Melodia - il dispositivo per eseguire procedure di sollevamento, ringiovanimento e cavitazione a ultrasuoni a radiofrequenza
Chimica, aiuto
CuS04 + 2KOH = Cu (OH) 2 + K2SO4
da solo, è facile!
B Cu NO3 2.. Il carbonato di ammonio è formato da una base debole di NH4OH e un acido debole H2CO3, sottoposto a catione e idrolisi anionica.. La decisione La glicina è un amminoacido il cui gruppo carbossilico può essere esterificato con alcoli.
I chimici aiutano!
Chimica. Chiedo aiuto.. cosa può
Aiuta con la chimica per favore
L'acido α-amminoacetico (glicina) può reagire con l'idrossido di rame per formare un complesso forte blu-violetto, solubile in acqua:
Cu (OH) 2 + 2 NH2CH2COOH = [Cu (NH2CH2COO) 2] + 2H2O - reazione
C2H6 C2H4 H2 C2H4 H2O C2H5OH C2H5OH CuO Cu CH3 CHO H2 O CH3 CHO Ag2 O 2 Ag CH3 COOH CH3 COOH Cl2 HCl CH2 ClCOOH CH2 ClCOOH NH3.
Aiuto con reazioni chimiche, urgentemente.
1 reazione = HCOOH + CU2O + 2H2O, prima del coefficiente di idrossido di rame 2
L'acido α-amminoacetico (glicina) può reagire con l'idrossido di rame per formare un complesso forte blu-violetto, solubile in acqua:
Cu (OH) 2 + 2 NH2CH2COOH = [Cu (NH2CH2COO) 2] + 2H2O
Il glucosio contiene cinque gruppi idrossile e un gruppo aldeidico. Pertanto, si riferisce all'alcol di aldeide. Le sue proprietà chimiche sono simili agli alcoli e aldeidi poliatomici. La reazione con l'idrossido di rame (II) dimostra le proprietà riducenti del glucosio. Aggiungiamo alcune gocce di una soluzione di solfato di rame (II) e una soluzione alcalina a una soluzione di glucosio. Il precipitato dell'idrossido di rame non è formato. La soluzione è dipinta in un colore blu brillante. In questo caso, il glucosio scioglie l'idrossido di rame (II) e si comporta come un alcool polivalente. Riscalda la soluzione. Il colore della soluzione inizia a cambiare. Innanzitutto, si forma un precipitato giallo di Cu2O, che nel tempo forma cristalli rossi più grandi di CuO. Il glucosio viene ossidato in acido gluconico.
СН2ОН - (СНОН) 4 - СОН + Сu (ОН) 2 = СН2ОН - (СНОН) 4 - СОН + Сu2О ↓ + Н2О
5 2. Hydroxocomplexes Preparazione di Zn OH 2 2OH g.. Chelati Int. Lo scopo è ciclico. gruppi, compreso l'agente complessante M NH 2 CH 2 COOH-amminoacetico acido glicina Cu OH 2 2 NH 2 CH 2 COOH Cu NH 2.
Chimica, grado 10-11
Smetti di scattare foto con iPhone! Vai a insegnare chimica!
L'acido aminoacetico glicina H2NCH2COOH forma una soluzione blu intenso con Cu2.. CoCl2 NH3 H2O Co OH Cl Cl NH4Cl.
7.A, V.E.
Non so correttamente o no. 2H2SO4 + Cu = So2gaz + CuSO4 + 2H20
11 C2H5OH + CuO = CH3CHO + Cu + H2O;
12 C2H5ON Sembra
Inoltre non voglio pensare ulteriormente
Grado di controllo chimico 10
Test di chimica
Per alcheni Ossidazione di KMnO4 3C2H4 2KMnO4 4H2O 3C2H4 OH 2 2MnO2 2KON.. con acidi CH2 NH2 -COOH HCl ----- gt CH2 NH3Cl -COOH cloruro di glicina 3. Il P-I di policondensazione è costituito da amminoacidi l'uno con l'altro, con il rilascio di uno secondario.
Aiuto con l'impasto in chimica)))
Scrivi le reazioni di ottenere l'acido amminoacetico dall'etano.
Aiuta a risolvere i test di chimica
C'è un libro di testo Egorov? tutto è lì... tutte le risposte.. troppo pigro per scrivere
1. La glicina reagisce con ciascuna delle due sostanze. 1. Il precipitato di Cu OH 2 appena preparato viene sciolto se aggiunto ad esso.
28) sodio
25) acido 2-metilpropanoico
21) propanale (se primario), propanone (se secondario)
3) acido carbossilico e aldeide
4) СН3СНО
5) acido acetico e formiato di metile
7) alcoli
10) formico
11) Cu (OH) 2
12) propanale
14) idrossido di rame (II)
15) idrolisi alcalina dei grassi
17) chetone
18) idratazione
NH2-CH2-COOH + Ba (OH) 2 →
cosa succede ??
Risparmia tempo e non vedi annunci con Knowledge Plus
Risparmia tempo e non vedi annunci con Knowledge Plus
La risposta
Verificato da un esperto
La risposta è data
specialmente
2NH2CH2COOH + Ba (OH) 2 → (NH2CH2COO) 2Ba + 2H2O
Acido amminoacetico + idrossido di bario → amminoacido di bario + acqua.
Connetti Knowledge Plus per accedere a tutte le risposte. Rapidamente, senza pubblicità e pause!
Non perdere l'importante - connetti Knowledge Plus per vedere la risposta adesso.
Guarda il video per accedere alla risposta
Oh no!
Le visualizzazioni di risposta sono finite
Connetti Knowledge Plus per accedere a tutte le risposte. Rapidamente, senza pubblicità e pause!
Non perdere l'importante - connetti Knowledge Plus per vedere la risposta adesso.
http://znanija.com/task/12675594Glycine cu oh 2
Gruppo: utenti
Messaggi: 15
Registrazione: 8 novembre 2009
Da: palestra
1. Proprietà chimiche della metilamina?
2. Proprietà chimiche dell'anilina?
1. anilina + acqua =?
2. anilina + HCL = prodotto
3. prodotto + NaOH =?
4. reazione qualitativa all'anilina
5. glicina + acqua =?
6. glicina + litmus =?
(spiegare osservazioni)
7. glicina + Mg =?
(spiegare osservazioni)
8. glicina + Cu (OH) 2 =?
(spiegare osservazioni)
Ho appena Internet spento al momento (debito), e devo scrivere urgentemente
Post è stato modificatoP Pretty - 7.5.2010, 21:53
Gruppo: utenti
Messaggi: 621
Registrazione: 7/7/2008
Da: Alphons Telecom
8 - il precipitato è sottile e tutto diventa blu brillante per il complesso
Gruppo: utenti
Messaggi: 15
Registrazione: 8 novembre 2009
Da: palestra
8 - il precipitato è sottile e tutto diventa blu brillante per il complesso
Grazie mille, non hai mai pensato che queste persone esistessero.
Ph è il tuo anello di benzene, è solo la prima volta che vedo una tale designazione?
Post è stato modificatoP Pretty - 7.5.2010, 22:07
Gruppo: utenti
Messaggi: 621
Registrazione: 7/7/2008
Da: Alphons Telecom
Gruppo: utenti
Messaggi: 15
Registrazione: 8 novembre 2009
Da: palestra
Sarebbe stato trovato, e quindi girato qui))
Post è stato modificatoP Pretty - 7.5.2010, 22:20
Gruppo: utenti
Messaggi: 693
Registrazione: 12/7/2009
Il nostro paradiso sta solo aspettando
Gruppo: utenti
Messaggi: 1 534
Registrazione: 3.3.2009
Da: Hua Hin
1. Proprietà chimiche della metilamina?
La metilammina (CH3NH2) è un gas incolore simile all'ammonio e la bollitura è di 6,32 ° C. Usato per la sintesi di pesticidi, droghe, coloranti. I prodotti più importanti sono N-Metil-2-pirrolidone (NMP), metilformammide, caffeina, efedrina e N, N'-dimetilurea.
La metilammina è una tipica ammina primaria. La metilammina forma sali con acidi. Le reazioni con aldeidi e acetali portano a basi di Schiff. Quando interagisce con esteri o acil cloruri, dà ammidi.
Di norma, viene utilizzato sotto forma di soluzioni: 40% in massa in acqua, in metanolo, etanolo o THF.
più precisamente
Metilammine, mono-, di- e trimetilammine del comune f-ly (CH3) xNH3-x, dove rispettivamente. x = 1,2 e 3. Bestsv. gas (vedi tab.) con un forte odore di ammoniaca; ad alta diluizione, la tri-metilammina ha un odore di aringa. Buon sol. in acqua, etanolo, ecc. p-celeration.
I derivati della metilamina si trovano nelle foglie dell'arbusto di coca, i frutti acerbi del papavero addormentato e altre piante, nei tessuti animali. L'odore di salamoia aringa è dovuto alla presenza di trimetilammina, che è formata dalla decomposizione di holin e betaina da parte dei batteri.
