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Compito con risposte: chimica. EGE - 2018
Dall'elenco fornito, selezionare due istruzioni specifiche per la fenilalanina.
1) ha la formula
2) si riferisce alle ammine aromatiche
3) forma esteri con alcoli
4) non reagisce con le basi
5) non interagisce con l'acido nitrico
Registrare i numeri di asserzione selezionati nel campo della risposta.
Informazioni sulla soluzione
Considera ogni opzione.
1. Ha una formula - questa è davvero la formula di questo composto.
2. Si riferisce alle ammine aromatiche - no, questo è un amminoacido.
3. Con gli alcoli si formano esteri - sì, come altri aminoacidi.
4. Non reagisce con le basi - non è vero.
5. Non interagisce con l'acido nitrico - non è vero.
La risposta corretta è 13.
Risposta corretta: 13 | 31
La fenilalanina ha la formula per le ammine aromatiche.
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25 dicembre Il corso di lingua russa di Lyudmila Velikova è pubblicato sul nostro sito web.
- Insegnante Dumbadze V. A.
dalla scuola 162 del distretto Kirovsky di San Pietroburgo.
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Applicazioni mobili:
Dall'elenco fornito, selezionare due istruzioni specifiche per la fenilalanina.
1) ha la formula
2) si riferisce alle ammine aromatiche
3) interagisce con gli alcoli
4) non reagisce con gli alcali
5) non interagisce con l'acido nitrico
Registrare i numeri di asserzione selezionati nel campo della risposta.
Questa sostanza appartiene alla classe degli amminoacidi. Gli amminoacidi sono sostanze anfotere organiche, quindi reagiscono con acidi e alcali. Sono caratterizzati da reazioni di acidi carbossilici e ammine. Poiché gli acidi carbossilici sono in grado di reagire con l'alcool, con la formazione di esteri, per entrare nella reazione di sostituzione dell'idrogeno nel gruppo carbossilico sul metallo quando interagiscono con metalli, ossidi metallici, basi, sali di acidi più deboli.
http://chem-ege.sdamgia.ru/problem?id=8000La fenilalanina ha la formula per le ammine aromatiche.
"Grande antenato" di sostanze importanti
La fenilalanina è un α-aminoacido aromatico essenziale.
La fenilalanina è uno dei principali 20 aminoacidi che partecipa ai processi biochimici di formazione delle proteine ed è codificata da uno specifico gene del DNA.
Phenylalanine - acido 2-ammino-3-fenilpropanoico o α-ammino-β-fenilpropionico.
La fenilalanina (Phen, Phe, F) è un amminoacido essenziale perché i tessuti animali non hanno la capacità di sintetizzare il suo anello benzenico. Formula chimica C9H11NO2 (C6H5CH2CH (NH2) COOH).
La fenilalanina fu isolata per la prima volta dalle piantine di lupino da E. Schulze e I. Barbieri nel 1881.
La fenilalanina è ampiamente distribuita in natura, si trova in tutti gli organismi nella composizione delle molecole proteiche, in particolare insulina, proteina dell'uovo, emoglobina, fibrina.
Il fabbisogno giornaliero di fenilalanina è di 2-4 grammi.
Proprietà fisiche
La fenilalanina è una sostanza cristallina incolore che si decompone durante la fusione (283 ° C). Delimitato solubile in acqua, leggermente solubile in etanolo.
Metabolismo della fenilalanina nell'uomo
Nel corpo, la fenilalanina è usata solo nella sintesi delle proteine. Tutto lo stock inutilizzato di aminoacidi è convertito in tirosina. La conversione di fenilalanina in tirosina è principalmente necessaria per
rimuovere l'eccesso di fenilalanina, poiché le sue alte concentrazioni sono tossiche per le cellule.
La formazione della tirosina non ha molta importanza, dal momento che non c'è praticamente nessuna carenza nelle cellule. La tirosina è completamente sostituibile con un apporto sufficiente di fenilalanina con il cibo.
La fenilalanina si forma continuamente nel corpo durante la disgregazione delle proteine del cibo e delle proteine del tessuto. La necessità di aumentare la fenilalanina in assenza di amminoacido alimentare tirosina.
Il ruolo biologico della fenilalanina è molto importante per l'uomo.
La fenilalanina è la materia prima per la sintesi di un altro amminoacido - tirosina, che a sua volta è un precursore di adrenalina, norepinefrina e dopamina, oltre al pigmento cutaneo della melanina.
La fenilalanina si forma nel corpo durante la scissione del dolcificante sintetico - l'aspartame, che è attivamente utilizzato nell'industria alimentare.
La fenilalanina fornisce al cervello la quantità necessaria di sostanza per i processi biochimici, che vengono attivati in caso di aumento del carico. C'è una stimolazione automatica dell'attività mentale, aumentando l'apprendimento umano.
La fenilalanina è associata alla funzione della ghiandola tiroidea e delle ghiandole surrenali, è coinvolta nella formazione della tiroxina - l'ormone tiroideo principale. Questo ormone regola il tasso metabolico, ad esempio, accelera la "combustione" dei nutrienti che sono abbondanti. La fenilalanina normalizza la ghiandola tiroidea.
La fenilalanina svolge un ruolo significativo nella sintesi di proteine come l'insulina, la papaina e la melanina e promuove anche l'escrezione di prodotti metabolici da parte dei reni e del fegato.
Aiuta a migliorare la funzione secretoria del pancreas e del fegato.
La fenilalanina è coinvolta nella sintesi di sostanze la cui azione è simile all'adrenalina.
La fenilalanina fa parte delle proteine, svolge la funzione di blocchi costitutivi delle proteine ed è un importante "mattone" nella "costruzione" del corpo.
La fenilalanina fa parte delle proteine del corpo, che costituiscono i muscoli, i tendini, i legamenti e altri organi. Inoltre, fa parte dei bruciagrassi.
Questo è importante per coloro che vogliono guadagnare massa muscolare. Prima di tutto riguarda i bodybuilder. Con la mancanza di fenilalanina è impossibile ottenere buoni risultati nel bodybuilding.
Pertanto, molti integratori alimentari nella nutrizione sportiva, creati per aumentare l'intensità e massimizzare il recupero energetico, contengono fenilalanina.
Nel corpo, la fenilalanina può essere convertita in un altro amminoacido, la tirosina, dalla quale vengono sintetizzati due principali neurotrasmettitori: la dopamina e la noradrenalina, che sono direttamente coinvolti nella trasmissione degli impulsi nervosi.
Pertanto, questo amminoacido influisce sull'umore, riduce il dolore, migliora la memoria e la capacità di apprendere, aumenta il desiderio sessuale.
La fenilalanina stimola la produzione di melanina, quindi, partecipa alla regolazione del colore della pelle.
Interruzione del normale percorso per la conversione di fenilalanina porta allo sviluppo della malattia di fenilchetonuria.
Fonti naturali
Le fonti naturali di fenilalanina sono carne (maiale, agnello e manzo), pollo e uova, caviale, pesce e frutti di mare, noci, mandorle, arachidi, semi di soia e altri legumi, formaggi a pasta dura, formaggio, ricotta, latte e latticini, che è contenuto in grandi quantità.
L'assorbimento di fenilalanina aumenta la vitamina C, B6, ferro, rame e niacina (acido nicotinico, vitamina B3, vitamina pp).
Malattie associate a metabolismo compromesso della fenilalanina
depressione
La fenilalanina è il "materiale da costruzione" più importante per i neurotrasmettitori, che contribuisce al vigore, al buon umore, alla percezione positiva del mondo e persino al sollievo dal dolore, dalla depressione, dall'apatia, dalla letargia.
La fenilalanina è la base per la sintesi delle endorfine, che sono chiamate "ormoni della felicità".
Questi ormoni e neurotrasmettitori causano un'attivazione positiva della psiche, chiarezza e acutezza del pensiero, buon umore, una visione ottimistica del mondo e della propria personalità. Una persona prova una sensazione di gioia, benessere e tranquillità.
Inoltre, le endorfine alleviare i dolori cronici e acuti, promuovono il recupero più veloce da varie malattie.
La fenilalanina è l'unica sostanza dalla quale può essere sintetizzata la feniletilamina, che è contenuta nel cioccolato e ha un leggero effetto stimolante e allo stesso tempo ha un effetto calmante sulla psiche.
Assunzione giornaliera di fenilalanina in combinazione con vitamina B6 portato ad un rapido miglioramento.
Dolore cronico
La fenilalanina ha un effetto analgesico sull'artrite, mal di schiena e mestruazioni dolorose.
La fenilalanina riduce l'infiammazione ed è in grado di migliorare l'effetto degli antidolorifici.
vitiligine
La fenilalanina può aiutare a ripristinare la pigmentazione della pelle e ridurre lo scolorimento della vitiligine. In questa malattia, la fenilalanina è efficace quasi quanto la tirosina.
