Tipi di proteine e loro funzioni nel corpo umano

Le proteine sono il fattore determinante per il modo in cui le persone guarderanno, quale sarà la loro salute e anche la loro durata di vita. Le proteine assicurano la crescita di tutte le cellule e i tessuti del corpo, la concezione di un bambino e il corretto sviluppo intrauterino. E così via. Le proteine determinano il codice genetico di ogni individuo. Ad oggi, ci sono diverse decine di migliaia di varietà di proteine, ognuna delle quali è individuale.

Tipi di proteine e loro funzioni

La composizione e la struttura delle proteine

Alla fine tutte le proteine sono costituite da amminoacidi, che sono combinati in diversi gruppi - peptidi. Ogni tipo di proteina è caratterizzato da un proprio insieme individuale di aminoacidi e dalla loro posizione all'interno della proteina. L'uso ciclico dei peptidi nel corpo assicura salute, giovinezza e longevità. oh azione peptidica in composizione bioregolatori peptidici e cosmetici peptidici descritto in dettaglio in altri articoli.

Tipi di proteine

Proteine strutturali Le proteine strutturali determinano i tipi di tessuto. Ad esempio, il tessuto nervoso è completamente diverso dal tessuto connettivo. Ogni tipo di tessuto è legato alle proteine strutturali con tutte le sue proprietà, qualità e persino funzioni.
Proteine di trasporto Le proteine di trasporto forniscono il trasporto di nutrienti e altri nutrienti in tutto il corpo. Ad esempio, le membrane cellulari passano nella cella non tutto. E anche alcune sostanze utili non possono arrivarci. Le proteine di trasporto hanno la capacità di penetrare nelle membrane cellulari e portare con sé queste stesse sostanze.
Proteine del recettore Le proteine del recettore e le proteine di trasporto assicurano la penetrazione di sostanze benefiche nelle cellule. Le proteine recettrici si trovano sulla superficie della membrana, cioè all'esterno delle cellule. Legano ai nutrienti che ricevono e li aiutano a entrare. L'importanza di questo tipo di proteina non può essere sovrastimata, poiché senza di essi lo sviluppo intrauterino può verificarsi completamente in modo errato o addirittura cessare completamente.
Proteine contrattili. Una persona si muove riducendo il tessuto muscolare. Questa capacità forniscono proteine contrattili. Entrambe le singole cellule e il corpo nel suo insieme sono messi in moto con l'aiuto di questo tipo di proteine.
Proteine regolatorie. Il corpo umano svolge la sua attività vitale a causa dei molti diversi processi biochimici al suo interno. Tutti questi processi forniscono e regolano le proteine regolatrici. Uno di questi è l'insulina.
Proteine protettive.

Essere nell'ambiente, il corpo è costantemente in contatto con una varietà di sostanze, microrganismi e così via, cade in una varietà di condizioni. La sicurezza della salute in questi casi è fornita dalle cellule immunitarie, che sono proteine protettive. Quest'ultimo include anche procoagulanti, che assicurano una normale coagulazione del sangue.

Enzimi. Un altro tipo di proteina sono gli enzimi. Sono responsabili del corretto flusso di reazioni biochimiche all'interno delle cellule in tutto il corpo.

Come puoi vedere, il corpo umano è costituito da una varietà di tutti i tipi di cellule e proteine. In sostanza, una persona è un organismo proteico, cioè biologico, vivo. Pertanto, per mantenere la salute e la giovinezza, è importante, soprattutto in età avanzata, mantenere una quantità sufficiente di peptidi per mantenere il processo ciclico di produzione di nuove proteine.

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Tipi di proteine

Le proteine sono i composti organici più importanti. Sono costituiti da amminoacidi, la cui sequenza è determinata (determinata) in informazioni genetiche. Totale conosciuto venti monomeri del genere che esistono nel mondo biologico.

Proteine e la loro importanza per il corpo umano

Le proteine sono un elemento essenziale che viene dal cibo e viene utilizzato per i bisogni del corpo. Cioè, da una sostanza estranea, come risultato, possono sintetizzare un composto nativo. I peptidi svolgono molti compiti, a cominciare dal fatto che sono materiali strutturali, coinvolti in molte reazioni e processi.

Questo nutriente entra nel corpo sotto forma di prodotti, con cui le proteine possono essere divise in natura vegetale e animale, la velocità della digestione - veloce e lento.

Proteine per il corpo umano

Quali sono le proteine: classificazione, proprietà e funzioni

Esistono diversi tipi di peptidi nel corpo umano. Secondo la loro struttura, sono divisi in semplici e complessi. I primi consistono solo di aminoacidi (proteine), altri nella loro molecola hanno elementi aggiuntivi di natura organica o inorganica (proteine) o di diverse proteine semplici - polipeptidi. Inoltre, per la loro struttura, sono suddivisi nelle seguenti classi:

primaria;
secondaria;
Terziario (questo è il primo stadio della struttura del globulo);
Quaternario (ad es. Emoglobina).

Nota. Gli ultimi due sono in grado di svolgere le loro funzioni.

Compiti di peptidi nel corpo:

Materiale o base di "costruzione" - fanno parte della pelle, dei capelli, delle unghie, delle membrane cellulari e così via.
Partecipazione alla digestione - ormoni ed enzimi (per esempio, ormoni pancreatici per grasso).
Protezione - come parte del sistema immunitario, proteina CRP, sistemi di coagulazione del sangue, ecc.
Partecipazione al movimento, perché le proteine fanno parte delle fibre muscolari.
"Mantenere la bellezza" - fibre di collagene, proteina cheratina (cheratina) di capelli e unghie.
Partecipazione a reazioni - catalizzatori, elementi di segnale.
Trasporto di sostanze.
Come parte della membrana cellulare sono i recettori.
Energia - quando viene liberata la denaturazione (distruzione) dei legami dell'energia molecolare.

Le proprietà delle molecole polimeriche sono determinate dalla loro struttura e composizione (formula):

Solubilità in acqua - solubile e insolubile.
Molecolarità: peso molecolare alto e basso.
Secondo il contenuto di aminoacidi - proteine essenziali e insostituibili.
La capacità di idrolisi sotto l'azione di varie sostanze acide o alcaline si disintegra in singoli amminoacidi, cioè la struttura primaria è rotta.
La denaturazione è una violazione di una struttura complessa (raddrizzamento), la perdita della sua stabilizzazione, sotto l'influenza di vari fattori.

Quali proteine sono solubili e quali proteine non si sciolgono nell'acqua

Per la sua formula e struttura, alcune proteine che sono ben solubili in acqua sono composti idrofili. Altri opposti - idrofobi. Possono precipitare o "coagulare" a contatto con l'acqua. Il primo gruppo (solubile) è l'albumina, anche i peptidi del sangue e del sangue. Il secondo include la cheratina, il bianco d'uovo. Plasma, GrePS, le proteine del nucleo sono considerate idrofile, mentre il doppio strato lipidico della membrana cellulare, che forma composti con altre sostanze, è considerato idrofobo.

Tipi di proteine e loro tipi

Nota. Ci sono proteine semplici e complesse. I primi consistono solo di amminoacidi, in secondo luogo può essere contenuta una struttura addizionale (nucleoproteine, fosfoproteine, cromoproteine, lipoproteine, ecc.).

Può essere sia frammenti organici - zuccheri, grassi, acidi nucleici e composti inorganici - metalli. Secondo il tipo di struttura della molecola, tali peptidi si distinguono:

Globulare - solubile in acqua. Le proteine globulari hanno una struttura insolita - questa è una catena di amminoacidi piegati in una "sfera" o un globulo, che possono essere stabilizzati da legami di aminoacidi. Ma se ci sono molte di queste palle, di solito sono collegate da un centro attivo - una struttura non acida (ad esempio, nell'emoglobina, questa è l'eme).
Membrana - sono proteine recettoriali che entrano nello strato delle membrane cellulari. Può fornire il trasporto dentro e fuori la superficie della cella.
Fibrillar è un polimero di proteine, più spesso forma provette, microfibrille. Questi includono collagene, cheratina.

Esistono anche tipi di proteine insoliti:

Markers (ad esempio, proteina eosina-cationica);
Maggiore e minore;
Veloce e lento;
Proteine basiche, acide e neutre;
Elevato peso molecolare (a volte emette frazioni a basso peso molecolare).

Nota. Esistono le cosiddette proteine maggiori e minori, si possono trovare nei batteri. Esistono anche negli umani, più precisamente, i loro analoghi strutturali con le stesse funzioni. Quindi le proteine maggiori o maggiori formano pori attraverso i quali passano passivamente piccole molecole. I minori sono trasportatori attivi.

La proteina eosina-cationica appartiene al gruppo dei mediatori eosinofili, partecipa allo sviluppo delle reazioni allergiche. Come dermatite allergica, asma, rinite e così via. È un marker, cioè può essere determinato utilizzando analisi.

L'emoglobina è una delle complesse proteine globiniche. Contiene 4 globuli e un centro eme contenente ferro attivo. È necessario che l'uomo respiri, perché nell'eritrocito si lega e trasporta ossigeno e anidride carbonica.

Le proteine naturali del collagene sono gli elementi strutturali del tessuto connettivo e sono responsabili della sua elasticità. Appartengono al gruppo delle molecole fibrillari, hanno una struttura fibrosa o fibrillare (filamentosa).

Nota. La cheratina proteica, che ha una funzione protettiva, è anche un rappresentante del gruppo fibrillare. Incluso nei capelli, unghie, fornendo loro un aspetto sano, forza.

La proteina secca è un prodotto preparato sulla base di proteine dell'uovo da uova fresche, da cui è stato separato il tuorlo. Può essere utilizzato in cucina, per la preparazione di schiuma di zucchero resistente o panna sui panini. Come allevare proteine secche, in quali proporzioni? Una parte della polvere ha 7 parti di acqua. È necessario mescolare gradualmente, costantemente mescolando.

È inoltre possibile selezionare tali tipi di proteine come veloce e lento, la velocità del processo di digestione da parte del corpo umano. I primi sono utili perché danno rapidamente forza ed energia, mentre i secondi sono proteine energetiche di riserva.

