-acetilglucosamina, collegato da un legame glicosidico β (1 → 3), e le unità disaccaridiche sono collegate da un legame glicosidico β (1 → 4). A causa della presenza di legami β (1 → 3), la molecola di acido ialuronico, che conta diverse migliaia di residui di monosaccaridi, adotta la conformazione dell'elica. Ci sono tre blocchi disaccaride per giro dell'elica. Gruppi carbossilici idrofilici di residui di acido glucuronico localizzati sul lato esterno dell'elica possono legare ioni Ca 2+. A causa della forte idratazione di questi gruppi, l'acido ialuronico e altri proteoglicani nella formazione di gel legano 10.000 volte il volume di acqua.

residuo di acido glucuronico + residuo di N-acetilglucosamina

2. Solfato di condroitina - differiscono dall'acido ialuronico in quanto invece di N-acetilglucosamina contiene N-acetilgalattosamina-4 (o 6) -solfato. Il condroitin-4-solfato è localizzato principalmente nella cartilagine, nell'osso, nella cornea e nella cartilagine dell'embrione. Condroitina-6-solfato - nella pelle, nei tendini, nei legamenti, nel cordone ombelicale, nelle valvole cardiache.

3. L'eparina, un anticoagulante del sangue e della linfa dei mammiferi, viene sintetizzata dai mastociti, che sono un elemento del tessuto connettivo. È unito ai proteoglicani per la sua struttura chimica: l'unità disaccaridica è costituita dal residuo di glucuronato-2-solfato e dal residuo N-acetil-glucosammina-6-solfato. Esistono diversi tipi di eparina, leggermente diversi nella struttura. L'eparina è fortemente legata alle proteine. La catena di carboidrati di eparina e solfati di condroitina è collegata alla proteina attraverso un legame O-glicosidico che collega il residuo di carboidrati finale e il residuo di serina della molecola proteica.

4. Murein - il principale polisaccaride strutturale delle pareti cellulari batteriche. In mureina, i residui di due diversi monosaccaridi legati nella posizione β (1 → 4): N-acetilglucosamina e acido N-acetilmuramico, caratteristica della mureina, si alternano. Quest'ultimo è un semplice estere dell'acido lattico con N-acetilglucosamina. Nella parete cellulare, il gruppo carbossilico di acido lattico è collegato da un legame ammidico al penta-peptide, che collega le singole catene di mureina in una struttura di rete tridimensionale.

Le nucleoproteine ​​sono proteine ​​complesse in cui gli acidi nucleici agiscono come parti non proteiche.

Nonostante la diversità delle proteine ​​che esistono nelle cellule, la natura non ha veramente risolto tutte le possibili combinazioni di aminoacidi. La maggior parte delle proteine ​​proviene da un numero limitato di geni ancestrali.

Si chiamano proteine ​​omologhe che svolgono le stesse funzioni in diverse specie, ad esempio l'emoglobina in tutti i vertebrati trasporta l'ossigeno e il citocromo c in tutte le cellule partecipa ai processi di ossidazione biologica.

Proteine ​​omologhe della maggior parte delle specie:

a) hanno lo stesso peso molecolare molto vicino;

b) in molte posizioni contengono gli stessi amminoacidi, chiamati residui invarianti;

c) in alcune posizioni ci sono differenze significative nella sequenza aminoacidica, le cosiddette regioni variabili;

d) contengono sequenze omologhe - un insieme di caratteristiche simili nella sequenza aminoacidica delle proteine ​​confrontate; oltre agli amminoacidi identici, queste sequenze contengono radicali di amminoacidi, sebbene differenti nelle loro proprietà fisico-chimiche.