Creme ben collaudate con fenilalanina, ma per ottenere il miglior risultato, è necessario utilizzare la fenilalalina in combinazione con il rame, il corpo ha bisogno di produrre melanina - un pigmento naturale della pelle.
Malattie neurologiche
La fenilalanina riduce significativamente la manifestazione di un numero di sintomi del morbo di Parkinson (in particolare depressione, disturbi del linguaggio, difficoltà nel camminare e arti rigidi).
Dipendenza da caffeina
La fenilalanina è un buon sostituto della caffeina e aiuta a svegliarsi e diventare più allegra.
fenilchetonuria
Questa è una malattia ereditaria comune associata a una violazione del metabolismo delle proteine nel corpo umano.
Una delle conseguenze più gravi della fenilchetonuria è il danno cerebrale e le menomazioni mentali e fisiche concomitanti nei bambini. Quando la malattia è disturbata da processi metabolici, particolarmente importanti per il cervello in via di sviluppo del bambino.
Disturbi comuni nei difetti ereditari del metabolismo degli aminoacidi sono l'escrezione di aminoacidi nelle urine e l'acidosi tessutale.
I bambini con fenilchetonuria sono spesso nati da genitori sani che sono portatori del gene alterato (mutante).
Con la diagnosi precoce della malattia e una dieta corretta, un bambino con fenilchetonuria può crescere perfettamente sano.
La fenilalanina è dannosa per la fenilchetonuria.
Aree di applicazione
In contrasto con gli stimolanti artificiali (caffè, alcol), che riducono l'energia e, di conseguenza, portano una persona in uno stato di vuoto e irritazione, questo amminoacido può far fronte con successo all'irritazione e all'ansia.
La fenilalanina aiuta una persona ad alleviare lo stress senza l'uso di alcol, rendendo così la persona meno dipendente dall'uso di alcol e droghe di oppio.
La fenilalanina contribuisce alla regolazione del colore naturale della pelle mediante la formazione del pigmento melaninico. È necessario per la vitiligine quando si verifica una parziale perdita della pigmentazione della pelle. La fenilalanina aiuta a ripristinare il colore della pelle sul sito delle macchie chiare.
La fenilalanina è utile nel morbo di Parkinson (riduce la gravità dei sintomi - depressione, disturbi del linguaggio, rigidità delle estremità).
Prodotti contenenti fenilalanina
L-fenilalanina
È usato per la malattia della tiroide, sindrome da stanchezza cronica, depressione, disturbo dell'attenzione e / o iperattività, alcolismo, obesità, artrite, sindrome premestruale, emicrania, dolore cronico e acuto (incluso il cancro), dipendenza (su caffeina, alcol, narcotico), vitiligine, morbo di Parkinson.
Migliora le capacità intellettuali, sopprime l'appetito, ripristina la pigmentazione della pelle.
La vitamina B è essenziale per il metabolismo della fenilalanina, stimolando la sua azione.6, vitamina C, rame, ferro e niacina.
DL-fenilalanina
Agisce come un antidolorifico naturale per alcune lesioni del rachide cervicale (come da una commozione cerebrale in un incidente), artrosi, artrite reumatoide, mal di schiena, emicrania, crampi nei muscoli delle braccia e delle gambe, dolore dopo l'intervento chirurgico e nevralgie.
http://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/aminokisloty/fenilalanin.htmlAminoacido fenilalanina
La fenilalanina è un alfa-amminoacido essenziale che è coinvolto nella produzione di insulina, dopamina e melanina. Incluso nella composizione delle proteine. Effetto benefico sullo stato fisico e psicologico. Migliora il funzionamento della ghiandola tiroidea e del sistema nervoso. La tabella seguente descrive brevemente cos'è la fenilalanina e quali funzioni svolge.
Phenylalanine (Phenylalanine in inglese)
Germogli di lupino, albumina sierica (7,8%), gamma globulina (4,6%), ovalbumina (7,7%)
WHO g / 100 g di proteine
Dati di diversi autori
2-4 g / giorno; 1,1 g / giorno; 14 mg / kg
RF (2004) g / giorno adeguatamente max
Impatto sul corpo, la funzione principale
Partecipa alla formazione di dopamina, adrenalina e noradrenalina. Rafforza la memoria, migliora il sonno, combatte l'affaticamento cronico, previene l'eccessiva deposizione di grasso, ripristina la chiarezza del pensiero e del vigore. Fornisce la produzione di tirosina
* - insieme con tirosina
Cos'è la fenilalanina?
La fenilalanina (acido α-ammino-β-fenilpropionico) è un amminoacido aromatico essenziale. La sostanza non può essere sintetizzata in modo indipendente nel corpo e va lì con il cibo. L'aspetto ricorda una polvere cristallina incolore. Formula di fenilalanina - C9H11NO2.
Formula strutturale fenilalanina (foto: wikipedia.org)
Caratteristiche e proprietà. La sostanza esiste sotto forma di L-, D-fenilalanina e nella forma di un racemo (DL-fenilalanina). La forma L si riferisce agli amminoacidi proteinogenici ed è presente nella composizione proteica di tutti gli organismi viventi.
Proprietà chimiche della fenilalanina:
- è ben dissolto in acqua, è cattivo - in etanolo;
- quando la fusione si decompone;
- nel processo di riscaldamento è decarbossilato.
Per il pieno assorbimento di acido nel corpo richiede la presenza di ferro, rame, vitamine C, B3 e B6.
Ruolo nel corpo. L'acido amminoico allevia la depressione, l'ansia, lo stress, i disturbi psico-emotivi. Combatte la stanchezza cronica. Partecipa alla produzione di tirosina. Colpisce la formazione di neurotrasmettitori (dopamina, epinefrina, norepinefrina), che assicurano il corretto funzionamento del sistema nervoso.
L'effetto di una sostanza sul corpo:
- coinvolto nella sintesi proteica;
- rafforza la memoria;
- promuove la produzione di melatonina, che è necessaria per i giusti cicli del sonno;
- regola il metabolismo;
- previene l'accumulo eccessivo di grasso corporeo;
- riduce la sensibilità al dolore;
- migliora l'umore;
- regola il colore naturale della pelle;
- effetto benefico sul lavoro delle ghiandole surrenali e della tiroide.
Interessante! La fenilalanina è la materia prima per la produzione di feniletilamina. Questa sostanza è responsabile del sentimento dell'amore
Benefici e danni. L'amminoacido normalizza il sistema nervoso, il fegato, la tiroide e i reni. Partecipa alla sintesi del pigmento della pelle melanina, che colpisce il colore della pelle, degli occhi, dei capelli, delle sopracciglia e delle ciglia. Influisce sulla produzione di insulina.
La fenilalanina migliora l'umore e combatte la depressione (foto: iherb.com)
La sostanza aiuta a sbarazzarsi di depressione, disturbo bipolare, ansia, problemi di sonno, stanchezza cronica. I benefici e i danni della fenilalanina dipendono dallo stato di salute. In alcuni casi, può influire negativamente sul corpo. Il pericolo è una overdose. Mangiare più di 5 grammi di acido al giorno può danneggiare seriamente il sistema nervoso.
Il danno della fenilalanina si manifesta nei disturbi del metabolismo degli amminoacidi (una malattia genetica chiamata fenilchetonuria). In questo caso, diventa velenoso per il corpo.
Il fabbisogno giornaliero del corpo per la fenilalanina. La dose raccomandata di aminoacidi dipende dall'età, dalla salute, dal livello di attività fisica. In media, la dose giornaliera della sostanza varia da 100-500 mg a 1-2 g. Il dosaggio esatto è determinato dal medico.
Biosintesi della fenilalanina. La sostanza è sintetizzata in natura da piante, funghi e microrganismi. Formato da modo shikimatnom. Fonti di fenilalanina sono germogli di lupino, albumina sierica, gamma globulina, ovoalbumina. Nel corpo umano, un amminoacido non può essere sintetizzato, deve essere regolarmente fornito con il cibo.
Quali prodotti contengono
La sostanza è presente in formaggio, soia, noci, carne, semi, pesce, uova, fagioli, yogurt, latte intero e altri prodotti caseari. Può anche essere trovato in cereali integrali, banane, albicocche secche, prezzemolo, funghi, lenticchie.
Dov'è la fenilalanina (per 100 g di prodotto, mg):
- soia (2066);
- formaggio a pasta dura (1922);
- noci e semi (1733);
- carne di manzo (1464);
- uccello (1294);
- maiale magro (1288);
- tonno (1101);
- uova (680);
- fagioli (531);
- cereali integrali (300).
Ulteriori informazioni! I fan di Coca-Cola e dello sprite potrebbero essere interessati a cosa sia la fenilalanina nelle bevande gassate. La risposta è semplice: l'amminoacido è incluso nella composizione del dolcificante sintetico aspartame (additivo alimentare E951), che viene spesso aggiunto a queste bevande, nonché alle gomme da masticare e ai succhi
A proposito di eccedenze e carenze
Un sovradosaggio di fenilalanina può causare reazioni allergiche, eruzioni cutanee, prurito, gonfiore, nausea, bruciore di stomaco, mal di testa. Debolezza, nervosismo, ansia, difficoltà a respirare, disturbi del sonno, vertigini. Ricevere più di 5 grammi di una sostanza al giorno danneggia seriamente il sistema nervoso.