Proteine (proteine) nei prodotti

Per loro natura chimica, le proteine naturali sono polimeri, poiché sono composti da monomeri-amminoacidi, che sono combinati in catene e determinano le proprietà della molecola. A seconda della prevalenza di gruppi funzionali, le proteine possono essere suddivise in acido, base e neutro. Al primo in una soluzione con acqua si forma una carica negativa, spostando il mezzo del sistema verso il lato acido, i gruppi carbossilici prevalgono nella struttura. Le proteine principali hanno più gruppi amminici, quindi danno un mezzo alcalino o basico alla soluzione. E le proteine neutre contengono lo stesso numero di entrambi i gruppi.

Nota. La proteina proteica è una sostanza polverosa che può essere utilizzata negli sport come additivo per la crescita muscolare.

le masse. Le proteine ad alto peso molecolare sono composti che non passano attraverso la maggior parte dei pori e dei filtri del corpo in condizioni normali, a causa della grande molecola. Quasi tutte le proteine del corpo umano sono legate a loro, dal momento che sono polimeri.

Quali proteine fanno parte delle miofibrille

Miofibrille sono strutture organiche tubolari o filamentose che contengono frammenti (sarcomeri). Sono formati da composti come actina, miosina, troponine, nebuline, titine.

I peptidi naturali svolgono un ruolo importante nel normale supporto vitale del corpo umano, quindi è importante monitorare il loro apporto con il cibo.

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Tipi di proteine

Per origine:

Proteine animali: siero di latte, uova, carne.

Proteine vegetali: soia, grano, arachidi.

Per il momento dell'azione:

Proteine ad azione rapida: proteine del siero del latte

Proteine medie: uovo, carne, soia

Lenta sull'azione delle proteine: caseine, micellare

Tabella di confronto:

Proteine del siero di latte

Come è noto, le proteine del siero di latte, in particolare la lattoglobulina, la lattoalbumina e l'immunoglobulina presentano il più alto grado di degradazione delle proteine. La concentrazione di peptidi e amminoacidi nel sangue aumenta già alla fine della prima ora dopo l'ingestione del siero di latte. L'assimilazione delle proteine del siero di latte è molto alta, mentre l'acidità dello stomaco non cambia, il che non vi garantisce problemi con il tratto gastrointestinale.

La composizione di aminoacidi della proteina di siero di latte è la più vicina alla composizione di amminoacidi dei muscoli, e il contenuto di aminoacidi, compresi gli aminoacidi BCAA (leucina, isoleucina, valina), è di gran lunga superiore alle altre proteine. Si sa che circa il 14% del siero di latte contiene idrolizzato proteico, cioè amminoacidi: di-, tri- e polipeptidi, che avviano processi di digestione, sono usati per la sintesi di enzimi e ormoni. Inoltre, un'eccellente proprietà positiva delle proteine del siero di latte è una riduzione dei livelli di colesterolo nel sangue.

Gli scienziati dell'Università di McGill (Canada) hanno condotto una serie di esperimenti scientifici che hanno dimostrato che le proteine del siero di latte funzionano molto meglio come materiale da costruzione rispetto alle proteine di uova, soia o manzo. Grazie alla sua composizione aminoacidica unica, le proteine del siero del latte hanno un effetto immunostimolante. Inoltre, la proteina del siero del latte aumenta il livello di glutatione libero - l'antiossidante più importante nel nostro corpo.

Numerosi studi hanno dimostrato che la massima concentrazione proteica, basata sulle proteine del siero del latte, è di circa il 60-65%, l'ulteriore aumento delle proteine richiede l'introduzione di complessi vitaminico-minerali.

La principale fonte di siero di latte è considerata come siero dolce, che si forma come risultato della produzione di caglio. Il siero di latte dolce non è adatto per l'alimentazione sportiva, poiché contiene una piccola quantità di proteine, che è circa il 5%, e una grande quantità di lattosio, la sostanza principale che causa disordini dispeptici.

Tipi di proteine del siero del latte:

Concentrato di siero di latte (proteine del siero di latte)

Questa è la prima proteina derivata dalle proteine del siero di latte. Il siero è passato attraverso un filtro ceramico, con fori incredibilmente piccoli. Piccole molecole come il lattosio e il grasso passano attraverso questo filtro e le molecole proteiche più grandi non passano.

Il problema principale è che non è possibile creare un filtro con gli stessi piccoli fori e quindi il filtrato non è molto pulito. Il 38-89% di proteine rimane sulla membrana, il resto è lattosio, carboidrati e grassi. Pertanto, non è la proteina più pura. Il concentrato di siero di latte non è la proteina più pura, ma è eccellente per le persone che hanno finanze per la nutrizione sportiva sono limitate - la cosiddetta proteina di bilancio.

Isolato di proteine del siero di latte o WPI

Questa è una proteina più purificata, rispetto al concentrato di siero di latte, è ottenuta per scambio ionico con ultra-microfiltrazione parallela, ottenendo così una proteina con oltre il 95% della frazione proteica. Non ci sono quasi grassi, carboidrati e lattosio nell'isolato, che è ottimo per ricostituire le carenze di amminoacidi dopo l'esercizio, così come prima. Molti produttori di nutrizione sportiva sono spesso furbi e, sotto il nome di siero di latte isolato, vendono concentrato di siero di latte, in cui la quantità di isolato è molto piccola. Dovrebbero essere considerati produttori di nutrizione sportiva di fiducia in cui l'isolato è il componente principale.

Idrolizzato di proteine del siero di latte

L'idrolizzato proteico si ottiene dalla dissezione di grandi molecole proteiche in frammenti più piccoli. Il corpo ottiene proteine frammentate, che il più rapidamente possibile va alle esigenze di costruzione del corpo. L'idrolizzato proteico non è più un complesso terziario o conglomerato proteico quaternario, è una proteina secondaria o primaria più semplice, che si divide in amminoacidi meno energia rispetto a molecole più strutturate, il che significa che il corpo ha bisogno di meno per consumare energia e tempo per ottenere aminoacidi utili. La denaturazione delle proteine è il processo di distruzione della struttura complessa di una molecola proteica, vale a dire, quaternario e terziario, mentre le molecole proteiche raggiungono un livello inferiore. I processi di denaturazione non avvengono con idrolizzati di proteine e amminoacidi, poiché questi sono monomeri di grandi complessi proteici.

Conclusione: Con la piegatura delle proteine in acqua bollente non si verifica in modo più semplice nei suoi prodotti di composizione, idrolizzati e aminoacidi, in quanto consistono in una struttura più semplice. I processi di acqua bollente, non passeranno e non si piegheranno!

Non tutti possono permettersi proteine del siero di latte idrolizzate, perché la stessa proteina è molto costosa, a causa della complessità della lavorazione delle materie prime.

Ma non dovresti affrettarti a comprare idrolizzato, molti produttori di nutrizione sportiva sono furbi qui, impostando processi di filtrazione ionica in modo diverso, e il numero di piccole particelle nell'idrolizzato stesso non supera il 50%, quindi ci fidiamo solo dei produttori provati.

Proteina lenta

La proteina lenta è una proteina che ha un assorbimento molto basso del tratto gastrointestinale. Classica proteina lenta - caseina, ciascuna delle quali può essere assorbita per 6-10 ore. Proteine dell'uovo, proteine della soia, possono essere tranquillamente attribuite alla proteina lenta, in quanto contengono inibitori enzimatici nella loro composizione, che allungano significativamente il processo di digestione. Tutte le proteine vegetali hanno un valore biologico molto basso, una composizione aminoacidica debole, quindi una proteina lenta non è la proteina principale. Una buona fonte di cibo è la ricotta, che consiste principalmente di caseina. A volte, proteine o proteine lente includono anche proteine complesse che funzionano in tutto lo spettro, come azione rapida, media e lenta.

A chi è consigliato mangiare proteine lente?

Le proteine lente sono raccomandate in primo luogo per essere utilizzate dagli atleti che lavorano sulla perdita di peso, allenarsi per il sollievo o per aumentare di peso, ma sono soggette all'uso notturno. Gli atleti con peso elevato (obesi) sono incoraggiati a utilizzare proteine lente, non più del 30% di proteine relativamente veloci. Come precedentemente pensato, le proteine più lente sono più efficaci nella combustione dei grassi, poiché non vi è alcun picco di concentrazione nella sovrapproduzione di insulina. Tuttavia, le proteine del siero del latte hanno un effetto termogenico più pronunciato e aumentano la massa muscolare meglio del più lento, mentre la caseina è più adatta a sopprimere la fame e l'appetito.

L'uso di proteine lente.

La proteina lenta è l'ideale da assumere al momento di coricarsi, il che ti fornirà un apporto costante di amminoacidi per tutta la notte. Le proteine lente sono ideali se consumate tra il pasto principale (se l'intervallo tra i pasti è di 6 ore, quindi per 30 ore, assumere 30-40 grammi di caseina per prevenire il catabolismo).

Il numero di tecniche, simile a quando si ingrassa, solo una porzione di 15-20 grammi, che attutirà l'appetito.

Proteine di soia

Proteine della soia - secondo la ricerca scientifica, uno dei peggiori tipi di proteine che viene utilizzato nello sport, sia quando si bruciano grassi che per guadagnare massa muscolare. Rispetto alle altre proteine, è il più economico, ampiamente utilizzato per l'alimentazione del bestiame. Ridurre il costo della nutrizione sportiva Soia - è l'additivo principale per proteine e amminoacidi (zavorra). Secondo molti esperti, le proteine di soia non dovrebbero essere utilizzate in concentrati e isolati.

perché:
Il valore biologico di circa il 74%, che è molto piccolo.

La composizione di aminoacidi è difettosa.

Basso assorbimento

Rispetto alle altre proteine, è molto peggio.

Il valore biologico delle proteine di soia

Valore biologico - un indicatore di proteine, che caratterizza il valore anabolico e biologico. Viene calcolato il valore biologico della proteina, la quantità di azoto presente nel corpo e la quantità di azoto libero ottenuto da questo prodotto, nonché la digeribilità del prodotto.

