La composizione delle proteine include i residui

PARTE A. Testare le attività con una scelta di risposta.
1. (2 punti). La composizione delle proteine include i residui:
A. Acido α-ammino. B. Acidi β-amminoici. B. Acidi δ-amminoici. G. ε-Amminoacidi.
2. (2 punti). Nome della sostanza CH3-NHH-CH2-CH3
A. Dimetilammina. B. dietilammina V. Metiletilamina. G. Propylamin.
3. (2 punti). Colorazione del tornasole in una soluzione di una sostanza la cui formula è C3H7NH2:
A. Rosso. B. Blu. V. Viola.
4. (2 punti). Sostanza che non reagisce con l'etilamina:
A. idrossido di sodio B. Ossigeno B. Acido grigio. G. Cloruro di idrogeno.
5. (2 punti). Legame chimico che forma la struttura secondaria della proteina:
A. Idrogeno. B. Ionico. B. Peptide. G. Covalente non polare.
6. (2 punti). Il prodotto della reazione dell'interazione di anilina con acido cloridrico appartiene alla classe dei composti:
A.Kislot. B. Motivi V. Soleil. G. Esteri complessi.
7. (2 punti). Per la reazione caratteristica delle proteine:
A. Idratazione. B. Idrogenazione. B. Idrolisi. G. Disidratazione.

PARTE B. Compiti con una risposta libera.
8. (6 punti). Per una sostanza la cui formula è CH3-CH2-CH2-CH2-NH2, formulare le formule strutturali di due isomeri e due omologhi. Dai il nome di tutte le sostanze.
9. (6 punti). Con quale delle seguenti sostanze: idrossido di potassio, acqua, etanolo: reagisce l'acido 2-amminopropanoico? Confermare la risposta annotando le possibili equazioni di reazione.
10. (6 punti). Quale massa di anilina può essere ottenuta riducendo i 12,3 g di nitrobenzene?
11. (2 punti). Come distinguere chimicamente una soluzione proteica da una soluzione di glicerina? Dare una risposta ragionevole

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Numero di conferenza 3. Struttura e funzione delle proteine. enzimi

Struttura proteica

Le proteine sono composti organici altamente molecolari costituiti da residui di α-amminoacido.

Le proteine includono carbonio, idrogeno, azoto, ossigeno, zolfo. Alcune proteine formano complessi con altre molecole contenenti fosforo, ferro, zinco e rame.

Le proteine hanno un alto peso molecolare: albumina uovo - 36.000, emoglobina - 152.000, miosina - 500.000 Per confronto: il peso molecolare dell'alcol è 46, l'acido acetico è 60, il benzene è 78.

Composizione di aminoacidi delle proteine

Le proteine sono polimeri non periodici i cui monomeri sono α-amminoacidi. Di solito, 20 specie di α-amminoacidi sono indicate come monomeri di proteine, anche se oltre 170 si trovano nelle cellule e nei tessuti.

A seconda che gli aminoacidi possano essere sintetizzati nel corpo degli umani e di altri animali, possono essere distinti come: amminoacidi sostituibili possono essere sintetizzati; amminoacidi essenziali - non possono essere sintetizzati. Gli amminoacidi essenziali devono essere ingeriti con il cibo. Le piante sintetizzano tutti i tipi di amminoacidi.

A seconda della composizione aminoacidica, le proteine sono: complete - contengono l'intero set di amminoacidi; inferiore - mancano alcuni amminoacidi nella loro composizione. Se le proteine sono costituite solo da aminoacidi, sono chiamate semplici. Se le proteine contengono, oltre agli amminoacidi, un componente non aminoacidico (gruppo protesico), sono chiamate complesse. Il gruppo protesico può essere rappresentato da metalli (metalloproteine), carboidrati (glicoproteine), lipidi (lipoproteine), acidi nucleici (nucleoproteine).

Tutti gli amminoacidi contengono: 1) gruppo carbossilico (-COOH), 2) gruppo amminico (-NH₂), 3) un gruppo radicale o un gruppo R (il resto della molecola). La struttura del radicale in diversi tipi di aminoacidi è diversa. A seconda del numero di gruppi amminici e gruppi carbossilici che costituiscono amminoacidi, ci sono: amminoacidi neutri che hanno un gruppo carbossile e un gruppo amminico; amminoacidi basici aventi più di un gruppo amminico; amminoacidi acidi con più di un gruppo carbossile.

Gli amminoacidi sono composti anfoteri, poiché in soluzione possono agire sia come acidi sia come basi. Nelle soluzioni acquose, gli amminoacidi esistono in diverse forme ioniche.

Legame peptidico

I peptidi sono sostanze organiche costituite da residui di amminoacidi collegati da un legame peptidico.

La formazione di peptidi avviene come risultato della reazione di condensazione degli amminoacidi. L'interazione del gruppo amminico di un amminoacido con il gruppo carbossilico dell'altro causa un legame covalente tra azoto e carbonio tra di loro, che è chiamato legame peptidico. A seconda del numero di residui amminoacidici che costituiscono il peptide, si distinguono dipeptidi, tripeptidi, tetrapeptidi, ecc. La formazione di un legame peptidico può essere ripetuta molte volte. Questo porta alla formazione di polipeptidi. Ad una estremità del peptide c'è un gruppo amminico libero (è chiamato N-terminale), e all'altra estremità c'è un gruppo carbossile libero (è chiamato C-terminale).

Organizzazione spaziale delle molecole proteiche

L'adempimento di determinate funzioni specifiche da parte delle proteine dipende dalla configurazione spaziale delle loro molecole, inoltre è energeticamente non redditizio per una cellula mantenere le proteine in una forma dispiegata, in una catena, quindi le catene polipeptidiche vengono deposte, acquisendo una certa struttura tridimensionale o conformazione. Esistono 4 livelli di organizzazione spaziale delle proteine.

La struttura primaria di una proteina è la sequenza della disposizione dei residui amminoacidici nella catena polipeptidica che costituisce la molecola proteica. Il legame tra gli aminoacidi è il peptide.

Se una molecola proteica consiste solo di 10 residui amminoacidici, allora il numero di varianti teoricamente possibili di molecole proteiche, che differiscono per l'ordine di alternanza di aminoacidi, è 10 20. Avendo 20 amminoacidi, è possibile fare da loro un numero ancora maggiore di varie combinazioni. Circa 10.000 diverse proteine sono state trovate nel corpo umano, che differiscono tra loro e dalle proteine di altri organismi.

È la struttura primaria di una molecola proteica che determina le proprietà delle molecole proteiche e la sua configurazione spaziale. Sostituire solo un amminoacido con un altro in una catena polipeptidica porta a un cambiamento nelle proprietà e nelle funzioni della proteina. Ad esempio, la sostituzione del sesto amminoacido glutammico con valina nella subunità β dell'emoglobina porta al fatto che la molecola dell'emoglobina nel suo complesso non può svolgere la sua funzione principale: trasporto dell'ossigeno; in tali casi, la persona sviluppa una malattia - anemia falciforme.

La struttura secondaria è la piegatura ordinata della catena polipeptidica in una spirale (sembra una molla tesa). Le bobine dell'elica sono rafforzate da legami di idrogeno che si sviluppano tra gruppi carbossilici e gruppi amminici. Praticamente tutti i gruppi CO e NH prendono parte alla formazione di legami a idrogeno. Sono più deboli di quelli peptidici, ma, ripetendo molte volte, conferiscono stabilità e rigidità a questa configurazione. A livello della struttura secondaria, ci sono proteine: fibroina (seta, ragnatele), cheratina (capelli, unghie), collagene (tendini).