La mancanza di fenilalanina, come il suo surplus, è dannosa per la salute (foto: neurolikar.com.ua)
- disturbi nervosi;
- deterioramento della memoria;
- aumento del dolore cronico;
- violazione delle ghiandole surrenali e della tiroide;
- perdita di peso drastica, diminuzione della massa muscolare;
- Morbo di Parkinson;
- deterioramento di capelli, pelle, unghie;
- interruzioni ormonali.
fenilchetonuria
L'anormalità genetica, che si manifesta in un disordine metabolico degli amminoacidi è chiamata fenilchetonuria. La malattia è causata da una mutazione nel gene della fenilalanina idrossilasi. Nel corpo del bambino non è sufficiente l'enzima che fende la fenilalanina alla tirosina. Di conseguenza, si accumula una quantità eccessiva di amminoacido. Questo ha un grave effetto tossico sulla salute.
Ogni bambino dopo la nascita viene esaminato per la presenza di questa patologia eseguendo un esame del sangue. In assenza di una diagnostica moderna, il neonato ha ritardi nello sviluppo mentale e fisico, che possono portare a una disabilità precoce. Alimenti ad alto contenuto proteico sono controindicati per i bambini con fenilchetonuria.
Fenilalanina come farmaco
L'amminoacido è prodotto da diversi produttori sotto forma di integratori alimentari. Può essere in forma pura o contenere componenti aggiuntivi (vitamine, minerali, estratti vegetali, ecc.).
Composizione e forma di rilascio. La L-fenilalanina è prodotta in forma di capsule. Sono confezionati in un barattolo di plastica bianca e arancione con un coperchio blu. Ogni capsula contiene 500 mg di L-fenilalanina.
Farmacodinamica e farmacocinetica. Il farmaco migliora l'umore, elimina la depressione, riduce la sensibilità al dolore, migliora la memoria, aiuta a far fronte a irritabilità e ansia. Normalizza la ghiandola tiroidea, stimola l'attività mentale, elimina la dipendenza da droghe e alcol.
Una parte della L-fenilalanina nel corpo si trasforma in L-tirosina, che sintetizza dopamina, adrenalina, norepinefrina e melanina.
Prezzo in farmacia Il costo medio del farmaco è 1300-1600 rubli. Il prezzo dipende dal numero di capsule e dalla rete di distribuzione della farmacia.
Costo di altri integratori alimentari con amminoacidi, rubli:
- Life Extension DL Phenyalanine - 1400;
- True Focus di Now Foods - 1500;
- Neurodose da Vitamer - 1600.
Condizioni di conservazione Il farmaco deve essere collocato in un luogo fresco e asciutto che i bambini non possano trovare. Temperatura consentita - fino a 25 ° C. Durata - 2 anni.
testimonianza
Prima di utilizzare lo strumento si consiglia di consultare un medico per evitare conseguenze negative.
La fenilalanina aiuta a far fronte allo stress e alla depressione (foto: alcostad.ru)
Il farmaco è usato in questi casi:
- prestazione diminuita;
- depressione, disturbi psicologici;
- dolore cronico dopo chirurgia, con emicrania, crampi o artrite delle articolazioni;
- aumento della fatica;
- malattia della tiroide;
- Vitiligine (violazione della pigmentazione della pelle);
- disturbo del linguaggio;
- alcol e tossicodipendenza.
Terapia della depressione L'amminoacido è coinvolto nella produzione di dopamina, nota come "l'ormone della felicità". La disfunzione di questa sostanza nel cervello può causare alcune forme di depressione. La fenilalanina influisce sulla produzione di molti neurotrasmettitori, che migliorano l'umore, riducono l'ansia e l'ansia, aiutano a combattere la depressione e la depressione.
Controindicazioni
Il farmaco non deve essere utilizzato con intolleranza individuale ai suoi componenti. Durante la gravidanza e durante l'allattamento al seno, puoi assumere il farmaco solo dietro prescrizione medica. È necessario essere cauti sull'uso degli amminoacidi nell'insufficienza cardiaca cronica, nella malattia da radiazioni, nell'ipertensione arteriosa. Controindicazioni serve anche come fenilchetonuria.
istruzione
Il farmaco viene assunto 1-3 volte al giorno, 1 capsula mezz'ora prima dei pasti. Le regole per assumere altri integratori alimentari con amminoacidi possono essere diverse, sono scritte nelle istruzioni.
Effetti collaterali
In rari casi, la manifestazione di nausea, disagio nel cuore, mal di testa.
Interazione con altre sostanze
La fenilalanina è più efficace in combinazione con vitamine C, B3, B6, ferro e rame. Può interagire bene con altri aminoacidi, grassi, acqua, enzimi digestivi.
L'assunzione simultanea di una sostanza con un farmaco psicotropico può aumentare la pressione, causare stitichezza, disturbi del sonno, provocare discinesia e ipomania. L'amminoacido fenilalanina è in grado di ridurre l'efficacia degli agenti che abbassano la pressione, oltre a migliorare l'effetto dei sedativi.
Dove acquistare fenilalanina di alta qualità
È possibile acquistare il prodotto in farmacia o in negozi online affidabili con una buona reputazione, che da tempo lavorano nel mercato farmaceutico e forniscono un certificato di qualità del prodotto. Per scegliere il farmaco giusto e il luogo di acquisto aiuterà il medico.
Recensioni L-fenilalanina
La maggior parte delle recensioni sull'ammissione di aminoacidi di natura positiva. Si nota l'efficacia del rimedio nella lotta contro la depressione, l'affaticamento, i disturbi del sonno e il dolore cronico. I commenti degli utenti possono essere visualizzati su grandi mercati come iherb.
analoghi
Nelle farmacie, puoi trovare prodotti che hanno un effetto simile con la L-fenilalanina. Prima dell'uso, consultare il proprio medico.
Bitredin aiuta con lo stress psico-emotivo, riduce le prestazioni mentali e l'alcolismo (foto: biotiki.org)
Quale farmaco servirà da analogo:
La fenilalanina è un aminoacido essenziale responsabile di una serie di importanti processi che avvengono nel corpo. Aiuta a combattere la depressione, il disturbo bipolare, la stanchezza cronica e la dipendenza da alcol e oppiacei. Fornisce equilibrio emotivo, migliora il sistema nervoso, migliora l'umore, riduce l'appetito per il caffè ed elimina l'appetito eccessivo. Il video qui sotto descrive in modo più dettagliato cos'è la fenilalanina e quanto sia pericolosa.
http://hudey.net/organicheskie-veschestva/aminokisloty/fenilalanin/Aminoacidi Incarichi per preparare l'esame.
Aminoacidi Prova elementi con una scelta tra due opzioni di risposta.
Seleziona due affermazioni che sono vere per l'alanina.
1) solubile in acqua
2) è un'ammina aromatica
3) entrare in reazione di policondensazione
4) è un polimero naturale
5) non si verifica in natura
Risposta: 13
Seleziona due affermazioni che sono vere per la glicina.
1) insolubile in acqua
2) sostanza cristallina
3) contiene due gruppi funzionali
4) è l'ammina primaria
5) ha un odore pungente
Risposta: 23
Seleziona due affermazioni che sono vere per l'alanina.
1) forma esteri
2) è un composto organico anfotero
3) può essere ottenuto dal benzene in una fase
4) colori tornasole blu
5) è liquido in condizioni normali.
Risposta: 12
Selezionare due affermazioni che sono valide per la fenilalanina.
1) si riferisce agli amminoacidi α
2) non reagisce con il metanolo
3) non forma sali
5) La soluzione di fenilalanina è altamente alcalina.
Risposta: 14
Scegli due affermazioni che non sono giuste per la fenilalanina.
1) solubile in acqua
3) si verifica in natura
4) reagisce con gli acidi
5) appartiene alla classe dei fenoli
Risposta: 25
Selezionare due affermazioni che non sono valide per l'acido amminoacetico.
1) forma esteri
2) è un composto organico anfotero
3) reagisce con il metano
4) i prodotti di interazione con altre sostanze possono contenere un legame peptidico.
5) è liquido in condizioni normali.
Risposta: 35
Seleziona due dichiarazioni valide sia per l'alanina che per l'anilina.
1) ben solubile in acqua
2) appartengono alla classe delle ammine
3) reagire con acidi
4) bruciare con la formazione di azoto
5) le molecole comprendono gruppi nitro
Risposta: 34
Scegli due affermazioni valide per glicina e metilamina.
1) reagire con acqua
2) appartengono alla classe degli amminoacidi
3) reagire con alcali
4) reagire con acido nitrico
5) contiene gruppi amminici
Risposta: 45
Seleziona due dichiarazioni valide sia per glicina che per alanina.