Un confronto della sequenza aminoacidica di proteine ​​omologhe ha rivelato:

1) i residui di amminoacidi conservativi e invarianti sono importanti per la formazione di una struttura spaziale e di una funzione biologica uniche di queste proteine;

2) la presenza di proteine ​​omologhe indica un'origine evolutiva comune della specie;

3) il numero di residui di amminoacidi variabili nelle proteine ​​omologhe è proporzionale alle differenze filogenetiche tra le specie comparate;

4) in alcuni casi anche piccoli cambiamenti nella sequenza aminoacidica possono causare disturbi nelle proprietà e nelle funzioni delle proteine;

5) tuttavia, non tutti i cambiamenti nella sequenza aminoacidica causano disturbi nelle funzioni biologiche delle proteine;

6) le più grandi violazioni della struttura e della funzione delle proteine ​​si verificano quando si sostituiscono gli amminoacidi nel nucleo del ripiegamento delle proteine, che fanno parte del centro attivo, all'intersezione della catena polipeptidica durante la formazione della struttura terziaria.

Le proteine ​​che hanno regioni omologhe della catena polipeptidica, una conformazione simile e funzioni correlate sono isolate in famiglie di proteine. Ad esempio, le proteinasi serine sono una famiglia di proteine ​​che funzionano come enzimi proteolitici. Alcune sostituzioni di amminoacidi hanno portato a un cambiamento nella specificità del substrato di queste proteine ​​e all'emergere della diversità funzionale all'interno della famiglia.

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La struttura delle proteine. Strutture proteiche: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Proteine ​​semplici e complesse

La struttura delle proteine. Strutture proteiche: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Proteine ​​semplici e complesse

Il nome "proteine" deriva dalla capacità di molti di loro di diventare bianchi quando riscaldati. Il nome "proteine" deriva dalla parola greca "first", che indica la loro importanza nel corpo. Maggiore è il livello di organizzazione degli esseri viventi, più varia la composizione delle proteine.

Le proteine ​​sono formate da aminoacidi che sono collegati tra loro da un legame covalente-peptidico: tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro. Nell'interazione di due aminoacidi, si forma un dipeptide (dai residui di due aminoacidi, dai peptidi greci - saldati). La sostituzione, l'esclusione o il riarrangiamento degli amminoacidi nella catena polipeptidica provoca l'emergere di nuove proteine. Ad esempio, quando si sostituisce un solo amminoacido (glutammina e valina), si verifica una grave malattia - anemia falciforme, quando gli eritrociti hanno una forma diversa e non possono svolgere le loro funzioni di base (trasporto dell'ossigeno). Quando si forma un legame peptidico, una molecola d'acqua viene scissa. A seconda del numero di residui amminoacidici, emettere:

- oligopeptidi (di-, tri-, tetrapeptidi, ecc.) - contengono fino a 20 residui di amminoacidi;

- polipeptidi - da 20 a 50 residui di amminoacidi;

- proteine ​​- oltre 50, a volte migliaia di residui di amminoacidi

Secondo le proprietà fisico-chimiche, le proteine ​​sono idrofile e idrofobiche.

Esistono quattro livelli di organizzazione della molecola proteica - strutture spaziali equivalenti (configurazioni, conformazioni) di proteine: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

La struttura primaria delle proteine

La struttura primaria delle proteine ​​è la più semplice. Ha la forma di una catena polipeptidica, in cui gli aminoacidi sono collegati tra loro da un forte legame peptidico. Determinato dalla composizione qualitativa e quantitativa degli aminoacidi e dalla loro sequenza.

Struttura proteica secondaria

La struttura secondaria è formata prevalentemente da legami idrogeno, che sono formati tra gli atomi di idrogeno del gruppo NH di un ricciolo elicoidale e l'ossigeno del gruppo CO dell'altro e sono diretti lungo l'elica o tra le pieghe parallele della molecola proteica. La molecola proteica è parzialmente o interamente ritorta in una α-elica o forma una struttura piegata a β. Ad esempio, le proteine ​​della cheratina formano una α-elica. Fanno parte di zoccoli, corna, capelli, piume, unghie, artigli. Il β-piegato ha proteine ​​che fanno parte della seta. I radicali di amminoacidi (gruppi R) rimangono all'esterno dell'elica. I legami idrogeno sono molto più deboli dei legami covalenti, ma con una quantità significativa di essi formano una struttura abbastanza solida.