La struttura terziaria è la piegatura delle catene polipeptidiche in globuli risultanti dalla comparsa di legami chimici (idrogeno, ionico, disolfuro) e l'instaurazione di interazioni idrofobiche tra i radicali dei residui di amminoacidi. Il ruolo principale nella formazione della struttura terziaria è giocato da interazioni idrofilo-idrofobiche. In soluzioni acquose, i radicali idrofobici tendono a nascondersi dall'acqua, raggruppandosi all'interno del globulo, mentre i radicali idrofili, come risultato dell'idratazione (interazione con i dipoli d'acqua), tendono ad essere sulla superficie della molecola. In alcune proteine, la struttura terziaria è stabilizzata da legami covalenti disolfuro che si alzano tra gli atomi di zolfo di due residui di cisteina. A livello della struttura terziaria, ci sono enzimi, anticorpi, alcuni ormoni.

La struttura quaternaria è caratteristica delle proteine complesse le cui molecole sono formate da due o più globuli. Le subunità sono trattenute nella molecola a causa di interazioni ioniche, idrofobiche ed elettrostatiche. A volte, quando si forma una struttura quaternaria, sorgono legami disolfuro tra le subunità. La proteina più studiata con una struttura quaternaria è l'emoglobina. È formato da due subunità α (141 residui di amminoacidi) e due subunità β (146 residui di amminoacidi). Una molecola eme contenente ferro è associata a ciascuna subunità.

Se per qualche ragione la conformazione spaziale delle proteine si discosta dal normale, la proteina non può svolgere le sue funzioni. Ad esempio, la causa della malattia della mucca pazza (encefalopatia spongiforme) è la conformazione anormale dei prioni, le proteine superficiali delle cellule nervose.

Proprietà delle proteine

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Composizione di aminoacidi, la struttura della molecola proteica determina le sue proprietà. Le proteine combinano le proprietà basiche e acide determinate dai radicali di amminoacidi: gli aminoacidi più acidi in una proteina, più pronunciate sono le sue proprietà acide. La capacità di dare e legare H + determina le proprietà tampone delle proteine; Uno dei più potenti tamponi è l'emoglobina nei globuli rossi, che mantiene il pH del sangue a un livello costante. Ci sono proteine solubili (fibrinogeno), ci sono funzioni meccaniche insolubili e performanti (fibroina, cheratina, collagene). Esistono proteine chimicamente attive (enzimi), sono chimicamente inattive, resistenti agli effetti di varie condizioni ambientali ed estremamente instabili.

Fattori esterni (riscaldamento, radiazioni ultraviolette, metalli pesanti e loro sali, variazioni di pH, radiazioni, disidratazione)

può causare una violazione dell'organizzazione strutturale della molecola proteica. Il processo di perdere la conformazione tridimensionale inerente a una data molecola proteica si chiama denaturazione. La ragione della denaturazione è la rottura dei legami che stabilizzano una certa struttura della proteina. Inizialmente, i legami più deboli sono rotti e, con condizioni più difficili, quelli più forti. Quindi, dapprima, il quaternario viene perso, quindi le strutture terziarie e secondarie. Un cambiamento nella configurazione spaziale porta ad un cambiamento nelle proprietà della proteina e, di conseguenza, rende impossibile per la proteina di svolgere le sue funzioni biologiche caratteristiche. Se la denaturazione non è accompagnata dalla distruzione della struttura primaria, allora può essere reversibile, in questo caso l'auto-guarigione avviene nella caratteristica di conformazione della proteina. Tali denaturazioni sono, ad esempio, proteine del recettore della membrana. Il processo di ripristino della struttura della proteina dopo la denaturazione è chiamato rinaturazione. Se il ripristino della configurazione spaziale della proteina è impossibile, allora la denaturazione è definita irreversibile.

Funzioni proteiche

enzimi

Enzimi, o enzimi, sono una classe speciale di proteine che sono catalizzatori biologici. Grazie agli enzimi, le reazioni biochimiche procedono con grande velocità. Il tasso di reazioni enzimatiche è decine di migliaia di volte (e talvolta milioni) superiore al tasso di reazioni che coinvolgono catalizzatori inorganici. La sostanza su cui l'enzima esercita il suo effetto è chiamata substrato.

Enzimi: le proteine globulari, in base alle caratteristiche strutturali degli enzimi, possono essere suddivise in due gruppi: semplice e complesso. Gli enzimi semplici sono proteine semplici, ad es. consiste solo di aminoacidi. Gli enzimi complessi sono proteine complesse, vale a dire Oltre alla parte proteica, includono un gruppo di natura non proteica - un cofattore. Per alcuni enzimi, le vitamine agiscono da cofattori. Nella molecola dell'enzima emettono una parte speciale, chiamata centro attivo. Il centro attivo è una piccola sezione dell'enzima (da tre a dodici residui di amminoacidi), dove il legame del substrato o dei substrati avviene con la formazione del complesso enzima-substrato. Al completamento della reazione, il complesso enzima-substrato si decompone nell'enzima e nel prodotto (prodotti) della reazione. Alcuni enzimi hanno (oltre ai centri allosterici attivi) i siti ai quali i regolatori di velocità dell'enzima (enzimi allosterici) si uniscono.

Le reazioni di catalisi enzimatica sono caratterizzate da: 1) alta efficienza, 2) rigida selettività e direzionalità di azione, 3) specificità del substrato, 4) regolazione fine e precisa. Il substrato e la specificità di reazione delle reazioni di catalisi enzimatica sono spiegati dalle ipotesi di E. Fisher (1890) e D. Koshland (1959).

E. Fisher (ipotesi "key-lock") ha suggerito che le configurazioni spaziali del centro attivo dell'enzima e del substrato devono corrispondere esattamente l'una all'altra. Il substrato viene confrontato con la "chiave", l'enzima - con il "lucchetto".

D. Koshland (ipotesi del guanto da mano) ha suggerito che la corrispondenza spaziale tra la struttura del substrato e il centro attivo dell'enzima viene creata solo al momento della loro interazione l'una con l'altra. Questa ipotesi è anche chiamata ipotesi di corrispondenza indotta.

La velocità delle reazioni enzimatiche dipende da: 1) temperatura, 2) concentrazione dell'enzima, 3) concentrazione del substrato, 4) pH. Va sottolineato che poiché gli enzimi sono proteine, la loro attività è più elevata in condizioni fisiologicamente normali.

La maggior parte degli enzimi può funzionare solo a temperature comprese tra 0 e 40 ° C. Entro questi limiti, la velocità di reazione aumenta di circa 2 volte con l'aumentare della temperatura ogni 10 ° C. A temperature superiori a 40 ° C, la proteina subisce denaturazione e l'attività enzimatica diminuisce. A temperature prossime al punto di congelamento, gli enzimi sono inattivati.

All'aumentare della quantità di substrato, la velocità della reazione enzimatica aumenta fino a quando il numero di molecole del substrato diventa uguale al numero di molecole di enzimi. Con un ulteriore aumento della quantità di substrato, la velocità non aumenta, poiché i siti attivi dell'enzima sono saturi. Un aumento della concentrazione dell'enzima porta ad un aumento dell'attività catalitica, poiché un numero maggiore di molecole di substrato subiscono trasformazioni per unità di tempo.

Per ogni enzima esiste un valore pH ottimale al quale esibisce la massima attività (pepsina - 2,0, amilasi salivare - 6,8, lipasi pancreatica - 9,0). A valori di pH più alti o più bassi, l'attività dell'enzima diminuisce. Con bruschi cambiamenti nel pH, l'enzima denatura.

La velocità degli enzimi allosterici è regolata dalle sostanze che si uniscono ai centri allosterici. Se queste sostanze accelerano la reazione, sono chiamate attivatori, se inibiscono - inibitori.

Classificazione degli enzimi

Per tipo di trasformazioni chimiche catalizzate, gli enzimi sono divisi in 6 classi:

ossigeno reduttasi (trasferimento di atomi di idrogeno, ossigeno o elettroni da una sostanza a un'altra - deidrogenasi),
transferasi (trasferimento di gruppi metilici, acilici, fosfatici o aminici da una sostanza all'altra - transaminasi),
idrolasi (reazioni di idrolisi in cui due prodotti sono formati da un substrato - amilasi, lipasi),
LiAZ (attaccamento non idrolitico di un gruppo di atomi a un substrato o scissione da esso, con rottura di decarbossilasi di legami C - C, C - N, C - O, C - S),
isomerasi (riarrangiamento intramolecolare - isomerasi),
ligasi (combinazione di due molecole come risultato della formazione di legami C - C, C - N, C - O, C - S) sintetasi.