1) sono composti organici anfoteri
2) forma esteri
3) reagire con acqua
4) reagire con il rame
5) sono omologhi di dimetilammina
Risposta: 12
Scegli due affermazioni che non sono valide sia per la glicina che per la fenilalanina.
1) in condizioni normali solidi
2) appartengono agli amminoacidi α
3) in grado di formare sostanze con legami peptidici nelle reazioni
4) mostrano solo proprietà di base.
5) può essere formato durante l'ossidazione delle ammine
Risposta: 45
Scegli due dichiarazioni che non sono valide sia per glicina che per alanina.
1) può partecipare a reazioni di policondensazione
2) reagire specchio d'argento
3) ben solubile in acqua
4) forma i sali quando si interagisce con gli acidi
5) le loro soluzioni acquose sono acide
Risposta: 25
Dall'elenco proposto di reazioni, seleziona due che glicina può inserire.
Risposta: 14
Dall'elenco proposto di reazioni, selezionare due che possono essere fenilalanina.
Risposta: 34
Dall'elenco proposto di reazioni, selezionare due che possono essere alanine.
Risposta: 25
Dall'elenco fornito, selezionare due sostanze che sono omologhe alla glicina.
Risposta: 24
Dall'elenco proposto, selezionare due sostanze che sono isomeri strutturali di alanina.
1) metacrilato di aminoacetato
3) acido 3-amminopropanoico
4) estere etilico dell'acido acetico
5) acido 2-amminobutanoico
Risposta: 13
Dall'elenco proposto, selezionare due sostanze che sono isomeri strutturali dell'acido α-amminobutanoico.
1) acido α-amminobutirrico
2) acido α-ammino-α-metilpropanoico
3) acido 2-ammino-3-metilbutanoico
4) estere metilico dell'acido α-amminobutanoico
5) acido 3-amminobutanoico
Risposta: 25
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze con le quali l'acido amminoacetico può reagire.
1) solfato di sodio
Risposta: 45
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze con cui l'alanina può reagire.
1) acido solforico
2) cloruro di sodio
5) solfato di alluminio
Risposta: 13
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze con cui la glicina può reagire.
3) idrossido di potassio
Risposta: 34
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze con cui l'acido α-amminopropanoico può reagire.
2) idrossido di bario
3) acido nitrico
4) solfato di potassio
Risposta: 23
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze con cui la fenilalanina può reagire.
1) acido cloridrico
4) ferro (III) cloruro
Risposta: 15
Dall'elenco proposto, selezionare due sostanze che possono reagire con soluzioni acide.
1) acido α-amminobutirrico
Risposta: 12
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze che possono entrare nella reazione di esterificazione.
Risposta: 34
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze che possono reagire nella reazione di idroalogenazione.
3) acido etanoico
Risposta: 15
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze che possono reagire nella reazione di policondensazione.
Risposta: 24
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze che possono entrare nella reazione di esterificazione.
Risposta: 13
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze che non possono entrare nelle reazioni di policondensazione.
1) acido tereftalico
4) acido amminoacetico
Risposta: 23
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze che possono reagire con HCl per formare sale.
5) acido 2-amminobutirrico
Risposta: 35
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze che possono entrare nella reazione di esterificazione tra di loro.
Risposta: 15
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze che possono reagire nella reazione di policondensazione.
Risposta: 34
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze che possono reagire con HCl
Risposta: 35
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze che possono reagire con l'idrossido di sodio:
Risposta: 23
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze che possono reagire con l'idrossido di potassio:
Risposta: 14
Dall'elenco proposto, selezionare due sostanze con cui sia l'acido 2-amminopropanoico sia l'etilamina possono reagire
2) idrossido di sodio
5) acido cloridrico
Risposta: 45
Dall'elenco proposto, selezionare due sostanze con cui sia la glicina che l'etilamina possono reagire
3) solfato di rame (II)
4) acido solforico
Risposta: 14
Dall'elenco proposto, selezionare due sostanze con cui sia l'alanina che l'anilina possono reagire
3) idrossido di sodio
Risposta: 15
Dall'elenco proposto, selezionare due coppie di sostanze, ciascuna delle quali reagisce con l'acido amminoacetico.
Risposta: 15
Dalla lista di sostanze proposte, selezionare due in modo tale che quando si reagisce con acido solforico forma un sale
2) acido propanoico
3) acido α-aminovalerico
Risposta: 34
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze che possono reagire nella reazione di idrolisi.
2) alanina metilestere
4) metossido di sodio
Risposta: 24
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze le cui soluzioni acquose sono alcaline.
2) alanina metilestere
3) etilato di sodio
5) sale di glicina di potassio
Risposta: 35
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze le cui soluzioni acquose sono alcaline:
1) estere di isopropil glicina
3) fenolato di sodio
4) acido aminoacetico
5) sale di sodio alanina
Risposta: 35
Dall'elenco proposto di reazioni, seleziona due che possono essere utilizzate per sintetizzare la glicina:
Risposta: 23
Dall'elenco proposto di reazioni, selezionare due che possono essere utilizzati per ottenere l'alanina.
Risposta: 35
Dall'elenco proposto di sostanze, selezionare due in modo tale che, quando si reagisce con una soluzione acquosa di idrossido di sodio, non si formi un sale come prodotto finale.
3) glicina cloridrato
4) metacrilato di aminoacetato
Risposta: 12
Dall'elenco proposto di composti, selezionare due sostanze le cui soluzioni acquose sono alcaline.
Risposta: 15
Viene presentato il seguente schema di trasformazioni di sostanze:
acido acetico X glicina
Determinare quali di queste sostanze sono sostanze X e Y.
Risposta: 34
Viene presentato il seguente schema di trasformazioni di sostanze:
glicina metilestere glicina NH2CH2COONa
Determinare quali di queste sostanze sono sostanze X e Y
Risposta: 35
Viene presentato il seguente schema di trasformazioni di sostanze:
Acido aminoacetico dell'acido cloroacetico Y
Determinare quali di queste sostanze sono sostanze X e Y
Risposta: 42
Dall'elenco proposto di classi di sostanze, selezionare due con cui l'alanina interagisce.
3) ossidi di base
4) idrocarburi aromatici
5) eteri
Risposta: 23
Dall'elenco proposto di classi di sostanze, selezionare due in modo che la fenilalanina non interagisca con.
5) eteri
Risposta: 35
Aminoacidi Assegnazioni di conformità
Stabilire la corrispondenza tra il nome della sostanza e la classe / gruppo di composti organici a cui questa sostanza appartiene (s): per ogni posizione indicata da una lettera, selezionare la posizione corrispondente indicata da un numero.
3) ammina aromatica
4) alcool aromatico
5) ammina alifatica
Annotare i numeri selezionati nella tabella sotto le lettere appropriate.
Risposta: 2132
Stabilire la corrispondenza tra il nome della sostanza e la classe / gruppo di composti organici a cui questa sostanza appartiene (s): per ogni posizione indicata da una lettera, selezionare la posizione corrispondente indicata da un numero.
B) acido carbolico
3) ammina primaria
6) alcool aromatico
Annotare i numeri selezionati nella tabella sotto le lettere appropriate.
La risposta è: 3425
Stabilire la corrispondenza tra il nome della sostanza e la classe / gruppo di composti organici a cui questa sostanza appartiene (s): per ogni posizione indicata da una lettera, selezionare la posizione corrispondente indicata da un numero.
5) acido carbossilico
Annotare i numeri selezionati nella tabella sotto le lettere appropriate.
Risposta: 6542
Stabilire una corrispondenza tra le formule di sostanze e il reagente con cui possono essere distinte: per ogni posizione indicata da una lettera, selezionare la posizione corrispondente indicata dal numero
A) propene e propyne
B) acido formico e acetico
B) fenolo e anilina
D) glicina e anilina
Annotare i numeri selezionati nella tabella sotto le lettere appropriate.
La risposta è: 1154
Stabilire una corrispondenza tra le formule di sostanze e il reagente con cui possono essere distinte: per ogni posizione indicata da una lettera, selezionare la posizione corrispondente indicata da un numero.
A) esano ed etanolo
B) acetone e glicina
B) metanolo e alcool terziario-butilico
D) alanina e glicerina
Annotare i numeri selezionati nella tabella sotto le lettere appropriate.
Risposta: 3232
Stabilire una corrispondenza tra le sostanze iniziali e il prodotto, che si forma come risultato della reazione tra di loro: per ogni posizione indicata da una lettera, selezionare la posizione corrispondente indicata dal numero
Annotare i numeri selezionati nella tabella sotto le lettere appropriate.
Risposta: 3314
Stabilire una corrispondenza tra le sostanze iniziali e il prodotto, che si forma come risultato della reazione tra di loro: per ogni posizione indicata da una lettera, selezionare la posizione corrispondente indicata dal numero
Annotare i numeri selezionati nella tabella sotto le lettere appropriate.