Il funzionamento sotto forma di spirale elicoidale è caratteristico di alcune proteine ​​fibrillari: miosina, actina, fibrinogeno, collagene, ecc.

Struttura proteica terziaria

Struttura proteica terziaria. Questa struttura è costante e unica per ogni proteina. È determinato dalla dimensione, dalla polarità dei gruppi R, dalla forma e dalla sequenza dei residui di amminoacidi. L'elica polipeptidale si avvolge e si adatta in un certo modo. La formazione della struttura terziaria della proteina porta alla formazione di una configurazione speciale della proteina - il globulo (dal latino Globulus - la palla). La sua formazione è causata da diversi tipi di interazioni non covalenti: idrofobo, idrogeno, ionico. I ponti disolfuro si verificano tra i residui di aminoacidi della cisteina.

I legami idrofobici sono legami deboli tra catene laterali non polari che derivano dalla reciproca repulsione delle molecole di solvente. In questo caso, la proteina viene girata in modo tale che le catene laterali idrofobiche siano immerse in profondità nella molecola e protette dall'interazione con l'acqua e le catene idrofiliche laterali si trovino all'esterno.

La maggior parte delle proteine ​​ha una struttura terziaria - globuline, albumina, ecc.

Struttura proteica quaternaria

Struttura proteica quaternaria. È formato come risultato della combinazione di catene polipeptidiche individuali. Insieme, costituiscono un'unità funzionale. I tipi di legami sono diversi: idrofobo, idrogeno, elettrostatico, ionico.

I legami elettrostatici si presentano tra i radicali elettronegativi ed elettropositivi dei residui di amminoacidi.

Per alcune proteine, la collocazione globulare delle subunità è caratteristica - queste sono proteine ​​globulari. Le proteine ​​globulari si dissolvono facilmente in acqua o in soluzioni saline. Più di 1000 enzimi noti appartengono alle proteine ​​globulari. Le proteine ​​globulari comprendono alcuni ormoni, anticorpi, proteine ​​di trasporto. Ad esempio, una molecola di emoglobina complessa (proteina dei globuli rossi sangue) è una proteina globulare e consiste di quattro macromolecole di globine: due catene α e due catene β, ciascuna delle quali è collegata a un ferro contenente eme.

Altre proteine ​​sono caratterizzate da coalescenza in strutture elicoidali - queste sono proteine ​​fibrillari (dal latino Fibrilla - fibroso). Diverse (da 3 a 7) α - eliche si uniscono insieme, come le fibre in un cavo. Le proteine ​​fibrose sono insolubili in acqua.

Le proteine ​​sono divise in semplici e complesse.

Proteine ​​semplici (proteine)

Le proteine ​​semplici (proteine) consistono solo di residui di amminoacidi. Le proteine ​​semplici includono globuline, albumina, glutelin, prolamine, protamine, caps. L'albumina (ad esempio, albumina di siero) è solubile in acqua, le globuline (ad esempio gli anticorpi) sono insolubili in acqua, ma solubili in soluzioni acquose di alcuni sali (cloruro di sodio, ecc.).

Proteine ​​complesse (proteine)

Le proteine ​​complesse (proteine) includono, oltre ai residui di amminoacidi, composti di diversa natura, che sono chiamati il ​​gruppo protesico. Ad esempio, le metalloproteine ​​sono proteine ​​che contengono ferro non eme o sono legate da atomi di metallo (la maggior parte degli enzimi), le proteine ​​nucleoproteiche sono legate agli acidi nucleici (cromosomi, ecc.), Le fosfoproteine ​​sono proteine ​​che contengono residui di acido fosforico (proteine ​​dell'uovo tuorlo, ecc., glicoproteine ​​- proteine ​​in combinazione con carboidrati (alcuni ormoni, anticorpi, ecc.), cromoproteine ​​- proteine ​​contenenti pigmenti (mioglobina, ecc.), lipoproteine ​​- proteine ​​contenenti lipidi (inclusi nella composizione delle membrane).