Siero di latte BC - 130

BC Chicken Egg intero - 100

AC soia - 72-75

Le proteine con un più alto valore biologico supportano in modo più efficace un bilancio azotato positivo. Migliorano l'immunità, stimolano la produzione di un fattore di crescita simile all'insulina e preservano anche la massa muscolare molto meglio delle proteine con bassi livelli di BC. Così, la proteina con un alto contenuto di azoto, ha un effetto anti-catabolico più pronunciato, che impedisce la distruzione del tessuto muscolare rispetto alle proteine con un BC inferiore. La ragione principale del basso BC è che le proteine di soia contengono pochissimo acido essenziale, cioè la metionina.
La metionina svolge un ruolo molto importante nella sintesi proteica e, mantenendo l'immunità al giusto livello, regola la produzione di glutatione.
Il glutatione è l'antiossidante più importante nel corpo. Disattiva una serie di sostanze molto pericolose, vale a dire: perossido di idrogeno, specie reattive dell'ossigeno, agenti cancerogeni. Inoltre impedisce l'ossidazione delle lipoproteine a colesterolo (bassa densità). Inoltre, le proteine di soia contengono pochissimi amminoacidi essenziali, cioè BCAA.

Assimilazione di proteine di soia

La proteina di soia ha un basso tasso di assorbimento e contiene un numero di sostanze che impedisce la scissione e l'assorbimento di un certo numero di sostanze utili. La sostanza che impedisce l'assorbimento di sostanze nutritive è un inibitore della proteasi.

Un inibitore della proteasi è un enzima coinvolto nella digestione delle proteine. La soia contiene diversi tipi di proteasi, che prevengono la rottura e l'assorbimento delle proteine nel tratto digestivo.

La lectina è una sostanza sintetizzata da una pianta che causa problemi. Assorbimento di sostanze nocive compromesse prima del danno al tratto digestivo.

La soia è molto ricca di isoflavoni (fitoestrogeni), che funzionano come ormoni sessuali femminili, cioè estrogeni. Poiché ogni atleta sa che esiste un rapporto testosterone-estrogeno, un aumento del rapporto a favore dell'attività estrogenica comporta una deposizione di grasso nel tipo femminile, le funzioni erettili sono inibite, la soppressione della libido e altri effetti avversi.

È interessante notare che l'isolato di soia ha il coefficiente di estrogeno meno basso, a causa del grado di purificazione delle proteine, ma diversi produttori di nutrizione sportiva, con il termine purificazione significa concetti diversi, e gli indicatori dell'attività estrogenica possono differire.

I benefici delle proteine di soia

Va notato immediatamente che le proprietà positive sono caratteristiche solo della proteina dell'isolato di soia. I produttori di nutrizione sportiva, l'isolamento di soia di alta qualità riducono o rimuovono completamente gli anti-nutrienti. Inoltre, i produttori di nutrizione sportiva, aggiungere un aminoacido essenziale - metionina, che aumenta in modo significativo il valore nutrizionale delle proteine. Ma, comunque, la soia, rispetto al siero di latte o alle proteine dell'uovo, è inferiore alla biodisponibilità. La proteina di soia ha un effetto antiossidante. Alcuni studi scientifici dimostrano che la proteina di soia normalizza i livelli di ormone tiroideo.

Conclusione: la proteina di soia non è una proteina in grado di fornirti tutte le sostanze necessarie!

Bianco d'uovo

Il bianco d'uovo è ora considerato ideale, in quanto contiene una gamma completa di aminoacidi essenziali. Tuttavia, è necessario chiarire che l'intero spettro contiene solo la parte proteica dell'uovo, sebbene anche il tuorlo sia molto prezioso. Il tuorlo di pollo è per lo più ignorato, a causa della presenza di grasso in esso circa 4,5 grammi, ma non dimenticare che il tuorlo contiene una grande quantità di vitamine, minerali e persino proteine, che è di circa 2,7 grammi. I grassi contenuti nel tuorlo, vale a dire mono e polinsaturi, che è il 72%, sono grassi buoni e quindi non dovrebbero essere completamente scartati dal tuorlo.

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La struttura delle proteine. Strutture proteiche: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Proteine semplici e complesse

Il nome "proteine" deriva dalla capacità di molti di loro di diventare bianchi quando riscaldati. Il nome "proteine" deriva dalla parola greca "first", che indica la loro importanza nel corpo. Maggiore è il livello di organizzazione degli esseri viventi, più varia la composizione delle proteine.

Le proteine sono formate da aminoacidi che sono collegati tra loro da un legame covalente-peptidico: tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro. Nell'interazione di due aminoacidi, si forma un dipeptide (dai residui di due aminoacidi, dai peptidi greci - saldati). La sostituzione, l'esclusione o il riarrangiamento degli amminoacidi nella catena polipeptidica provoca l'emergere di nuove proteine. Ad esempio, quando si sostituisce un solo amminoacido (glutammina e valina), si verifica una grave malattia - anemia falciforme, quando gli eritrociti hanno una forma diversa e non possono svolgere le loro funzioni di base (trasporto dell'ossigeno). Quando si forma un legame peptidico, una molecola d'acqua viene scissa. A seconda del numero di residui amminoacidici, emettere:

- oligopeptidi (di-, tri-, tetrapeptidi, ecc.) - contengono fino a 20 residui di amminoacidi;

- polipeptidi - da 20 a 50 residui di amminoacidi;

- proteine - oltre 50, a volte migliaia di residui di amminoacidi

Secondo le proprietà fisico-chimiche, le proteine sono idrofile e idrofobiche.

Esistono quattro livelli di organizzazione della molecola proteica - strutture spaziali equivalenti (configurazioni, conformazioni) di proteine: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

La struttura primaria delle proteine

La struttura primaria delle proteine è la più semplice. Ha la forma di una catena polipeptidica, in cui gli aminoacidi sono collegati tra loro da un forte legame peptidico. Determinato dalla composizione qualitativa e quantitativa degli aminoacidi e dalla loro sequenza.

Struttura proteica secondaria

La struttura secondaria è formata prevalentemente da legami idrogeno, che sono formati tra gli atomi di idrogeno del gruppo NH di un ricciolo elicoidale e l'ossigeno del gruppo CO dell'altro e sono diretti lungo l'elica o tra le pieghe parallele della molecola proteica. La molecola proteica è parzialmente o interamente ritorta in una α-elica o forma una struttura piegata a β. Ad esempio, le proteine della cheratina formano una α-elica. Fanno parte di zoccoli, corna, capelli, piume, unghie, artigli. Il β-piegato ha proteine che fanno parte della seta. I radicali di amminoacidi (gruppi R) rimangono all'esterno dell'elica. I legami idrogeno sono molto più deboli dei legami covalenti, ma con una quantità significativa di essi formano una struttura abbastanza solida.

Il funzionamento sotto forma di spirale elicoidale è caratteristico di alcune proteine fibrillari: miosina, actina, fibrinogeno, collagene, ecc.

Struttura proteica terziaria

Struttura proteica terziaria. Questa struttura è costante e unica per ogni proteina. È determinato dalla dimensione, dalla polarità dei gruppi R, dalla forma e dalla sequenza dei residui di amminoacidi. L'elica polipeptidale si avvolge e si adatta in un certo modo. La formazione della struttura terziaria della proteina porta alla formazione di una configurazione speciale della proteina - il globulo (dal latino Globulus - la palla). La sua formazione è causata da diversi tipi di interazioni non covalenti: idrofobo, idrogeno, ionico. I ponti disolfuro si verificano tra i residui di aminoacidi della cisteina.

I legami idrofobici sono legami deboli tra catene laterali non polari che derivano dalla reciproca repulsione delle molecole di solvente. In questo caso, la proteina viene girata in modo tale che le catene laterali idrofobiche siano immerse in profondità nella molecola e protette dall'interazione con l'acqua e le catene idrofiliche laterali si trovino all'esterno.

La maggior parte delle proteine ha una struttura terziaria - globuline, albumina, ecc.

Struttura proteica quaternaria

Struttura proteica quaternaria. È formato come risultato della combinazione di catene polipeptidiche individuali. Insieme, costituiscono un'unità funzionale. I tipi di legami sono diversi: idrofobo, idrogeno, elettrostatico, ionico.

I legami elettrostatici si presentano tra i radicali elettronegativi ed elettropositivi dei residui di amminoacidi.

Per alcune proteine, la collocazione globulare delle subunità è caratteristica - queste sono proteine globulari. Le proteine globulari si dissolvono facilmente in acqua o in soluzioni saline. Più di 1000 enzimi noti appartengono alle proteine globulari. Le proteine globulari comprendono alcuni ormoni, anticorpi, proteine di trasporto. Ad esempio, una molecola di emoglobina complessa (proteina dei globuli rossi sangue) è una proteina globulare e consiste di quattro macromolecole di globine: due catene α e due catene β, ciascuna delle quali è collegata a un ferro contenente eme.

Altre proteine sono caratterizzate da coalescenza in strutture elicoidali - queste sono proteine fibrillari (dal latino Fibrilla - fibroso). Diverse (da 3 a 7) α - eliche si uniscono insieme, come le fibre in un cavo. Le proteine fibrose sono insolubili in acqua.

Le proteine sono divise in semplici e complesse.

Proteine semplici (proteine)

Le proteine semplici (proteine) consistono solo di residui di amminoacidi. Le proteine semplici includono globuline, albumina, glutelin, prolamine, protamine, caps. L'albumina (ad esempio, albumina di siero) è solubile in acqua, le globuline (ad esempio gli anticorpi) sono insolubili in acqua, ma solubili in soluzioni acquose di alcuni sali (cloruro di sodio, ecc.).

Proteine complesse (proteine)

Le proteine complesse (proteine) includono, oltre ai residui di amminoacidi, composti di diversa natura, che sono chiamati il gruppo protesico. Ad esempio, le metalloproteine sono proteine che contengono ferro non eme o sono legate da atomi di metallo (la maggior parte degli enzimi), le proteine nucleoproteiche sono legate agli acidi nucleici (cromosomi, ecc.), Le fosfoproteine sono proteine che contengono residui di acido fosforico (proteine dell'uovo tuorlo, ecc., glicoproteine - proteine in combinazione con carboidrati (alcuni ormoni, anticorpi, ecc.), cromoproteine - proteine contenenti pigmenti (mioglobina, ecc.), lipoproteine - proteine contenenti lipidi (inclusi nella composizione delle membrane).