La risposta è: 2263
Stabilire una corrispondenza tra le sostanze iniziali e il prodotto che si forma a seguito della reazione tra di loro: per ogni posizione indicata da una lettera, selezionare la posizione corrispondente indicata da un numero.
Annotare i numeri selezionati nella tabella sotto le lettere appropriate.
La risposta è: 5634
Stabilire una corrispondenza tra le sostanze iniziali e il prodotto che si forma a seguito della reazione tra di loro: per ogni posizione indicata da una lettera, selezionare la posizione corrispondente indicata da un numero.
A) propantriolo-1,2,3 + acido nitrico
B) metilammina + acido cloridrico
B) glicina + acido solforico
D) acido amminopropanoico + metanolo
1) cloruro di ammonio metilico
2) solfato di glicine
4) estere metilico dell'acido aminopropanoico
5) propilestere acido aminopropanoico
Annotare i numeri selezionati nella tabella sotto le lettere appropriate.
Risposta: 6124
Stabilire una corrispondenza tra i materiali di partenza e il (i) prodotto (i) biologico (i) di questa reazione: per ogni posizione indicata da una lettera, selezionare la posizione corrispondente indicata da un numero.
1) idrosolfito di acido β-amminopropanoico
2) solfato di acido β-amminopropanoico
3) 3-amminopropionato di sodio
4) idrosolfato di acido α-amminopropanoico
5) le sostanze non interagiscono
Annotare i numeri selezionati nella tabella sotto le lettere appropriate.
La risposta è: 3235
Stabilire la corrispondenza tra la formula di una sostanza e il colore dell'indicatore di arancia metilica nella sua soluzione acquosa: per ciascuna posizione indicata da una lettera, selezionare la posizione corrispondente indicata da un numero.
Annotare i numeri selezionati nella tabella sotto le lettere appropriate.
Risposta: 3322
È necessario sapere:
Sergey, domanda 8, guarda. Lì, a quanto pare, non dovrebbe essere un gruppo nitro, ma un gruppo amminico.
sì, risolto, grazie
Ciao, nell'attività 7 per la conformità c'era un errore di battitura nella formula del prodotto di reazione (2 risposte). Una sostanza deve essere formata:
CH3-CH (NH3) COOH Cl
Ciao Nelle domande 4 e 5, le risposte si contraddicono a vicenda (in una delle domande la sostanza è registrata in modo errato)
Non ci sono contraddizioni, rileggi le domande di nuovo. Tutto è registrato come dovrebbe. Presta attenzione a dove sono "giusti" e dove "non è giusto".
Sì, davvero. Sembrava disattento, mi dispiace.
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http://scienceforyou.ru/tematicheskie-zadanija-dlja-podgotovki-k-egje/zadanija-dlja-podgotovki-k-egje-na-aminokislotyLa fenilalanina ha la formula per le ammine aromatiche.
Polline - L'insieme di grani di polline formati in microsporangi; Può essere rappresentato da singoli grani di polline, da un gruppo di polline e poliedri (collegati da 8, 12, 16 o più cellule), nonché da pollinio (combinando tutto il polline delle metà di antera in una massa totale).
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Le fitotossine sono tossine secrete dai necrotropi e uccidono i tessuti delle piante.
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Riflessi condizionati interocettivi - riflessi prodotti da stimoli fisici e chimici di interorecettori, che forniscono processi fisiologici di regolazione omeostatica della funzione delle immagini interne
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Integrazione - Inserimento di una sequenza virale o di altre sequenze di DNA nel genoma della cellula ospite, con conseguente unione covalente con la sequenza ospite.
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Spostamento selettivo - Nel caso della selezione artificiale, la differenza tra i valori medi del tratto nella progenie dei genitori selezionati e nella generazione genitore nel suo complesso.
elenco
I requisiti di sicurezza antincendio sono condizioni sociali di natura sociale e / o tecnica stabilite allo scopo di garantire la sicurezza antincendio dalla legislazione della Federazione Russa, dai documenti normativi o da un ente statale autorizzato.
http://molbiol.kirov.ru/spravochnik/structure/47/380.htmlCAPITOLO 12. ACIDI, PEPTIDI E PROTEINE α-AMINO
Le proteine formano la base materiale dell'attività chimica delle cellule. Le funzioni delle proteine in natura sono universali. Il nome proteine, il più accettato nella letteratura domestica, corrisponde al termine proteine (dal greco Proteios - il primo). Ad oggi, sono stati fatti grandi passi avanti nel determinare la relazione tra la struttura e le funzioni delle proteine, il meccanismo della loro partecipazione ai più importanti processi dell'attività vitale dell'organismo e nella comprensione delle basi molecolari della patogenesi di molte malattie.
A seconda del peso molecolare, si distinguono peptidi e proteine. I peptidi hanno un peso molecolare inferiore rispetto alle proteine. La funzione regolatoria è più caratteristica dei peptidi (ormoni, inibitori e attivatori di enzimi, portatori di ioni attraverso membrane, antibiotici, tossine, ecc.).
I peptidi e le proteine sono costituiti da residui di amminoacidi α. Il numero totale di amminoacidi presenti in natura supera 100, ma alcuni di essi si trovano solo in una certa comunità di organismi, i 20 più importanti amminoacidi sono costantemente presenti in tutte le proteine (Schema 12.1).
Gli α-amminoacidi sono composti eterofunzionali le cui molecole contengono contemporaneamente un gruppo amminico e un gruppo carbossile allo stesso atomo di carbonio.
Schema 12.1. Α-amminoacidi essenziali *
* La notazione abbreviata è utilizzata solo per la registrazione di residui di amminoacidi in molecole di peptidi e proteine. ** Aminoacidi essenziali.
I nomi degli amminoacidi α possono essere costruiti sulla nomenclatura sostitutiva, ma i loro nomi banali sono usati più spesso.
I nomi di α-aminoacidi banali sono solitamente associati a fonti di escrezione. La serina fa parte della fibroina della seta (dal latino Serieus - setosa); la tirosina è stata prima isolata dal formaggio (dal greco tyros - formaggio); glutammina - da glutine di cereali (da esso Glutine - colla); acido aspartico - dai germogli di asparagi (dal latino asparagi - asparagi).
Molti α-amminoacidi sono sintetizzati nel corpo. Alcuni amminoacidi necessari per la sintesi delle proteine nel corpo non sono formati e devono provenire dall'esterno. Tali amminoacidi sono chiamati essenziali (vedi Schema 12.1).
Gli α-amminoacidi essenziali includono:
valine isoleucina metionina triptofano
leucina lisina treonina fenilalanina
Gli α-amminoacidi sono classificati in diversi modi, a seconda delle caratteristiche sottostanti alla loro divisione in gruppi.
Una delle caratteristiche di classificazione è la natura chimica del radicale R. Secondo questa caratteristica, gli aminoacidi sono divisi in alifatici, aromatici ed eterociclici (vedi Schema 12.1).
Α-amminoacidi alifatici. Questo è il gruppo più numeroso. Al suo interno, gli aminoacidi sono suddivisi con il coinvolgimento di ulteriori caratteristiche di classificazione.
A seconda del numero di gruppi carbossili e gruppi amminici nella molecola, viene rilasciato quanto segue:
• amminoacidi neutri - un gruppo di NH 2 e COOH;
• aminoacidi basici - due gruppi di NH 2 e un gruppo
• amminoacidi acidi - un gruppo di NH2 e due gruppi COOH.
Si può notare che nel gruppo degli amminoacidi neutrali alifatici il numero di atomi di carbonio nella catena non è superiore a sei. Allo stesso tempo, non ci sono aminoacidi con quattro atomi di carbonio nella catena, e gli amminoacidi con cinque e sei atomi di carbonio hanno solo una struttura ramificata (valina, leucina, isoleucina).
Il radicale alifatico può contenere gruppi funzionali "aggiuntivi":
• idrossile - serina, treonina;
• acido carbossilico - aspartico e glutammico;
• ammide - asparagina, glutammina.
Α-amminoacidi aromatici. Questo gruppo comprende fenilalanina e tirosina, costruite in modo tale che gli anelli benzenici in essi siano separati dal comune frammento di α-amminoacido dal gruppo metilene -CH 2-.
Α-amminoacidi eterociclici. L'istidina e il triptofano appartenenti a questo gruppo contengono eterocicli - rispettivamente imidazolo e indolo. La struttura e le proprietà di questi eterocicli sono discusse di seguito (vedi 13.3.1; 13.3.2). Il principio generale della costruzione di amminoacidi eterociclici è lo stesso di quelli aromatici.
Gli α-amminoacidi eterociclici e aromatici possono essere considerati derivati alanina β-sostituiti.
L'amminoacido prolina, in cui il gruppo amminico secondario è incluso nel gruppo pirrolidinico, si riferisce anche a gerociclico.