Le classi, a loro volta, sono suddivise in sottoclassi e sottoclassi. Nell'attuale classificazione internazionale, ogni enzima ha un codice specifico costituito da quattro numeri separati da punti. Il primo numero è la classe, il secondo è la sottoclasse, il terzo è la sottoclasse, il quarto è il numero di sequenza dell'enzima in questa sottoclasse, ad esempio, il codice di arginase è 3.5.3.1.

Vai alla lezione numero 2 "Struttura e funzione dei carboidrati e dei lipidi"

Vai a lezione №4 "Struttura e funzioni degli acidi nucleici ATP"

Guarda l'indice (lezioni №1-25)

http://licey.net/free/6-biologiya/21-lekcii_po_obschei_biologii/stages/257-lekciya_%203_stro

La composizione delle proteine comprende i residui a) α-amminoacidi b) β-amminoacidi c) γ-amminoacidi d) δ-ammino acidi

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La struttura delle proteine. Strutture proteiche: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Proteine semplici e complesse

Il nome "proteine" deriva dalla capacità di molti di loro di diventare bianchi quando riscaldati. Il nome "proteine" deriva dalla parola greca "first", che indica la loro importanza nel corpo. Maggiore è il livello di organizzazione degli esseri viventi, più varia la composizione delle proteine.

Le proteine sono formate da aminoacidi che sono collegati tra loro da un legame covalente-peptidico: tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro. Nell'interazione di due aminoacidi, si forma un dipeptide (dai residui di due aminoacidi, dai peptidi greci - saldati). La sostituzione, l'esclusione o il riarrangiamento degli amminoacidi nella catena polipeptidica provoca l'emergere di nuove proteine. Ad esempio, quando si sostituisce un solo amminoacido (glutammina e valina), si verifica una grave malattia - anemia falciforme, quando gli eritrociti hanno una forma diversa e non possono svolgere le loro funzioni di base (trasporto dell'ossigeno). Quando si forma un legame peptidico, una molecola d'acqua viene scissa. A seconda del numero di residui amminoacidici, emettere:

- oligopeptidi (di-, tri-, tetrapeptidi, ecc.) - contengono fino a 20 residui di amminoacidi;

- polipeptidi - da 20 a 50 residui di amminoacidi;

- proteine - oltre 50, a volte migliaia di residui di amminoacidi

Secondo le proprietà fisico-chimiche, le proteine sono idrofile e idrofobiche.

Esistono quattro livelli di organizzazione della molecola proteica - strutture spaziali equivalenti (configurazioni, conformazioni) di proteine: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

La struttura primaria delle proteine

La struttura primaria delle proteine è la più semplice. Ha la forma di una catena polipeptidica, in cui gli aminoacidi sono collegati tra loro da un forte legame peptidico. Determinato dalla composizione qualitativa e quantitativa degli aminoacidi e dalla loro sequenza.

Struttura proteica secondaria

La struttura secondaria è formata prevalentemente da legami idrogeno, che sono formati tra gli atomi di idrogeno del gruppo NH di un ricciolo elicoidale e l'ossigeno del gruppo CO dell'altro e sono diretti lungo l'elica o tra le pieghe parallele della molecola proteica. La molecola proteica è parzialmente o interamente ritorta in una α-elica o forma una struttura piegata a β. Ad esempio, le proteine della cheratina formano una α-elica. Fanno parte di zoccoli, corna, capelli, piume, unghie, artigli. Il β-piegato ha proteine che fanno parte della seta. I radicali di amminoacidi (gruppi R) rimangono all'esterno dell'elica. I legami idrogeno sono molto più deboli dei legami covalenti, ma con una quantità significativa di essi formano una struttura abbastanza solida.

Il funzionamento sotto forma di spirale elicoidale è caratteristico di alcune proteine fibrillari: miosina, actina, fibrinogeno, collagene, ecc.

Struttura proteica terziaria

Struttura proteica terziaria. Questa struttura è costante e unica per ogni proteina. È determinato dalla dimensione, dalla polarità dei gruppi R, dalla forma e dalla sequenza dei residui di amminoacidi. L'elica polipeptidale si avvolge e si adatta in un certo modo. La formazione della struttura terziaria della proteina porta alla formazione di una configurazione speciale della proteina - il globulo (dal latino Globulus - la palla). La sua formazione è causata da diversi tipi di interazioni non covalenti: idrofobo, idrogeno, ionico. I ponti disolfuro si verificano tra i residui di aminoacidi della cisteina.

I legami idrofobici sono legami deboli tra catene laterali non polari che derivano dalla reciproca repulsione delle molecole di solvente. In questo caso, la proteina viene girata in modo tale che le catene laterali idrofobiche siano immerse in profondità nella molecola e protette dall'interazione con l'acqua e le catene idrofiliche laterali si trovino all'esterno.

La maggior parte delle proteine ha una struttura terziaria - globuline, albumina, ecc.

Struttura proteica quaternaria

Struttura proteica quaternaria. È formato come risultato della combinazione di catene polipeptidiche individuali. Insieme, costituiscono un'unità funzionale. I tipi di legami sono diversi: idrofobo, idrogeno, elettrostatico, ionico.

I legami elettrostatici si presentano tra i radicali elettronegativi ed elettropositivi dei residui di amminoacidi.

Per alcune proteine, la collocazione globulare delle subunità è caratteristica - queste sono proteine globulari. Le proteine globulari si dissolvono facilmente in acqua o in soluzioni saline. Più di 1000 enzimi noti appartengono alle proteine globulari. Le proteine globulari comprendono alcuni ormoni, anticorpi, proteine di trasporto. Ad esempio, una molecola di emoglobina complessa (proteina dei globuli rossi sangue) è una proteina globulare e consiste di quattro macromolecole di globine: due catene α e due catene β, ciascuna delle quali è collegata a un ferro contenente eme.

Altre proteine sono caratterizzate da coalescenza in strutture elicoidali - queste sono proteine fibrillari (dal latino Fibrilla - fibroso). Diverse (da 3 a 7) α - eliche si uniscono insieme, come le fibre in un cavo. Le proteine fibrose sono insolubili in acqua.

Le proteine sono divise in semplici e complesse.

Proteine semplici (proteine)

Le proteine semplici (proteine) consistono solo di residui di amminoacidi. Le proteine semplici includono globuline, albumina, glutelin, prolamine, protamine, caps. L'albumina (ad esempio, albumina di siero) è solubile in acqua, le globuline (ad esempio gli anticorpi) sono insolubili in acqua, ma solubili in soluzioni acquose di alcuni sali (cloruro di sodio, ecc.).

Proteine complesse (proteine)

Le proteine complesse (proteine) includono, oltre ai residui di amminoacidi, composti di diversa natura, che sono chiamati il gruppo protesico. Ad esempio, le metalloproteine sono proteine che contengono ferro non eme o sono legate da atomi di metallo (la maggior parte degli enzimi), le proteine nucleoproteiche sono legate agli acidi nucleici (cromosomi, ecc.), Le fosfoproteine sono proteine che contengono residui di acido fosforico (proteine dell'uovo tuorlo, ecc., glicoproteine - proteine in combinazione con carboidrati (alcuni ormoni, anticorpi, ecc.), cromoproteine - proteine contenenti pigmenti (mioglobina, ecc.), lipoproteine - proteine contenenti lipidi (inclusi nella composizione delle membrane).

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Quali elementi fanno parte delle proteine e quali proprietà possiedono?

Cosa sono le proteine e quali funzioni nel corpo che assume. Quali elementi sono inclusi nella sua composizione e qual è la particolarità di questa sostanza.