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Quali sono le proteine, la loro importanza per il corpo, quali alimenti contengono proteine

La base della vita è proteina.
La maggior parte degli organismi biologici sulla Terra, inclusi gli umani, sono strutture proteiche. Le proteine sono sostanze senza le quali il corso corretto di molti processi nel corpo è impossibile.

Capiremo a cosa servono le proteine, a quali alimenti sono ricchi, cosa costituisce una dieta basata su di loro.

Il valore delle proteine per il corpo

Le proteine sono il primo componente della triade alimentare fondamentale di BJU (proteine, grassi, carboidrati). La dieta è considerata equilibrata se questi componenti sono distribuiti in questo modo (%): 30-30-40. Cioè, gli scoiattoli hanno assegnato un terzo della dieta.

Ma cosa sono gli scoiattoli? Queste sono sostanze organiche complesse. Gli amminoacidi incatenati sono ciò di cui sono fatte le proteine. Ce ne sono solo 20, ma le loro combinazioni creano una varietà infinita: l'elenco delle proteine comprende quasi centomila posizioni.

Il corpo produce solo la metà degli aminoacidi necessari. Crea il resto, il cibo progettato:

Le proteine sono composte da aminoacidi. Sono suddivisi per la sintesi delle proteine del corpo. Oppure disintegrare ulteriormente, reintegrando le riserve energetiche.
Fonti di prodotti proteici: carne, pollame, pesce, latticini, noci, cereali, legumi. Si trovano in verdure, frutta, bacche, ma meno.
Secondo questo principio, vengono determinati i principali tipi di proteine: vegetali e animali. L'uomo ha bisogno di entrambi.

Ripristinare le strutture cellulari e tissutali, stabilire processi biochimici, rimuovere scorie, costruire muscoli: questo è il ruolo delle proteine nel corpo.
Altri nomi di componenti sono proteine (come le proteine sono chiamate bodybuilder) o polipeptidi.

Le principali funzioni della proteina

Non sono invano tra i primi tre nutrienti. L'elenco delle funzioni proteiche nel corpo umano è impressionante:

Trasporti. I polipeptidi trasportano ossigeno attraverso il sangue. Attraverso di loro, gli organi ricevono sostanze nutritive, droghe e altre sostanze.
Condizione fisica delle cellule. La maggior parte delle cellule, la sostanza intercellulare li ha nella composizione. Se c'è abbastanza proteine nella dieta di una persona, sono in buona salute: si formano, crescono correttamente, i processi metabolici intracellulari si svolgono correttamente. Tuttavia, nel tempo o da malattie, cellule e tessuti vengono distrutti. Senza questo componente, il recupero non è possibile. Questa funzione è importante per l'organismo in crescita (bambini, adolescenti, donne incinte) e le persone impegnate in un duro lavoro.
Sfondo ormonale. Le proteine sono la base di molti ormoni. Ad esempio, produzione di insulina o tiroide. Il loro afflusso stabilizza i livelli ormonali. Questo è particolarmente importante durante la pubertà, con la menopausa, altri fattori simili.
Metabolismo. Quasi tutti gli enzimi che aiutano a scomporre i componenti complessi del cibo in elementi primari sono composti da polipeptidi. Adeguato contenuto proteico - una garanzia di digeribilità alimentare, produzione di energia aggiuntiva.
Protezione. La funzione si basa sull'identificazione delle proteine come "costruttori" di nuove cellule invece di quelle ritirate. Quindi rafforzano il sistema immunitario, alimentando le riserve protettive del corpo.
Coordinamento. Il lavoro del sistema muscolare nel suo complesso senza prodotti saturi di polipeptidi è impossibile.
Estetica. Le proteine creano sazietà: una piccola quantità di cibo può smorzare a lungo la sensazione di fame. Naturalmente, per culturisti o persone a dieta, questi prodotti sono il componente nutrizionale numero uno. Nutriente come un costruttore di tessuto muscolare rende la figura cesellata.

I grassi vengono accumulati dal corpo "nel caso", i carboidrati diventano energia. I polipeptidi si scompongono in amminoacidi, spendendo sulla "riparazione" di tessuti o organi.

Azione sul corpo

Gli alimenti ricchi di proteine, senza grassi in eccesso o carboidrati, guariscono rapidamente il corpo. Il meccanismo è il seguente:

Il metabolismo migliora. Scorie, tossine, altri rifiuti stanno partendo. Di conseguenza, gli organi interni funzionano normalmente.
Senza carboidrati, i livelli di zucchero nel sangue sono ridotti. Il sistema cardiovascolare è rafforzato.
La produzione di insulina è normalizzata. A causa di ciò, il glucosio, che viene assorbito dai muscoli, viene bruciato più velocemente.
Controllo del bilancio idrico serrato. Il fluido in eccesso (un fattore significativo di eccesso di peso) è derivato.
Poiché le riserve di grasso sono consumate senza la perdita di altri nutrienti, i muscoli mantengono il tono.

La saturazione degli alimenti proteici persiste a lungo: non si digeriscono improvvisamente.

Il cibo proteico è ciò che gli alimenti

Questi nutrienti sono presenti in quasi tutti i tipi di alimenti. I nutrizionisti hanno trovato in quali prodotti un sacco di proteine. Sono classificati come alimenti proteici (proteine).

Tipi di cibo proteico

Gli alimenti ricchi di proteine sono di natura vegetale o animale. Entrambi i tipi di prodotti hanno i loro vantaggi e svantaggi:

Le proteine vegetali non perdono le sue proprietà dopo il trattamento termico. Ma è assorbito lentamente, è necessario mangiare chilogrammi di tale cibo per ottenere la tariffa giornaliera. Pertanto, come giocatore indipendente sono elencati solo i vegetariani.
I prodotti di origine animale vengono assorbiti rapidamente, hanno bisogno di meno in massa, ma in quasi tutti i tipi di componenti in eccesso di grasso. Quando si consumano, è richiesta cautela dagli osservatori del corpo.

Nel segmento degli alimenti proteici, la lista dei prodotti è ampia, la dieta personale può essere facilmente composta da vegani, vegetariani, mangiatori di carne.
Per l'arrivo di un set completo di aminoacidi, si consiglia di consumare entrambe le specie. Il rapporto è 60% di proteine animali, 40% vegetali.

Prodotti di origine animale come principale fonte di proteine

Gli alimenti proteici animali hanno la lista più lunga e più varia di alimenti. Include carne, pesce, latticini, uova.

Considerali in dettaglio:

Carne. Contiene un complesso di aminoacidi e strutture proteiche. Facilitano l'assorbimento del cibo, smorzando rapidamente e in modo permanente la fame. Si tratta di carne di manzo, maiale, pollame, frattaglie.

Il numero uno del prodotto nel numero e le caratteristiche della proteina - pollo, il secondo - manzo (è leggermente più grasso). Per una migliore digeribilità delle proteine, la polpa è desiderabile per bollire, cuocere o cuocere a fuoco lento. Ma non friggere.

Nel maiale, la sostanza nutritiva si accumula in una polpa magro e povera di grassi. Almeno ha carne di lardo e grasso.

Una quantità sufficiente di nutrienti contiene gusyatina e tacchino.

Sono saturi di cibo - fegato, rene, cuore delle specie elencate di animali e uccelli. I piatti delle frattaglie sono ricchi di ferro, quindi utili per le persone anemiche.

Pesce. Satura di proteine, a basso contenuto di calorie, più leggera, più tenera della carne. Il prodotto contiene molti minerali - iodio, fosforo, potassio, magnesio.

L'opzione numero uno è il filetto di salmone. C'è anche un'abbondanza di acidi grassi omega 3 necessari al corpo.

Tonno, acciughe, aragoste, frutti di mare, caviale, latte sono utili. Dal cibo in scatola opzioni adatte con il pesce nel suo stesso succo.

Uova. Uova di gallina - un magazzino di proteine. Nei tuorli e nelle proteine di questo componente è quasi uguale.
Prodotti lattiero-caseari Senza coloranti, addensanti, altri additivi. Contengono proteine del siero del latte che rafforzano il sistema immunitario. La caseina (che è ricca di prodotti caseari) contribuisce alla saturazione e alla prolungata assenza di fame. I latticini, come la ricotta, vengono assorbiti quasi all'istante. Conservare le condizioni decenti dell'unghia, dello scheletro, dei denti.

Il latte fresco è quasi privo di questo nutriente, ma ricco di latte intero secco. Sono adatti pochi tipi di latte fermentato non grasso.

Prodotti - leader nella concentrazione di proteine del latte: siero di latte, ricotta a basso contenuto di grassi, formaggi olandesi, brie, lituano, parmigiano, formaggio cheddar.

Quali verdure contengono proteine

Tali rappresentanti dell'unità:

peperone verde;
barbabietole;
Cavoletti di Bruxelles;
ravanelli.

I cavoletti di Bruxelles sono i leader, ma hanno anche poche proteine (1,46-1,59 grammi per 100 grammi). Per ottenere la tariffa giornaliera, le verdure dovranno mangiare chili.

Cereali e legumi che contengono molte proteine

Questi alimenti sono i principali fornitori di proteine per vegetariani o persone a dieta.

Cereali. Utile quando la carenza di proteine deve essere reintegrata urgentemente. I piatti da loro sono ricchi di acidi grassi polinsaturi, quindi, semplificare il metabolismo. Mostrando riso, orzo, grano saraceno, avena e cereali.

Un sacco di questo nutriente in crusca, grano germogliato e segale.

Culture dei fagioli Un'alta percentuale di polipeptidi, saturazione con gruppo di vitamina B e minerali si distinguono per i seguenti tipi di prodotto:

lenticchie;
semi di soia;
piselli (secchi, in scatola, freschi; ceci);
fagioli bianchi (semplici o verdi).

Culture dei fagioli - sostituto a pieno titolo a basso costo di proteine animali.
I prodotti sono anche saturi di fibre, che lavano le scorie e altri detriti.