Nella chimica degli α-amminoacidi, molta attenzione è rivolta alla struttura e alle proprietà dei radicali "laterali" R, che svolgono un ruolo importante nella formazione della struttura delle proteine e delle loro funzioni biologiche. Le caratteristiche come la polarità dei radicali "laterali", la presenza di gruppi funzionali nei radicali e la capacità di questi gruppi funzionali di ionizzazione sono di grande importanza.
A seconda del radicale laterale, vengono rilasciati amminoacidi con radicali non polari (idrofobi) e amminoacidi con radicali polari (idrofili).
Il primo gruppo comprende aminoacidi con radicali laterali alifatici - alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina - e radicali laterali aromatici - fenilalanina, triptofano.
Il secondo gruppo comprende amminoacidi che hanno gruppi funzionali polari nel radicale che sono capaci di ionizzazione (ionici) o incapaci di passare nello stato ionico (non ionico) in condizioni corporee. Ad esempio, nella tirosina, il gruppo ossidrile è ionogenico (ha un carattere fenolico), mentre in serina è non ionico (ha una natura alcolica).
Aminoacidi polari con gruppi ionici in radicali in determinate condizioni possono essere nello stato ionico (anionico o cationico).
Il principale tipo di costruzione α-amminoacidi, cioè il legame dello stesso atomo di carbonio con due diversi gruppi funzionali, il radicale e l'atomo di idrogeno, di per sé predetermina la chiralità dell'atomo di carbonio α. L'eccezione è la più semplice amminoacido glicina H 2 NCH 2 COOH, che non ha un centro di chiralità.
La configurazione degli amminoacidi α è determinata dallo standard di configurazione - glicerolo aldeide. La disposizione nella formula di proiezione standard di Fisher del gruppo amminico a sinistra (come il gruppo OH in l-glicerolo aldeide) corrisponde alla configurazione a destra, alla configurazione a D dell'atomo di carbonio chirale. Nel sistema R, S, l'atomo di carbonio α di tutti gli amminoacidi α della serie l ha la S- e la serie d ha la configurazione R (un'eccezione è la cisteina, vedi 7.1.2).
La maggior parte degli α-amminoacidi contiene un atomo di carbonio asimmetrico in una molecola ed esiste come due enantiomeri otticamente attivi e un racemo inattivo otticamente. Quasi tutti gli amminoacidi α naturali appartengono alla serie L.
Gli amminoacidi isoleucina, treonina e 4-idrossiprolina contengono due centri di chiralità in una molecola.
Tali amminoacidi possono esistere come quattro stereoisomeri, che rappresentano due coppie di enantiomeri, ognuno dei quali forma un racemo. Per costruire proteine animali, viene utilizzato solo uno degli enantiomeri.
Lo stereoisomerismo delle isoleucina è simile allo stereoisomerismo treonina discusso in precedenza (vedi 7.1.3). Dei quattro stereoisomeri, le proteine includono l-isoleucina con la configurazione S di entrambi gli atomi di carbonio asimmetrici C-a e C-β. Nel nome dell'altra coppia di enantiomeri, che sono diastereomeri rispetto alla leucina, viene usato il prefisso allo.
Scissione del racemo. La fonte di ottenere α-aminoacidi della serie l sono le proteine che sono sottoposte a questa scissione idrolitica. A causa del grande bisogno di singoli enantiomeri (per la sintesi di proteine, sostanze medicinali, ecc.), Sono stati sviluppati metodi chimici per la scissione di amminoacidi racemici sintetici. È preferito un metodo di digestione enzimatica che utilizza enzimi. Attualmente, la cromatografia su assorbenti chirali viene utilizzata per separare le miscele racemiche.
12.1.3. Proprietà acido-base
Gli amminoacidi anfoteri sono dovuti a gruppi funzionali acidi (COOH) e basici (NH 2) nelle loro molecole. Gli amminoacidi formano sali con alcali e acidi.
Nello stato cristallino, gli α-amminoacidi esistono come dipolari H3N + - CHR-COO- ioni (comunemente usati
la struttura dell'amminoacido in forma non ionizzata è solo per comodità).
In una soluzione acquosa, gli aminoacidi esistono come una miscela di equilibrio di uno ione dipolare, forme cationiche e anioniche.
La posizione di equilibrio dipende dal pH del mezzo. Tutti gli aminoacidi sono dominati dalle forme cationiche in forme fortemente acide (pH 1-2) e anioniche in mezzi fortemente alcalini (pH> 11).
La struttura ionica determina un numero di proprietà specifiche degli amminoacidi: alto punto di fusione (oltre 200? С), solubilità in acqua e insolubilità in solventi organici non polari. La capacità della maggior parte degli aminoacidi di dissolversi bene nell'acqua è un fattore importante per garantire il loro funzionamento biologico, è associato all'assorbimento degli aminoacidi, al loro trasporto nel corpo, ecc.
Un amminoacido completamente protonato (forma cationica) è un acido dibasico dal punto di vista della teoria di Brønsted.
contenente due gruppi acidi: gruppo carbossilico non dissociato e gruppo amminico protonato, con corrispondenti valori di pKa1 e pKa2
Donando un protone, tale acido dibasico si trasforma in un debole acido monobasico - uno ione dipolare con un gruppo acido NH 3+. La deprotonazione dello ione dipolare si traduce nella forma anionica dello ione di aminoacido carbossilato, che è la base di Bronsted. Valori caratteristici
le proprietà acide del gruppo carbossilico di amminoacidi sono di solito nell'intervallo da 1 a 3; valori pKa2 caratterizzando l'acidità del gruppo ammonio, da 9 a 10 (tabella 12.1).
Tabella 12.1. Proprietà acido-base degli α-amminoacidi più importanti
La posizione di equilibrio, cioè il rapporto di varie forme dell'aminoacido nella soluzione acquosa a determinati valori di pH, dipende sostanzialmente dalla struttura del radicale, principalmente dalla presenza di gruppi ionogeni in esso, che svolgono il ruolo di ulteriori centri acidi e basici.
Il valore del pH al quale la concentrazione di ioni dipolari è massima e le concentrazioni minime delle forme cationiche e anioniche dell'amminoacido sono uguali, è chiamato punto isoelettrico (p /).
Α-amminoacidi neutri. Questi amminoacidi hanno un valore pI leggermente inferiore a 7 (5,5-6,3) a causa della maggiore capacità di ionizzazione del gruppo carbossile sotto l'influenza dell'effetto - / - del gruppo NH.2. Ad esempio, in alanina, il punto isoelettrico è a pH 6,0.
Α-amminoacidi acidi. Questi amminoacidi hanno un gruppo carbossilico aggiuntivo nel radicale e sono in forma completamente protonata in un mezzo fortemente acido. Gli amminoacidi acidi sono tre basici (secondo Brønsted) con tre valori di pK.e, come visto nell'esempio di acido aspartico (p / 3.0).
In amminoacidi acidi (aspartico e glutammina), il punto isoelettrico è a un pH molto inferiore a 7 (vedi tabella 12.1). Nel corpo, a valori di pH fisiologici (per esempio, pH del sangue 7,3-7,5), questi acidi sono in forma anionica, poiché entrambi i gruppi carbossilici sono ionizzati al loro interno.
Α-aminoacidi di base. Nel caso degli amminoacidi basici, i punti isoelettrici sono nell'intervallo di pH superiore a 7. In un mezzo fortemente acido, questi composti sono anche acidi tribasici, le cui fasi di ionizzazione sono mostrate nell'esempio della lisina (p / 9.8).
Nel corpo, gli amminoacidi basici sono sotto forma di cationi, cioè hanno entrambi i gruppi amminici protonati.
In generale, nessun α-amminoacido in vivo è nel suo punto isoelettrico e non cade in uno stato che corrisponde alla più bassa solubilità in acqua. Tutti gli amminoacidi nel corpo sono in forma ionica.
12.1.4. Reazioni α-amminoacidiche analiticamente importanti
Gli α-amminoacidi come composti eterofunzionali entrano in reazioni caratteristiche di entrambi i gruppi carbossile e amminico. Alcune proprietà chimiche degli amminoacidi sono dovute a gruppi funzionali nel radicale. Questa sezione discute le reazioni di importanza pratica per l'identificazione e l'analisi degli amminoacidi.
Esterificazione. Nell'interazione di amminoacidi con alcoli in presenza di un catalizzatore acido (ad esempio, acido cloridrico gassoso), gli esteri in forma di cloridrati vengono ottenuti con una buona resa. Per isolare gli esteri liberi, la miscela di reazione viene trattata con gas di ammoniaca.
Gli esteri di aminoacidi non hanno una struttura dipolare, pertanto, a differenza degli acidi originali, si dissolvono in solventi organici e hanno volatilità. Quindi, la glicina è una sostanza cristallina con un alto punto di fusione (292 ° C), e il suo estere metilico è un liquido con un punto di ebollizione di 130 ° C. L'analisi degli esteri degli aminoacidi può essere eseguita utilizzando la cromatografia gas-liquido.