Le metilamine sono basi forti. Con un minatore. K-Tami forma una crisi. sale, per esempio. cloridrati di mono-, di- e trimetil-ammine (pf 225-226, 171 e 277 ° C, rispettivamente); idrobromuri (pf 250-251, 133,5 e 244 ° C). Quando l'interazione. con carbossi-al-tami (a t-rah elevato), le loro anidridi, anidridi di cloro, esteri di mono e dimetilammine sono convertite rispettivamente. in N-metil- e N, N-dimetilammidi to-t. La monometilammina è alchilata con alcoli e alchil alogenuri per formare alchilammine secondarie e terziarie; di-metilammina - M, N-dimetilalchilammine; trimetilammina - sali di ammonio quaternario (da alchil alogenuri). Le mono e le dimetilammine, che reagiscono con l'ossido di etilene, vengono convertite rispettivamente in N-metiletanolammina o N-metildietanolammina e M, M-di-metiletanolammina, quando trattate con fosgene. in isocianato di metile e tetrametilurea, con l'azione di CS2 in presenza. p-ra NaOH-in Na-sali, rispettivamente. kit metil- e dimetil-ditiocarbammato; allo stesso tempo dalla monometilamina in presenza. i sali di metalli pesanti formano metilisotiocianato (olio di senape metilica). Quando l'interazione. con g-butirrolattone monometilamina dà N-metilpirrolidone, con cloroformio in presenza di. alcali - metilzonitrile, con HNO2-metanolo e N2 (quantitativamente).
La dimetilammina entra nel sito di Mannich, quando viene processato HNO2, viene convertito in N-nitrosodimetilammina. Da trimetilammina mediante l'azione di H2O2 o altri agenti ossidanti, si ottiene N-ossido (pf 208 ° C), quando trattato con alogeni - per esempio sali complessi. [(CH3) 3N + Br] Br-; quando l'ossido di etilene agisce su trimetilammina cloridrato, si forma cloruro di colina [(CH3) 3NCH2CH2OH] Cr.
Nella miscela prom-sti di metilamine ottenere catalitico al vapore. amminando metanolo a 350-450 ° С e 0,6-5,0 MPa, rapporto molare NH3: CH3OH = 1,5-6 (disidratante cat. -Al2O3, Al2O3 - SiO2, o altri). La conversione del metanolo è quasi del 100%; la produzione di metilamine 93-98% in moli. La composizione della miscela metilammina è controllata dalla quantità di NH3, dal processo m-esimo e dalla direzione di riciclaggio di una o due metilamine. La miscela risultante di metilamine, H2O, NH3 e residui di metanolo viene separata per distillazione sotto una pressione di 0,4-1,8 MPa, ottenendo metilammine con un contenuto di materia principale di almeno il 99,2%. Le metilamine sono prodotte allo stato liquefatto o sotto forma di soluzioni acquose al 25%.
Le metilamine preparate sono sintetizzate con metodi che sono comuni per alifatici. ammine, come pure riscaldamento di CH2O con NH4Cl, idrogenazione di acido cianidrico, ammonio dimetil etere o riduzione. aminazione di CO a 300-420 ° С e 7-30 MPa (cat.-Zn / Al2O3, Cu-Zn / Cr2O3):
La monometilammina senza mescolanze di di- e trimetilammine è ottenuta dalle p-zioni di Gabriel e Hoffmann; dimetilammina: mutua conc. alcali di p-ra con n-nitrosodimetilanilina, trimetilammina-term. decomposizione di sali di ammonio quaternario.
Le metilamine vengono analizzate mediante GLC e la titolazione della balena delle loro soluzioni acquose. In aria, determinato da GLC o colorimetrico in presenza. 2,4-dinitroclorobenzene (mono- e dimetilammina) e o-nitrofenolo (trimetilammina).
Le metil- e le dimetilammine sono utilizzate nella produzione di insetticidi (Sevin, Shradan, ecc.), P-reattori (ad esempio, N-metil-pirrolidone, DMF, dimetilacetammide), lek. in-in (cocaina, promedol, teofillina, caffeina, ecc.), tensioattivo. La metilammina viene anche utilizzata per ottenere sterilizzanti del suolo (ad esempio, Na-N-metilditiocarbammato), B (tetryl, ecc.), Coloranti, materiali fotografici (metol); dimetilammina - nella produzione di combustibile per razzi (N, N-dimetilidrazina), acceleranti di vulcanizzazione e fungicidi (Zn dimetilditiocarbammato, tetrametiltiuram disolfuro), inibitori di corrosione, battericidi, additivi lubrificanti, per la lavorazione di pelli nell'industria della pelle; trimetilammina - nella produzione di cloruro di colina, colina, sali di ammonio quaternario, resine a scambio ionico, lek. in-in.
Le metilamine sono pericolo di incendio e esplosione: M. Autoinfiammatoria. 430, 402 e 190 ° С, rispettivamente un CPV di 4,9-20,8, 2,8-14,4 e 2,0-11,6%. per mono-, di- e trimetilammine. In alte concentrazioni, hanno un effetto dannoso sul sistema nervoso, sul fegato e sui reni; irrita le mucose degli occhi e del tratto respiratorio superiore. modi; MPC 1 mg / m3 (mono- e dimetilammine), 5 mg / m3 (trimetilammina).
http://s125.ru/forum/index.php?showtopic=19115Confronto delle proprietà di composti organici e inorganici
Esperienza 1. Formazione di sali mediante l'interazione di basi e acidi organici e inorganici, esperimenti con essi.
Esecuzione del lavoro:
Mescolato 2 gocce di anilina e un po 'd'acqua, ha ottenuto l'emulsione di anilina. In un'altra provetta, viene versato del CuSO.4 e NaOH è stato aggiunto a gocce con agitazione, è stato ottenuto un precipitato blu di Cu (OH)2.
HCI concentrato è stato aggiunto a gocce in entrambe le provette. Osservare la dissoluzione dell'emulsione e dei sedimenti.
Cu (OH)2 + 2HCl → CuCl2 + 2H2O
Alle soluzioni risultanti è stata aggiunta goccia a goccia una soluzione concentrata di NaOH, precipita nuovamente precipitato.
CuCl2 + 2NaOH → Cu (OH)2↓ + 2NaCl
Conclusione: basi e sali organici e inorganici mostrano proprietà simili.
Esperienza 2. Ottenimento di esteri mediante l'interazione di acidi organici e inorganici con alcoli.
a). Un po 'di alcol isoamilico e acido acetico concentrato sono stati versati nella provetta e aggiunto un po' di acido solforico concentrato. La miscela è stata agitata e riscaldata a bagnomaria. Osservare l'ingiallimento del liquido. La miscela fu raffreddata, l'etere raccolto sulla superficie, sentiamo l'odore di essenza di pera.
b) Diversi cristalli di acido borico furono posti in un piatto di porcellana e fu aggiunto dell'etanolo. La miscela fu mescolata e portò ad essa un piccolo granello acceso. La sostanza risultante viene bruciata con una fiamma verde.
2B (OS2H5)3 + 18O2 → In2oh3 + 12SO2 + 15H2oh
Conclusione: gli acidi organici e inorganici mostrano proprietà chimiche simili.
Esperienza 3. Idrossido di zinco anfotero e acido amminoacetico.
a) Versare una piccola soluzione di nitrato di zinco in due provette e aggiungere una soluzione di NaOH a gocciolamento fino a formare un precipitato. Quindi una soluzione di HCl fu versata in un tubo e un'altra soluzione di NaOH fu versata in un altro. sedimenti sciolti in entrambi i tubi.
Zn (NO3)2 + 2NaOH Zn (OH)2↓ + 2NaNO3
Zn (OH)2 + 2HCl ↔ ZnCl2 + 2H2O
Zn (OH)2 + 2NaOH ↔ Na2[Zn (OH)4]
b) Una piccola soluzione di carbonato di sodio è stata versata nel tubo e una piccola glicina è stata inviata al tubo. Osservare il rilascio di bolle di gas CON2. La glicina mostra le sue proprietà acide. Diversi cristalli di glicina sono stati posti in una provetta e inumiditi con acido cloridrico concentrato. Il tubo era riscaldato. Osserva la dissoluzione della glicina. Metti una goccia della soluzione risultante su un vetrino. Al raffreddamento osserviamo la formazione di cristalli di forma diversa rispetto ai cristalli di glicina.
Conclusione: i composti anfoteri esistono sia nella chimica organica che inorganica e mostrano proprietà simili.
Esperienza 4. Confronto delle proprietà del sale.
Esecuzione del lavoro:
a) In 2 provette hanno versato poco a poco soluzioni di nitrato di piombo e acetato. Quindi una soluzione di KI è stata aggiunta a ciascun tubo. Osservare le precipitazioni di PbI2.
Pb (NO3)2 + 2 KI ↔ PbI2↓ + 2KNO3
(CH3COO)2Pb 2KI ↔ PbI2 ↓ + 2CH3COOK
b) In due provette hanno versato poco a poco soluzioni di solfato di rame (I) e sali di anilina. Una soluzione concentrata di NaOH è stata aggiunta a entrambe le provette. Osservazione delle precipitazioni:
CuSO4 + 2NaOH ↔ Cu (OH)2↓ + Na2SO4
Conclusione: i sali sia organici che inorganici mostrano proprietà simili.
http://buzani.ru/component/content/article?id=670:glava-6-khimicheskij-praktikum-rabota-3Esperienza 3. La formazione del sale di rame della glicina
AMINOACIDI E PROTEINE
Lo scopo del lavoro. Conferma il carattere anfotero degli aminoacidi e delle proteine, padroneggia le reazioni qualitative (a colori) delle proteine per la predizione della loro struttura primaria (tipi di amminoacidi).