Frutta a guscio e semi contenenti proteine

Segmento alimentare ricco di proteine ma problematico. Noci e semi hanno anche un'abbondanza di altri elementi utili. Ad esempio, la vitamina E, che duetta con le strutture proteiche, è coinvolta nella formazione dei muscoli. Tuttavia, hanno un eccesso di grasso, sono calorie. I prodotti soddisfano rapidamente la fame e per molto tempo, ma il controllo del peso personale non è adatto.
La maggior quantità di sostanze nutritive contiene (ascendente): noci, mandorle, nocciole, pistacchi, arachidi. Cioè, le noci hanno la minima quantità, le arachidi sono il campione.
Ricco di proteine, sesamo, semi di girasole, canapa, zucca, semi di lino (20-22 g / 100 g).

Altri prodotti

L'abbondanza di proteine nel cacao in polvere, funghi porcini secchi (20.1), alghe (in particolare spirulina - 28), prodotti farinacei. Ad esempio, il maccherone ne ha più del riso (10 contro 7).

I 10 alimenti con il più alto contenuto proteico

La tabella delle proteine rappresenta le categorie di alimenti con la quantità massima di questo nutriente:

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proteine

Le proteine sono sostanze naturali ad alto peso molecolare costituite da una catena di aminoacidi che sono collegati da un legame peptidico. La funzione più importante di questi composti è la regolazione delle reazioni chimiche nel corpo (ruolo enzimatico). Inoltre, svolgono attività protettive, ormonali, strutturali, nutrizionali, energetiche.

Per struttura, le proteine sono divise in semplici (proteine) e complesse (proteine). Il numero di residui amminoacidici nelle molecole è diverso: mioglobina - 140, insulina - 51, che spiega l'alto peso molecolare del composto (Mr), che varia nell'intervallo da 10.000 a 3.000.000 dalton.

Il 17% del peso totale di una persona sono proteine: il 10% è nella pelle, il 20% nella cartilagine, l'osso, il 50% nei muscoli. Nonostante il fatto che il ruolo delle proteine e dei proteidi non sia studiato a fondo oggi, il funzionamento del sistema nervoso, la capacità di crescere, moltiplicarsi, il flusso dei processi metabolici a livello cellulare è direttamente correlato all'attività degli aminoacidi.

Storia della scoperta

Il processo di studio delle proteine ha origine nel XVIII secolo, quando un gruppo di scienziati guidati dal chimico francese Antoine Francois de Furcroix ha studiato albumina, fibrina, glutine. Come risultato di questi studi, le proteine sono state riassunte e isolate in una classe separata.

Nel 1836, Mulder propose per la prima volta un nuovo modello della struttura chimica di una proteina, basato sulla teoria dei radicali. Rimase generalmente accettato fino al 1850. Il nome moderno della proteina - proteine, il composto ricevuto nel 1838. E alla fine del XIX secolo, lo scienziato tedesco A. Kossel fece una scoperta sensazionale: arrivò alla conclusione che i principali elementi strutturali dei "componenti dell'edificio" sono gli amminoacidi. All'inizio del XX secolo, questa teoria fu provata sperimentalmente dal chimico tedesco Emil Fischer.

Nel 1926, lo scienziato americano James Sumner, nel corso delle sue ricerche, scoprì che l'enzima prodotto dall'urina nel corpo appartiene alle proteine. Questa scoperta ha fatto una svolta nel mondo della scienza e ha portato alla realizzazione dell'importanza delle proteine per la vita umana. Nel 1949, un biochimico inglese, Fred Sanger, derivò sperimentalmente la sequenza di amminoacidi dell'insulina ormonale, che confermò la correttezza del pensiero che le proteine fossero polimeri lineari di amminoacidi.

Negli anni '60, per la prima volta, le strutture spaziali delle proteine a livello atomico furono ottenute sulla base della diffrazione dei raggi X. Allo stesso tempo, lo studio di questo composto organico ad alto peso molecolare continua ancora oggi.

Struttura proteica

Le unità strutturali di base delle proteine sono amminoacidi costituiti da gruppi amminici (NH2) e residui carbossilici (COOH). In alcuni casi, i radicali "azoto-idrogeno" sono associati agli ioni carbonio, le caratteristiche specifiche delle sostanze peptidiche dipendono dal numero e dalla loro posizione. Allo stesso tempo, la posizione del carbonio in relazione al gruppo amminico è enfatizzata nel nome da uno speciale "prefisso": alfa, beta, gamma.

Per le proteine, gli alfa-amminoacidi agiscono come unità strutturali, poiché solo loro, quando la catena polipeptidica è allungata, aggiungono ulteriore stabilità e resistenza ai frammenti proteici. I composti di questa specie si trovano in natura in due forme: L e D (eccetto la glicina). Allo stesso tempo, gli elementi del primo tipo fanno parte delle proteine degli organismi viventi prodotti da animali e piante, e il secondo - nella struttura dei peptidi formati da sintesi non ribosomale in funghi e batteri.

Il "materiale da costruzione" per le proteine si lega con un legame polipeptidico, che si forma combinando un amminoacido con il carbossile di un altro amminoacido. Le strutture brevi sono chiamate peptidi o oligopeptidi (peso molecolare 3.400-10.000 dalton) e quelli lunghi composti da più di 50 amminoacidi, polipeptidi. Più spesso, la composizione delle catene proteiche comprende 100 - 400 residui di amminoacidi, e talvolta 1000 - 1500. Le proteine, a causa delle interazioni intramolecolari, formano strutture spaziali specifiche. Si chiamano conformazioni proteiche.

Esistono quattro livelli di organizzazione delle proteine:

Il primario è una sequenza lineare di residui di amminoacidi collegati tra loro da un forte legame polipeptidico.
Secondario: organizzazione ordinata di frammenti proteici nello spazio in una conformazione a spirale o piegata.
Terziario - un metodo di designazione spaziale di una catena polipeptidica a spirale, piegando la struttura secondaria in una palla.
Quaternario - proteina collettiva (oligomero), che è formata dall'interazione di diverse catene polipeptidiche di una struttura terziaria.

Secondo la forma della struttura, le proteine sono divise in 3 gruppi:

Il primo tipo di proteine è costituito da molecole filiformi reticolate che formano fibre a lunga durata o strutture stratificate. Dato che le proteine fibrillari sono caratterizzate da un'elevata resistenza meccanica, svolgono funzioni protettive e strutturali nel corpo. Rappresentanti tipici di queste proteine sono cheratene e tessuti collageni.

Le proteine globulari consistono di una o più catene polipeptidiche arrotolate in una struttura ellissoidale compatta. Questo tipo di proteina include enzimi, componenti di trasporto del sangue, proteine del tessuto.

I composti a membrana sono strutture polipeptidiche che sono incorporate nella membrana degli organelli cellulari. Queste sostanze agiscono come recettori, passando le molecole necessarie e segnali specifici attraverso la superficie.

Oggi c'è un'enorme varietà di strutture proteiche, determinate dal numero di residui di amminoacidi al loro interno, dalla struttura spaziale e dalla sequenza della loro posizione.

Tuttavia, per il normale funzionamento del corpo sono necessari solo 20 alfa - amminoacidi della serie L, 8 dei quali non sono sintetizzati dal corpo umano.

Proprietà fisiche e chimiche

La struttura spaziale e la composizione aminoacidica di ciascuna proteina determinano le sue proprietà fisico-chimiche caratteristiche.

Le proteine sono sostanze solide, quando interagiscono con l'acqua formano soluzioni colloidali. Nelle emulsioni acquose, le proteine sono presenti sotto forma di particelle cariche, poiché contengono gruppi polari e ionici (-NH2, -SH, -COOH, -OH). Allo stesso tempo, la carica della molecola proteica dipende dal rapporto tra carbossile (-COOH), residui di ammina (NH) e pH del mezzo. È interessante notare che la struttura delle proteine animali contiene più amminoacidi dicarbossilici (glutammina e aspartico), che determina il loro "potenziale" negativo in soluzioni acquose.

Alcune sostanze contengono una quantità significativa di acidi diammino (istidina, lisina, arginina), motivo per cui si comportano nelle proteine come proteine cationiche. Nelle soluzioni acquose, la sostanza è stabile a causa della repulsione reciproca di particelle con cariche simili. Tuttavia, un cambiamento nel pH del mezzo comporta una modifica quantitativa dei gruppi ionizzati nella proteina.

In un ambiente acido, la decomposizione dei gruppi carbossilici viene soppressa, portando ad una diminuzione del potenziale negativo della particella proteica. In alcali, al contrario, la ionizzazione dei residui di ammina rallenta, a seguito della quale la carica positiva della proteina diminuisce. Ad un certo pH, il cosiddetto punto isoelettrico, la dissociazione alcalina è equivalente a quella acida, a seguito della quale le particelle proteiche si aggregano e precipitano. Per la maggior parte dei peptidi, questo valore è in un terreno debolmente acido. Tuttavia, ci sono strutture con una forte predominanza di proprietà alcaline.

Nel punto isoelettrico, le proteine sono instabili nelle soluzioni e, come risultato, si coagulano facilmente quando riscaldate. Quando acido o alcali vengono aggiunti alla proteina precipitata, le molecole vengono ricaricate, dopo di che il composto viene ridisciolto. Tuttavia, le proteine mantengono le loro proprietà caratteristiche solo a determinati parametri di pH. Se in qualche modo distruggere i legami che mantengono la struttura spaziale della proteina, allora la conformazione ordinata della sostanza viene deformata, in conseguenza della quale la molecola assume la forma di una spirale caotica casuale. Questo fenomeno è chiamato denaturazione.

I cambiamenti nelle proprietà delle proteine sono causati da fattori chimici e fisici: alta temperatura, irradiazione ultravioletta, agitazione vigorosa e compounding con "precipitatori" di proteine. Come risultato della denaturazione, il componente perde la sua attività biologica.

Le proteine danno colorazione durante le reazioni di idrolisi. Quando la soluzione peptidica viene combinata con solfato di rame e alcali, appare un colore lilla (reazione di biureto), quando le proteine dell'acido nitrico vengono riscaldate, appare una tinta gialla (reazione di xantoproteina) e quando interagisce con la soluzione di acido nitrico di mercurio, è un colore lampone (reazione di Milon). Questi studi sono utilizzati per rilevare strutture proteiche di vario tipo.

