Le proteine ​​sono una componente indispensabile di un organismo vivente, sono necessarie sia per la sua crescita che per il mantenimento della normale attività della vita. In questi casi, la formazione di nuovi tessuti. In generale, la sostituzione di vecchie celle con quelle nuove avviene molto spesso. Ad esempio, i globuli rossi sono completamente aggiornati mensilmente. Le cellule che rivestono la parete intestinale vengono aggiornate settimanalmente. Ogni volta che facciamo il bagno, gettiamo via le cellule morte della pelle.

Dopo aver mangiato qualsiasi proteina, gli enzimi chiamati proteasi rompono i legami peptidici. Si verifica nello stomaco e nell'intestino tenue. Gli amminoacidi liberi sono trasportati dal flusso sanguigno prima al fegato e poi a tutte le cellule. Lì, nuove proteine ​​sono sintetizzate da loro che il corpo ha bisogno. Se il corpo ha più proteine ​​del necessario, o il corpo ha bisogno di "bruciare" le proteine ​​a causa della mancanza di carboidrati, allora queste reazioni aminoacidiche si verificano nel fegato; qui l'azoto degli amminoacidi forma l'urea, che viene espulsa dal corpo attraverso l'urina attraverso l'urina. Questo è il motivo per cui la dieta proteica apporta un carico aggiuntivo al fegato e ai reni. Il resto della molecola di amminoacido viene trasformato in glucosio e ossidato o convertito in depositi di grasso.
Il corpo umano può sintetizzare 12 di 20 aminoacidi. Gli altri otto devono essere ingeriti in forma completa insieme alle proteine ​​proteiche, quindi sono chiamati essenziali Gli aminoacidi essenziali comprendono isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina triptofano, valina e (per i bambini) istidina. Con un apporto limitato di un tale amminoacido nel corpo, diventa una sostanza limitante nella costruzione di qualsiasi proteina, di cui dovrebbe essere inclusa. Se ciò accade, l'unica cosa che il corpo può fare è distruggere le sue proteine ​​contenenti lo stesso amminoacido.
La maggior parte delle proteine ​​animali contiene tutti e otto gli amminoacidi essenziali in quantità sufficiente. Qualsiasi proteina che abbia il contenuto necessario di tutti gli amminoacidi essenziali è definita perfetta. Le proteine ​​vegetali sono imperfette: contengono bassi livelli di alcuni aminoacidi essenziali.
Sebbene nessuna delle proteine ​​vegetali possa fornirci tutti gli amminoacidi essenziali, le miscele di tali proteine ​​possono. Tali alimenti combinati, che contengono proteine ​​complementari (complementari), fanno parte della cucina tradizionale di tutti i popoli del mondo.
Il corpo umano non può immagazzinare proteine, quindi una dieta proteica bilanciata è richiesta da una persona ogni giorno. Un adulto di peso di 82 kg richiede 79 g di proteine ​​al giorno. Si raccomanda che allo stesso tempo con la proteina ha ricevuto il 10 - 12% di tutte le calorie.

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Funzioni di proteine ​​nel corpo umano

06/02/2015 2 giugno 2015

Autore: Denis Statsenko

Cosa sappiamo delle proteine ​​che mangiamo ogni giorno con il cibo? La maggior parte delle persone ha familiarità con loro, come con il materiale per costruire i muscoli. Ma questo non è il loro compito principale. Cos'altro abbiamo bisogno di proteine ​​e perché ne abbiamo tanto bisogno? Diamo un'occhiata a tutte le funzioni delle proteine ​​nel corpo umano e alla loro importanza nella nostra dieta.

Ho già iniziato un argomento sulle proteine ​​sul blog "Guidare uno stile di vita sano". Poi abbiamo discusso se le proteine ​​sono nocive o meno. Il tema dell'alimentazione sportiva è ora molto popolare tra gli atleti alle prime armi. Pertanto, non ho potuto toccarlo. Leggi di più in questo articolo.

Essendo il componente principale di tutte le cellule e dei tessuti organici, le proteine ​​svolgono un ruolo estremamente importante nel regolare funzionamento del corpo. Partecipano attivamente a tutti i processi vitali. Anche il nostro pensiero è direttamente correlato a questa materia organica ad alto peso molecolare. Non parlo nemmeno di metabolismo, contrattilità, capacità di crescita, irritabilità e riproduzione. Tutti questi processi sono impossibili senza la presenza di proteine.

Le proteine ​​legano l'acqua e quindi si formano nel corpo denso, caratteristico del corpo umano, strutture colloidali. Il famoso filosofo tedesco Friedrich Engels ha detto che la vita è un modo di esistenza di proteine ​​che interagiscono costantemente con il loro ambiente attraverso il metabolismo continuo, e non appena questo scambio si ferma, la proteina si decompone - e la vita stessa finisce.

Funzioni di proteine ​​e tipi di aminoacidi

Le nuove cellule non possono nascere senza proteine. Il suo compito principale è la costruzione. È un costruttore di cellule giovani, senza il quale lo sviluppo di un organismo in crescita è impossibile. Quando questo organismo smette di crescere e raggiunge un'età matura, le cellule che hanno già sopravvissuto al proprio bisogno di essere rigenerate, che avviene solo con la partecipazione di proteine.

Per questo processo, la sua quantità dovrebbe essere proporzionale all'usura dei tessuti. Pertanto, le persone che conducono una vita sportiva associata a carichi muscolari (ad esempio, occupando un allenamento in strada) hanno bisogno di consumare più proteine. Maggiore è il carico sui muscoli, più il loro corpo ha bisogno di essere rigenerato e, di conseguenza, nel cibo proteico.

Il ruolo delle proteine ​​specifiche

Nel corpo, è necessario mantenere un costante equilibrio di proteine ​​specifiche. Sono costituiti da ormoni, vari anticorpi, enzimi e molte altre formazioni direttamente coinvolte nei più importanti processi biochimici per la vita normale. Le funzioni che queste proteine ​​svolgono sono molto sottili e complesse. Siamo a un livello costante per mantenere il loro numero e la composizione nel corpo.

La proteina è un biopolimero complesso contenente azoto. I suoi monomeri sono α-amminoacidi. Le proteine, a seconda del tipo, sono costituite da vari amminoacidi. È dalla composizione di amminoacidi che viene valutato il valore biologico della proteina. Massa molecolare di proteine: 6000-1000000 e oltre.

Aminoacidi nelle proteine

Cosa sono gli amminoacidi? Questi sono composti organici che consistono in due gruppi funzionali:

• carbossile (-COOH-) - gruppo, che determina le proprietà acide delle molecole;
• il gruppo amminico (-NH2-) è un gruppo che conferisce alle molecole proprietà di base.