Esperienza 1. Prova delle proprietà anfotere della glicina
1.1. In un tubo pieno d'acqua, inserire una goccia di 0,002 n. H2SO4 e una goccia di arancia metilica (mix). Dividere la soluzione rosa risultante in due tubi. In uno dei tubi con una soluzione acida, aggiungere una spatola di glicina secca. Confronta le soluzioni di colore.
1.2. Versare una goccia di NaOH 0,005 N e una goccia di fenolftaleina (miscela) nella provetta piena d'acqua. La soluzione colorata (alcalina) risultante è divisa in due tubi. In uno dei tubi con una soluzione alcalina, aggiungere una spatola di glicina secca. Confronta le soluzioni di colore.
Scrivi le reazioni spiegando i cambiamenti nei colori degli indicatori.
Esperienza 2. Amminoacidi della deaminazione
Gli amminoacidi, come le ammine primarie, interagiscono con l'acido nitroso HNO2 con il rilascio di azoto - questa reazione viene utilizzata per la determinazione quantitativa degli amminoacidi (mediante campionamento N2).
A 1 ml di glicina al 10% aggiungere alcuni cristalli di NaNO2 e 0,5 ml 0,5 n. HCl. Scuotendo la fiala si visualizza N escrezione.2 sotto forma di piccole bolle (usando una tornasole rossa umida, assicurarsi che non sia NH)3).
Annota le equazioni di reazione.
Esperienza 3. La formazione del sale di rame della glicina
0,5 g CuCO viene aggiunto a un tubo asciutto.3 e 1,5-2 ml di soluzione di glicina al 2%. La miscela viene riscaldata sulla fiamma di una lampada a spirito - appare un colore blu della soluzione. Una parte della soluzione viene versata in un'altra provetta e vengono aggiunte 2 gocce di soluzione di NaOH al 10%. C'è un precipitato? Dare una spiegazione.
La parte restante della soluzione viene raffreddata in un bicchiere di acqua ghiacciata. I cristalli cadono gradualmente dalla soluzione del sale di rame dell'acido aminoacetico difficile da sciogliere:
La formazione di sali di rame complessi di colore blu è caratteristica degli amminoacidi.
Data di inserimento: 2015-08-13; visualizzazioni: 619 | Violazione del copyright
http://mybiblioteka.su/6-77298.html35. Materia organica contenente azoto
Le proprietà chimiche caratteristiche dei composti organici contenenti azoto: ammine e amminoacidi; Sostanze biologicamente importanti: grassi, carboidrati (monosaccaridi, disaccaridi, polisaccaridi), proteine.
1. Sia l'anilina che la dimetilammina reagiscono con
3) acido solforico
5) idrossido di sodio
6) soluzione di permanganato di potassio
2. Reagisce con acido amminoacetico
4) solfato di sodio
5) idrossido di sodio
6) idrossido di rame (II)
3. A proposito di glicina si può dire che questa sostanza
1) liquido in condizioni normali
2) ha proprietà anfotero
3) ha un odore pungente
4) ben solubile in acqua
5) forma esteri
6) non reagisce con gli acidi
4. A proposito di anilina si può dire che questa sostanza
1) base più forte dell'ammoniaca
2) ben solubile in acqua
3) forma i sali in reazione con gli acidi
4) è ossidato nell'aria
5) reagisce con gli alcali
6) scolorire l'acqua del bromo
5. Interagisce con la metilamina
1) soluzione di ossido di argento ammoniacale
2) acido fosforico
3) idrossido di potassio
6. A proposito di fenilammonio cloruro, possiamo dire che questa sostanza
1) ha una struttura molecolare
2) scolorire l'acqua del bromo
3) reagisce con acido cloridrico
4) interagisce con gli alcali
5) ben solubile in acqua
6) base forte
7. Interagisce con la soluzione di idrossido di sodio
6) cloruro di ammonio metilico
8. A proposito di metilammina può dire che questa sostanza
1) gassoso in condizioni normali
2) reagisce allo "specchio d'argento"
3) non brucia nell'aria
4) una base più forte dell'ammoniaca
5) forma sale con acido cloridrico
6) non si dissolve in acqua
9. Sia l'anilina che la metilammina reagiscono con
4) acido nitrico
5) idrossido di potassio
6) soluzione di ossido di argento ammoniacale
10. Circa dimetilammina può dire che questa sostanza
1) brucia nell'aria
2) ben solubile in acqua
3) ha una struttura non molecolare
4) base più forte di anilina
5) reagisce allo "specchio d'argento"
6) reagisce con gli alcali per formare sali
11. L'etilammina interagisce con
3) acido nitrico
12. Methyethylamine interagisce con
2) acido bromidrico
4) idrossido di potassio
13. L'etilammina interagisce con
14. L'anilina interagisce con
1) idrossido di sodio
2) acqua di bromo
1) ha un odore particolare
2) si riferisce alle ammine terziarie
3) è liquido a temperatura ambiente
4) contiene un atomo di azoto con una coppia di elettroni solitari
5) reagisce con gli acidi
6) è una base più debole dell'ammoniaca
16. La dimetilammina interagisce con
1) idrossido di bario
3) ossido di rame (P)
5) acido acetico
17. La propilamina interagisce con
2) acido formico
18. La metilammina interagisce con
2) acido bromidrico
4) idrossile di potassio
19. La metilammina può essere ottenuta dall'interazione
20. L'etilamina è ottenuta dall'interazione di sostanze:
21. L'acido amminoacetico interagisce con
1) ossido di calcio
22. E metilamina e fenilammina
1) ben solubile in acqua
2) avere una soluzione acquosa fortemente alcalina
3) reagire con acido nitrico
4) interagire con Ca (OH) 2
5) brucia in atmosfera di ossigeno
6) appartengono a ammine primarie
23. Un ambiente quasi neutro ha soluzioni acquose:
24. La fenolftaleina cambia colore in soluzione.
25. Con reazione di acido amminoacetico:
2) idrossido di sodio
3) permanganato di potassio
1) è un solido
2) solubile in acqua
3) si riferisce alle ammine primarie
4) interagisce con l'acido solforico
5) interagisce con il cloruro di sodio
6) interagisce con il clorometano
27. Alanin interagisce con
28. L'acido amminoacetico reagisce
2) idrossido di sodio
3) permanganato di potassio
29. Una soluzione acquosa di acido amminico interagisce con
http://maratakm.narod.ru/index2.files/b8.htmOpzioni di soluzione per l'esame di chimica
Parte 2
B1. Stabilire una corrispondenza tra il nome del composto inorganico e la classe a cui appartiene.
La decisione Il monossido di carbonio ha la formula CO - è un ossido. Marmo - carbonato di calcio CaCO3 - sale medio Bicarbonato di sodio - bicarbonato di sodio NaHCO3 - sale aspro. Calce spenta - idrossido di calcio Ca (OH)2 - base (alcali). Scegli le opzioni che desideri:
B2. Stabilire la corrispondenza tra la formula del sale e il grado di ossidazione del cromo in esso.
La decisione Calcolare il grado di ossidazione del cromo in questi composti sulla base della condizione di elettroneutralità (grado di ossidazione di ossigeno -2, fluoro -1, idrogeno +1, potassio +1, calcio e bario +2, cromo x):
K2CrO4: 2 (+1) + x + 4 (-2) = 0, x = +6
CACR2O7: 1 (+2) + 2x + 7 (-2) = 0, x = +6
CrO2F2: x + 2 (-2) + 2 (-1) = 0, x = +6
Ba3[Cr (OH)6]2: 3 (+2) + 2x + 12 (-2) + 12 (+1) = 0, x = +3
Confrontando le opzioni possibili, otteniamo la risposta:
B3. Stabilire la corrispondenza tra la formula di una sostanza e il prodotto rilasciato al catodo durante l'elettrolisi di una soluzione acquosa di questa sostanza.
La decisione Durante l'elettrolisi delle soluzioni acquose, i cationi metallici nel campo di tensione a sinistra del titanio non vengono ripristinati al catodo, solo l'acqua viene ridotta e l'idrogeno viene rilasciato al catodo. Se il metallo si trova nella serie di tensioni tra titanio e idrogeno, si verifica una riduzione aggiornata del catione e dell'acqua di metallo, e sia il metallo che l'idrogeno vengono rilasciati al catodo. Infine, se il metallo si trova a destra dell'idrogeno, vengono ridotti solo i cationi metallici e il catodo rilascia il metallo. NaNO3: sodio a sinistra del titanio, quindi solo idrogeno sul catodo. Cu (NO3): rame a destra dell'idrogeno, solo metallo RbHCO al catodo3: il rubidio è a sinistra del titanio, quindi l'idrogeno è solo al catodo. SnCl2 : stagno tra titanio e idrogeno, al catodo e al metallo e idrogeno.