Le proteine sono il principale materiale da costruzione nel corpo umano. Se consideriamo come un tutto, allora queste sostanze costituiscono la quinta parte del nostro corpo. In natura, è noto un gruppo di sottospecie: solo il corpo umano contiene cinque milioni di varianti diverse. Con la sua partecipazione si formano cellule che sono considerate il componente principale dei tessuti viventi del corpo. Quali elementi fanno parte della proteina e qual è la caratteristica della sostanza?

Sottigliezze della composizione

Le molecole proteiche nel corpo umano differiscono nella struttura e assumono determinate funzioni. Quindi, la principale proteina contrattile è la miosina, che forma i muscoli e garantisce il movimento del corpo. Assicura il funzionamento dell'intestino e il movimento del sangue attraverso i vasi di una persona. La creatina è una sostanza altrettanto importante nel corpo. La funzione della sostanza è quella di proteggere la pelle dalle azioni negative - radiazioni, temperatura, meccanica e altre. Anche la creatina protegge dalla ricezione di microbi dall'esterno.

La composizione delle proteine include amminoacidi. Inoltre, il primo di essi fu scoperto all'inizio del XIX secolo e l'intera composizione di aminoacidi è stata conosciuta dagli scienziati fin dagli anni '30. È interessante notare che dei duecento amminoacidi che sono aperti oggi, solo due dozzine formano milioni di proteine diverse nella struttura.

La principale differenza della struttura è la presenza di radicali di diversa natura. Inoltre, gli amminoacidi sono spesso classificati in base alla carica elettrica. Ciascuno dei componenti in esame ha caratteristiche comuni: la capacità di reagire con alcali e acidi, la solubilità in acqua e così via. Quasi tutti i rappresentanti del gruppo amminoacidico sono coinvolti nei processi metabolici.

Considerando la composizione delle proteine, è necessario distinguere due categorie di aminoacidi: essenziali e indispensabili. Differiscono nella loro capacità di essere sintetizzati nel corpo. I primi sono prodotti negli organi, che garantisce una copertura almeno parziale del deficit attuale, e il secondo - viene solo con il cibo. Se la quantità di uno qualsiasi degli amminoacidi si riduce, allora questo porta a violazioni ea volte a morte.

La proteina, in cui è presente un set completo di amminoacidi, è chiamata "biologicamente completa". Tali sostanze fanno parte del cibo animale. Alcuni rappresentanti delle piante sono anche considerati eccezioni utili - ad esempio, fagioli, piselli e soia. Il parametro principale con cui viene giudicata l'utilità del prodotto è il valore biologico. Se il latte è considerato come base (100%), allora per pesce o carne questo parametro sarà uguale a 95, per riso - 58, pane (solo segale) - 74, e così via.

Gli amminoacidi essenziali che costituiscono la proteina sono coinvolti nella sintesi di nuove cellule ed enzimi, cioè coprono i fabbisogni plastici e sono usati come le principali fonti di energia. La composizione delle proteine include elementi che sono capaci di trasformazioni, cioè processi di decarbossilazione e transaminazione. Due gruppi di aminoacidi (carbossile e ammina) sono coinvolti nelle reazioni di cui sopra.

La proteina dell'uovo è considerata la più preziosa e benefica per il corpo, la sua struttura e le sue proprietà sono perfettamente bilanciate. Ecco perché la percentuale di amminoacidi in questo prodotto è quasi sempre presa come base per il confronto.

È stato detto sopra che le proteine sono composte da amminoacidi e che i rappresentanti indipendenti svolgono un ruolo importante. Ecco alcuni di loro:

L'istidina è un elemento che è stato ottenuto nel 1911. La sua funzione è mirata alla normalizzazione del lavoro riflessivo condizionato. Istidina svolge il ruolo di una fonte per la formazione di istamina - un mediatore chiave del sistema nervoso centrale, che è coinvolto nella trasmissione di segnali a diverse parti del corpo. Se il residuo di questo amminoacido diminuisce al di sotto del normale, allora la produzione di emoglobina nel midollo osseo umano viene soppressa.
La valina è una sostanza scoperta nel 1879, ma alla fine decifrata solo dopo 27 anni. Nel caso in cui la sua mancanza di coordinazione sia disturbata, la pelle diventa sensibile agli stimoli esterni.
Tirosina (1846). Le proteine sono composte da molti aminoacidi, ma questo svolge una delle funzioni chiave. È la tirosina che è considerata il principale precursore dei seguenti composti: fenolo, tiramina, ghiandola tiroide e altri.
La metionina è stata sintetizzata solo alla fine degli anni '20 del secolo scorso. La sostanza aiuta nella sintesi della colina, protegge il fegato dall'eccessiva formazione di grasso, ha un effetto lipotropico. È stato dimostrato che tali elementi svolgono un ruolo chiave nella lotta all'aterosclerosi e nella regolazione dei livelli di colesterolo. La particolarità chimica della metionina è che partecipa alla produzione di adrenalina e interagisce con la vitamina B.
La cistina è una sostanza la cui struttura è stata stabilita solo nel 1903. Le sue funzioni sono finalizzate alla partecipazione alle reazioni chimiche, ai processi metabolici della metionina. La cistina reagisce anche con sostanze contenenti zolfo (enzimi).
Triptofano - un amminoacido essenziale che fa parte delle proteine. Era in grado di sintetizzare entro il 1907. La sostanza è coinvolta nel metabolismo delle proteine, garantisce un equilibrio ottimale di azoto nel corpo umano. Il triptofano è coinvolto nello sviluppo delle proteine del siero ematico e dell'emoglobina.
Leucina è uno degli amminoacidi più "precoci" conosciuti dall'inizio del XIX secolo. La sua azione è mirata ad aiutare il corpo a crescere. La mancanza di un elemento porta a un malfunzionamento dei reni e della tiroide.
L'isoleucina è un elemento chiave nel bilancio dell'azoto. Gli scienziati hanno scoperto l'amminoacido solo nel 1890.
La fenilalanina è stata sintetizzata nei primi anni '90 del XIX secolo. La sostanza è considerata la base per la formazione di ormoni surrenali e ghiandola tiroidea. La carenza di elementi è la causa principale delle interruzioni ormonali.
La lisina è stata ottenuta solo all'inizio del 20 ° secolo. La mancanza di sostanza porta all'accumulo di calcio nel tessuto osseo, a una diminuzione del volume muscolare nel corpo, allo sviluppo dell'anemia e così via.

È necessario distinguere la composizione chimica delle proteine. Questo non è sorprendente, perché le sostanze in questione sono composti chimici.

carbonio - 50-55%;
ossigeno - 22-23%;
azoto - 16-17%;
idrogeno - 6-7%;
zolfo - 0,4-2,5%.

Oltre a quelli sopra elencati, i seguenti elementi sono inclusi nella composizione delle proteine (a seconda del tipo):

Il contenuto chimico di diverse proteine è diverso. L'unica eccezione è l'azoto, il cui contenuto è sempre del 16-17%. Per questo motivo, il contenuto di una sostanza è determinato precisamente dalla percentuale di azoto. Il processo di calcolo è il seguente. Gli scienziati sanno che 6,25 grammi di proteine contengono un grammo di azoto. Per determinare il volume delle proteine, è sufficiente moltiplicare l'attuale quantità di azoto per 6,25.