Ci sono molti amminoacidi naturali. Le proteine ​​alimentari contengono solo 20 di loro.

Ci sono molti amminoacidi naturali. Nelle proteine ​​alimentari ce ne sono solo 20:

alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, valina, istidina, glicina (glicocol), glutammina, acido glutammico, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano, fenilalanina, cistina.

Gli amminoacidi essenziali sono 8 su 20 sopra. Questi sono valina, isoleucina, lisina, leucina, treonina, triptofano, fenilalanina, metionina. Sono chiamati insostituibili perché possiamo prenderli solo con il cibo. Tali amminoacidi non sono sintetizzati nel nostro corpo. Nei bambini fino a un anno, l'istidina è anche un amminoacido essenziale.

Se il corpo soffre di una mancanza di uno degli amminoacidi essenziali o una violazione dell'equilibrio della loro composizione, allora il corpo inizia a funzionare male. La sintesi proteica è compromessa e possono verificarsi varie patologie.

Quali sono i tipi di proteine?

Tutte le proteine ​​trovate nel cibo sono divise in semplici e complesse. Le proteine ​​semplici sono anche chiamate proteine ​​e le proteine ​​complesse sono chiamate proteine. Si differenziano per il fatto che quelli semplici consistono solo di catene polipeptidiche e che, oltre alla molecola proteica, contengono anche un gruppo protesico, una parte non proteica. In termini semplici, le proteine ​​sono proteine ​​pure e i proteine ​​non sono proteine ​​pure.

Inoltre, le proteine ​​sono divise dalla loro struttura spaziale in quelle globulari e fibrillari. Nelle molecole proteiche globulari, la forma è sferica o ellissoidale e nelle molecole proteiche fibrillari, filamentose.

Semplici proteine ​​globulari: albumina e globuline, glutelin e prolamine.

La composizione di latte, siero di latte, albume d'uovo sono albumina e globuline. A loro volta, i glutelin e le prolamine sono proteine ​​vegetali trovate nei semi di cereali. Formano la maggior parte del glutine. Le proteine ​​vegetali sono povere di lisina, leucina, metionina, treonina e triptofano. Ma sono ricchi di acido glutammico.

La funzione di supporto nel corpo viene eseguita da proteine ​​strutturali (protenoidi). Sono proteine ​​fibrillari di origine animale. Sono anche resistenti alla digestione da enzimi digestivi e non si dissolvono affatto nell'acqua. I protenoidi includono cheratine (contengono molta cistina), collagene ed elastina. Gli ultimi due contengono piccoli amminoacidi contenenti zolfo. Inoltre, il collagene è ricco di idrossiprolina e ossilisina, non contiene triptofano.

Il collagene diventa solubile in acqua e si trasforma in gelatina (glutine) nel processo di ebollizione prolungata. Sotto forma di gelatina, è usato per preparare molti piatti culinari.

Le proteine ​​complesse includono glico-, lipo-, metallo-, nucleo-, cromo- e fosfoproteidi.

Funzioni di proteine ​​nel corpo umano

• Funzione plastica: fornisce al corpo materiale plastico. La proteina è un materiale da costruzione per le cellule, il componente principale di assolutamente tutti gli enzimi e la maggior parte degli ormoni.
• Funzione catalitica - agisce da acceleratore di tutti i processi biochimici.
• La funzione ormonale - sono parte integrante della maggior parte degli ormoni.
• La funzione della specificità - è fornita sia specificità individuale e specifica, che è la base per la manifestazione di entrambe le immunità e allergie.
• Funzione di trasporto: la proteina è coinvolta nel trasporto di ossigeno nel sangue, alcune vitamine, minerali, carboidrati, lipidi, ormoni e altre sostanze.

Proteine ​​possiamo ottenere solo con il cibo. Il corpo non ha riserve di riserva. Questo è un componente indispensabile della dieta. Ma non dovresti essere troppo coinvolto in alimenti proteici, in quanto ciò può portare all'avvelenamento del corpo e alla riproduzione attiva dei radicali liberi.

Proteine ​​e bilancio dell'azoto

In un corpo sano, il bilancio dell'azoto viene costantemente mantenuto. Il cosiddetto stato dell'equilibrio dell'azoto. Ciò significa che la quantità di azoto che entra nel corpo insieme al cibo deve essere uguale alla quantità di azoto escreto dal corpo insieme a urina, feci, sudore, desquamazione della pelle, unghie, capelli.

Vi sono concetti di un bilancio azotato positivo (la quantità di azoto rimosso è inferiore a quella in entrata) e un bilancio azotato negativo (la quantità di azoto rimosso è maggiore di quella che arriva). Il bilancio positivo dell'azoto è di solito osservato nei bambini che si stanno riprendendo da gravi malattie e malattie. Ciò è dovuto al loro processo di crescita costante dei bambini. Inoltre, tale equilibrio ha luogo.

Se i processi di catabolismo proteico predominano sui processi di sintesi (fame, vomito, dieta priva di proteine, anoressia) o le proteine ​​vengono adsorbite nel sistema digestivo, o il processo di decomposizione proteica è osservato a causa di gravi malattie, allora c'è un bilancio azotato negativo.

Carenza ed eccesso di proteine

Le proteine, che si uniscono al cibo nel corpo, sono ossidate e forniscono energia al corpo.

16,7 kJ di energia (4 kcal) vengono rilasciati durante l'ossidazione di solo 1 g di proteine.

Durante il digiuno, l'assunzione di proteine ​​come fonte di energia aumenta drammaticamente.

Le proteine, che si uniscono al cibo nello stomaco, vengono scomposte in amminoacidi. Inoltre, questi amminoacidi vengono assorbiti dalla mucosa intestinale e vanno direttamente al fegato. E da lì, gli aminoacidi vengono inviati a tutti gli altri organi e tessuti connettivi al fine di sintetizzare le proteine ​​del corpo umano.

Carenza di proteine

Se la dieta della dieta quotidiana contiene una quantità insufficiente di proteine ​​- la sua carenza, allora è probabile che porti a deficienza proteica. La carenza di proteine ​​leggere può verificarsi quando una violazione di una dieta equilibrata, con un numero di malattie che portano alla rottura dell'assorbimento proteico, aumento del catabolismo e altri disturbi metabolici delle proteine ​​e degli amminoacidi.

Proteine ​​in eccesso

Oltre alla carenza, c'è un eccesso di proteine ​​nel corpo. In questo caso, i sistemi digestivo ed escretore subiscono forti carichi, che portano alla formazione di prodotti in decomposizione nel canale alimentare. E questo provoca intossicazione e avvelenamento di tutto l'organismo.