B4. Stabilire una corrispondenza tra il nome del sale e la sua capacità di idrolisi.
La decisione Solfuro di cesio Cs2S è formato da una base forte di CsOH e un acido debole H2S, idrolizzato dall'anione:
cs2S 2Cs + + S 2- - dissociazione salina
S 2- + H2O HS - + OH - - idrolisi
Il nitrato di bario è formato da una base forte di Ba (OH)2 e acido forte HNO3, l'idrolisi non è esposta.
Il solfato di sodio è formato da una base forte di NaOH e un acido forte H2SO4, l'idrolisi non è esposta.
Il carbonato di ammonio è formato da una base debole di NH4OH e acido debole H2CO3, subisce idratazione cationica e anionica.
(NH4)2CO3 2NH4 + + CO3 2- - dissociazione salina
NH4 + + H2O nh4HE + H + - idrolisi cationica
CO3 2- + H2O hco3 - + OH - - idrolisi dell'anione
H + + HE - = H2O - l'ambiente non può essere sia acido che alcalino.
B5. Stabilire una corrispondenza tra i materiali di partenza e il prodotto principale della loro interazione.
La decisione Nell'interazione di idrossido di alluminio con soluzioni acquose di idrossialuminati alcalini della composizione Me sono formati.3[Al (OH)6], dove Me è un metallo alcalino e durante la fusione - metaalluminati della composizione MeAlO2. I metaalluminati si ottengono anche fondendo idrossido di alluminio con carbonati di metalli alcalini.
B6. L'interazione procede attraverso un meccanismo radicale.
1) acqua propene e bromo
2) propene e acido bromidrico
3) propene e cloro (in soluzione acquosa)
4) propene e cloro (a 500 ° C)
5) etano e ossigeno
6) metano e cloro
La decisione L'interazione tra propene e bromo è la reazione dell'attaccamento elettrofilo, lo stesso vale per l'interazione della sonda con l'idrogeno bromuro. Propene aggiunge cloro in una soluzione acquosa anche da un meccanismo ionico. Propene con cloro a 500 ° C è una reazione di sostituzione radicale, l'etano è ossidato dall'ossigeno anche da un meccanismo radicale, quest'ultima reazione è anche radicale. Le ultime tre risposte sono appropriate.
B7. Il metanolo in condizioni appropriate può essere ottenuto dalla reazione
1) CH3ONa + H2O
2) CH4 + H2O
3) HCCl3 + KOH
4) HCOH + H2
5) CO + H2
6) CH3Cl + O2 + H2
La decisione Il metanolo sarà prodotto per idrolisi del sodio metilato (n. 1), mediante riduzione della formaldeide con idrogeno (il n. 2 è una delle opzioni per la produzione industriale di metanolo) e sintetizzato da una miscela di monossido di carbonio e idrogeno, questa miscela è chiamata "gas di sintesi" (n. 5, anche un'opzione produzione industriale di metanolo).
B8. La glicina si esterifica con
1) propanol-1
2) propanol-2
3) acido acetico
4) ossido di magnesio
5) alcool etilico
6) calcio metallico
La decisione La glicina è un amminoacido il cui gruppo carbossilico può essere esterificato con alcoli. Pertanto, l'esterificazione della glicina può essere fatta reagire con propanolo-1 (n. 1 nell'elenco), propanolo-2 (n. 2) ed etanolo (n. 5).
B9. Se 1 kg di una soluzione al 10% di cloruro di potassio viene miscelato con 3 kg di una soluzione al 15% dello stesso sale, si otterrà una soluzione con una frazione in massa di KCl pari a _________%.
La decisione La massa della soluzione ottenuta dopo la miscelazione sarà uguale alla somma delle masse delle soluzioni iniziali, vale a dire 1 kg + 3 kg = 4 kg = 4000 g La massa di cloruro di potassio nella soluzione risultante è anche uguale alla somma delle masse di KCl nelle soluzioni iniziali: nel primo c'erano 1000 g * 0,1 = 100 g, nel secondo - 3000 g * 0,15 = 450 g, nel risultante 100 g + 450 g = 550 g Troviamo la frazione di massa di cloruro di potassio nella soluzione risultante: 550 g / 4000 g = 0,1375 o, arrotondato alla precisione richiesta nel problema, 0,138. In percentuale del 13,8%. La risposta: 13,8%
B10. Il volume di fosfina che viene rilasciato durante l'idrolisi di 35 g di fosfuro di calcio, contenente il 4% di impurità, è __________ l (n).
La decisione Scriviamo la reazione:
Ca3P2 + 6H2O = 2PH3 + 3Sa (OH)2
Calcola la massa di fosfuro di calcio puro. Se la frazione di massa delle impurità è del 4%, il fosfuro di calcio è 100% - 4% = 96% o 0.96. Quindi m (Ca3P2) = 35 g * 0,96 = 33,6 g, la quantità di sostanza n (Ca3P2) = 33,6 / 182 = 0,185 mol (massa di massa molare3P2 pari a 182 g / mol). Secondo l'equazione di reazione, una mole di fosfuro di calcio produce due moli di fosfina, rispettivamente, da 0,185 moli, si ottengono 0,37 moli. Troviamo il volume di fosfina, moltiplicando la quantità di sostanza per la quantità molare di gas a N: V (PH3) = 0,37 * 22,4 = 8,27 l, oppure, arrotondando alla precisione della risposta richiesta, 8 l.
Reazioni qualitative per amminoacidi, peptidi, proteine
Gli aminoacidi possono essere rilevati utilizzando le reazioni cromatiche: ninidrina, xantoproteina, Foll, Milon, campioni di biureto, ecc. Queste reazioni non sono specifiche, perché basato sulla rilevazione di singoli frammenti nella struttura degli amminoacidi, che possono verificarsi in altri composti.
Reazione della ninidrina, reazione cromatica, utilizzata per la determinazione qualitativa e quantitativa di amminoacidi, amminoacidi e ammine. Quando riscaldato in un ambiente alcalino di ninidrina (triketohydrin ninhydrate, C9HBoh4) con sostanze con gruppi amminici primari (-NH2), si forma un prodotto che presenta un colore blu-violetto intenso e stabile con un assorbimento massimo di circa 570 nm. Poiché l'assorbimento a questa lunghezza d'onda dipende linearmente dal numero di gruppi amminici liberi, la reazione di ninidrina è servita come base per la loro determinazione quantitativa mediante colorimetria o spettrofotometria. Questa reazione viene anche utilizzata per determinare i gruppi amminici secondari (> NH) negli amminoacidi prolina e idrossiprolina; in questo caso, si forma un prodotto giallo brillante. Sensibilità - fino allo 0,01%. La moderna analisi automatica degli amminoacidi viene effettuata combinando la separazione a scambio ionico degli amminoacidi e la loro determinazione quantitativa usando la reazione di ninidrina. Nella separazione delle miscele di aminoacidi usando la cromatografia su carta, è possibile determinare ciascun amminoacido in una quantità di almeno 2-5 μg.
L'intensità del colore può essere utilizzata per valutare la quantità di amminoacidi.
Questa reazione è positiva non solo con amminoacidi liberi, ma anche con peptidi, proteine, ecc.
La reazione di xantoproteina consente di rilevare amminoacidi aromatici (fenilalanina, tirosina, istidina, triptofano), sulla base della reazione di sostituzione elettrofila nel nucleo aromatico (nitrazione).
Sotto l'azione dell'acido nitrico concentrato, ad esempio, sulla tirosina, si forma un prodotto di colore giallo.
Fallo di reazione. Questa è una reazione alla cisteina e alla cistina. Durante l'idrolisi alcalina, lo "zolfo debolmente legato" in cisteina e cistina è facilmente scisso, dando luogo alla formazione di idrogeno solforato che, reagendo con alcali, produce solfuri di sodio o di potassio. Quando viene aggiunto acetato di piombo (II), un precipitato di solfuro di piombo (II) è di colore grigio-nero.
Descrizione dell'esperienza Al tubo viene versato 1 ml di soluzione di cistina, aggiungere 0,5 ml di soluzione di idrossido di sodio al 20%. La miscela viene riscaldata fino all'ebollizione e quindi vengono aggiunti 0,5 ml di soluzione di acetato di piombo (II). Si osserva un precipitato grigio-nero di solfuro di piombo (II):
Reazione Zimmerman. Questa è una reazione all'aminoacido glicina.
Descrizione dell'esperienza A 2 ml di una soluzione allo 0,1% di glicina, aggiustata aggiungendo una soluzione al 10% di alcali a pH = 8, vengono aggiunti 0,5 mi di una soluzione acquosa di o-ftaldeide. La miscela di reazione inizia lentamente a diventare di un colore verde brillante. Dopo pochi minuti un precipitato verde cade.
Reazione al triptofano. Il triptofano, reagendo in ambiente acido con aldeidi, forma prodotti di condensazione colorati. Ad esempio, con l'acido gliossilico (che è una miscela di acido acetico concentrato), la reazione procede secondo l'equazione:
Si verifica uno schema simile e la reazione del triptofano con formaldeide.