Le sottigliezze della struttura

Quando si considera la domanda su cosa consistano le proteine, vale la pena studiare la struttura di questa sostanza. distinti:

Struttura primaria La base è l'alternanza di aminoacidi nella composizione. Se almeno un elemento si accende o "si abbassa", si forma una nuova molecola. A causa di questa caratteristica, il numero totale di questi ultimi raggiunge una cifra astronomica.
Struttura secondaria La particolarità delle molecole nella composizione della proteina è tale che non sono in uno stato allungato, ma hanno configurazioni diverse (a volte complesse). A causa di ciò, l'attività cellulare è semplificata. La struttura secondaria ha la forma di una spirale formata da svolte uniformi. Allo stesso tempo, le svolte vicine sono caratterizzate da un legame idrogeno stretto. Nel caso di ripetizioni multiple, la resistenza aumenta.
La struttura terziaria si forma a causa della capacità di detta spirale di adattarsi a una palla. Vale la pena sapere che la composizione e la struttura delle proteine dipendono in gran parte dalla struttura primaria. La base terziaria, a sua volta, assicura la conservazione dei legami di qualità tra aminoacidi con cariche diverse.
La struttura quaternaria è caratteristica di alcune proteine (emoglobina). Quest'ultima forma non una, ma diverse catene, che si differenziano nella loro struttura primaria.

Il segreto delle molecole proteiche è in generale. Maggiore è il livello strutturale, peggio vengono conservati i legami chimici formati. Pertanto, le strutture secondarie, terziarie e quaternarie sono esposte a radiazioni, alte temperature e altre condizioni ambientali. Il risultato è spesso una violazione della struttura (denaturazione). In questo caso, una semplice proteina in caso di cambiamento di struttura è in grado di recuperare rapidamente. Se la sostanza ha subito un effetto negativo sulla temperatura o l'influenza di altri fattori, il processo di denaturazione è irreversibile e la sostanza stessa non può essere ripristinata.

proprietà

Sopra, consideriamo quali sono le proteine, la definizione di questi elementi, la struttura e altre questioni importanti. Ma le informazioni saranno incomplete se le principali proprietà della sostanza (fisica e chimica) non sono identificate.

Il peso molecolare della proteina varia da 10.000 a 1 milione (qui molto dipende dal tipo). Inoltre, sono solubili in acqua.

Separatamente, è necessario evidenziare le caratteristiche comuni delle proteine con soluzioni calloidi:

Capacità di gonfiarsi. Maggiore è la viscosità della composizione, maggiore è il peso molecolare.
Diffusione lenta.
La capacità di dialisi, cioè la divisione dei gruppi di amminoacidi in altri elementi mediante membrane semipermeabili. La principale differenza tra le sostanze considerate è la loro incapacità di passare attraverso le membrane.
Resistenza a due fattori. Ciò significa che la proteina è idrofila nella struttura. La carica di una sostanza dipende direttamente dal contenuto della proteina, dal numero di amminoacidi e dalle loro proprietà.
La dimensione di ciascuna delle particelle è 1-100 nm.

Inoltre, le proteine hanno alcune somiglianze con soluzioni vere. La cosa principale è la capacità di formare sistemi omogenei. Il processo di formazione è spontaneo e non necessita di uno stabilizzatore aggiuntivo. Inoltre, le soluzioni proteiche hanno stabilità termodinamica.

Gli scienziati producono proprietà amorfe speciali delle sostanze in esame. Questo è spiegato dalla presenza del gruppo amminico. Se la proteina viene presentata sotto forma di soluzione acquosa, vi sono miscele altrettanto diverse in esso: ioni cationici, bipolari e una forma anionica.

Anche per le proprietà della proteina dovrebbe includere:

La capacità di svolgere il ruolo di un buffer, cioè, reagire in modo simile a un acido debole o base. Quindi, nel corpo umano ci sono due tipi di sistemi tampone: la proteina e l'emoglobina, coinvolti nella normalizzazione dell'omeostasi.
Muoversi nel campo elettrico. A seconda della quantità di aminoacidi presenti nella proteina, della loro massa e carica, cambia anche la velocità di movimento delle molecole. Questa funzione è utilizzata per la separazione mediante elettroforesi.
Salatura (sedimentazione inversa). Se alla soluzione proteica vengono aggiunti ioni ammonio, metalli alcalino-terrosi e sali alcalini, queste molecole e ioni competono per l'acqua. In questo contesto, la membrana di idratazione viene rimossa e le proteine cessano di essere stabili. Di conseguenza, precipitano. Se aggiungi una certa quantità di acqua, è possibile ripristinare il guscio di idratazione.
Sensibilità all'esposizione esterna. Vale la pena notare che nel caso di un'influenza esterna negativa, le proteine vengono distrutte, il che porta alla perdita di molte proprietà chimiche e fisiche. Inoltre, la denaturazione provoca la rottura dei principali legami, stabilizzando tutti i livelli della struttura proteica (eccetto quella primaria).

Le cause della denaturazione sono molteplici: l'effetto negativo degli acidi organici, l'azione degli alcali o degli ioni di metalli pesanti, l'effetto negativo dell'urea e vari agenti riducenti, che portano alla distruzione dei ponti disolfuro.

La presenza di reazioni di colore con diversi elementi chimici (a seconda della composizione di amminoacidi). Questa proprietà viene utilizzata in condizioni di laboratorio quando è necessario determinare la quantità totale di proteine.

risultati

Proteine - un elemento chiave della cellula, garantendo il normale sviluppo e la crescita di un organismo vivente. Ma, nonostante il fatto che gli scienziati abbiano studiato la sostanza, ci sono ancora molte scoperte che ci permettono di imparare di più sul mistero del corpo umano e sulla sua struttura. Nel frattempo, ognuno di noi dovrebbe sapere dove si formano le proteine, quali sono le loro caratteristiche e per quali scopi sono necessari.

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proteine

Composizione e struttura

Proprietà chimiche e fisiche.

Elenco di letteratura usata.

Le proteine sono sostanze organiche azotate altamente molecolari costruite da amminoacidi che svolgono un ruolo fondamentale nella struttura e nel funzionamento degli organismi. Le proteine sono il componente principale e necessario di tutti gli organismi. Sono le proteine che scambiano la materia e le trasformazioni energetiche, che sono inseparabilmente connesse con le funzioni biologiche attive. La sostanza secca della maggior parte degli organi e dei tessuti umani e animali, così come la maggior parte dei microrganismi, è composta principalmente da proteine (40-50%) e il mondo vegetale è caratterizzato da una deviazione da questo valore medio verso il basso e da un aumento dell'animale. I microrganismi sono generalmente più ricchi di proteine (alcuni virus sono proteine quasi pure). Quindi, in media, si può supporre che il 10% della biomassa sulla Terra sia rappresentata da proteine, cioè la sua quantità è misurata da un valore dell'ordine di 10 12 - 10 13 tonnellate. Le sostanze proteiche sono alla base dei processi vitali più importanti. Ad esempio, i processi metabolici (digestione, respirazione, escrezione e altri) sono forniti dall'attività degli enzimi, che sono proteine per loro natura. Le proteine comprendono anche le strutture contrattili alla base del movimento, ad esempio le proteine contrattili muscolari (actomyosin), i tessuti di sostegno del corpo (collagene di ossa, cartilagine, tendini), i tegumenti del corpo (pelle, capelli, unghie, ecc.), Costituiti principalmente da da collageni, elastine, cheratine, così come tossine, antigeni e anticorpi, molti ormoni e altre sostanze biologicamente importanti. Il ruolo delle proteine in un organismo vivente è già sottolineato dal loro stesso nome "proteine" (tradotto dal greco protos - primo, primario), proposto nel 1840 dal chimico olandese G. Mulder, che scoprì che i tessuti di animali e piante contengono sostanze che assomigliano bianco d'uovo. Gradualmente, è stato trovato che le proteine sono una vasta classe di varie sostanze, costruite sullo stesso piano. Notando l'importanza fondamentale delle proteine per i processi vitali, Engels ha determinato che la vita è un modo di esistenza dei corpi proteici, consistente nel costante auto-rinnovamento dei costituenti chimici di questi corpi.