Queste sono le funzioni delle proteine ​​nel corpo. La conclusione può essere fatta solo una. È necessario mantenere una corretta alimentazione.

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Il valore e il ruolo delle proteine ​​nel corpo umano

Qualsiasi cellula si sviluppa, cresce e si aggiorna a causa della proteina - una sostanza organica complessa, un catalizzatore per tutte le reazioni biochimiche. Lo stato del DNA, il trasporto dell'emoglobina, la disgregazione dei grassi non è un elenco completo delle funzioni continue eseguite da questa sostanza per una vita piena. Il ruolo delle proteine ​​è enorme, estremamente importante e richiede molta attenzione.

Cos'è la proteina e come funziona

Le proteine ​​(proteine ​​/ polipeptidi) sono sostanze organiche, polimeri naturali contenenti venti aminoacidi legati insieme. Le combinazioni forniscono molte specie. Con la sintesi di dodici aminoacidi essenziali il corpo si fa da solo.

Otto degli aminoacidi essenziali su venti di una proteina non possono essere sintetizzati in modo indipendente dal corpo, sono prodotti con il cibo. Valina, leucina, isoleucina, metionina, triptofano, lisina, treonina, fenilalanina sono importanti per la vita.

Cos'è la proteina

Distinguere tra animale e vegetale (per origine). Richiede due tipi di utilizzo.

animali:

Il bianco d'uovo è facilmente e quasi completamente assorbito dal corpo (90-92%). Le proteine ​​dei prodotti a base di latte fermentato sono leggermente peggiori (fino al 90%). Le proteine ​​del latte intero fresco vengono assorbite ancora meno (fino all'80%).
Il valore di carne e pesce nella migliore combinazione di aminoacidi essenziali.

vegetazione:

I semi di soia, di colza e di cotone hanno un buon rapporto aminoacidico per il corpo. Nei cereali, questo rapporto è più debole.

Non esiste un prodotto con un rapporto ideale di aminoacidi. Una corretta alimentazione comporta una combinazione di proteine ​​animali e vegetali.

La base del cibo "secondo le regole" mette proteine ​​animali. È ricco di aminoacidi essenziali e fornisce una buona digestione delle proteine ​​vegetali.

Le funzioni delle proteine ​​nel corpo

Essere nelle cellule del tessuto, svolge molte funzioni:

1. Protettivo. Il funzionamento del sistema immunitario: lo smaltimento di sostanze estranee. Si verifica la produzione di anticorpi
2. Trasporti. Fornitura di varie sostanze, ad esempio l'emoglobina (apporto di ossigeno).
3. Regolamentazione. Mantenimento dei livelli ormonali
4. Motore. Tutti i tipi di movimento forniscono actina e miosina.
5. Plastic. Lo stato del tessuto connettivo è controllato dal contenuto di collagene.
6. Catalitica. È un catalizzatore e accelera il passaggio di tutte le reazioni biochimiche.
7. Conservazione e trasmissione dell'informazione genica (molecole di DNA e RNA).
8. Energia. La fornitura di tutto il corpo con energia.

Altri forniscono la respirazione, sono responsabili della digestione del cibo, regolano il metabolismo. La proteina fotosintetica rodopsina è responsabile della funzione visiva.

I vasi sanguigni contengono elastina, grazie a lui lavorano pienamente. La proteina del fibrinogeno fornisce la coagulazione del sangue.

I sintomi di una mancanza di proteine ​​nel corpo

La carenza di proteine ​​è abbastanza comune in caso di dieta non salutare e stile di vita iperattivo di una persona moderna. In forma lieve si esprime in affaticamento regolare e deterioramento delle prestazioni. Con la crescita di una quantità insufficiente, il corpo segnala attraverso i sintomi:

1. Debolezza generale e vertigini. Diminuzione dell'umore e dell'attività, comparsa dell'affaticamento muscolare senza particolari sforzi fisici, scarsa coordinazione dei movimenti, indebolimento dell'attenzione e memoria.
2. La comparsa di mal di testa e deterioramento del sonno. L'insonnia e l'ansia emergenti indicano una mancanza di serotonina.
3. Frequenti sbalzi d'umore, brontolii. La mancanza di enzimi e di ormoni provoca l'impoverimento del sistema nervoso: irritabilità per qualsiasi motivo, aggressività ingiustificata, incontinenza emotiva.
4. Pallore di pelle, eruzione cutanea. Con la mancanza di proteine ​​contenenti ferro sviluppa anemia, i cui sintomi sono la pelle secca e pallida, le mucose.
5. Gonfiore degli arti. Basso contenuto proteico nel plasma sanguigno sconvolge l'equilibrio sale-acqua. Il grasso sottocutaneo accumula fluido nelle caviglie e nelle caviglie.
6. Scarsa guarigione di ferite e abrasioni. Il ripristino delle cellule è inibito a causa della mancanza di "materiale da costruzione".
7. Fragilità e perdita di capelli, unghie fragili. La comparsa di forfora a causa di pelle secca, esfoliazione e screpolature della lamina ungueale è il segnale più comune del corpo sulla mancanza di proteine. Capelli e unghie sono in costante crescita e reagiscono istantaneamente alla mancanza di sostanze che promuovono la crescita e le buone condizioni.
8. Perdita di peso irragionevole La scomparsa di chilogrammi senza motivo apparente a causa della necessità per l'organismo di compensare la mancanza di proteine ​​a causa della massa muscolare.
9. Malfunzionamento del cuore e dei vasi sanguigni, l'apparenza di mancanza di respiro. Anche il lavoro dei sistemi respiratorio, digestivo e urogenitale si sta deteriorando. C'è dispnea senza sforzo fisico, tosse senza raffreddori e malattie virali.

Con la comparsa di sintomi di questo tipo, è necessario modificare immediatamente la modalità e la qualità della nutrizione, riconsiderare lo stile di vita, con esasperazione, consultare un medico.

Quanta proteina è necessaria per l'assimilazione

Il tasso di consumo al giorno dipende dall'età, dal sesso, dal tipo di lavoro. I dati sugli standard sono presentati nella tabella (sotto) e sono calcolati su un peso normale.
Per schiacciare l'assunzione di proteine ​​più volte è facoltativo. Ciascuno definisce una forma conveniente per se stesso, la cosa principale è mantenere il tasso di consumo giornaliero.