Reazione con formaldeide. Di importanza pratica è la reazione con la formaldeide, che è alla base della determinazione quantitativa degli amminoacidi mediante il metodo di titolazione del formolo (metodo di Sörensen).
Gli amminoacidi anfoteri non consentono una titolazione diretta con alcali a fini analitici. Quando gli aminoacidi interagiscono con la formaldeide, si ottengono amminoalcoli relativamente stabili (vedi 5.3) - N-idrossimetil derivati, il cui gruppo carbossilico libero viene quindi titolato con alcali.
Reazioni qualitative. La particolarità della chimica degli amminoacidi e delle proteine è l'uso di numerose reazioni qualitative (colore) che in precedenza costituivano la base dell'analisi chimica. Allo stato attuale, quando gli studi vengono effettuati utilizzando metodi fisico-chimici, molte reazioni qualitative continuano ad essere utilizzate per rilevare gli amminoacidi α, ad esempio, nell'analisi cromatografica.
Chelazione. Con cationi di metalli pesanti, gli α-amminoacidi, come composti bifunzionali, formano sali intracomplessi, per esempio con idrossido di rame preparato fresco (11), in condizioni blande, si ottengono composti di chelati ben cristallizzati.
sali di rame blu (11) (uno dei metodi non specifici per la rilevazione degli amminoacidi α).
Reazione alla ninidrina La reazione qualitativa generale degli amminoacidi α è la reazione con la ninidrina. Il prodotto di reazione ha un colore blu-viola, che viene utilizzato per la rilevazione visiva di amminoacidi su cromatogrammi (su carta, in uno strato sottile), nonché per la determinazione spettrofotometrica su analizzatori di amminoacidi (il prodotto assorbe la luce nella regione di 550-570 nm).
Deaminazione. In condizioni di laboratorio, questa reazione viene condotta sotto l'azione dell'acido nitroso su α-amminoacidi (vedere 4.3). Allo stesso tempo viene formato il corrispondente α-idrossiacido e viene rilasciato azoto gassoso, il cui volume determina la quantità di amminoacido che è entrato nella reazione (metodo Van-Slyka).
Reazione Xantoprotein. Questa reazione viene utilizzata per rilevare amminoacidi aromatici ed eterociclici - fenilalanina, tirosina, istidina, triptofano. Ad esempio, sotto l'azione dell'acido nitrico concentrato sulla tirosina, si forma un nitro derivato colorato di giallo. In un mezzo alcalino, il colore diventa arancione a causa della ionizzazione del gruppo idrossilico fenolico e dell'aumento del contributo dell'anione alla coniugazione.
Esistono anche una serie di reazioni particolari che consentono la rilevazione di singoli amminoacidi.
• Il triptofano viene rilevato per reazione con p- (dimetilammino) benzaldeide in un mezzo di acido solforico per la comparsa di colorazione rosso-violetto (reazione di Ehrlich). Questa reazione viene utilizzata per quantificare il triptofano nei prodotti di digestione delle proteine.
• La cisteina viene rilevata utilizzando diverse reazioni qualitative basate sulla reattività del gruppo mercapto in esso contenuto. Ad esempio, quando una soluzione proteica con acetato di piombo (CH3COOH) 2Pb viene riscaldata in un mezzo alcalino, si forma un precipitato nero di solfuro di piombo PbS, che indica la presenza di cisteina nelle proteine.
12.1.5. Reazioni chimiche biologicamente importanti
Nel corpo sotto l'azione di vari enzimi c'è una serie di importanti trasformazioni chimiche degli amminoacidi. Tali trasformazioni comprendono la transaminazione, la decarbossilazione, l'eliminazione, la scissione aldolica, la deaminazione ossidativa, l'ossidazione dei gruppi tiolici.
La transaminazione è la principale via di biosintesi degli α-amminoacidi dagli α-oxoacidi. Il donatore di ammino gruppo è un amminoacido che è presente nelle cellule in quantità sufficiente o in eccesso, e il suo accettore è α-oxo-acido. In questo caso, l'amminoacido viene convertito in un oxoacid e un oxoacid in un amminoacido con la corrispondente struttura dei radicali. Di conseguenza, la transaminazione è un processo reversibile di interscambio di gruppi amminici e di ossi. Un esempio di tale reazione è la preparazione dell'acido l-glutammico dell'acido 2-ossoglutarico. L'amminoacido donatore può essere, per esempio, acido l-aspartico.
Gli α-amminoacidi contengono in posizione α al gruppo carbossilico il gruppo amminico che estrae elettroni (più precisamente, il gruppo amminico NH 3 + protonato), e quindi sono in grado di decarbossilazione.
L'eliminazione è peculiare agli amminoacidi, che nel radicale laterale nella posizione-p al gruppo carbossilico contengono un gruppo funzionale di prelievo di elettroni, ad esempio idrossile o tiolo. La loro scissione porta ad acidi α-enammino-reattivi intermedi, che si trasformano facilmente in aminoacidi tautomeri (analogia con tautomerismo cheto-enolo). Gli α-iminoacidi come risultato dell'idratazione sul legame C = N e la successiva eliminazione della molecola di ammoniaca si trasformano in α-oxoacidi.
Questo tipo di trasformazione è chiamato eliminazione-idratazione. Un esempio è la preparazione dell'acido piruvico dalla serina.
La scissione di aldolo si verifica nel caso di α-amminoacidi che hanno un gruppo idrossile nella posizione β. Ad esempio, la serina viene scissa per formare glicina e formaldeide (quest'ultima non viene rilasciata in forma libera, ma viene immediatamente legata al coenzima).
La deaminazione ossidativa può essere effettuata con la partecipazione di enzimi e coenzima NAD + o NADF + (vedere 14.3). Gli α-amminoacidi possono essere convertiti in α-oxoacidi non solo attraverso la transaminazione, ma anche attraverso la deaminazione ossidativa. Ad esempio, l'acido α-ossoglutarico è formato dall'acido l-glutammico. Al primo stadio della reazione, l'acido glutammico viene disidratato (ossidato) in acido α-iminoglutarico.
L'acido. Nel secondo stadio si verifica l'idrolisi, con conseguente acido α-ossoglutarico e ammoniaca. L'idrolisi in stadio procede senza la partecipazione dell'enzima.
Nella direzione opposta, procede una reazione di amminazione riduttiva degli acidi α-oxo. L'acido α-ossoglutarico, che è sempre contenuto nelle cellule (come prodotto del metabolismo dei carboidrati), viene convertito da questa via nell'acido L-glutammico.
L'ossidazione dei gruppi tiolici è alla base delle interconversioni dei residui di cisteina e cistina, che forniscono un numero di processi redox nella cellula. La cisteina, come tutti i tioli (vedi 4.1.2), si ossida facilmente per formare un disolfuro, cistina. Il legame disolfuro in cistina viene facilmente ridotto per formare la cisteina.
A causa della capacità del gruppo tiol a ossidarsi leggermente, la cisteina svolge una funzione protettiva quando esposta al corpo di sostanze ad elevata capacità ossidativa. Inoltre, è stato il primo farmaco a mostrare l'effetto anti-radiazioni. La cisteina è utilizzata nella pratica farmaceutica come stabilizzatore di farmaci.
La conversione di cisteina in cistina porta alla formazione di legami disolfuro, ad esempio in glutatione ridotto
12.2. La struttura primaria di peptidi e proteine
Si considera condizionatamente che i peptidi contengano fino a 100 in una molecola (che corrisponde a un peso molecolare fino a 10.000) e che le proteine contengano più di 100 residui di amminoacidi (peso molecolare da 10.000 a diversi milioni).
A sua volta, nel gruppo dei peptidi, è consuetudine distinguere tra oligopeptidi (peptidi a basso peso molecolare) contenenti non più di 10 residui amminoacidici in una catena e polipeptidi, la cui catena contiene fino a 100 residui di amminoacidi. Le macromolecole con il numero di residui amminoacidici che si avvicinano o superano leggermente i 100, non fanno distinzioni tra i concetti di polipeptidi e proteine, questi termini sono spesso usati come sinonimi.
Formalmente, una molecola di peptide e proteina può essere rappresentata come un prodotto di policondensazione di α-ammino acidi che procede con la formazione di un legame peptidico (ammidico) tra unità monomeriche (Schema 12.2).
Il design della catena poliammidica è lo stesso per l'intera varietà di peptidi e proteine. Questa catena ha una struttura non ramificata e consiste di gruppi alternanti di peptidi (ammide) -CO - NH- e frammenti -CH (R) -.
Un'estremità della catena, sulla quale è presente un amminoacido con il gruppo NH 2 libero, è chiamata N-terminale, l'altra è il C-terminale
Schema 12.2. Principio di costruzione della catena peptidica
che contiene un amminoacido con un gruppo COOH libero. Le catene di peptidi e proteine sono registrate dall'N-terminale.