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In cosa consiste la proteina? Esempi di proteine ​​semplici e complesse. Esempi di proteine ​​semplici

In cosa consiste la proteina? Esempi di proteine ​​semplici e complesse

Per immaginare l'importanza delle proteine, è sufficiente ricordare la famosa frase di Friedrich Engels: "La vita è un modo di esistenza dei corpi proteici". Infatti, sulla Terra, queste sostanze, insieme agli acidi nucleici, causano tutte le manifestazioni della materia vivente. In questo articolo, scopriamo di cosa è composta la proteina, esaminiamo quale funzione svolge e determiniamo anche le caratteristiche strutturali di varie specie.

Peptidi: polimeri altamente organizzati

Infatti, nella cellula vivente sia delle piante che degli animali, le proteine ​​predominano quantitativamente rispetto ad altre sostanze organiche e svolgono anche il maggior numero di funzioni diverse. Sono coinvolti in una varietà di processi cellulari molto importanti, come movimento, protezione, segnalazione e così via. Ad esempio, nel tessuto muscolare animale e umano, i peptidi costituiscono fino all'85% della massa di sostanza secca, e nell'osso e nel derma, dal 15 al 50%.

Tutte le proteine ​​cellulari e tissutali sono composte da amminoacidi (20 specie). Il loro numero negli organismi viventi è sempre uguale a venti specie. Diverse combinazioni di monomeri peptidici formano una varietà di proteine ​​in natura. È calcolato dal numero astronomico di 2x1018 possibili specie. In biochimica, i polipeptidi sono chiamati polimeri biologici ad alto peso molecolare - macromolecole.

Aminoacidi - Protein Monomers

Tutti i 20 tipi di questi composti chimici sono unità strutturali di proteine ​​e hanno la formula generale Nh3-R-COOH. Sono sostanze organiche anfotero in grado di esibire proprietà sia basiche che acide. Non solo le proteine ​​semplici, ma anche quelle complesse, contengono i cosiddetti aminoacidi essenziali. Ma monomeri indispensabili, ad esempio, come la valina, la lisina, la metionina si possono trovare solo in alcuni tipi di proteine.Queste proteine ​​sono chiamate complete.

Pertanto, quando si caratterizza un polimero, non viene preso in considerazione solo il numero di aminoacidi composti da proteine, ma i monomeri vengono uniti da legami peptidici in una macromolecola. Aggiungiamo anche che gli amminoacidi sostituibili come l'asparagina, l'acido glutammico, la cisteina possono essere sintetizzati indipendentemente nelle cellule umane e animali. I monomeri insostituibili delle proteine ​​si formano nelle cellule di batteri, piante e funghi. Entrano in organismi eterotrofi solo con il cibo.

Come si forma il polipeptide?

Come sapete, 20 diversi aminoacidi possono essere combinati in molte diverse molecole proteiche. Come si lega tra loro i monomeri? Si scopre che i gruppi carbossile e amminico degli aminoacidi vicini interagiscono tra loro. Si formano i cosiddetti legami peptidici e le molecole d'acqua vengono rilasciate come sottoprodotto della reazione di policondensazione. Le molecole proteiche risultanti sono costituite da residui di amminoacidi e legami peptidici ripetitivi. Pertanto, sono anche chiamati polipeptidi.

Spesso le proteine ​​possono contenere non una, ma diverse catene di polipeptidi contemporaneamente e consistono in molte migliaia di residui di amminoacidi. Inoltre, proteine ​​semplici e proteiche possono complicare la loro configurazione spaziale. Ciò crea non solo la struttura primaria, ma anche quella secondaria, terziaria e persino quaternaria. Considera questo processo in maggior dettaglio. Continuando a studiare la domanda su cosa sia la proteina, scopriamo che tipo di configurazione ha questa macromolecola. Sopra, abbiamo scoperto che una catena polipeptidica contiene molti legami chimici covalenti. Tale struttura è chiamata primaria.