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Tipi di proteine ​​e loro funzioni nel corpo umano

Le proteine ​​sono il fattore determinante per il modo in cui le persone guarderanno, quale sarà la loro salute e anche la loro durata di vita. Le proteine ​​assicurano la crescita di tutte le cellule e i tessuti del corpo, la concezione di un bambino e il corretto sviluppo intrauterino. E così via. Le proteine ​​determinano il codice genetico di ogni individuo. Ad oggi, ci sono diverse decine di migliaia di varietà di proteine, ognuna delle quali è individuale.

Tipi di proteine ​​e loro funzioni

La composizione e la struttura delle proteine

Alla fine tutte le proteine ​​sono costituite da amminoacidi, che sono combinati in diversi gruppi - peptidi. Ogni tipo di proteina è caratterizzato da un proprio insieme individuale di aminoacidi e dalla loro posizione all'interno della proteina. L'uso ciclico dei peptidi nel corpo assicura salute, giovinezza e longevità. oh azione peptidica in composizione bioregolatori peptidici e cosmetici peptidici descritto in dettaglio in altri articoli.

Tipi di proteine

1. Proteine ​​strutturali Le proteine ​​strutturali determinano i tipi di tessuto. Ad esempio, il tessuto nervoso è completamente diverso dal tessuto connettivo. Ogni tipo di tessuto è legato alle proteine ​​strutturali con tutte le sue proprietà, qualità e persino funzioni.
2. Proteine ​​di trasporto Le proteine ​​di trasporto forniscono il trasporto di nutrienti e altri nutrienti in tutto il corpo. Ad esempio, le membrane cellulari passano nella cella non tutto. E anche alcune sostanze utili non possono arrivarci. Le proteine ​​di trasporto hanno la capacità di penetrare nelle membrane cellulari e portare con sé queste stesse sostanze.
3. Proteine ​​del recettore Le proteine ​​del recettore e le proteine ​​di trasporto assicurano la penetrazione di sostanze benefiche nelle cellule. Le proteine ​​recettrici si trovano sulla superficie della membrana, cioè all'esterno delle cellule. Legano ai nutrienti che ricevono e li aiutano a entrare. L'importanza di questo tipo di proteina non può essere sovrastimata, poiché senza di essi lo sviluppo intrauterino può verificarsi completamente in modo errato o addirittura cessare completamente.
4. Proteine ​​contrattili. Una persona si muove riducendo il tessuto muscolare. Questa capacità forniscono proteine ​​contrattili. Entrambe le singole cellule e il corpo nel suo insieme sono messi in moto con l'aiuto di questo tipo di proteine.
5. Proteine ​​regolatorie. Il corpo umano svolge la sua attività vitale a causa dei molti diversi processi biochimici al suo interno. Tutti questi processi forniscono e regolano le proteine ​​regolatrici. Uno di questi è l'insulina.
6. Proteine ​​protettive.

Essere nell'ambiente, il corpo è costantemente in contatto con una varietà di sostanze, microrganismi e così via, cade in una varietà di condizioni. La sicurezza della salute in questi casi è fornita dalle cellule immunitarie, che sono proteine ​​protettive. Quest'ultimo include anche procoagulanti, che assicurano una normale coagulazione del sangue.

Enzimi. Un altro tipo di proteina sono gli enzimi. Sono responsabili del corretto flusso di reazioni biochimiche all'interno delle cellule in tutto il corpo.

Come puoi vedere, il corpo umano è costituito da una varietà di tutti i tipi di cellule e proteine. In sostanza, una persona è un organismo proteico, cioè biologico, vivo. Pertanto, per mantenere la salute e la giovinezza, è importante, soprattutto in età avanzata, mantenere una quantità sufficiente di peptidi per mantenere il processo ciclico di produzione di nuove proteine.

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proteine

Le proteine ​​sono sostanze naturali ad alto peso molecolare costituite da una catena di aminoacidi che sono collegati da un legame peptidico. La funzione più importante di questi composti è la regolazione delle reazioni chimiche nel corpo (ruolo enzimatico). Inoltre, svolgono attività protettive, ormonali, strutturali, nutrizionali, energetiche.

Per struttura, le proteine ​​sono divise in semplici (proteine) e complesse (proteine). Il numero di residui amminoacidici nelle molecole è diverso: mioglobina - 140, insulina - 51, che spiega l'alto peso molecolare del composto (Mr), che varia nell'intervallo da 10.000 a 3.000.000 dalton.

Il 17% del peso totale di una persona sono proteine: il 10% è nella pelle, il 20% nella cartilagine, l'osso, il 50% nei muscoli. Nonostante il fatto che il ruolo delle proteine ​​e dei proteidi non sia studiato a fondo oggi, il funzionamento del sistema nervoso, la capacità di crescere, moltiplicarsi, il flusso dei processi metabolici a livello cellulare è direttamente correlato all'attività degli aminoacidi.

Storia della scoperta

Il processo di studio delle proteine ​​ha origine nel XVIII secolo, quando un gruppo di scienziati guidati dal chimico francese Antoine Francois de Furcroix ha studiato albumina, fibrina, glutine. Come risultato di questi studi, le proteine ​​sono state riassunte e isolate in una classe separata.

Nel 1836, Mulder propose per la prima volta un nuovo modello della struttura chimica di una proteina, basato sulla teoria dei radicali. Rimase generalmente accettato fino al 1850. Il nome moderno della proteina - proteine, il composto ricevuto nel 1838. E alla fine del XIX secolo, lo scienziato tedesco A. Kossel fece una scoperta sensazionale: arrivò alla conclusione che i principali elementi strutturali dei "componenti dell'edificio" sono gli amminoacidi. All'inizio del XX secolo, questa teoria fu provata sperimentalmente dal chimico tedesco Emil Fischer.

Nel 1926, lo scienziato americano James Sumner, nel corso delle sue ricerche, scoprì che l'enzima prodotto dall'urina nel corpo appartiene alle proteine. Questa scoperta ha fatto una svolta nel mondo della scienza e ha portato alla realizzazione dell'importanza delle proteine ​​per la vita umana. Nel 1949, un biochimico inglese, Fred Sanger, derivò sperimentalmente la sequenza di amminoacidi dell'insulina ormonale, che confermò la correttezza del pensiero che le proteine ​​fossero polimeri lineari di amminoacidi.

Negli anni '60, per la prima volta, le strutture spaziali delle proteine ​​a livello atomico furono ottenute sulla base della diffrazione dei raggi X. Allo stesso tempo, lo studio di questo composto organico ad alto peso molecolare continua ancora oggi.