Reazione Sakaguchi. Questa reazione all'aminoacido arginina si basa sull'interazione dell'arginina con α-naftolo in presenza di un agente ossidante. Il suo meccanismo non è stato ancora completamente chiarito. Apparentemente, la reazione viene eseguita secondo la seguente equazione:
Poiché i derivati chinone-immini (in questo caso naftochinone), in cui l'idrogeno del gruppo NH-imino è sostituito da un radicale alchilico o arilico, sono sempre colorati in toni giallo-rossi, il colore rosso-arancio della soluzione sembra essere dovuto all'apparizione della reazione di Sakaguchi Naftochinone immino. Non è esclusa, tuttavia, la probabilità della formazione di un composto ancora più complesso a causa dell'ulteriore ossidazione dei restanti gruppi NH del residuo di arginina e del nucleo di benzene dell'α-naftolo:
Descrizione dell'esperienza Al tubo vengono versati 2 mi di una soluzione di arginina allo 0,01%, quindi si aggiungono 2 mi di una soluzione al 10% di idrossido di sodio e si aggiungono alcune gocce di una soluzione alcolica allo 0,2% di α-naftolo. Il contenuto delle provette è ben miscelato, versato 0,5 ml di soluzione di ipobromite e nuovamente miscelato. Aggiungere immediatamente 1 ml di soluzione di urea al 40% per stabilizzare la colorazione rosso-arancione a rapido sviluppo.
Reazione del biureto: utilizzata come reazione cromatica alle proteine. In un mezzo alcalino in presenza di sali di rame (II), danno un colore viola. Il colore è dovuto alla formazione di un composto complesso di rame (II), dovuto al gruppo peptidico -CO - NH-, che è caratteristico delle proteine. Questa reazione ha ricevuto il suo nome da un derivato dell'urea, il biureto, che si forma quando l'urea viene riscaldata con l'eliminazione dell'ammoniaca:
Oltre alle proteine e al biureto, la stessa colorazione fornisce altri composti che contengono il gruppo: ammidi, immidi di acidi carbossilici, nonché composti contenenti nella molecola CS-NH- o = CH-NH-. Anche le proteine, alcuni aminoacidi, i peptidi, i biureti e i peptoni medi danno una reazione.
Il colore del complesso, ottenuto dalla reazione del biureto con diversi peptidi, è alquanto diverso e dipende dalla lunghezza della catena peptidica. I peptidi con una lunghezza della catena di quattro residui di amminoacidi e sopra formano un complesso rosso, i tripeptidi sono viola e i dipeptidi sono blu.
Forma chetonica di polipeptide
forma enol di polipeptide
Quando un polipeptide interagisce con Cu (OH)2 un complesso è formato, la cui struttura può essere mostrata come segue:
http://poznayka.org/s69766t1.htmlEsperienza 1. Reazione del colore alla glicina con ioni di rame.
Reagenti: soluzione di glicina all'1%, soluzione di solfato di rame (II) all'1%,
Soluzione alcalina all'1%.
Progresso del lavoro. Mettere 2 gocce di una soluzione di sale di rame in una provetta, 10-15 gocce di glicina (acido amminoacetico), aggiungere 4-5 gocce di alcali.
Nota il colore del composto risultante.
2. Reazione di glicina con formalina:
Mettere 5 gocce di soluzione di glicina (ω = 1%) in una provetta e aggiungere una goccia di indicatore metilico. Osservare l'aspetto della colorazione gialla. Giudicato sul mezzo di reazione in soluzione. Al contenuto del tubo aggiungere 5 gocce di formalina. Guarda l'indicatore del cambio di colore. Conclude (la presenza di quale gruppo funzionale conferma questa reazione). Dai l'equazione della reazione.
3. Reazione alla xantoproteina:
0,5 ml di soluzioni di albume, albumina, gelatina e caseina vengono poste in provette pulite. Ad ogni provetta aggiungere 0,5 ml di soluzione concentrata di acido nitrico. Riscaldata. Dopo aver raffreddato le provette, aggiungere 0,5 ml di soluzione di idrossido di sodio, osservare.
4. Reazione agli amminoacidi contenenti zolfo:
In quattro provette sono stati collocati 0,5 ml di una soluzione di albume, albumina, gelatina e caseina. In ogni provetta aggiungere 1 ml di soluzione di idrossido di sodio, mescolare. Riscaldare per far bollire. Aggiungere 0,5 ml di soluzione di acetato di piombo (ω (Pb (CH 2 COOH))2) = 10%). Riscaldare a ebollizione. Osservare le osservazioni.
Compiti a casa.
1. Fornisci le formule di quattro aminoacidi proteogenici.
2. Fornire le formule di due amminoacidi non proteogenici.
3. Fornisci le formule di tre aminoacidi essenziali:
4. Fornisci le formule di tre aminoacidi essenziali:
5. Dare esempi delle equazioni delle reazioni che confermano le proprietà degli aminoacidi come anfoliti:
6. Scrivi le forme di esistenza degli amminoacidi in base al pH della soluzione acquosa.
7. Fornire esempi di amminoacidi con catene laterali idrofobiche.
8. Scrivi le equazioni di reazione: a) alla tirosina (reazione di Millon),
b) per arginina (reazione di Sakaguchi).
Argomento: struttura e proprietà delle proteine.
Lezione numero 4
Data: _________
Blocco di informazioni (secondo le istruzioni dell'insegnante):
Lavoro di laboratorio
Reazione qualitativa al legame peptidico. Determinazione quantitativa della proteina.
Obiettivo: studiare le proprietà delle proteine, a causa della loro struttura. L'essenza del lavoro: condurre esperimenti che confermano la presenza di un legame peptidico, per determinare il contenuto proteico nella soluzione di prova.
Reagenti: soluzioni albume d'uovo, soluzione di solfato di rame (II) all'1%,
Soluzione alcali al 10%.
1. Reazione del biureto al legame peptidico:
Quattro tubi sono posti in 1 ml di soluzioni albume d'uovo. Ad ogni provetta aggiungere 1 ml di soluzione di idrossido di sodio (c (NaOH) = 1 mol / l). Sulla parete del tubo, 2 ml di soluzione di solfato di rame (II). L'aspetto di un colore rosso-viola è osservato.
2. Determinazione quantitativa della proteina in soluzione:
Il metodo è basato sulla reazione del biureto! Per costruire un grafico di calibrazione da una soluzione proteica con una frazione di massa esattamente nota (ω = 1,00%), vengono preparate quattro soluzioni con il metodo della diluizione sequenziale. 1,00 ml di soluzioni proteiche sono collocate in cinque tubi: in quattro tubi - soluzioni per la costruzione di un grafico di calibrazione, nel quinto tubo - la soluzione di test. Il contenuto dei tubi viene agitato con bastoncini di vetro e lasciato per 20 minuti a temperatura ambiente. La densità ottica della soluzione viene misurata su uno spettrofotometro PE-5300 V. Una soluzione standard viene preparata miscelando 1,00 ml di acqua distillata, 1,00 ml di soluzione di idrossido di sodio e 0,10 ml di soluzione di solfato di rame (II). La lunghezza d'onda del filtro della luce è 540 nm. Registra i risultati della misurazione.
. (questa parte del lavoro non è necessaria, la tabella presenta i dati per la costruzione di un grafico di calibrazione) Collocare 2 ml della soluzione in una provetta pulita, aggiungere 2,00 ml di soluzione di idrossido di sodio e 0,20 ml di soluzione di solfato di rame (II). Il contenuto dei tubi viene agitato con una bacchetta di vetro e lasciato per 15 minuti a temperatura ambiente. Misurare la densità ottica della soluzione su uno spettrofotometro PE - 5300 V. La lunghezza d'onda del filtro di luce -
540 nm. Costruire un grafico di calibrazione D = f (ω,%) (su carta millimetrata) dai dati finiti dalla tabella e determinare la frazione di massa della proteina nella soluzione di prova. Trarre una conclusione sul contenuto di proteine nella soluzione di prova.
http://infopedia.su/13x2253.htmlProprietà chimiche - Amminoacidi
Informazioni sul lavoro
Scarica il file di lavoro
Il lavoro ha aiutato? Condividi il link
PROPRIETÀ CHIMICHE - AMINOACIDI
Gli amminoacidi come composti eterofunzionali entrano in reazioni caratteristiche sia del gruppo carbossilico che di quello
gruppi amminici. Alcune proprietà chimiche degli amminoacidi α sono dovute alla presenza di gruppi funzionali nel radicale.
Proprietà complessanti. Gli amminoacidi come leganti polidentati, oltre ai sali convenzionali, sono in grado di formare complessi chelati con cationi d-metal. In questo caso, sia il gruppo amminico che il gruppo carbossilico ionizzato agiscono come donatori di coppie di elettroni. Ad esempio, tutti gli amminoacidi con una soluzione appena preparata di Cu (OH) 2 formano un complesso elettroneutrale solubile, dipinto in un colore blu brillante:
Questa reazione può anche essere utilizzata come metodo non specifico per la rilevazione degli amminoacidi α.