Svolge un ruolo importante nella composizione quantitativa e qualitativa degli aminoacidi, nonché nella sequenza dei loro composti. La struttura secondaria si verifica al momento della formazione della spirale. È stabilizzato da molti nuovi legami a idrogeno emergenti.

Livelli più elevati di organizzazione delle proteine

La struttura terziaria appare come risultato del confezionamento della spirale sotto forma di una palla - un globulo, ad esempio, la proteina muscolare mioglobina ha esattamente questa struttura spaziale. È supportato sia da legami a idrogeno appena formati che da ponti disolfuro (se nella molecola proteica sono presenti numerosi residui di cisteina). La forma quaternaria è il risultato della combinazione di diversi globuli proteici in un'unica struttura contemporaneamente attraverso nuovi tipi di interazioni, ad esempio idrofobiche o elettrostatiche. Insieme ai peptidi, anche le parti non proteiche sono incluse nella struttura quaternaria. Possono essere ioni di magnesio, ferro, rame o residui di ortofosfato o acidi nucleici, nonché lipidi.

Caratteristiche della biosintesi delle proteine

In precedenza, abbiamo scoperto cos'è la proteina. È costruito da una sequenza di amminoacidi. Il loro assemblaggio in una catena polipeptidica avviene nei ribosomi - organelli non di membrana di cellule vegetali e animali. Nel processo di biosintesi partecipano anche le molecole di RNA informative e di trasporto. I primi sono la matrice per l'assemblaggio di proteine, e il secondo trasporta vari amminoacidi. Nel processo di biosintesi delle cellule, sorge un dilemma, vale a dire, la proteina è costituita da nucleotidi o amminoacidi? La risposta è inequivocabile: sia i polipeptidi semplici che quelli complessi sono composti da composti organici anfoteri - amminoacidi. Nel ciclo di vita di una cellula, ci sono periodi della sua attività, quando la sintesi proteica è particolarmente attiva. Queste sono le cosiddette fasi interfase J1 e J2. In questo momento, la cellula sta crescendo attivamente e ha bisogno di una grande quantità di materiale da costruzione, che è una proteina. Inoltre, come risultato della mitosi, che termina con la formazione di due cellule figlie, ognuna di esse ha bisogno di una grande quantità di sostanze organiche, quindi sui canali del reticolo endoplasmatico liscio esiste una sintesi attiva di lipidi e carboidrati e sull'EPS granulare c'è una biosintesi delle proteine.

Funzioni proteiche

Sapendo in cosa consiste una proteina, è possibile spiegare sia l'enorme varietà della loro specie sia le proprietà uniche inerenti a queste sostanze. Le proteine ​​svolgono una varietà di funzioni nella cellula, ad esempio la costruzione, poiché fanno parte delle membrane di tutte le cellule e degli organi: mitocondri, cloroplasti, lisosomi, il complesso del Golgi e così via. I peptidi come le gamoglobuline o gli anticorpi sono esempi di semplici proteine ​​che svolgono una funzione protettiva. In altre parole, l'immunità cellulare è il risultato dell'azione di queste sostanze. La proteina del complesso dell'emocianina, insieme all'emoglobina, svolge una funzione di trasporto negli animali, cioè trasporta l'ossigeno nel sangue. Le proteine ​​di segnalazione che costituiscono le membrane cellulari informano la cellula stessa delle sostanze che cercano di entrare nel suo citoplasma. L'albumina del peptide è responsabile dei parametri del sangue di base, ad esempio, per la sua capacità di coagularsi. La proteina uovo di pollo ovalbumina è immagazzinata nella cellula e funge da principale fonte di sostanze nutritive.