Struttura proteica

Le unità strutturali di base delle proteine ​​sono amminoacidi costituiti da gruppi amminici (NH2) e residui carbossilici (COOH). In alcuni casi, i radicali "azoto-idrogeno" sono associati agli ioni carbonio, le caratteristiche specifiche delle sostanze peptidiche dipendono dal numero e dalla loro posizione. Allo stesso tempo, la posizione del carbonio in relazione al gruppo amminico è enfatizzata nel nome da uno speciale "prefisso": alfa, beta, gamma.

Per le proteine, gli alfa-amminoacidi agiscono come unità strutturali, poiché solo loro, quando la catena polipeptidica è allungata, aggiungono ulteriore stabilità e resistenza ai frammenti proteici. I composti di questa specie si trovano in natura in due forme: L e D (eccetto la glicina). Allo stesso tempo, gli elementi del primo tipo fanno parte delle proteine ​​degli organismi viventi prodotti da animali e piante, e il secondo - nella struttura dei peptidi formati da sintesi non ribosomale in funghi e batteri.

Il "materiale da costruzione" per le proteine ​​si lega con un legame polipeptidico, che si forma combinando un amminoacido con il carbossile di un altro amminoacido. Le strutture brevi sono chiamate peptidi o oligopeptidi (peso molecolare 3.400-10.000 dalton) e quelli lunghi composti da più di 50 amminoacidi, polipeptidi. Più spesso, la composizione delle catene proteiche comprende 100 - 400 residui di amminoacidi, e talvolta 1000 - 1500. Le proteine, a causa delle interazioni intramolecolari, formano strutture spaziali specifiche. Si chiamano conformazioni proteiche.

Esistono quattro livelli di organizzazione delle proteine:

1. Il primario è una sequenza lineare di residui di amminoacidi collegati tra loro da un forte legame polipeptidico.
2. Secondario: organizzazione ordinata di frammenti proteici nello spazio in una conformazione a spirale o piegata.
3. Terziario - un metodo di designazione spaziale di una catena polipeptidica a spirale, piegando la struttura secondaria in una palla.
4. Quaternario - proteina collettiva (oligomero), che è formata dall'interazione di diverse catene polipeptidiche di una struttura terziaria.

Secondo la forma della struttura, le proteine ​​sono divise in 3 gruppi:

Il primo tipo di proteine ​​è costituito da molecole filiformi reticolate che formano fibre a lunga durata o strutture stratificate. Dato che le proteine ​​fibrillari sono caratterizzate da un'elevata resistenza meccanica, svolgono funzioni protettive e strutturali nel corpo. Rappresentanti tipici di queste proteine ​​sono cheratene e tessuti collageni.

Le proteine ​​globulari consistono di una o più catene polipeptidiche arrotolate in una struttura ellissoidale compatta. Questo tipo di proteina include enzimi, componenti di trasporto del sangue, proteine ​​del tessuto.

I composti a membrana sono strutture polipeptidiche che sono incorporate nella membrana degli organelli cellulari. Queste sostanze agiscono come recettori, passando le molecole necessarie e segnali specifici attraverso la superficie.

Oggi c'è un'enorme varietà di strutture proteiche, determinate dal numero di residui di amminoacidi al loro interno, dalla struttura spaziale e dalla sequenza della loro posizione.

Tuttavia, per il normale funzionamento del corpo sono necessari solo 20 alfa - amminoacidi della serie L, 8 dei quali non sono sintetizzati dal corpo umano.

Proprietà fisiche e chimiche

La struttura spaziale e la composizione aminoacidica di ciascuna proteina determinano le sue proprietà fisico-chimiche caratteristiche.

Le proteine ​​sono sostanze solide, quando interagiscono con l'acqua formano soluzioni colloidali. Nelle emulsioni acquose, le proteine ​​sono presenti sotto forma di particelle cariche, poiché contengono gruppi polari e ionici (-NH2, -SH, -COOH, -OH). Allo stesso tempo, la carica della molecola proteica dipende dal rapporto tra carbossile (-COOH), residui di ammina (NH) e pH del mezzo. È interessante notare che la struttura delle proteine ​​animali contiene più amminoacidi dicarbossilici (glutammina e aspartico), che determina il loro "potenziale" negativo in soluzioni acquose.

Alcune sostanze contengono una quantità significativa di acidi diammino (istidina, lisina, arginina), motivo per cui si comportano nelle proteine ​​come proteine ​​cationiche. Nelle soluzioni acquose, la sostanza è stabile a causa della repulsione reciproca di particelle con cariche simili. Tuttavia, un cambiamento nel pH del mezzo comporta una modifica quantitativa dei gruppi ionizzati nella proteina.

In un ambiente acido, la decomposizione dei gruppi carbossilici viene soppressa, portando ad una diminuzione del potenziale negativo della particella proteica. In alcali, al contrario, la ionizzazione dei residui di ammina rallenta, a seguito della quale la carica positiva della proteina diminuisce. Ad un certo pH, il cosiddetto punto isoelettrico, la dissociazione alcalina è equivalente a quella acida, a seguito della quale le particelle proteiche si aggregano e precipitano. Per la maggior parte dei peptidi, questo valore è in un terreno debolmente acido. Tuttavia, ci sono strutture con una forte predominanza di proprietà alcaline.

Nel punto isoelettrico, le proteine ​​sono instabili nelle soluzioni e, come risultato, si coagulano facilmente quando riscaldate. Quando acido o alcali vengono aggiunti alla proteina precipitata, le molecole vengono ricaricate, dopo di che il composto viene ridisciolto. Tuttavia, le proteine ​​mantengono le loro proprietà caratteristiche solo a determinati parametri di pH. Se in qualche modo distruggere i legami che mantengono la struttura spaziale della proteina, allora la conformazione ordinata della sostanza viene deformata, in conseguenza della quale la molecola assume la forma di una spirale caotica casuale. Questo fenomeno è chiamato denaturazione.

I cambiamenti nelle proprietà delle proteine ​​sono causati da fattori chimici e fisici: alta temperatura, irradiazione ultravioletta, agitazione vigorosa e compounding con "precipitatori" di proteine. Come risultato della denaturazione, il componente perde la sua attività biologica.

Le proteine ​​danno colorazione durante le reazioni di idrolisi. Quando la soluzione peptidica viene combinata con solfato di rame e alcali, appare un colore lilla (reazione di biureto), quando le proteine ​​dell'acido nitrico vengono riscaldate, appare una tinta gialla (reazione di xantoproteina) e quando interagisce con la soluzione di acido nitrico di mercurio, è un colore lampone (reazione di Milon). Questi studi sono utilizzati per rilevare strutture proteiche di vario tipo.

Tipi di proteine ​​possibili sintesi nel corpo

Il valore degli amminoacidi per il corpo umano non può essere sottovalutato. Svolgono il ruolo di neurotrasmettitori, sono necessari per il corretto funzionamento del cervello, forniscono energia ai muscoli e controllano l'adeguatezza delle prestazioni delle loro funzioni con vitamine e minerali.