2 H3N-CH-COO + Cu (OH) 2
R NH2 O O
Cu + 2 H2O
O
Gli α-amminoacidi acidi e basici contenenti ulteriori gruppi di donatori protonici o di protoni sono più attivi di ligandi degli amminoacidi neutri. La cisteina e l'istidina mostrano una particolare attività dal punto di vista della complessazione con cationi di biometalli e in accordo con la teoria dei reagenti duro e morbido, poiché contengono gruppi facilmente "polarizzati" (rispettivamente, "tiol" e "imidazolo"). Questi gruppi formano legami piuttosto forti con cationi "morbidi" di dati biometrici. L'elevata capacità complessante di questi amminoacidi dovuta ai gruppi attivi del sostituente viene mantenuta nei peptidi e nelle loro proteine di contenimento.
La complessazione degli amminoacidi svolge un ruolo estremamente importante nel mantenimento dell'omeostasi dei leganti metallici e della terapia di chelazione. La conoscenza delle proprietà complessanti degli amminoacidi ci consente di comprendere le proprietà rilevanti dei peptidi e delle proteine.
La formazione di N-acil derivati. Quando l'amminoacido è acilato con anidridi o anidridi di acido carbossilico, si ottengono composti che possono essere considerati come N-
acil derivati, o come ammidi N-sostituite.
CH-COOH + C H C O NaOH, H2 O CH2-COOH
2 6 5 Cl -NaCl O
H2N
NH-C
glicina C6H5
N-benzoylglycine
Durante l'idrolisi dei N-acil derivati, si formano gli α-amminoacidi iniziali. Pertanto, la reazione di acilazione è ampiamente utilizzata per proteggere il gruppo amminico.
CH -COOH + (CH CO) O 25 oC CH2-COOH
2 3 2 -CH3COOH O
NH2
NH-C CH3
glicina
N-Acetilglicina
O
La protezione del gruppo amminico di aminoacidi è importante nella sintesi dei peptidi. Tuttavia, il metodo convenzionale di rimuovere il gruppo protettivo usando idrolisi acida è inaccettabile a causa del pericolo della contemporanea scissione del legame peptidico nella molecola del peptide sintetizzato. Ciò richiede l'uso di metodi speciali. La protezione di carbobenzoxy è ampiamente utilizzata, in cui il benzilcloroformiato (carboidrossicloruro o benzil etere funge da agente acilante).
acido cloroformico).
O
20 oC H CH -O-C O
C
C H CH OH + Cl-C-Cl
6 5 2 -HCl 6 5 2 Cl
benzil fosgene
alcool benzilcloroformiato
C6H5CH2-O-CCl + CH2-COOH-HCl
benzilcloroformiato NH2 glicina
O N-benzilossicarbonilglicina
(Glicina N protetta)
Il gruppo tert-butossicarbonile (Boc) è anche usato come gruppo protettivo. In questo caso, come
L'agente acilante è tert-butossicarbossazide.
O
(CH) C-O-C +
CH -COOH CH2-COOH
3 3 2 -HN3 O
N3
NH2
NH-C
glicina t-butoxy-
carboxazid O-C (CH)
(Boc-N3) 3 3
N-ter-butossicarbonil-
glicina
(Glicina N protetta)
Il gruppo protettivo carbobenzoxy (gruppo benzilossicarbonilico) viene rimosso senza interrompere i legami peptidici durante l'idrogenolisi catalitica, vale a dire sotto l'azione dell'idrogeno in presenza di palladio
catalizzatore a temperatura ordinaria. Inoltre, la rimozione di questo gruppo protettivo può essere effettuata con una miscela di acidi idrobromico e trifluoroacetico senza riscaldamento.
H2, Pd / CaCO3 + CH3
CH2CHOO
O -CO2
NH3
C6H5CH2-O-C CH2Br
NH HBr / CF3COOH
CH2COOH +
CH2
La facilità di separare i legami durante l'idrogenolisi è dovuta alla stabilità termodinamica della particella intermedia risultante, il catione benzilico. Lo stesso principio, vale a dire facilità di scissione del gruppo protettivo dovuto alla formazione di una particella intermedia termodinamicamente stabile, utilizzata nel caso di tert-butossicarbossazide.
Il gruppo protettivo t-butossicarbonile (gruppo Boc) viene facilmente tagliato senza riscaldamento sotto l'azione di 1N. soluzione di acido cloridrico in metanolo anidro o acido trifluoroacetico. Come una particella intermedia, si forma una tert-butilcazione relativamente stabile, che quindi si trasforma in 2-metilpropene (isobutilene).
CH-COOH HCl, CH 3 OH CH COOH + CH-C = CH
2 O -CO2 2 3 2
NH3 Cl CH3
NH-C
O-C (CH3) 3
La formazione di esteri. Nell'esterificazione degli amminoacidi con alcoli in presenza di un catalizzatore acido (gas di acido cloridrico), gli esteri sotto forma di cloridrati sono ottenuti con una buona resa. Per isolare gli esteri liberi, la miscela di reazione viene trattata con ammoniaca gassosa o trietilammina (tutti i reagenti devono essere anidri per evitare l'idrolisi dell'estere).
CH2-COOH C2H5OH CH2COOC2H5
HCl (secco), 25 ° C
NH 2 NH Cl
3
glicina
(C2H5) 3.N CH2-COOC2H5 - (C2H5) 3N HCl NH2
glicina etilestere
Per la preparazione degli esteri benzilici degli amminoacidi, l'acido benzensolfonico è usato come catalizzatore. L'acqua prodotta viene distillata durante la reazione.
C H SO H
H3N-CH2COO + C6H5CH2OH 6-H52O 3
glicina benzile
alcool
H3N-CH2COOCH2C6H5 C6H5SO3
Gli esteri di β-amminoacido non hanno una struttura dipolare, quindi, a differenza degli acidi di partenza, si dissolvono in solventi organici e hanno volatilità. Quindi, la glicina è una sostanza cristallina con un alto punto di fusione (292 ° C), e il suo metil etere è un liquido con un punto di ebollizione di 130 ° C. Prima distillazione
metil aminoacidi è stato prodotto da E. Fisher (1901). Da questo punto in poi, il metodo etereo è entrato nella pratica della separazione degli α-amminoacidi, che ha aperto la strada all'analisi degli idrolisati proteici. Analisi degli esteri: gli aminoacidi vengono condotti utilizzando la cromatografia gas-liquido.
La formazione di alogenuri acidi. Quando si agisce su -
amminoacidi con un gruppo amminico protetto, cloruro di tionile (SOCl2) o ossicloruro di fosforo (POCl3) formano cloruri di amminoacidi:
42
O
C6H5CH2-O-C-NH-CH2-C + SO2 + HCl
O cl
La conversione agli alogenuri acidi è stata utilizzata nella sintesi dei peptidi come
metodo di attivazione del gruppo carbossilico degli amminoacidi α. Tuttavia, a causa dell'alta reattività degli alogenuri dell'acido, la selettività della reazione di acilazione con la loro partecipazione era bassa (molti sottoprodotti erano formati), pertanto il metodo di attivazione più adatto era la conversione dell'acido in anidride. Le anidridi hanno una capacità acilante leggermente inferiore, ma una maggiore selettività degli alogenuri.
Nella sintesi di peptidi utilizzando un'anidride mista di α-amminoacidi
e etil cloroformiato, che è formato dall'interazione protetta da
il gruppo amminico di un amminoacido con etilcloroformiato. O
C6H5CH2-O-C-NH-CH2-COOH + C2H5-O-C
O Cl N-benzilossicarbonilglicina etil clorocarbonato
anidride mista di N-benzilossicarbonilglicina e etil carbonato
La formazione di amminoacidi N-alchil-sostituiti.
La monoalchilazione del gruppo amminico non è sempre selettiva. La selettività di questa reazione dipende dalla natura dell'agente alchilante. Di regola, nella reazione si forma una miscela di amminoacidi mono- e dialchilostituiti. Inoltre, quando si utilizza un eccesso di un haloalcano, l'ammino acido dialchil-sostituito viene alchilato ulteriormente per ottenere l'ammino acido trialchil-sostituito. Contribuisce la reazione di alchilazione sull'atomo di azoto degli amminoacidi
mezzo alcalino.