Proteine ​​- la base del citoscheletro cellulare

Una delle importanti funzioni dei peptidi sta supportando. È molto importante conservare la forma e il volume delle cellule viventi. Le cosiddette strutture submembrane - microtubuli e microniti che si intrecciano formano lo scheletro interno della cellula. Le proteine ​​incluse nella loro composizione, ad esempio la tubulina, possono facilmente ridursi e allungarsi. Questo aiuta la cellula a mantenere la sua forma durante varie deformazioni meccaniche.

Nelle cellule vegetali, insieme alle proteine ​​dell'alioplasma, anche i fili del citoplasma, il plasmodesma, svolgono una funzione di supporto. Passando attraverso i pori della parete cellulare, determinano la relazione tra strutture cellulari adiacenti che formano il tessuto vegetale.

Enzimi - sostanze di natura proteica

Una delle proprietà più importanti delle proteine ​​è il loro effetto sulla velocità delle reazioni chimiche. Le principali proteine ​​sono in grado di denaturare parzialmente - il processo di svolgimento della macromolecola in una struttura terziaria o quaternaria. La stessa catena polipeptidica non viene distrutta. La denaturazione parziale è alla base sia del segnale che delle funzioni catalitiche della proteina. Quest'ultima proprietà è la capacità degli enzimi di influenzare la velocità delle reazioni biochimiche nel nucleo e nel citoplasma della cellula. I peptidi, che, al contrario, riducono la velocità dei processi chimici, sono chiamati non enzimi, ma inibitori. Ad esempio, la semplice catalasi proteica è un enzima che accelera il processo di scissione della sostanza tossica del perossido di idrogeno. È formato come prodotto finale di molte reazioni chimiche. Catalase accelera il suo utilizzo a sostanze neutre: acqua e ossigeno.

Proprietà delle proteine

I peptidi sono classificati in molti modi. Ad esempio, per quanto riguarda l'acqua, possono essere suddivisi in idrofili e idrofobi. La temperatura influenza anche la struttura e le proprietà delle molecole proteiche in modi diversi. Ad esempio, la proteina cheratina - un componente di unghie e capelli può sopportare sia basse che alte temperature, cioè è labile al calore. Ma la proteina ovalbumina, già menzionata prima, viene completamente distrutta se riscaldata a 80-100 ° C. Ciò significa che la sua struttura primaria è suddivisa in residui di amminoacidi. Tale processo è chiamato distruzione. A prescindere dalle condizioni che creiamo, la proteina non può ritornare alla sua forma originaria. Proteine ​​motorie - l'actina e la milosina sono presenti nelle fibre muscolari. La loro contrazione e rilassamento alternativi sono alla base del lavoro del tessuto muscolare.

1.10.1. Proteine ​​semplici (proteine)

Le proteine ​​(proteine ​​semplici) includono proteine ​​costituite solo da aminoacidi.

Questi, a loro volta, sono divisi in gruppi in base alle proprietà fisico-chimiche e alle caratteristiche della composizione aminoacidica. Si distinguono i seguenti gruppi di proteine ​​semplici:

Le albumine sono un gruppo diffuso di proteine ​​nei tessuti del corpo umano.

Hanno un peso molecolare relativamente basso di 50-70 mila d. Le albumine nell'intervallo fisiologico del pH hanno una carica negativa, poiché a causa dell'alto contenuto di acido glutammico nella loro composizione sono nello stato isoelettrico a pH 4,7. Avendo un basso peso molecolare e una carica pronunciata, l'albumina si muove durante l'elettroforesi ad un ritmo sufficientemente alto. La composizione di aminoacidi dell'albumina è diversa, contengono l'intera serie di aminoacidi essenziali. Le albumine sono proteine ​​altamente idrofile. Sono solubili in acqua distillata. Un potente guscio di idratazione si forma intorno alla molecola di albumina, pertanto è necessaria un'alta concentrazione di solfato di ammonio al 100% per la salatura delle soluzioni. Le albumine svolgono una funzione strutturale, di trasporto nel corpo, partecipano al mantenimento delle costanti del sangue fisico-chimico.