A causa delle dimensioni relativamente grandi delle molecole proteiche, della complessità della loro struttura e della mancanza di dati sufficientemente accurati sulla struttura della maggior parte delle proteine, non esiste ancora una classificazione chimica razionale delle proteine. La classificazione esistente è ampiamente condizionale ed è costruita principalmente sulla base delle proprietà fisico-chimiche delle proteine, delle fonti della loro produzione, dell'attività biologica e di altri segni, spesso accidentali. Pertanto, in base alle loro proprietà fisico-chimiche, le proteine sono suddivise in fibrillare e globulare, idrofilo (solubile) e idrofobo (insolubile), ecc. Secondo la fonte di produzione, le proteine sono divise in animali, piante e batteri; su proteine muscolari, tessuti nervosi, siero di sangue, ecc.; sull'attività biologica - su proteine enzimatiche, proteine ormonali, proteine strutturali, proteine contrattili, anticorpi, ecc. Tuttavia, va tenuto presente che a causa dell'imperfezione della classificazione stessa, e anche a causa dell'eccezionale diversità delle proteine, molte delle singole proteine non possono essere attribuite a nessuno dei gruppi descritti qui.

Tutte le proteine possono essere suddivise in semplici proteine, o proteine e proteine complesse, o proteine (complessi di proteine con composti non proteici).Le proteine semplici sono polimeri di soli amminoacidi; complesso, oltre ai residui di amminoacidi, contiene anche gruppi proteici cosiddetti non proteici.

Hanno un peso molecolare relativamente basso (12-13 mila), con una predominanza di proprietà alcaline. Localizzato principalmente nei nuclei delle cellule. Solubile in acidi deboli, precipitato da ammoniaca e alcool. Hanno solo una struttura terziaria. In vivo, sono fortemente legati al DNA e fanno parte delle nucleoproteine. La funzione principale è la regolazione della trasmissione di informazioni genetiche dal DNA e dall'RNA (il blocco della trasmissione è possibile).

Il peso molecolare più basso (fino a 12 mila). Mostra le proprietà di base pronunciate. Ben solubile in acqua e acidi deboli. Contenuto in cellule germinali e costituisce la maggior parte della proteina della cromatina. Come gli istoni formano un complesso con il DNA, la funzione conferisce resistenza chimica al DNA.

Proteine vegetali contenute nel seme di glutine dei cereali e alcune altre nelle parti verdi delle piante. Insolubile in acqua, soluzioni di sali ed etanolo, ma ben solubile in soluzioni deboli di alcali. Contiene tutti gli aminoacidi essenziali, sono cibo completo.

Proteine vegetali Contenuto nel glutine delle piante di cereali. Solubile solo nel 70% di alcol (ciò è dovuto all'alto contenuto di prolina e amminoacidi non polari).

Tessuti di supporto proteico (osso, cartilagine, legamenti, tendini, unghie, capelli). Insolubile o difficilmente solubile in acqua, sale e acqua-miscele di proteine con alto contenuto di zolfo. I proteinoidi includono cheratina, collagene, fibroina.

Basso peso molecolare (15-17 mila). Caratterizzato da proprietà acide. Solubile in acqua e soluzioni a basso contenuto di sale. Precipitato con sali neutri al 100% di saturazione. Partecipano al mantenimento della pressione osmotica del sangue, trasportano varie sostanze con il sangue. Contenuto in siero, latte, albume d'uovo.

Il peso molecolare è fino a 100 mila in acqua, insolubile, ma solubile in soluzioni di sale debole e precipitato in soluzioni meno concentrate (già al 50% di saturazione). Contenuto nei semi delle piante, specialmente nei legumi e nel carnevale; nel plasma sanguigno e in alcuni altri fluidi biologici. Svolgere la funzione di protezione immunitaria, fornire al corpo una resistenza alle malattie infettive virali.

Le proteine complesse sono divise in un numero di classi che dipendono dalla natura del gruppo protesico.

Hanno come acido fosforico componente non proteica. I rappresentanti di queste proteine sono il latte caseinogeno, la vitellina (proteina del tuorlo d'uovo). Tale localizzazione di fosfoproteine indica la loro importanza per l'organismo in via di sviluppo. Nelle forme adulte, queste proteine sono presenti nel tessuto osseo e nervoso.

Proteine complesse il cui gruppo protesico è formato da lipidi. La struttura è piccola (150-200 nm) di particelle sferiche, il cui guscio esterno è formato da proteine (che consente loro di muoversi attraverso il sangue), e la parte interna - dai lipidi e dai loro derivati. La principale funzione delle lipoproteine è il trasporto del sangue lipidico. A seconda della quantità di proteine e lipidi, le lipoproteine sono suddivise in chilomicroni, lipoproteine a bassa densità (LDL) e lipoproteine ad alta densità (HDL), che sono talvolta indicate come - e -lipoproteine.

Contengono cationi di uno o più metalli. Più spesso è - ferro, rame, zinco, molibdeno, meno spesso manganese, nichel. La componente proteica è legata al metallo da un legame di coordinazione.

Il gruppo protesico è rappresentato dai carboidrati e dai loro derivati. Sulla base della struttura chimica del componente di carboidrati, ci sono 2 gruppi:

Vero - come componente di carboidrati, i monosaccaridi sono i più comuni. I proteoglicani sono costruiti da un numero molto elevato di unità ripetenti aventi un carattere disaccaridico (acido ialuronico, hyparin, condroitina, carotene solfati).

Funzioni: strutturali-meccaniche (disponibili nella pelle, cartilagine, tendini); catalitico (enzimi); protezione; partecipazione alla regolamentazione della divisione cellulare.

Svolge una serie di funzioni: partecipazione al processo di fotosintesi e reazioni redox, trasporto di C e CO₂. Sono proteine complesse il cui gruppo protesico è rappresentato da composti colorati.

Il ruolo del gruppo protettivo è il DNA o l'RNA. La parte proteica è rappresentata principalmente da istoni e protamine. Tali complessi di DNA con le protamine si trovano negli spermatozoi e con gli istoni nelle cellule somatiche, dove la molecola del DNA è "ferita" intorno alle molecole proteiche dell'istone. Le nucleoproteine, per loro stessa natura, sono virus al di fuori della cellula - questi sono complessi di acido nucleico virale e rivestimento proteico del capside.

Le proteine sono polimeri irregolari composti da residui di α-amminoacido, la cui formula generale in soluzione acquosa a valori di pH prossimi a neutri può essere scritta come NH₃ + CHRCOO -. I residui di amminoacido nelle proteine sono legati da un legame ammidico tra gruppi α-amino e -carboxyl. Il legame tra due residui di α-amminoacido è solitamente chiamato legame peptidico, e i polimeri costituiti da residui di amminoacido α legati da legami peptidici sono chiamati polipeptidi. La proteina come struttura biologicamente significativa può essere un singolo polipeptide o diversi polipeptidi che formano un singolo complesso a seguito di interazioni non covalenti.

Tutti gli atomi nel legame peptidico si trovano nello stesso piano (configurazione planare).

La distanza tra atomi di C e N (nei legami -CO-NH) è di 0,1325 nm, cioè inferiore alla distanza normale tra l'atomo di carbonio e l'atomo di N della stessa catena, espressa come 0,146 nm. Allo stesso tempo, supera la distanza tra atomi di C e N collegati da un doppio legame (0,127 nm). Pertanto, il legame C e N nel raggruppamento -CO-NH può essere considerato come un intermedio tra il semplice e il doppio dovuto alla coniugazione degli π-elettroni del gruppo carbonile con gli elettroni liberi dell'atomo di azoto. Ciò ha un effetto definito sulle proprietà dei polipeptidi e delle proteine: al posto dei legami peptidici, il riarrangiamento tautomerico può essere facilmente eseguito, portando alla formazione della forma enolica del legame peptidico, che è caratterizzato da una maggiore reattività.

La composizione elementare delle proteine

Le proteine contengono in media circa 1 6% di azoto, 50-55% di carbonio, 21-23% di ossigeno, 15-17% di azoto, 6-7% di idrogeno, 0,3-2,5% di zolfo. Fosforo, iodio, ferro, rame e alcuni altri macro e microelementi, in varie quantità, spesso molto piccole, si trovano anche nella composizione delle singole proteine.

Il contenuto degli elementi chimici di base nelle proteine può variare, ad eccezione dell'azoto, la cui concentrazione è caratterizzata dalla massima costanza.