H2N-CH2COOK CH3I, KOH CH3NH-CH2COOK -KI, -H2O
CH3I, KOH (CH3) 2N-CH2COOK CH3I, KOH
-KI, -H2O
-KI, -H O
2
Il composto risultante ha una struttura bipolare-ionica fissa e si chiama amminoacido betaina e, nel caso della glicina, semplicemente betaina. Nella betaina, l'atomo di azoto ha una carica positiva e pertanto, la betaina può essere una fonte di un gruppo metilico per il centro nucleofilo di un altro composto, vale a dire agente di metilazione. Nel corpo, la transmetilazione procede con la betaina, ad esempio l'alchilazione dell'omocisteina per formare la metionina:
betaina CH2CH2SH omocisteina
(CH3) 2N-CH2COOK + H3N-CH-COO
CH2CH2SCH3
Sale di potassio metionina N, N-dimetilglicina
Formazione dei motivi di Schiff. Nell'interazione -
amminoacidi con aldeidi formano le immine (basi
Schiff) attraverso la formazione di carbinolamine. OH
NH-
CH-R
H2N- CH-COOH + R-CH = O R-
CH-COOH
-H2O
-amminoacido aldeide
N = CH-R
imina sostituita (base di Schiff)
Le formaldeide in un mezzo debolmente alcalino (pH 7) reagiscono facilmente con l'aggiunta nucleofila con α-amminoacidi contenenti un gruppo amminico libero. Di conseguenza, si formano carbinolammine relativamente stabili, i derivati del N-metilolo. Con un eccesso di formaldeide, si forma l'amminoacido derivato da N, N-dimetilolo:
H2N- CH-COOK + H2C = O KOH HOCH2HN -CH-COOK
R
R
Derivato di N-metilolo dell'aminoacido
HOCH2
H2C = O N-CH-COOK
KOH HOCH2 R
Derivato di N, N-dimetilolo dell'aminoacido
In tali derivati di amminoacidi, la basicità dell'atomo di azoto è fortemente
diminuisce a causa di sostituenti di estrazione di elettroni. Reazione: gli amminoacidi con formaldeide sono usati per quantitativi
determinazione degli amminoacidi α mediante il metodo di titolazione del formolo (metodo di Sørensen), in cui l'alcali viene utilizzato come titolante (indicatore di fenolftaleina). L'elevata propensione dei gruppi amminici negli aminoacidi o nelle proteine a reagire con la formaldeide porta alla denaturazione irreversibile delle proteine in sua presenza. Questo spiega l'alta tossicità della formaldeide e la sua capacità sterilizzante.
Reazione redox. Gli amminoacidi entrano in una varietà di reazioni redox, accompagnate da un cambiamento negli stati di ossidazione degli atomi di carbonio. Queste reazioni si verificano sia per via intramolecolare che intermolecolare.
Tra tutti gli amminoacidi naturali, la cisteina, che è facilmente ossidabile dall'atomo di zolfo del gruppo tiolico (-SH) a cistina contenente un gruppo disolfuro (-S-S-), è particolarmente sensibile all'azione degli agenti ossidanti.
-2e, -2H
COO di NH-CH-COO S-CH2CH (NH3)
3
+2e, + H
CH2-SH
COO S-CH2CH (NH3)
cisteina cisteina
(agente riducente) (ossidante coniugato)
La cisteina e la cistina costituiscono una coppia redox coniugata, che è caratterizzata da un equilibrio di tiolo-disolfuro. Pertanto, la cisteina è un antiossidante efficace, che svolge funzioni protettive se esposta a forti agenti ossidanti a causa delle proprietà riducenti del gruppo tiolico. La cisteina è stato il primo farmaco ad esibire un effetto antiradiante, che ha ridotto il grado di danno da radiazioni e aumentato la sopravvivenza dei pazienti.
Reazioni chimiche biologicamente importanti Un numero di importante
le trasformazioni chimiche degli amminoacidi α, effettuate nel corpo sotto l'azione di vari enzimi, hanno un meccanismo comune, dovuto alla partecipazione dello stesso coenzima - fosfato piridossale, che è saldamente legato all'enzima da un legame covalente.
Il fosfato piridossale e gli α-ammino acidi formano l'aldimina I facendo reagire il gruppo aldeidico e il gruppo amminico dell'acido α-ammino.
Nell'aldimina I, la densità elettronica del sistema coniugato viene spostata sull'atomo di azoto piridinico protonato, a causa della quale
forte polarizzazione dei legami dell'atomo di carbonio dell'amminoacido. A seconda di quale di questi tre legami prenderà parte all'ulteriore reazione (che è determinata dalla natura dell'enzima), possono essere eseguite la transaminazione, la decarbossilazione, l'eliminazione, la racemizzazione, la scollatura aldolica, ecc.. La comunanza di queste differenze significativamente nel risultato finale processi è che ognuno di loro è implementato attraverso lo stadio di formazione di aldimina I.
O CH = O
O-POCH2 OH
NH2-CH-COO + O
R N CH3
H
fosfato piridossale
R-CH-COOH
O
HC N H
O-POCH2
O
O
N CH3 H
Decarbossilazione. Il processo di decarbossilazione - gli aminoacidi portano alla formazione di ammine biogeniche.
decarbossilasi +
NH-CH-COO + piridossale fosfato R-CH -NH + CO
R amina
-amminoacido
-Gli amminoacidi contengono un gruppo ammino-accettore di elettroni (più precisamente un gruppo amminico protonato [-NH3] +) nella posizione del gruppo carbossile, che spiega la loro capacità di decarbossilato.
In condizioni di laboratorio, questa reazione procede quando riscaldato - amminoacidi in presenza di scavengers di anidride carbonica, come l'idrossido di bario Ba (OH) 2.
NH2-C-COOH + Ba (OH) 2 t oC R-CH2-NH2 + BaCO3
-H2O
R
Decarbossilazione nel corpo. La decarbossilazione degli amminoacidi si verifica relativamente facilmente nei tessuti degli animali e delle piante, ma è particolarmente caratteristica dei microrganismi. Il processo avviene con la partecipazione di enzimi decarbossilasi e coenzima fosfato piridossale. Questa reazione viene eseguita a causa del divario in
legame polare aldimino I tra l'atomo di carbonio e il gruppo carbossilato. La forma "quinoide" intermedia dovuta all'aggiunta di un protone viene convertita in aldimina Ia, a seguito dell'idrolisi di cui il fosfato piridossale e l'ammina biogenica sono ottenuti.
H C N H H C N H
P OCH2 O P OCH2 O
+H
N -CO2.. CH3
CH3 N
H H
forma "quinoide" aldimina I
Le ammine biogeniche nel corpo svolgono importanti funzioni biologiche
la funzione. Ad esempio, l'acido α-aminobutirrico (GABA), che si forma durante la decarbossilazione dell'acido glutammico, è un neurotrasmettitore ed è coinvolto nei processi metabolici che si verificano nel cervello. Nella pratica medica, questo acido chiamato hamalon, o Aminalon, è usato nel trattamento delle malattie neuropsichiatriche. La decarbossilazione di molti α-amminoacidi naturali - serina, cisteina, lisina, triptofano, acido aspartico, ecc. - ha un grande significato biologico.
R-CH2
H C N H C O
Oh oh
P OCH2 O P OCH
2
H2O +
N CH3
N CH3
H H
aldimina Ia fosfato piridossale
+ R-CH2-NH2
Transaminazione. Questa è la via principale della biosintesi dell'α-amminoacido.
da -ossoacidi. Il donatore del gruppo amminico è l'amminoacido presente nelle cellule in quantità o eccesso sufficienti, e il suo
accettore - oxoacid. -Amino acido si trasforma in -
oxo acido e α-idrossiacido - in amminoacido con la struttura appropriata di radicali. Di conseguenza, la transaminazione è un processo reversibile di interscambio di gruppi amminici e di ossi. Un esempio di tale reazione è la preparazione dell'acido L-glutammico dall'acido α-ossoglutarico. L'acido β-ammino-donatore può essere, per esempio, acido L-aspartico.
accettore donatore-aminoacido-acido ossico
HOOCCH2 CHCOOH + HOOCCH2CH2CCOOH
O
NH2
Acido L-aspartico 2-ossoglutarico
acido
transamilasi + acido accettore-oxo
+ fosfato piridossale HOOCCH2 CCOOH +
oh
Acido 2-oxo-succinico
amminoacido donatore
+ HOOCCH2CH2CHCOOH
NH2
La reazione di transaminazione è un processo redox intermolecolare, che si riduce all'interconversione di gruppi amminici e gruppi carbonilici sotto l'azione degli enzimi carbossilici coenzima e transaminasi, detti anche aminotransferasi. Questa reazione serve non solo per la distruzione degli amminoacidi, ma anche per la loro biosintesi, cioè con il suo aiuto è regolata
il contenuto di α-amminoacidi nelle cellule.
Il coenzima fosfato piridossale svolge la funzione di trasferire il gruppo ammino dall'ammino-ammino donatore all'accettore α-oxo acido con una transizione intermedia alla forma piridossammina fosfato, vale a dire il fosfato piridossale si comporta come un accettore e il piridossammina fosfato agisce come un donatore di aminoacidi. Il processo di transaminazione avviene attraverso la successiva trasformazione di aldimina I con la partecipazione di un legame polare tra l'atomo di carbonio e l'atomo di idrogeno. La presenza di acido CH
il centro e, di conseguenza, l'atomo di idrogeno in movimento crea le condizioni per il verificarsi di un certo numero di trasformazioni tautomeriche prototipiche.
L'aldimina I, spaccando il protone H +, passa nella forma intermedia "quinoide", in cui l'aromaticità viene ripristinata con l'aggiunta di un protone e si forma la chetimina. Mediante idrolisi di ketimina si ottengono piridossammina fosfato e α-oxo-acido.
Il fosfato piridossammina è in grado di interagire nella direzione opposta con l'acido α-idrossilico accettore, in conseguenza del quale si ottiene l'α-amminoacido e il fosfato piridossale viene "restituito".
R-CH-COOH R-C-CHOOH
HC N H HC N H
P -OCH2 O -H P -OCH2 O + H
N..