Le globuline sono un gruppo eterogeneo diffuso di proteine, solitamente associato all'albumina. Hanno un peso molecolare più elevato dell'albumina - fino a 200 mila o più, quindi si muovono più lentamente durante l'elettroforesi. Il punto isoelettrico delle globuline è a pH 6,3 - 7. Differiscono in un diverso insieme di amminoacidi. Le globuline non sono solubili in acqua distillata, ma solubili in soluzioni saline KCl, NaCl 5-10%. Le globuline sono meno idratate dell'albumina e quindi salate fuori dalle soluzioni già al 50% di saturazione con solfato di ammonio. Le globuline nel corpo svolgono principalmente funzioni strutturali, protettive e di trasporto.

Gli istoni hanno un piccolo peso molecolare (11-24 migliaia di pollici). Sono ricchi di aminoacidi alcalini lisina e arginina, quindi sono nello stato isoelettrico in un ambiente altamente alcalino a pH 9,5 - 12. In condizioni fisiologiche, gli istoni hanno una carica positiva. In diversi tipi di istoni, il contenuto di arginina e lisina varia e pertanto sono suddivisi in 5 classi. Gli istoni N1 e H2 sono ricchi di lisina, gli istoni H3 sono arginina. Le molecole istoniche sono polari, molto idrofile, quindi difficilmente salate fuori dalle soluzioni. Nelle cellule, gli istoni carichi positivamente sono solitamente associati a DNA con carica negativa nella composizione della cromatina. Gli istoni nella cromatina formano il nucleo su cui è avvolta la molecola del DNA. Le funzioni principali degli istoni sono strutturali e normative.

Protamina: proteine ​​alcaline a basso peso molecolare. La loro massa molecolare è di 4-12 mila d. Le protamine contengono fino all'80% di arginina e lisina. Sono contenuti nella composizione di tali nucleoproteine ​​di latte da pesci come la crupeina (aringa), lo sgombro (sgombro).

Prolamine, glutelin sono proteine ​​vegetali ricche di acido glutammico (fino al 43%) e aminoacidi idrofobici, in particolare, prolina (fino al 10-15%). A causa delle peculiarità della composizione aminoacidica, prolamine e glutelin non sono solubili in soluzioni acquose e saline, ma solubili in etanolo al 70%. I prolamine e i glutelin sono proteine ​​alimentari dei cereali, costituenti le cosiddette proteine ​​del glutine. Le proteine ​​del glutine comprendono sekalina (segale), gliadina (grano), orina (orzo), avenina (avena). Nell'infanzia, ci può essere intolleranza alle proteine ​​del glutine, a cui gli anticorpi sono prodotti nelle cellule linfoidi dell'intestino. L'enteropatia del glutine si sviluppa, l'attività degli enzimi intestinali diminuisce. A questo proposito, si raccomanda ai bambini di introdurre decotti di cereali dopo i 4 mesi di età. Non contenere proteine ​​del glutine, riso e mais.

Proteinoidi (proteinacei) - proteine ​​fibrillari, insolubili in acqua dei tessuti di supporto (ossa, cartilagine, tendini, legamenti). Sono rappresentati da collagene, elastina, cheratina, fibroina.

Il collagene (che dà la colla per la nascita) - una proteina ampiamente diffusa nel corpo, costituisce circa un terzo di tutte le proteine ​​del corpo. Incluso nelle ossa, cartilagine, denti, tendini e altri tipi di tessuto connettivo.

Le peculiarità della composizione amminoacidica del collagene includono, soprattutto, un alto contenuto di glicina (1/3 di tutti gli amminoacidi), prolina (1/4 di tutti gli amminoacidi) e leucina. La composizione del collagene contiene rari aminoacidi idrossiprolina e idrossilisilina, ma non ci sono amminoacidi ciclici.

Le catene di polipeptidi di collagene contengono circa 1000 amminoacidi. Esistono diversi tipi di collagene, a seconda della combinazione di diversi tipi di catene polipeptidiche. I tipi di formazione di fibrille collagene includono il collagene del primo tipo (prevale nella pelle), il collagene del secondo tipo (prevale nella cartilagine) e il collagene del terzo tipo (prevale nelle navi). Nei neonati, la maggior parte del collagene è rappresentata dal tipo III, negli adulti, di tipo II e I.