Il principale significato della connessione è garantire il normale sviluppo e funzionamento del corpo. Gli aminoacidi producono enzimi, ormoni, emoglobina, anticorpi. La sintesi delle proteine ​​negli organismi viventi è costante.

Tuttavia, questo processo è sospeso se alle cellule manca almeno un amminoacido essenziale. La violazione della formazione di proteine ​​porta a disturbi digestivi, crescita più lenta, instabilità psico-emotiva.

La maggior parte degli aminoacidi sono sintetizzati nel corpo umano nel fegato. Tuttavia, ci sono tali composti che devono necessariamente venire ogni giorno con il cibo.

Ciò è dovuto alla distribuzione di aminoacidi nelle seguenti categorie:

Ogni gruppo di sostanze ha funzioni specifiche. Considerali in dettaglio.

Amminoacidi essenziali

I composti organici di questo gruppo, gli organi interni di una persona non sono in grado di produrre indipendentemente, tuttavia sono necessari per mantenere l'attività vitale del corpo.

Pertanto, questi amminoacidi hanno acquisito il nome "indispensabile" e devono regolarmente venire dall'esterno con il cibo. La sintesi di proteine ​​senza questo materiale da costruzione è impossibile. Di conseguenza, la mancanza di almeno un composto porta a disturbi metabolici, diminuzione della massa muscolare, peso corporeo e arresto della produzione di proteine.

Gli amminoacidi più significativi per il corpo umano, in particolare per gli atleti e la loro importanza.

1. Valina. Questo è un componente strutturale della proteina a catena ramificata (BCAA): è una fonte di energia, partecipa alle reazioni di scambio di azoto, ripristina i tessuti danneggiati, regola la glicemia. La valina è necessaria per il metabolismo dei muscoli, normale attività mentale. Utilizzato nella pratica medica in combinazione con leucina, isoleucina per il trattamento del cervello, del fegato, feriti a causa dell'intossicazione da droghe, alcool o droghe del corpo.
2. Leucina e isoleucina. Ridurre i livelli di glucosio nel sangue, proteggere il tessuto muscolare, bruciare i grassi, servire da catalizzatore per la sintesi dell'ormone della crescita, ripristinare la pelle, le ossa.La leucina, come la valina, è coinvolta nei processi di approvvigionamento energetico, che è particolarmente importante per mantenere la resistenza nel corpo durante gli allenamenti estenuanti. Inoltre, l'isoleucina è necessaria per la sintesi dell'emoglobina.
3. Treonina. Interferisce con la degenerazione grassa del fegato, è coinvolto nelle proteine, nel metabolismo dei grassi, nella sintesi del collagene, nell'elastane, creando tessuto osseo (smalto). L'amminoacido aumenta l'immunità, la suscettibilità del corpo alle infezioni virali respiratorie acute La treonina è nei muscoli scheletrici, nel sistema nervoso centrale, nel cuore, sostenendo il loro lavoro.
4. Metionina. Migliora la digestione, è coinvolto nella lavorazione dei grassi, protegge il corpo dagli effetti nocivi delle radiazioni, allevia i segni di tossicosi durante la gravidanza, è usato per trattare l'artrite reumatoide. L'amminoacido è coinvolto nella produzione di taurina, cisteina, glutatione, che neutralizzano ed espellono le sostanze tossiche dal corpo. La metionina aiuta a ridurre i livelli di istamina nelle cellule nelle persone con allergie.
5. Triptofano. Stimola il rilascio dell'ormone della crescita, migliora il sonno, riduce gli effetti nocivi della nicotina, stabilizza l'umore, è usato per la sintesi della serotonina. Il triptofano nel corpo umano è in grado di trasformarsi in niacina.
6. Lisina. Partecipa alla produzione di albumina, enzimi, ormoni, anticorpi, riparazione tissutale e formazione di collagene. Questo amminoacido fa parte di tutte le proteine ​​ed è necessario per abbassare il livello dei trigliceridi nel siero del sangue, normale formazione ossea, adeguato assorbimento del calcio e ispessimento della struttura del capello.Lisina ha effetto antivirale, inibendo lo sviluppo delle infezioni respiratorie acute e dell'herpes. Aumenta la forza muscolare, supporta il metabolismo dell'azoto, migliora la memoria a breve termine, l'erezione e la libido femminile. Grazie alle sue proprietà positive, l'acido 2,6-diaminoesanoico protegge il cuore sano, previene lo sviluppo di aterosclerosi, l'osteoporosi, l'herpes genitale.Lisina in combinazione con la vitamina C, la prolina previene la formazione di lipoproteine, che causano le arterie ostruite e portano a patologie cardiovascolari.
7. Fenilalanina. Sopprime l'appetito, riduce il dolore, migliora l'umore, la memoria. Nel corpo umano, la fenilalanina è in grado di trasformarsi in un amminoacido, la tirosina, che è vitale per la sintesi dei neurotrasmettitori (dopamina e norepinefrina). A causa della capacità del composto di penetrare la barriera emato-encefalica, viene spesso utilizzato per eliminare le malattie neurologiche. Inoltre, l'aminoacido è usato per combattere le lesioni bianche della depigmentazione sulla pelle (vitiligine), la schizofrenia, il morbo di Parkinson.

La mancanza di aminoacidi essenziali nel corpo umano porta a:

• ritardo della crescita;
• violazione della biosintesi di cisteina, proteine, rene, tiroide, sistema nervoso;
• demenza;
• perdita di peso;
• fenilchetonuria;
• immunità ridotta e livelli di emoglobina nel sangue;
• disturbo di coordinazione.

Quando si pratica sport, la mancanza delle unità strutturali sopra riduce le prestazioni atletiche, aumentando il rischio di lesioni.

Fonti alimentari di aminoacidi essenziali

La tabella si basa su dati presi dalla Biblioteca Agricola degli Stati Uniti - Database Nazionale Nutrienti USA.

Poluzamenimye

I composti appartenenti a questa categoria sono in grado di essere prodotti dall'organismo solo se sono parzialmente forniti di cibo. Allo stesso tempo, ogni tipo di acidi semi-sostituibili svolge funzioni speciali che non possono essere sostituite.

Considera i loro tipi.