Tipi di proteine possibili sintesi nel corpo

Il valore degli amminoacidi per il corpo umano non può essere sottovalutato. Svolgono il ruolo di neurotrasmettitori, sono necessari per il corretto funzionamento del cervello, forniscono energia ai muscoli e controllano l'adeguatezza delle prestazioni delle loro funzioni con vitamine e minerali.

Il principale significato della connessione è garantire il normale sviluppo e funzionamento del corpo. Gli aminoacidi producono enzimi, ormoni, emoglobina, anticorpi. La sintesi delle proteine negli organismi viventi è costante.

Tuttavia, questo processo è sospeso se alle cellule manca almeno un amminoacido essenziale. La violazione della formazione di proteine porta a disturbi digestivi, crescita più lenta, instabilità psico-emotiva.

La maggior parte degli aminoacidi sono sintetizzati nel corpo umano nel fegato. Tuttavia, ci sono tali composti che devono necessariamente venire ogni giorno con il cibo.

Ciò è dovuto alla distribuzione di aminoacidi nelle seguenti categorie:

Ogni gruppo di sostanze ha funzioni specifiche. Considerali in dettaglio.

Amminoacidi essenziali

I composti organici di questo gruppo, gli organi interni di una persona non sono in grado di produrre indipendentemente, tuttavia sono necessari per mantenere l'attività vitale del corpo.

Pertanto, questi amminoacidi hanno acquisito il nome "indispensabile" e devono regolarmente venire dall'esterno con il cibo. La sintesi di proteine senza questo materiale da costruzione è impossibile. Di conseguenza, la mancanza di almeno un composto porta a disturbi metabolici, diminuzione della massa muscolare, peso corporeo e arresto della produzione di proteine.

Gli amminoacidi più significativi per il corpo umano, in particolare per gli atleti e la loro importanza.

Valina. Questo è un componente strutturale della proteina a catena ramificata (BCAA): è una fonte di energia, partecipa alle reazioni di scambio di azoto, ripristina i tessuti danneggiati, regola la glicemia. La valina è necessaria per il metabolismo dei muscoli, normale attività mentale. Utilizzato nella pratica medica in combinazione con leucina, isoleucina per il trattamento del cervello, del fegato, feriti a causa dell'intossicazione da droghe, alcool o droghe del corpo.
Leucina e isoleucina. Ridurre i livelli di glucosio nel sangue, proteggere il tessuto muscolare, bruciare i grassi, servire da catalizzatore per la sintesi dell'ormone della crescita, ripristinare la pelle, le ossa.La leucina, come la valina, è coinvolta nei processi di approvvigionamento energetico, che è particolarmente importante per mantenere la resistenza nel corpo durante gli allenamenti estenuanti. Inoltre, l'isoleucina è necessaria per la sintesi dell'emoglobina.
Treonina. Interferisce con la degenerazione grassa del fegato, è coinvolto nelle proteine, nel metabolismo dei grassi, nella sintesi del collagene, nell'elastane, creando tessuto osseo (smalto). L'amminoacido aumenta l'immunità, la suscettibilità del corpo alle infezioni virali respiratorie acute La treonina è nei muscoli scheletrici, nel sistema nervoso centrale, nel cuore, sostenendo il loro lavoro.
Metionina. Migliora la digestione, è coinvolto nella lavorazione dei grassi, protegge il corpo dagli effetti nocivi delle radiazioni, allevia i segni di tossicosi durante la gravidanza, è usato per trattare l'artrite reumatoide. L'amminoacido è coinvolto nella produzione di taurina, cisteina, glutatione, che neutralizzano ed espellono le sostanze tossiche dal corpo. La metionina aiuta a ridurre i livelli di istamina nelle cellule nelle persone con allergie.
Triptofano. Stimola il rilascio dell'ormone della crescita, migliora il sonno, riduce gli effetti nocivi della nicotina, stabilizza l'umore, è usato per la sintesi della serotonina. Il triptofano nel corpo umano è in grado di trasformarsi in niacina.
Lisina. Partecipa alla produzione di albumina, enzimi, ormoni, anticorpi, riparazione tissutale e formazione di collagene. Questo amminoacido fa parte di tutte le proteine ed è necessario per abbassare il livello dei trigliceridi nel siero del sangue, normale formazione ossea, adeguato assorbimento del calcio e ispessimento della struttura del capello.Lisina ha effetto antivirale, inibendo lo sviluppo delle infezioni respiratorie acute e dell'herpes. Aumenta la forza muscolare, supporta il metabolismo dell'azoto, migliora la memoria a breve termine, l'erezione e la libido femminile. Grazie alle sue proprietà positive, l'acido 2,6-diaminoesanoico protegge il cuore sano, previene lo sviluppo di aterosclerosi, l'osteoporosi, l'herpes genitale.Lisina in combinazione con la vitamina C, la prolina previene la formazione di lipoproteine, che causano le arterie ostruite e portano a patologie cardiovascolari.
Fenilalanina. Sopprime l'appetito, riduce il dolore, migliora l'umore, la memoria. Nel corpo umano, la fenilalanina è in grado di trasformarsi in un amminoacido, la tirosina, che è vitale per la sintesi dei neurotrasmettitori (dopamina e norepinefrina). A causa della capacità del composto di penetrare la barriera emato-encefalica, viene spesso utilizzato per eliminare le malattie neurologiche. Inoltre, l'aminoacido è usato per combattere le lesioni bianche della depigmentazione sulla pelle (vitiligine), la schizofrenia, il morbo di Parkinson.

La mancanza di aminoacidi essenziali nel corpo umano porta a:

ritardo della crescita;
violazione della biosintesi di cisteina, proteine, rene, tiroide, sistema nervoso;
demenza;
perdita di peso;
fenilchetonuria;
immunità ridotta e livelli di emoglobina nel sangue;
disturbo di coordinazione.

Quando si pratica sport, la mancanza delle unità strutturali sopra riduce le prestazioni atletiche, aumentando il rischio di lesioni.

Fonti alimentari di aminoacidi essenziali

La tabella si basa su dati presi dalla Biblioteca Agricola degli Stati Uniti - Database Nazionale Nutrienti USA.

Poluzamenimye

I composti appartenenti a questa categoria sono in grado di essere prodotti dall'organismo solo se sono parzialmente forniti di cibo. Allo stesso tempo, ogni tipo di acidi semi-sostituibili svolge funzioni speciali che non possono essere sostituite.

Considera i loro tipi.

Arginina. È uno degli amminoacidi più importanti nel corpo umano. Accelera la guarigione dei tessuti danneggiati, riduce i livelli di colesterolo ed è necessario per mantenere la salute della pelle, dei muscoli, delle articolazioni e del fegato. L'arginina aumenta la produzione di linfociti T che rafforzano il sistema immunitario e funge da barriera impedendo l'introduzione di agenti patogeni. Inoltre, il composto favorisce la disintossicazione del fegato, abbassa la pressione sanguigna, rallenta la crescita dei tumori, resiste alla formazione di coaguli di sangue, aumenta la potenza e aumenta l'apporto di sangue ai vasi sanguigni.L'amminoacido è coinvolto nel metabolismo dell'azoto, nella sintesi della creatina e viene mostrato alle persone che vogliono perdere peso e guadagnare massa muscolare. È interessante notare che l'arginina si trova nel liquido seminale, nel tessuto connettivo della pelle e nell'emoglobina.La carenza composta nel corpo umano è pericolosa per lo sviluppo del diabete, infertilità negli uomini, pubertà ritardata, ipertensione, immunodeficienza Le fonti naturali di arginina sono cioccolato, cocco, gelatina, carne, latticini, noci, frumento, avena, arachidi, soia.
Istidina. Incluso nella composizione di tutti i tessuti del corpo umano, enzimi. Questo amminoacido è coinvolto nello scambio di informazioni tra il sistema nervoso centrale e le parti periferiche. L'istidina è necessaria per la normale digestione, poiché la formazione di succo gastrico è possibile solo con la partecipazione di questa unità strutturale. Inoltre, la sostanza previene l'insorgenza di reazioni autoimmuni e allergiche da parte dell'organismo.La mancanza di un componente causa una diminuzione dell'udito, aumenta il rischio di sviluppare artrite reumatoide L'istidina si trova nei cereali (riso, frumento), latticini e carne.
Tirosina. Promuove la formazione di neurotrasmettitori, riduce le sensazioni dolorose del periodo premestruale, contribuisce al normale funzionamento dell'intero organismo, agisce come un antidepressivo naturale. L'amminoacido riduce la dipendenza da narcotici, preparazioni di caffeina, aiuta a controllare l'appetito e serve come componente iniziale per la produzione di dopamina, tiroxina ed epinefrina. Durante la sintesi proteica, la tirosina sostituisce parzialmente la fenilalanina. Inoltre, è necessario per la sintesi degli ormoni tiroidei.La carenza di aminoacidi rallenta i processi metabolici, abbassa la pressione sanguigna, aumenta la fatica.La tirosina si trova in semi di zucca, mandorle, farina d'avena, arachidi, pesce, avocado, soia.
Cistina. Situato nella principale proteina strutturale dei capelli, delle unghie, della pelle, della beta cheratina. L'aminoacido è meglio assorbito sotto forma di N-acetil cisteina e viene usato nel trattamento della tosse da fumatore, shock settico, cancro, bronchite. La cistina supporta la struttura terziaria di peptidi, proteine e agisce anche come potente antiossidante. Lega i radicali liberi distruttivi, i metalli tossici, protegge le cellule del corpo dai raggi X e dall'esposizione alle radiazioni. L'amminoacido fa parte della somatostatina, dell'insulina, dell'immunoglobulina e può essere ottenuto con i seguenti alimenti: broccoli, cipolle, prodotti a base di carne, uova, aglio, peperoncino rosso.