CH3 N CH3
H H
forma "quinoide" aldimina I
R-C-CHOOH
H2C N H H2C NH2
P -OCH O P -OCH2 OH
2 H2O +
N
N CH3 CH3
H H
ketimine piridossammina fosfato
P è il residuo dell'acido fosforico PO32-
La reazione di transaminazione è il collegamento tra
processi di metabolismo di proteine (amminoacidi) e carboidrati (- oxoacidi). Questa reazione elimina l'eccesso di individuo
-amminoacidi, e quindi il contenuto di β-aminoacidi nelle cellule è regolato.
Eliminazione. Questo processo è caratteristico degli amminoacidi α
che nella posizione verso il gruppo carbossilico contiene gruppi funzionali di prelievo di elettroni, ad esempio idrossile o tiolo. Quando vengono tagliati dall'azione del fosfato piridossale e dell'enzima corrispondente, intermedio
amminoacidi reattivi. Questi ultimi si trasformano facilmente in α-amminoacidi tautomerici che, a seguito della reazione di idratazione nel gruppo immuno, vengono convertiti in α-idrossiacidi.
X NH2 NH2
R-CH-CH-COOH R-CH = tautomeria C-COOH
-HX
-sostituito
-amminoacido
(X = OH, SH; R = H, CH3
NH H2O NH2
R-CH-C-COOH R-CH2-C-COOH
-NH3
Aldol scissione. Questo processo ha luogo nel caso di -
amminoacidi, che nella posizione contiene un gruppo ossidrile. Ad esempio, la serina viene scissa per formare glicina e formaldeide (quest'ultima non viene rilasciata nella sua forma libera, ma viene immediatamente associata a un altro coenzima, l'acido tetraidrofolico). Questa reazione è di grande importanza come fonte di un frammento di carbonio singolo (nella forma di un gruppo idrossimetilico), che è incluso più tardi nella sintesi di molti composti, compresi i nucleotidi di metionina e purina.
HO-CH2-CH-COO H3N-CH2-COO + H2C = O
NH4
glicina formaldeide
serina
La base di questa reazione è la scissione in aldimina I del legame tra -
e atomi di carbonio nel radicale del residuo amminoacidico.
-Gli amminoacidi sono partecipanti attivi in una varietà di reazioni metaboliche che coinvolgono molti coenzimi.
Ad esempio, possono essere convertiti in acidi β-oxo non solo attraverso la transaminazione, ma anche mediante la deaminazione ossidativa.
Deaminazione ossidativa. Il processo può essere effettuato con la partecipazione di enzimi deidrogenasi e coenzima NAD + o NADP +. Ad esempio, nella deaminazione ossidativa della L-glutammina
l'acido è formato-acido ossoglutarico. Nella prima fase della reazione
si effettua la deidrogenazione (ossidazione) dell'acido glutammico sull'acido i-aminoglutarico.
RO OH CONH2
N o o o
N CH2O-P-O-P-OCH2 O N
Nel secondo stadio si verifica l'idrolisi, con conseguente acido α-ossoglutarico e ammoniaca. L'idrolisi in stadio procede senza la partecipazione dell'enzima. L'ammoniaca risultante è inclusa nel ciclo dell'urea.
Nella direzione opposta, la reazione procede in modo riduttivo
amminazione di -ossiacidi. Ad esempio, sempre contenuto nelle cellule è l'acido ossoglutarico (come prodotto del metabolismo dei carboidrati)
convertito da questo percorso in acido L-glutammico.
NH2 SOPRA +
HOOCCH2CH2CHCOOH
Acido L-glutammico NADH, H +
NH
HOOCCH2CH2CCOOH H2O
O
HOOCCH2CH2CCOOH + NH3
-acido ossoglutarico
In condizioni di laboratorio, la deaminazione viene effettuata con azoto
L'acido. In questo caso, viene formato il corrispondente α-idrossiacido e viene rilasciato azoto gassoso, il cui volume viene utilizzato per giudicare la quantità
α-amminoacidi reagiti (metodo Van-Slyka). Pertanto, questa reazione viene utilizzata per la determinazione quantitativa dei gruppi amminici negli amminoacidi, così come nelle proteine e nei loro prodotti di degradazione.
R-CH-COOH + NaNO2, HCl R-CH-COOH + N + H O
HNO2 HO 2 2
NH2
-amminoacido - idrossiacido
Recentemente, è stato scoperto un nuovo enzima, NO-sintetasi, sotto l'azione del quale, durante l'ossidazione dell'arginina e del coenzima NADPH (H) con ossigeno molecolare, si formano azoto (II) diossido e cintolina.
L'ossido nitrico (II) risultante viene rapidamente utilizzato nel sistema immunitario del corpo per eliminare gli xenobiotici e per regolare la pressione sanguigna rilassando i muscoli dei vasi sanguigni.
NH = CNH (CH2) 3CHCOOH + NADP (H) + 3O2 + H +
NH2 NH2
NO sintetasi O = CNH (CH) CHCOOH + NADF +
-2H2O, -2NO 2 3
NH2 NH2
citrullina
Insieme con il generale per tutti o la stragrande maggioranza di aminoacidi trasformazioni chimiche nel corpo procede
molte reazioni che coinvolgono singoli α-amminoacidi, per esempio idrossilazione di fenilalanina, un processo di transmetilazione che coinvolge la metionina.
Nel corso del metabolismo, l'acido aspartico sotto l'azione dell'aspartato ammonia-liasi reagisce prontamente alla deaminazione intramolecolare, a seguito della quale si forma il fumarato di ammonio.
H3N-CH-COO aspartato ammonia-liasi H-C-COO
CH-COO H-CH-COO NH4
aspartato di fumarato di ammonio
La reazione è reversibile e viene utilizzata per regolare il contenuto di acido aspartico nel corpo. Nell'industria microbiologica, l'ammonio fumarato viene utilizzato per sintetizzare l'acido L-aspartico con l'aiuto di cellule di E. coli contenenti ammide liasi aspartato.
Relazione con il calore. Quando riscaldati, gli amminoacidi vengono convertiti in ammidi cicliche, chiamate dichetopiperazine. Ad esempio, l'alanina ciclizza a 3,6-dimetil-2,5-dichetopiperazina.
NH-CH-C O CH3 O
a 1 6
H OH HN 5
H 2 NH
HO
C-CH-NH O 3 4
O CH3
alanina 3,6-dimetil-2,5-diketo
piperazina
Mediante idrolisi di uno dei legami peptidici in 3,6-dimetil-2,5-dichetopiperazina, è facile ottenere il dipeptide corrispondente.
Reazioni qualitative. La particolarità della chimica degli amminoacidi e delle proteine è l'uso di numerose reazioni qualitative (di regola, a colori). Attualmente, quando la ricerca viene condotta utilizzando metodi fisico-chimici, molte analisi qualitative continuano ad essere utilizzate per rilevare gli aminoacidi nell'analisi cromatografica.
La reazione qualitativa complessiva degli amminoacidi è la reazione con la ninidrina. Questa reazione di ossidazione degli amminoacidi da parte della ninidrina, seguita dalla loro deaminazione e decarbossilazione, così come la formazione di una tintura di ninidrina con la partecipazione di ossigeno disciolto in acqua.
Il prodotto della reazione di ninidrina ha un colore blu-viola, che viene utilizzato per la rilevazione visiva di amminoacidi su cromatogrammi (su carta, in uno strato sottile), nonché determinazione spettrofotometrica utilizzando analizzatori di amminoacidi (il prodotto assorbe la luce nella regione 550-570 nm).
O OH o
C C
+ H2N-CH-COOH -CO2 OH
C OH R C
-NH3 O
O -R-CH = O
ninidrina
diketooksigidrinden
(forma idrata
1,2,3-indantriona)
O HO o
C C
C OH + NH3 + C -3H2O
dall'amminoacido HO
O o
O O OH O
C N = C C N = CC
C C
C C C
O o o o
O NH4 o
NH3 C C
C N = C
C C
O o
Per la rilevazione di α-amminoacidi aromatici ed eterociclici, viene utilizzata la reazione di xantoproteina (reazione a fenilalanina, tirosina, istidina, triptofano). Ad esempio, sotto l'azione dell'acido nitrico concentrato sulla tirosina, il composto nitro è colorato di giallo. Quando si aggiunge alcali, il colore diventa arancione a causa della ionizzazione del gruppo idrossilico fenolico e un aumento del contributo dell'anione alla coniugazione.
CH-COOH HNO3 O2N
HO HO CH-COOH
tirazina (colore giallo)
NaOH O CH-COONa
NH2
(colore arancione)
La cisteina è rilevata da diverse reazioni qualitative basate sulla reattività del gruppo mercapto in esso contenuto. Ad esempio, quando una soluzione proteica con piombo acetato viene riscaldata in un mezzo alcalino, si forma un precipitato nero di tiolato di piombo, che
indica la presenza di cisteina nelle proteine.
SH
(HOOCCHCH2S) 2Pb
2CH CHCOOH + (CH COO) Pb
2 3 2 -2CH COOH
3 NH2
NH2
Il triptofano viene rilevato per reazione con para-dimetilaminobenzaldeide in un mezzo di acido solforico per la comparsa di colorazione rosso-violetto (reazione di Ehrlich). Questa reazione viene utilizzata per quantificare il triptofano nei prodotti di digestione delle proteine.