1. Arginina. È uno degli amminoacidi più importanti nel corpo umano. Accelera la guarigione dei tessuti danneggiati, riduce i livelli di colesterolo ed è necessario per mantenere la salute della pelle, dei muscoli, delle articolazioni e del fegato. L'arginina aumenta la produzione di linfociti T che rafforzano il sistema immunitario e funge da barriera impedendo l'introduzione di agenti patogeni. Inoltre, il composto favorisce la disintossicazione del fegato, abbassa la pressione sanguigna, rallenta la crescita dei tumori, resiste alla formazione di coaguli di sangue, aumenta la potenza e aumenta l'apporto di sangue ai vasi sanguigni.L'amminoacido è coinvolto nel metabolismo dell'azoto, nella sintesi della creatina e viene mostrato alle persone che vogliono perdere peso e guadagnare massa muscolare. È interessante notare che l'arginina si trova nel liquido seminale, nel tessuto connettivo della pelle e nell'emoglobina.La carenza composta nel corpo umano è pericolosa per lo sviluppo del diabete, infertilità negli uomini, pubertà ritardata, ipertensione, immunodeficienza Le fonti naturali di arginina sono cioccolato, cocco, gelatina, carne, latticini, noci, frumento, avena, arachidi, soia.
2. Istidina. Incluso nella composizione di tutti i tessuti del corpo umano, enzimi. Questo amminoacido è coinvolto nello scambio di informazioni tra il sistema nervoso centrale e le parti periferiche. L'istidina è necessaria per la normale digestione, poiché la formazione di succo gastrico è possibile solo con la partecipazione di questa unità strutturale. Inoltre, la sostanza previene l'insorgenza di reazioni autoimmuni e allergiche da parte dell'organismo.La mancanza di un componente causa una diminuzione dell'udito, aumenta il rischio di sviluppare artrite reumatoide L'istidina si trova nei cereali (riso, frumento), latticini e carne.
3. Tirosina. Promuove la formazione di neurotrasmettitori, riduce le sensazioni dolorose del periodo premestruale, contribuisce al normale funzionamento dell'intero organismo, agisce come un antidepressivo naturale. L'amminoacido riduce la dipendenza da narcotici, preparazioni di caffeina, aiuta a controllare l'appetito e serve come componente iniziale per la produzione di dopamina, tiroxina ed epinefrina. Durante la sintesi proteica, la tirosina sostituisce parzialmente la fenilalanina. Inoltre, è necessario per la sintesi degli ormoni tiroidei.La carenza di aminoacidi rallenta i processi metabolici, abbassa la pressione sanguigna, aumenta la fatica.La tirosina si trova in semi di zucca, mandorle, farina d'avena, arachidi, pesce, avocado, soia.
4. Cistina. Situato nella principale proteina strutturale dei capelli, delle unghie, della pelle, della beta cheratina. L'aminoacido è meglio assorbito sotto forma di N-acetil cisteina e viene usato nel trattamento della tosse da fumatore, shock settico, cancro, bronchite. La cistina supporta la struttura terziaria di peptidi, proteine ​​e agisce anche come potente antiossidante. Lega i radicali liberi distruttivi, i metalli tossici, protegge le cellule del corpo dai raggi X e dall'esposizione alle radiazioni. L'amminoacido fa parte della somatostatina, dell'insulina, dell'immunoglobulina e può essere ottenuto con i seguenti alimenti: broccoli, cipolle, prodotti a base di carne, uova, aglio, peperoncino rosso.

Una caratteristica distintiva degli amminoacidi semi-sostituibili è la possibilità del loro uso da parte dell'organismo per produrre proteine ​​invece della metionina, la fenilalanina.

intercambiabile

Composti organici di questa classe possono essere prodotti dal corpo umano in modo indipendente, coprendo i bisogni minimi di organi interni e sistemi. Amminoacidi sostituibili sono sintetizzati da prodotti metabolici e azoto assorbito. Per ricostituire la norma giornaliera, devono essere quotidianamente nella composizione delle proteine ​​con il cibo.

Considera quali sostanze appartengono a questa categoria.