Per studiare la composizione aminoacidica delle proteine, il metodo di idrolisi è principalmente utilizzato, cioè, il riscaldamento di una proteina con acido cloridrico 6-10 mol / lit ad una temperatura di 100-110 ° C. Produce una miscela di aminoacidi, da cui singoli aminoacidi possono essere isolati. Per l'analisi quantitativa di questa miscela vengono attualmente utilizzati lo scambio ionico e la cromatografia su carta. Sono stati progettati speciali analizzatori di amminoacidi automatizzati.

Sono stati anche sviluppati metodi enzimatici per la scissione graduale della proteina. Alcuni enzimi scindono specificamente la proteina macromolecola - solo nei siti di un certo amminoacido. Quindi prendi i prodotti della scissione graduale - peptoni e peptidi, la cui analisi successiva stabilirà il loro residuo amminoacidico.

Come risultato dell'idrolisi di varie proteine, non più di 30 α-amminoacidi sono isolati. Venti di loro sono più comuni.

Nella formazione di una molecola proteica o polipeptide, gli amminoacidi α possono combinarsi in diverse sequenze. Forse un numero enorme di combinazioni diverse, per esempio, da 20-amminoacidi può formare più di 10 18 combinazioni. L'esistenza di vari tipi di polipeptidi è praticamente illimitata.

La sequenza della connessione di amminoacidi in una particolare proteina è determinata dal taglio graduale o dalla diffrazione dei raggi X.

Identificare proteine e polipeptidi usando reazioni specifiche alle proteine. Ad esempio:

a) reazione di xantoproteina (l'aspetto di un colore giallo quando interagisce con acido nitrico concentrato, che diventa arancione in presenza di ammoniaca, la reazione è associata alla nitrazione di residui di fenilalanina e tirosina);

b) reazione del biureto ai legami peptidici - l'effetto del solfato di rame diluito (II) su una soluzione proteica debolmente alcalina accompagnata dall'aspetto di un colore blu-violetto della soluzione, dovuto alla complessa formazione tra rame e polipeptidi.

c) Reazione di Millon (formazione di un colorante giallo-marrone in seguito all'interazione con Hg (NO₃)₂ + HNO₃ + HNO₂;

Le proteine sono composti altamente molecolari. Questi sono polimeri composti da centinaia e migliaia di residui di amminoacidi - monomeri. Di conseguenza, la massa molecolare delle proteine è nell'intervallo di 10.000-1.000.000. Pertanto, la ribonucleasi (un enzima che scompone l'RNA) contiene 124 residui di amminoacidi e il suo peso molecolare è di circa 14.000. La mioglobina (proteina muscolare), costituita da 153 residui di amminoacidi, ha un peso molecolare di 17.000 e emoglobina - 64.500 (574 residui di amminoacidi). Le masse molecolari di altre proteine sono più elevate: la gliculina (anticorpi della forma) consiste di 1.250 amminoacidi e ha un peso molecolare di circa 150.000 e il peso molecolare di una proteina del virus dell'influenza è di 320.000.000.

Attualmente, sono stati trovati fino a 200 diversi aminoacidi in vari oggetti della fauna selvatica. Nell'uomo, ad esempio, ce ne sono circa 60. Tuttavia, solo 20 aminoacidi sono inclusi nella composizione delle proteine, a volte chiamate naturali.

Gli amminoacidi sono acidi organici in cui l'atomo di idrogeno dell'atomo di carbonio è sostituito dal gruppo amminico -NH₂. La formula mostra che la composizione di tutti gli amminoacidi comprende i seguenti gruppi generali: -C-, -NH₂, -COOH. Le catene laterali (radicali -R) di aminoacidi differiscono. La natura dei radicali è diversa: da un atomo di idrogeno a composti ciclici. Sono i radicali che determinano le caratteristiche strutturali e funzionali degli aminoacidi.

Tutti gli amminoacidi, ad eccezione del più semplice acido amminoacetico - glicina (NH₃ + CH₂COO) ha un atomo chirale - C * - e può esistere come due enantiomeri (isomeri ottici): l'isomero L e l'isomero D.

La composizione di tutte le proteine attualmente studiate include solo aminoacidi della serie L, in cui, se consideriamo l'atomo chirale dall'atomo H, i gruppi NH₃ +, COO e -R sono in senso orario. La necessità di costruire una molecola polimerica biologicamente significativa per costruirla da un enantiomero strettamente definito è ovvia - una miscela incredibilmente complessa di diastereoisomeri sarebbe ottenuta da una miscela racemica di due enantiomeri. La questione del perché la vita sulla Terra si basa su proteine costruite da L- e non D-aminoacidi rimane ancora un mistero intrigante. Va notato che gli aminoacidi D sono piuttosto diffusi nella fauna selvatica e, inoltre, fanno parte di oligopeptidi biologicamente significativi.

Proprietà chimiche e fisiche

Nonostante la difformità verso l'esterno, i vari rappresentanti delle proteine hanno alcune proprietà comuni.

Quindi, poiché tutte le proteine sono particelle colloidali (la dimensione delle molecole si trova tra 1 μm e 1 nm), formano soluzioni colloidali in acqua. Queste soluzioni sono caratterizzate da alta viscosità, la capacità di disperdere i raggi della luce visibile, di non passare attraverso membrane semi-permeabili.

La viscosità della soluzione dipende dal peso molecolare e dalla concentrazione del soluto. Più alto è il peso molecolare, più la soluzione è viscosa. Le proteine come composti altamente molecolari formano soluzioni viscose. Ad esempio, una soluzione di albume in acqua.

Le particelle colloidali non passano attraverso membrane semipermeabili (cellophane, film colloidale), poiché i loro pori sono più piccoli delle particelle colloidali. Le proteine sono tutte membrane biologiche. Questa proprietà delle soluzioni proteiche è ampiamente utilizzata in medicina e chimica per la purificazione di preparati proteici da impurità. Questo processo di separazione è chiamato dialisi. Il fenomeno della dialisi è alla base dell'apparato del "rene artificiale", ampiamente utilizzato in medicina per il trattamento dell'insufficienza renale acuta.

Le proteine sono in grado di gonfiarsi, caratterizzate da attività ottica e mobilità in un campo elettrico, alcune sono solubili in acqua. Le proteine hanno un punto isoelettrico.

La proprietà più importante delle proteine è la loro capacità di esibire proprietà sia acide che basiche, cioè di agire come elettroliti anfoteri. Ciò è assicurato da vari gruppi dissociati che costituiscono i radicali degli amminoacidi. Ad esempio, i gruppi carbossilici di aminoacidi aspartici e glutammici conferiscono proprietà proteiche alle proteine e i radicali di arginina, lisina e istidina conferiscono proprietà alcaline. Più amminoacidi dicarbossilici si trovano in una proteina, più pronunciate sono le sue proprietà acide e viceversa.

Gli stessi gruppi hanno cariche elettriche che formano la carica totale della molecola proteica. Nelle proteine, dove predominano gli aminoacidi aspartici e glutammina, la carica proteica sarà negativa, un eccesso di aminoacidi basici conferisce una carica positiva alla molecola proteica. Di conseguenza, nel campo elettrico, le proteine si sposteranno sul catodo o sull'anodo, a seconda dell'entità della loro carica totale. Pertanto, in un mezzo alcalino (pH 7-14), la proteina rilascia un protone e viene caricata negativamente (movimento verso l'anodo), mentre in un terreno acido (pH 1-7), la dissociazione dei gruppi acidi viene soppressa e la proteina diventa un catione.