Una caratteristica distintiva degli amminoacidi semi-sostituibili è la possibilità del loro uso da parte dell'organismo per produrre proteine invece della metionina, la fenilalanina.

intercambiabile

Composti organici di questa classe possono essere prodotti dal corpo umano in modo indipendente, coprendo i bisogni minimi di organi interni e sistemi. Amminoacidi sostituibili sono sintetizzati da prodotti metabolici e azoto assorbito. Per ricostituire la norma giornaliera, devono essere quotidianamente nella composizione delle proteine con il cibo.

Considera quali sostanze appartengono a questa categoria.

Alanina. Questo tipo di amminoacido viene consumato come fonte di energia, rimuove le tossine dal fegato, accelera la conversione del glucosio. Previene la rottura del tessuto muscolare a causa del flusso del ciclo di alanina, presentato nella seguente forma: glucosio - piruvato - alanina - piruvato - glucosio. Grazie a queste reazioni, l'elemento costitutivo delle proteine aumenta le riserve di energia, prolungando la vita delle cellule. L'eccesso di azoto durante il ciclo di alanina viene escreto nelle urine. Inoltre, la sostanza stimola la produzione di anticorpi, fornisce il metabolismo di acidi organici, zuccheri e migliora la funzione immunitaria. Fonti di alanina: latticini, avocado, carne, pollame, uova, pesce.
Glycine. Partecipa alla costruzione di muscoli, produce ormoni per l'immunità, aumenta il livello di creatina nel corpo, contribuisce alla conversione del glucosio in energia. La glicina è il 30% parte del collagene. La sintesi cellulare è impossibile senza la partecipazione di questo composto: infatti, se il tessuto è danneggiato, senza glicina, il corpo umano non può guarire le ferite Le fonti di amminoacidi sono latte, fagioli, formaggio, pesce e carne.
Glutammina. Dopo la trasformazione di un composto organico in acido glutammico, penetra nella barriera emato-encefalica e funge da combustibile per il cervello. L'aminoacido rimuove le tossine dal fegato, aumenta i livelli di GABA, mantiene il tono muscolare, migliora la concentrazione e partecipa alla produzione di linfociti I preparati di L-glutammina sono solitamente utilizzati nel bodybuilding per prevenire la distruzione del tessuto muscolare trasportando l'azoto agli organi, rimuovendo l'ammoniaca tossica e aumentare le riserve di glicogeno. Inoltre, la sostanza viene utilizzata per alleviare i sintomi dell'affaticamento cronico, migliorare lo stato emotivo, curare l'artrite reumatoide, le ulcere, l'alcolismo, l'impotenza, lo scleroderma.Il prezzemolo e gli spinaci sono i leader del contenuto di glutammina.
Carnitina. Lega e rimuove gli acidi grassi dal corpo. L'acido amminico migliora l'azione delle vitamine E, C, riduce l'eccesso di peso, riducendo il carico sul cuore. Nel corpo umano, la carnitina è prodotta da glutammina e metionina nel fegato e nei reni. È dei seguenti tipi: D e L. Il più prezioso per il corpo è la L-carnitina, che aumenta la permeabilità delle membrane cellulari per gli acidi grassi. Così, l'aminoacido aumenta l'utilizzazione dei lipidi, rallenta la sintesi delle molecole di trigliceridi nel deposito grasso sottocutaneo.Dopo l'assunzione di carnitina, l'ossidazione dei grassi nel corpo è aumentata, inizia il processo di perdita di grasso, che è accompagnato dal rilascio di energia immagazzinata sotto forma di ATP. La L-carnitina migliora la creazione di lecitina nel fegato, riduce i livelli di colesterolo, previene la comparsa di placche aterosclerotiche. Nonostante questo amminoacido non appartenga alla categoria dei composti essenziali, l'assunzione regolare della sostanza previene lo sviluppo di patologie cardiache e consente di raggiungere una longevità attiva Ricorda che il livello di carnitina diminuisce con l'età, quindi gli anziani dovrebbero prima di tutto aggiungere un supplemento dietetico alla dieta quotidiana. Inoltre, la maggior parte della sostanza è sintetizzata da vitamine C, B6, metionina, ferro, lisina. La mancanza di questi composti causa una carenza di L-carnitina nel corpo.Le fonti naturali dell'aminoacido sono: pollame, tuorli d'uovo, zucca, semi di sesamo, montone, ricotta, panna acida.
Asparagina. Necessario per la sintesi dell'ammoniaca, il corretto funzionamento del sistema nervoso. L'acido amminico si trova in latticini, asparagi, siero di latte, uova, pesce, noci, patate, carne di pollame.
Acido aspartico Partecipa alla sintesi di arginina, lisina, isoleucina, la formazione di un combustibile universale per il corpo - l'adenosina trifosfato (ATP), che fornisce energia per i processi intracellulari. L'acido aspartico stimola la produzione di neurotrasmettitori, aumenta la concentrazione di nicotinammide adenina dinucleotide (NADH), necessaria per il mantenimento del sistema nervoso, cervello.Questo aminoacido è sintetizzato nel corpo umano indipendentemente, mentre aumenta la sua concentrazione nelle cellule includendo la canna da zucchero, latte, manzo, pollame.
Acido glutammico È il più importante neurotrasmettitore eccitatorio del midollo spinale, il cervello. Il composto organico è coinvolto nel movimento del potassio attraverso la barriera emato-encefalica nel liquido cerebrospinale e svolge un ruolo fondamentale nel metabolismo dei trigliceridi. Il cervello è in grado di utilizzare il glutammato come combustibile: il fabbisogno corporeo di ulteriore assunzione di amminoacidi aumenta con l'epilessia, le depressioni, l'apparizione dei primi capelli grigi (fino a 30 anni), i disturbi del sistema nervoso Fonte naturale di acido glutammico: noci, pomodori, funghi, frutti di mare pesce, yogurt, formaggio, frutta secca.
Proline. Stimola la sintesi del collagene, è necessaria per la formazione del tessuto cartilagineo, accelera i processi di guarigione Fonti di prolina: uova, latte, carne I vegetariani sono invitati a prendere un amminoacido con integratori alimentari.
Serina. Regola la quantità di cortisolo nel tessuto muscolare, crea anticorpi, immunoglobuline, favorisce l'assorbimento della creatina, partecipa al metabolismo dei grassi, alla sintesi della serotonina. La serina supporta il normale funzionamento del sistema nervoso centrale e del cervello.Le principali fonti alimentari di amminoacidi sono cavolfiori, broccoli, noci, uova, latte, soia, koumiss, manzo, grano, arachidi e carne di pollo.

Quindi, gli aminoacidi sono coinvolti nel corso di tutte le funzioni vitali nel corpo umano. Prima di acquistare integratori alimentari, si consiglia di consultare uno specialista. Nonostante il fatto che l'assunzione di droghe di aminoacidi, anche se è considerato sicuro, ma può esacerbare i problemi di salute nascosti.

Tipi di proteine per origine

Oggi si distinguono i seguenti tipi di proteine: uovo, siero di latte, verdura, carne, pesce.

Considera la descrizione di ognuno di essi.

Egg. È considerato il punto di riferimento tra le proteine, tutte le altre proteine sono valutate rispetto ad esso, perché ha la più alta digeribilità. La composizione del tuorlo è costituita da ovomucoi, ovomucina, lisocina, albumina, ovoglobulina, coalbumin, avidina e la componente proteica - albumina. Le uova crude non sono raccomandate per le persone con disturbi del tratto digestivo. Ciò è dovuto al fatto che contengono un inibitore dell'enzima tripsina, che rallenta la digestione del cibo e la proteina avidina, che lega vitamina vitale N. Il composto "all'uscita" non viene assorbito dal corpo ed è eliminato. Pertanto, i nutrizionisti insistono sul consumo di albume esclusivamente dopo il trattamento termico, che rilascia nutrienti dal complesso biotina-avidina e distrugge l'inibitore della tripsina.I vantaggi di questo tipo di proteine: ha un tasso medio di assorbimento (9 grammi all'ora), alti tassi di composizione aminoacidica, aiuta a ridurre il peso corporeo. Gli svantaggi delle proteine delle uova di pollo sono il loro costo elevato.
Siero di latte. Le proteine di questa categoria hanno il più alto tasso di scissione (10-12 grammi all'ora) tra le proteine intere. Dopo aver assunto i prodotti sulla base del siero di latte, durante la prima ora il livello di petidi e amminoacidi nel sangue aumenta drasticamente. Allo stesso tempo, la funzione di formazione degli acidi dello stomaco non cambia, eliminando la probabilità di formazione di gas e disturbi digestivi.La composizione del tessuto muscolare umano in termini di amminoacidi essenziali (valina, leucina e isoleucina) è la più vicina alla composizione delle proteine del siero del latte.Questo tipo di proteina riduce il colesterolo, aumenta la quantità di il glutatione ha un costo relativamente basso rispetto ad altri tipi di amminoacidi. Il principale inconveniente delle proteine del siero di latte è il rapido assorbimento del composto, che rende opportuno prenderlo prima o immediatamente dopo l'esercizio.La principale fonte di proteine è il siero dolce ottenuto durante la produzione del caglio, con idrolizzato di proteine del siero, concentrato, isolato. La prima delle forme ottenute non è di elevata purezza e contiene grassi, lattosio, che stimola la formazione di gas. Il livello di proteine in esso contenuto è del 35-70%, per questo motivo il concentrato di siero di latte è la forma più economica di materiale da costruzione nei circoli di nutrizione sportiva: l'isolante è un prodotto "più pulito", contiene il 95% di frazioni proteiche. Tuttavia, i produttori senza scrupoli a volte astuzia, fornendo come una proteina del siero di latte una miscela di isolato, concentrato, idrolizzato. Pertanto, è necessario controllare attentamente la composizione dell'additivo, in cui l'unico componente deve essere isolato L'idrolizzato è il tipo più costoso di proteine del siero di latte, che è pronto per l'assorbimento immediato e penetra rapidamente nel tessuto muscolare.Quando entra nello stomaco, si trasforma in un coagulo che si divide per un lungo periodo (4 - 6 grammi all'ora). A causa di questa proprietà, la proteina fa parte della formula del bambino, poiché entra stabilmente e in modo uniforme nel corpo, mentre il flusso intenso di aminoacidi porta ad anomalie nello sviluppo del bambino.
Vegetale. Nonostante il fatto che le proteine in tali prodotti siano inferiori, in combinazione tra loro, formano una proteina completa (la migliore combinazione è legumi + cereali). Fornitori luminosi di materiale da costruzione di origine vegetale sono prodotti a base di soia che combattono l'osteoporosi, saturano il corpo con vitamine E, B, fosforo, ferro, potassio, zinco.Quando si consumano proteine di soia riduce il colesterolo, risolve i problemi associati a una prostata ingrossata, riduce il rischio di sviluppare malignità neoplasie al petto. Viene mostrato alle persone che soffrono di intolleranza ai latticini Per la produzione di additivi utilizzati soia isolato (contiene il 90% di proteine), concentrato di soia (70%), farina di soia (50%). Il tasso di assorbimento delle proteine è di 4 grammi all'ora.Le carenze di amminoacidi includono: attività estrogenica (a causa di questo, il composto non deve essere assunto dagli uomini in grandi dosi, perché causa una ridotta funzione riproduttiva), la presenza di tripsina, che rallenta la digestione Piante contenenti fitoestrogeni (composti non steroidei simile nella struttura agli ormoni sessuali femminili): lino, liquirizia, luppolo, trifoglio rosso, erba medica e uva rossa. Le proteine vegetali si trovano anche nelle verdure e nei frutti (cavoli, melograni, mele, alghe u), cereali e legumi (riso, erba medica, lenticchie, semi di lino, avena, frumento, soia, orzo), bevande (birra, bourbon).Chasto utilizzato in pisello proteico nutrizione sportiva. Si tratta di un isolato altamente purificato che contiene la più alta quantità dell'amminoacido arginina (8,7% per grammo di proteine), relativamente alla componente del siero di latte, alla soia, alla caseina e al materiale delle uova. Inoltre, la proteina di pisello è ricca di glutammina, lisina. La quantità di BCAA al suo interno raggiunge il 18%. È interessante notare che la proteina del riso aumenta i benefici delle proteine ipoallergeniche dei piselli, è utilizzata nella dieta di mangiatori di cibi crudi, atleti, vegetariani.
Carne. La quantità di proteine in esso raggiunge l'85%, di cui il 35% sono aminoacidi essenziali. La proteina di carne è caratterizzata da un contenuto di grassi zero, ha un alto livello di assorbimento.
Pesce. Questo complesso è raccomandato per l'uso da una persona normale. Allo stesso tempo, è altamente indesiderabile utilizzare le proteine per coprire le necessità quotidiane degli atleti, poiché l'isolato di proteine di pesce è 3 volte più lungo per scomporre in amminoacidi rispetto alla caseina.