La struttura secondaria del collagene è una speciale alfa-elica "spezzata", nella cui spirale si inseriscono 3,3 aminoacidi. Il passo dell'elica è di 0,29 nm.

Le tre catene polipeptidiche di collagene vengono deposte sotto forma di una tripla corda attorcigliata fissata da legami a idrogeno e formano l'unità strutturale della fibra di collagene - il tropocollagene. Le strutture di Tropocollagen sono disposte in parallelo, spostate in lunghezza in file, fissate da legami covalenti e formano una fibra di collagene. Il calcio si deposita nel tessuto osseo negli intervalli tra il tropocollagene. Le fibre di collagene contengono carboidrati che stabilizzano i fasci di collagene.

Keratine - proteine ​​di capelli, unghie. Non sono solubili in soluzioni di sali, acidi, alcali. Nella composizione delle cheratine vi è una frazione che contiene una grande quantità di amminoacidi sierosorizzanti (fino al 7-12%), formando ponti disolfuro, dando alta resistenza a queste proteine. Il peso molecolare delle cheratine è molto alto, raggiungendo 2.000.000 di d. Le cheratine possono avere struttura α e struttura β. Nelle α - cheratine, tre α - eliche sono combinate in un supercoil, formando protofibrille. Le protofibrille sono combinate in profibrille, quindi in macrofibrille. Un esempio di β - cheratine è la fibroina.

L'elastina è una proteina di fibre elastiche, legamenti, tendini. L'elastina non è solubile in acqua, non è in grado di gonfiarsi. Nell'elastina, la proporzione di glicina, valina e leucina è elevata (fino al 25-30%). L'elastina è in grado di allungarsi sotto l'azione del carico e ripristinarne le dimensioni dopo aver rimosso il carico. L'elasticità è associata alla presenza di un gran numero di reticoli interchain in elastina con la partecipazione dell'amminoacido della lisina. Due catene formano un legame lisil - norleucina, quattro catene formano un collegamento - desmosina.

proteine ​​chimiche

Le PROTEINE sono sostanze organiche ad alto peso molecolare contenenti azoto e complesse

composizione e struttura delle molecole.

Le proteine ​​possono essere considerate come un polimero complesso di aminoacidi.

Le proteine ​​fanno parte di tutti gli organismi viventi, ma svolgono un ruolo particolarmente importante

in organismi animali che sono composti da alcune forme di proteine ​​(muscoli,

tessuti integumentari, organi interni, cartilagine, sangue).

Le piante sintetizzano le proteine ​​(e le loro parti costituenti di un amminoacido) dal biossido di carbonio.

CO2 gas e acqua H2O a causa della fotosintesi, assimilando

altri elementi proteici (azoto N, fosforo P, zolfo S, ferro Fe, magnesio Mg) da

sali solubili trovati nel terreno.

Gli organismi animali ottengono soprattutto aminoacidi già pronti dal cibo e sul loro

base costruire proteine ​​del loro corpo. Un numero di amminoacidi (amminoacidi essenziali)

può essere sintetizzato direttamente da organismi animali.

Una caratteristica delle proteine ​​è la loro diversità associata

il numero, le proprietà e i metodi di connessione inclusi nella loro molecola

amminoacidi. Le proteine ​​svolgono la funzione di biocatalizzatori - enzimi,

regolare la velocità e la direzione delle reazioni chimiche nel corpo. il

complesso con acidi nucleici forniscono funzioni di crescita e trasferimento

I tratti ereditari sono la base strutturale dei muscoli e dell'esercizio

Le molecole proteiche contengono ripetuti legami di ammide C (O) -NH, chiamati

peptide (la teoria del biochimico russo A.Ya. Danilevsky).

Quindi, una proteina è un polipeptide contenente centinaia o

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