Pertanto, il fattore che determina il comportamento di una proteina come un catione o anione è la reazione del mezzo, che è determinata dalla concentrazione di ioni idrogeno ed è espressa dal valore pH. Tuttavia, a determinati valori di pH, il numero di cariche positive e negative è equalizzato e la molecola diventa elettricamente neutra, cioè non si muoverà in un campo elettrico. Questo valore di pH è definito come il punto isoelettrico delle proteine. Allo stesso tempo, la proteina è nello stato meno stabile e con leggeri cambiamenti di pH nel lato acido o alcalino facilmente precipita. Per la maggior parte delle proteine naturali, il punto isoelettrico si trova in un terreno debolmente acido (pH 4,8-5,4), che indica la predominanza di amminoacidi dicarbossilici nella loro composizione.

La proprietà anfotera è alla base delle proprietà tampone delle proteine e della loro partecipazione alla regolazione del pH del sangue. Il valore del pH del sangue di una persona è consistente ed è compreso tra 7,36 e 7,4, nonostante varie sostanze di natura acida o basica, che regolarmente provengono dal cibo o si formano in processi metabolici, pertanto esistono meccanismi speciali per regolare l'equilibrio acido-base dell'ambiente interno del corpo.

Le proteine entrano attivamente nelle reazioni chimiche. Questa proprietà è dovuta al fatto che gli aminoacidi che costituiscono le proteine contengono diversi gruppi funzionali che possono reagire con altre sostanze. È importante che tali interazioni avvengano all'interno della molecola proteica, a seguito della quale si formano peptide, idrogeno, disolfuro e altri tipi di legami. Diversi composti e ioni possono unire i radicali di amminoacidi e, quindi, e le proteine, possono unirsi.

Le proteine hanno un'alta affinità per l'acqua, cioè sono idrofile. Ciò significa che le molecole proteiche, come le particelle cariche, attraggono a loro volta dipoli d'acqua, che si trovano attorno alla molecola proteica e formano un guscio acquoso o idratato. Questo guscio impedisce alle molecole proteiche di attaccarsi e precipitare. La dimensione del guscio di idratazione dipende dalla struttura della proteina. Ad esempio, l'albumina si lega più facilmente alle molecole d'acqua e ha un guscio d'acqua relativamente grande, mentre le globuline, il fibrinogeno attaccano l'acqua in modo peggiore, e il guscio di idratazione è più piccolo. Pertanto, la stabilità di una soluzione acquosa di una proteina è determinata da due fattori: la presenza di una carica della molecola proteica e il guscio acquoso situato attorno ad esso. Quando questi fattori vengono rimossi, la proteina precipita. Questo processo può essere reversibile e irreversibile.

Le funzioni delle proteine sono estremamente diverse. Ciascuna determinata proteina come una sostanza con una certa struttura chimica svolge una funzione altamente specializzata e solo in alcuni casi separati vi sono diverse interrelazioni. Ad esempio, l'adrenalina ormone surrenale, entrando nel sangue, aumenta il consumo di ossigeno e la pressione sanguigna, glicemia, stimola il metabolismo e anche media il sistema nervoso in animali a sangue freddo.

Numerose reazioni biochimiche negli organismi viventi procedono in condizioni miti a temperature vicine a 40 ° C e valori di pH vicini a neutri. In queste condizioni, la velocità della maggior parte delle reazioni è trascurabile, quindi per la loro implementazione accettabile richiedono catalizzatori biologici speciali: gli enzimi. Anche una reazione così semplice, come la disidratazione dell'acido carbonico:

catalizzato dall'enzima anidrasi carbonica. In generale, tutte le reazioni, ad eccezione della reazione di fotolisi dell'acqua 2H₂O4H + + 4e - + O₂, negli organismi viventi, sono catalizzati dagli enzimi (reazioni di sintesi, eseguite usando enzimi sintetasi, reazioni di idrolisi - usando idrolasi, ossidazione - usando ossidasi, riduzione con addizione - usando idrogenasi, ecc.). Di regola, gli enzimi sono proteine o complessi di proteine con qualsiasi cofattore: uno ione metallico o una molecola organica speciale. Gli enzimi hanno una selettività di azione elevata, a volte unica. Per esempio, enzimi che catalizzano l'aggiunta di α-amminoacidi al corrispondente t-RNA durante la biosintesi delle proteine, catalizzano l'aggiunta di solo L-amminoacidi e non catalizzano l'aggiunta di D-amminoacidi.

Funzione di trasporto delle proteine

All'interno della cellula devono venire numerose sostanze che gli forniscono materiale ed energia. Allo stesso tempo, tutte le membrane biologiche sono costruite secondo un unico principio: un doppio strato di lipidi, in cui sono immerse varie proteine, e le regioni idrofile delle macromolecole sono concentrate sulla superficie delle membrane, e le "code" idrofobiche sono nello spessore della membrana. Questa struttura è impermeabile per componenti così importanti come zuccheri, amminoacidi, ioni di metalli alcalini. La loro penetrazione nella cellula viene effettuata con l'aiuto di speciali proteine di trasporto incorporate nella membrana cellulare. Ad esempio, i batteri hanno una proteina speciale che assicura il trasferimento di zucchero nel latte - il lattosio attraverso la membrana esterna. Il lattosio nella nomenclatura internazionale è designato -galatkozid, quindi la proteina di trasporto è chiamata -gasease galattoside.

Un importante esempio del trasporto di sostanze attraverso membrane biologiche contro un gradiente di concentrazione è la pompa K / Na. Durante il suo lavoro, tre ioni Na + positivi vengono trasferiti dalla cellula per ogni due ioni K + positivi nella cellula. Questo lavoro è accompagnato dall'accumulo di differenza di potenziale elettrico sulla membrana cellulare. Quando questo rompe l'ATP, dando energia. Le basi molecolari della pompa di sodio-potassio sono state scoperte di recente, si è rivelato essere un enzima che scompone l'ATP, un ATP-aspo potassio-dipendente dal sodio.

Negli organismi multicellulari esiste un sistema di trasporto di sostanze da un organo all'altro. Prima di tutto è l'emoglobina. Inoltre, le proteine del trasporto di albumina sierica sono costantemente presenti nel plasma sanguigno. Questa proteina ha la capacità unica di formare complessi forti con acidi grassi formati durante la digestione dei grassi, con alcuni aminoacidi idrofobi con ormoni steroidei, così come con molti farmaci, come l'aspirina, sulfonamidi e alcune penicilline.

Di grande importanza, in particolare per il funzionamento degli organismi multicellulari, sono le proteine recettoriali che vengono inserite nella membrana plasmatica delle cellule e servono a percepire e trasformare vari segnali che entrano nella cellula, sia dall'ambiente che dalle altre cellule. Come i più studiati, i recettori dell'acetilcolina situati sulla membrana cellulare in un numero di contatti interneuronali, inclusi nella corteccia cerebrale e in composti neuromuscolari, possono essere citati. Queste proteine interagiscono specificamente con l'acetilcolina CH₃C (O) - OCH₂CH₂N + (CH₃)₃ e risponde trasmettendo il segnale all'interno della cella. Dopo aver ricevuto e convertito il segnale, il neurotrasmettitore deve essere rimosso in modo che la cellula possa prepararsi alla percezione del segnale successivo. A tale scopo, un enzima speciale, l'acetilcolinesterasi, catalizza l'idrolisi dell'acetilcolina in acetato e colina.

Molti ormoni non penetrano nelle cellule bersaglio, ma si legano a specifici recettori sulla superficie di queste cellule. Tale legame è un segnale che innesca processi fisiologici nella cellula.

Il sistema immunitario ha la capacità di rispondere all'apparizione di particelle estranee producendo un numero enorme di linfociti che possono danneggiare specificamente queste particolari particelle, che possono essere cellule estranee, come batteri patogeni, cellule cancerogene, particelle supramolecolari come virus, macromolecole, comprese proteine estranee. Uno dei gruppi di linfociti, linfociti B, produce speciali proteine secrete nel flusso sanguigno, che riconoscono le particelle estranee, formando un complesso altamente specifico in questo stadio di distruzione. Queste proteine sono chiamate immunoglobuline. Sostanze estranee che causano una risposta immunitaria sono chiamate antigeni e le corrispondenti immunoglobuline sono chiamate anticorpi.