12.2.1. La struttura del gruppo peptidico
Nel gruppo del peptide (ammide), l'atomo di carbonio -CO-NH si trova nello stato di ibridazione dello sp2. La coppia solitaria di elettroni dell'atomo di azoto è coniugata con gli π-elettroni del doppio legame C = O. Dal punto di vista della struttura elettronica, il gruppo peptidico è un sistema a tre centri p, π-coniugato (vedi 2.3.1), in cui la densità elettronica viene spostata verso un atomo di ossigeno più elettronegativo. Gli atomi C, Oi e N, che formano un sistema coniugato, si trovano sullo stesso piano. La distribuzione di densità elettronica nel gruppo ammide può essere rappresentata dalle strutture limite (I) e (II) o dallo spostamento di densità elettronica come risultato degli effetti + M- e M- dei gruppi NH e C = O, rispettivamente (III).
Come risultato della coniugazione, si verifica un allineamento delle lunghezze dei legami. Il doppio legame C = O viene esteso a 0,124 nm contro la lunghezza normale di 0,121 nm e il legame C-N diventa più corto - 0,132 nm rispetto a 0,147 nm nel solito caso (Fig. 12.1). Il sistema di coniugazione piatta nel gruppo del peptide causa la difficoltà di rotazione attorno al legame C - N (la barriera di rotazione è di 63-84 kJ / mol). Pertanto, la struttura elettronica predetermina una struttura piatta abbastanza rigida del gruppo peptidico.
Come si può vedere dalla fig. 12.1, atomi di carbonio α di residui amminoacidici sono localizzati nel piano del gruppo peptidico su lati opposti del legame C-N, cioè in una posizione di trance più favorevole: i radicali laterali R di residui di amminoacidi in questo caso saranno i più distanti tra loro nello spazio.
La catena polipeptidica ha una struttura sorprendentemente simile e può essere rappresentata come una serie di angolazioni l'una rispetto all'altra.
Fig. 12.1. Disposizione planare del gruppo peptidico -CO - Atomi di carbonio NH e α di residui di amminoacidi
ad un amico dei piani di gruppi peptidici interconnessi attraverso atomi di carbonio α con legami Сα-N e Сα-Сsp 2 (figura 12.2). La rotazione attorno a questi singoli legami è molto limitata a causa delle difficoltà nella distribuzione spaziale dei radicali laterali dei residui di amminoacidi. Pertanto, la struttura elettronica e spaziale del gruppo peptidico determina in larga misura la struttura della catena polipeptidica nel suo complesso.
Fig. 12.2. La posizione reciproca dei piani dei gruppi peptidici nella catena polipeptidica
12.2.2. Composizione e sequenza aminoacidica
Con una catena poliammidica costruita in modo uniforme, la specificità dei peptidi e delle proteine è determinata da due caratteristiche principali: la composizione degli aminoacidi e la sequenza di amminoacidi.
La composizione aminoacidica di peptidi e proteine è la natura e la proporzione degli α-amminoacidi in essi contenuti.
La composizione di amminoacidi viene stabilita analizzando gli idrolizzati di peptidi e proteine principalmente mediante metodi cromatografici. Attualmente, questa analisi viene effettuata utilizzando analizzatori di amminoacidi.
I legami ammidici possono idrolizzarsi sia in condizioni acide che alcaline (vedi 8.3.3). I peptidi e le proteine si idrolizzano per formare catene più corte - questa è la cosiddetta idrolisi parziale, o una miscela di amminoacidi (in forma ionica) - idrolisi completa. Tipicamente, l'idrolisi viene effettuata in un ambiente acido, come nelle condizioni di idrolisi alcalina, molti aminoacidi sono instabili. Va notato che anche i gruppi ammidici di asparagina e glutammina subiscono l'idrolisi.
La struttura primaria dei peptidi e delle proteine è la sequenza di amminoacidi, cioè l'ordine di alternanza dei residui di α-amminoacido.
La struttura primaria è determinata dalla scissione sequenziale di amminoacidi da qualsiasi estremità della catena e dalla loro identificazione.
12.2.3. La struttura e la nomenclatura dei peptidi
I nomi dei peptidi sono costruiti mediante l'enumerazione sequenziale di residui di amminoacidi, a partire dall'N-terminale, con l'aggiunta del suffisso -il, eccetto per l'ultimo amminoacido C-terminale, per il quale viene mantenuto il suo nome completo. In altre parole, i nomi
Amminoacidi che sono entrati nella formazione del legame peptidico a causa del "loro" gruppo COOH fine nel nome del peptide con -il: alanil, valil, ecc. (Per residui di acido aspartico e glutammico, vengono utilizzati i nomi "aspartyl" e "glutamyl", rispettivamente ). Nomi e simboli di amminoacidi indicano la loro appartenenza alla serie-l, se non diversamente indicato (d o dl).
Talvolta nella notazione abbreviata con i simboli H (come parte del gruppo amminico) e OH (come parte del gruppo carbossile), vengono specificati i gruppi funzionali non sostituiti degli amminoacidi terminali. In questo modo è conveniente descrivere derivati funzionali dei peptidi; per esempio, l'ammide del peptide sopra l'amminoacido C-terminale è scritta H-Asn-Gly-Phe-NH2.
I peptidi si trovano in tutti gli organismi. A differenza delle proteine, hanno una composizione aminoacidica più eterogenea, in particolare, spesso includono gli aminoacidi del d-order. Strutturalmente, sono anche più diversi: contengono frammenti ciclici, catene ramificate, ecc.
Uno dei rappresentanti più comuni dei tripeptidi - il glutatione - si trova nel corpo di tutti gli animali, nelle piante e nei batteri.
La cisteina nella composizione del glutatione determina la possibilità dell'esistenza del glutatione in forme sia ridotte che ossidate.
Il glutatione è coinvolto in una serie di processi redox. Agisce come un protettore di proteine, cioè una sostanza che protegge le proteine con gruppi tiolici liberi SH dall'ossidazione con la formazione di legami disolfuro -S-S-. Questo vale per quelle proteine per le quali tale processo è indesiderabile. Il glutatione in questi casi assume l'azione di un agente ossidante e quindi "protegge" la proteina. Quando il glutatione è ossidato, la reticolazione intermolecolare di due frammenti tripeptidi si verifica a causa di un legame disolfuro. Il processo è reversibile.
12.3. La struttura secondaria di polipeptidi e proteine
Per i polipeptidi e le proteine ad alto peso molecolare, oltre alla struttura primaria, sono noti anche livelli superiori di organizzazione, che sono chiamati strutture secondarie, terziarie e quaternarie.
La struttura secondaria è descritta dall'orientamento spaziale della catena polipeptidica principale, il terziario, dall'architettura tridimensionale dell'intera molecola proteica. Sia la struttura secondaria che quella terziaria sono associate ad una disposizione ordinata della catena macromolecolare nello spazio. La struttura terziaria e quaternaria delle proteine è considerata nel corso della biochimica.
Per calcolo, è stato dimostrato che per una catena polipeptidica una delle conformazioni più vantaggiose è una disposizione nello spazio sotto forma di un'elica destrorsa, chiamata α-elica (Fig. 12.3, a).
La disposizione spaziale della catena polipeptidica α-elicoidale può essere rappresentata immaginando che si avvolga attorno
Fig. 12.3. conformazione α-elicoidale della catena polipeptidica
cilindro (vedi figura 12.3, b). Una media di 3,6 residui di amminoacidi per un giro di elica, il passo dell'elica è 0,54 nm, il diametro è 0,5 nm. I piani di due gruppi di peptidi adiacenti sono situati ad un angolo di 108 °, e i radicali laterali di amminoacidi sono sul lato esterno dell'elica, cioè diretti dalla superficie del cilindro.
Il ruolo principale nel fissare questa conformazione della catena è giocato dai legami idrogeno, che nella α-elica sono formati tra l'atomo di carbonio carbonilico di ciascun primo e l'atomo di idrogeno del gruppo NH di ogni quinto residuo amminoacidico.
I legami idrogeno sono diretti quasi parallelamente all'asse dell'elica α. Mantengono la catena in uno stato contorto.
Tipicamente, le catene proteiche non sono completamente elicoidali, ma solo parzialmente. Le proteine come la mioglobina e l'emoglobina contengono regioni α-elicoidali piuttosto lunghe, ad esempio la catena della mioglobina.
spiralmente 75%. In molte altre proteine, la proporzione di siti elicoidali nella catena può essere piccola.
Un altro tipo di struttura secondaria di polipeptidi e proteine è la struttura β, chiamata anche foglio piegato o strato ripiegato. I fogli piegati contengono catene polipeptidiche allungate collegate da una moltitudine di legami idrogeno tra i gruppi peptidici di queste catene (Fig. 12.4). Molte proteine contengono simultaneamente strutture α-eliche e β-piegate.
Fig. 12.4. La struttura secondaria della catena polipeptidica sotto forma di foglio piegato (struttura β)
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