Pertanto, per ridurre il peso, aumentare la massa muscolare, quando si lavora sul rilievo si consiglia di utilizzare proteine complesse. Forniscono una concentrazione massima di aminoacidi immediatamente dopo il consumo.

Gli atleti grassi che sono inclini alla formazione di grasso dovrebbero preferire una proteina lenta del 50-80% relativamente veloce. Il loro principale spettro d'azione è rivolto al prolungato nutrimento dei muscoli.

L'assorbimento della caseina è più lento delle proteine del siero del latte. A causa di ciò, la concentrazione di aminoacidi nel sangue aumenta gradualmente e viene mantenuta ad un livello elevato per 7 ore. A differenza della caseina, le proteine del siero del latte vengono assorbite molto più velocemente nel corpo, il che crea il rilascio più forte del composto in un breve periodo di tempo (mezz'ora). Pertanto, si raccomanda di prenderlo per prevenire il catabolismo delle proteine muscolari immediatamente prima e immediatamente dopo l'esercizio.

La posizione intermedia è albume d'uovo. Per saturare il sangue immediatamente dopo l'esercizio e mantenere un'alta concentrazione di proteine dopo l'allenamento della forza, il suo uso deve essere combinato con l'isolato siero, l'acido amminico. Questa miscela di tre proteine elimina gli svantaggi di ciascun componente, combina tutte le qualità positive.

Più compatibile con proteine di soia.

Valore per l'uomo

Il ruolo che le proteine svolgono negli organismi viventi è così grande che è quasi impossibile prendere in considerazione ogni funzione, ma chiariremo brevemente la più importante di esse.

Protettivo (fisico, chimico, immune). Le proteine proteggono il corpo dagli effetti nocivi di virus, tossine, batteri, microbi, innescando il meccanismo della sintesi degli anticorpi. L'interazione di proteine protettive con sostanze estranee neutralizza l'azione biologica delle cellule nocive. Inoltre, le proteine sono coinvolte nel processo di coagulazione del fibrinogeno nel plasma sanguigno, che contribuisce alla formazione di un grumo e all'ostruzione della ferita. A causa di ciò, in caso di danni al rivestimento del corpo, la proteina protegge il corpo dalla perdita di sangue.
Catalitico, basato sul fatto che tutti gli enzimi, i cosiddetti catalizzatori biologici, sono proteine.
Trasporti. Il principale "vettore" di ossigeno è l'emoglobina, la proteina del sangue. Inoltre, altri tipi di aminoacidi nel corso delle reazioni formano composti con vitamine, ormoni, grassi, fornendo loro il trasporto verso le cellule bisognose, gli organi interni, i tessuti.
Nutriente. Le cosiddette proteine di riserva (caseina, albumina) sono le fonti alimentari per la formazione e la crescita del feto nell'utero.
Ormone. La maggior parte degli ormoni umani (adrenalina, noradrenalina, tiroxina, glucagone, insulina, corticotropina, crescita) sono proteine.
Costruzione. Cheratina - il principale componente strutturale dei capelli, collagene - tessuto connettivo, elastina - le pareti dei vasi sanguigni. Le proteine del citoscheletro danno forma a organelli e cellule. La maggior parte delle proteine strutturali sono filamentose.
Shrinking. L'actina e la miosina (proteine muscolari) sono coinvolte nel rilassamento e nella contrazione del tessuto muscolare. Le proteine regolano la traduzione, lo splicing, l'intensità della trascrizione genica e il processo di movimento delle cellule attraverso il ciclo. Le proteine motorie sono responsabili del movimento del corpo, del movimento delle cellule a livello molecolare (cilia, flagelli, leucociti), del trasporto intracellulare (chinesina, dineina).
Segnale. Questa funzione è svolta da citochine, fattori di crescita, proteine ormonali. Trasmettono segnali tra organi, organismi, cellule, tessuti.
Recettore. Una parte del recettore della proteina riceve un segnale fastidioso, l'altra reagisce e contribuisce a cambiamenti conformazionali. Pertanto, i composti catalizzano una reazione chimica, legano le molecole di mediazione intracellulare, fungono da canali ionici.

Oltre alle funzioni sopra elencate, le proteine regolano il livello di pH dell'ambiente interno, fungono da riserva di energia, assicurano lo sviluppo, la riproduzione del corpo, formano la capacità di pensare.

In combinazione con i trigliceridi, le proteine sono coinvolte nella formazione delle membrane cellulari, con i carboidrati nella produzione di segreti.

Sintesi proteica

La sintesi proteica è un processo complesso che si verifica nelle particelle di cellule ribonucleoproteiche (ribosomi). Le proteine vengono trasformate da aminoacidi e macromolecole "sotto controllo" di informazioni codificate nei geni (nel nucleo della cellula). Allo stesso tempo, ogni proteina è costituita da residui di enzimi, che sono determinati dalla sequenza nucleotidica del genoma che codifica questo "materiale da costruzione". Poiché il DNA è concentrato nel nucleo della cellula e la sintesi proteica "va" nel citoplasma, l'informazione dal codice di memoria biologica viene trasmessa al ribosoma da un mediatore speciale, chiamato i-RNA.

La biosintesi delle proteine avviene in sei fasi.

Trasferimento di informazioni dal DNA all'mRNA (trascrizione). Nelle cellule procariotiche, la "riscrittura" del genoma inizia con il riconoscimento della specifica sequenza nucleotidica del DNA da parte dell'enzima RNA polimerasi.
Attivazione di aminoacidi. Ogni "precursore" di una proteina, utilizzando l'energia ATP, è collegato da legami covalenti con una molecola di RNA di trasporto (t-RNA). Allo stesso tempo, il t-RNA è costituito da nucleotidi sequenzialmente collegati - anticodoni, che determinano il codice genetico individuale (tripletto-codone) dell'amminoacido attivato.
Legame proteico ai ribosomi (inizio). Una molecola di i-RNA contenente informazioni su una specifica proteina è collegata a una piccola particella ribosomiale e un amminoacido iniziatore collegato al corrispondente t-RNA. In questo caso, le macromolecole di trasporto corrispondono reciprocamente alla tripletta i-RNA, che segnala l'inizio della catena proteica.
Allungamento della catena polipeptidica (allungamento). L'accumulo di frammenti proteici avviene mediante l'aggiunta sequenziale di aminoacidi alla catena, trasportata al ribosoma mediante trasporto RNA. In questa fase si forma la struttura finale della proteina.
Fermare la sintesi della catena polipeptidica (termine). Il completamento della costruzione della proteina è segnalato da una tripletta speciale di mRNA, dopo di che il polipeptide viene rilasciato dal ribosoma.
Elaborazione di pieghe e proteine. Per adottare la struttura caratteristica del polipeptide, si coagula spontaneamente, formando la sua configurazione spaziale. Dopo la sintesi sul ribosoma, la proteina subisce una modificazione chimica (trasformazione) da parte degli enzimi, in particolare la fosforilazione, l'idrossilazione, la glicosilazione e la tirosina.

Le proteine di nuova formazione contengono alla fine i "leader" del polipeptide, che svolgono la funzione di segnali, dirigendo le sostanze verso il luogo "funzionante".

La trasformazione delle proteine è controllata da geni - operatori, che insieme ai geni strutturali formano un gruppo enzimatico chiamato un operone. Questo sistema è controllato da geni regolatori con l'aiuto di una sostanza speciale, che essi, se necessario, sintetizzano. L'interazione di questa sostanza con l'"operatore" porta al blocco del gene di controllo e, di conseguenza, alla cessazione dell'operone. Un segnale alla ripresa del sistema è la reazione della sostanza con gli induttori.