1. Alanina. Questo tipo di amminoacido viene consumato come fonte di energia, rimuove le tossine dal fegato, accelera la conversione del glucosio. Previene la rottura del tessuto muscolare a causa del flusso del ciclo di alanina, presentato nella seguente forma: glucosio - piruvato - alanina - piruvato - glucosio. Grazie a queste reazioni, l'elemento costitutivo delle proteine ​​aumenta le riserve di energia, prolungando la vita delle cellule. L'eccesso di azoto durante il ciclo di alanina viene escreto nelle urine. Inoltre, la sostanza stimola la produzione di anticorpi, fornisce il metabolismo di acidi organici, zuccheri e migliora la funzione immunitaria. Fonti di alanina: latticini, avocado, carne, pollame, uova, pesce.
2. Glycine. Partecipa alla costruzione di muscoli, produce ormoni per l'immunità, aumenta il livello di creatina nel corpo, contribuisce alla conversione del glucosio in energia. La glicina è il 30% parte del collagene. La sintesi cellulare è impossibile senza la partecipazione di questo composto: infatti, se il tessuto è danneggiato, senza glicina, il corpo umano non può guarire le ferite Le fonti di amminoacidi sono latte, fagioli, formaggio, pesce e carne.
3. Glutammina. Dopo la trasformazione di un composto organico in acido glutammico, penetra nella barriera emato-encefalica e funge da combustibile per il cervello. L'aminoacido rimuove le tossine dal fegato, aumenta i livelli di GABA, mantiene il tono muscolare, migliora la concentrazione e partecipa alla produzione di linfociti I preparati di L-glutammina sono solitamente utilizzati nel bodybuilding per prevenire la distruzione del tessuto muscolare trasportando l'azoto agli organi, rimuovendo l'ammoniaca tossica e aumentare le riserve di glicogeno. Inoltre, la sostanza viene utilizzata per alleviare i sintomi dell'affaticamento cronico, migliorare lo stato emotivo, curare l'artrite reumatoide, le ulcere, l'alcolismo, l'impotenza, lo scleroderma.Il prezzemolo e gli spinaci sono i leader del contenuto di glutammina.
4. Carnitina. Lega e rimuove gli acidi grassi dal corpo. L'acido amminico migliora l'azione delle vitamine E, C, riduce l'eccesso di peso, riducendo il carico sul cuore. Nel corpo umano, la carnitina è prodotta da glutammina e metionina nel fegato e nei reni. È dei seguenti tipi: D e L. Il più prezioso per il corpo è la L-carnitina, che aumenta la permeabilità delle membrane cellulari per gli acidi grassi. Così, l'aminoacido aumenta l'utilizzazione dei lipidi, rallenta la sintesi delle molecole di trigliceridi nel deposito grasso sottocutaneo.Dopo l'assunzione di carnitina, l'ossidazione dei grassi nel corpo è aumentata, inizia il processo di perdita di grasso, che è accompagnato dal rilascio di energia immagazzinata sotto forma di ATP. La L-carnitina migliora la creazione di lecitina nel fegato, riduce i livelli di colesterolo, previene la comparsa di placche aterosclerotiche. Nonostante questo amminoacido non appartenga alla categoria dei composti essenziali, l'assunzione regolare della sostanza previene lo sviluppo di patologie cardiache e consente di raggiungere una longevità attiva Ricorda che il livello di carnitina diminuisce con l'età, quindi gli anziani dovrebbero prima di tutto aggiungere un supplemento dietetico alla dieta quotidiana. Inoltre, la maggior parte della sostanza è sintetizzata da vitamine C, B6, metionina, ferro, lisina. La mancanza di questi composti causa una carenza di L-carnitina nel corpo.Le fonti naturali dell'aminoacido sono: pollame, tuorli d'uovo, zucca, semi di sesamo, montone, ricotta, panna acida.
5. Asparagina. Necessario per la sintesi dell'ammoniaca, il corretto funzionamento del sistema nervoso. L'acido amminico si trova in latticini, asparagi, siero di latte, uova, pesce, noci, patate, carne di pollame.
6. Acido aspartico Partecipa alla sintesi di arginina, lisina, isoleucina, la formazione di un combustibile universale per il corpo - l'adenosina trifosfato (ATP), che fornisce energia per i processi intracellulari. L'acido aspartico stimola la produzione di neurotrasmettitori, aumenta la concentrazione di nicotinammide adenina dinucleotide (NADH), necessaria per il mantenimento del sistema nervoso, cervello.Questo aminoacido è sintetizzato nel corpo umano indipendentemente, mentre aumenta la sua concentrazione nelle cellule includendo la canna da zucchero, latte, manzo, pollame.
7. Acido glutammico È il più importante neurotrasmettitore eccitatorio del midollo spinale, il cervello. Il composto organico è coinvolto nel movimento del potassio attraverso la barriera emato-encefalica nel liquido cerebrospinale e svolge un ruolo fondamentale nel metabolismo dei trigliceridi. Il cervello è in grado di utilizzare il glutammato come combustibile: il fabbisogno corporeo di ulteriore assunzione di amminoacidi aumenta con l'epilessia, le depressioni, l'apparizione dei primi capelli grigi (fino a 30 anni), i disturbi del sistema nervoso Fonte naturale di acido glutammico: noci, pomodori, funghi, frutti di mare pesce, yogurt, formaggio, frutta secca.
8. Proline. Stimola la sintesi del collagene, è necessaria per la formazione del tessuto cartilagineo, accelera i processi di guarigione Fonti di prolina: uova, latte, carne I vegetariani sono invitati a prendere un amminoacido con integratori alimentari.
9. Serina. Regola la quantità di cortisolo nel tessuto muscolare, crea anticorpi, immunoglobuline, favorisce l'assorbimento della creatina, partecipa al metabolismo dei grassi, alla sintesi della serotonina. La serina supporta il normale funzionamento del sistema nervoso centrale e del cervello.Le principali fonti alimentari di amminoacidi sono cavolfiori, broccoli, noci, uova, latte, soia, koumiss, manzo, grano, arachidi e carne di pollo.

Quindi, gli aminoacidi sono coinvolti nel corso di tutte le funzioni vitali nel corpo umano. Prima di acquistare integratori alimentari, si consiglia di consultare uno specialista. Nonostante il fatto che l'assunzione di droghe di aminoacidi, anche se è considerato sicuro, ma può esacerbare i problemi di salute nascosti.

Tipi di proteine ​​per origine

Oggi si distinguono i seguenti tipi di proteine: uovo, siero di latte, verdura, carne, pesce.

Considera la descrizione di ognuno di essi.

1. Egg. È considerato il punto di riferimento tra le proteine, tutte le altre proteine ​​sono valutate rispetto ad esso, perché ha la più alta digeribilità. La composizione del tuorlo è costituita da ovomucoi, ovomucina, lisocina, albumina, ovoglobulina, coalbumin, avidina e la componente proteica - albumina. Le uova crude non sono raccomandate per le persone con disturbi del tratto digestivo. Ciò è dovuto al fatto che contengono un inibitore dell'enzima tripsina, che rallenta la digestione del cibo e la proteina avidina, che lega vitamina vitale N. Il composto "all'uscita" non viene assorbito dal corpo ed è eliminato. Pertanto, i nutrizionisti insistono sul consumo di albume esclusivamente dopo il trattamento termico, che rilascia nutrienti dal complesso biotina-avidina e distrugge l'inibitore della tripsina.I vantaggi di questo tipo di proteine: ha un tasso medio di assorbimento (9 grammi all'ora), alti tassi di composizione aminoacidica, aiuta a ridurre il peso corporeo. Gli svantaggi delle proteine ​​delle uova di pollo sono il loro costo elevato.
2. Siero di latte. Le proteine ​​di questa categoria hanno il più alto tasso di scissione (10-12 grammi all'ora) tra le proteine ​​intere. Dopo aver assunto i prodotti sulla base del siero di latte, durante la prima ora il livello di petidi e amminoacidi nel sangue aumenta drasticamente. Allo stesso tempo, la funzione di formazione degli acidi dello stomaco non cambia, eliminando la probabilità di formazione di gas e disturbi digestivi.La composizione del tessuto muscolare umano in termini di amminoacidi essenziali (valina, leucina e isoleucina) è la più vicina alla composizione delle proteine ​​del siero del latte.Questo tipo di proteina riduce il colesterolo, aumenta la quantità di il glutatione ha un costo relativamente basso rispetto ad altri tipi di amminoacidi. Il principale inconveniente delle proteine ​​del siero di latte è il rapido assorbimento del composto, che rende opportuno prenderlo prima o immediatamente dopo l'esercizio.La principale fonte di proteine ​​è il siero dolce ottenuto durante la produzione del caglio, con idrolizzato di proteine ​​del siero, concentrato, isolato. La prima delle forme ottenute non è di elevata purezza e contiene grassi, lattosio, che stimola la formazione di gas. Il livello di proteine ​​in esso contenuto è del 35-70%, per questo motivo il concentrato di siero di latte è la forma più economica di materiale da costruzione nei circoli di nutrizione sportiva: l'isolante è un prodotto "più pulito", contiene il 95% di frazioni proteiche. Tuttavia, i produttori senza scrupoli a volte astuzia, fornendo come una proteina del siero di latte una miscela di isolato, concentrato, idrolizzato. Pertanto, è necessario controllare attentamente la composizione dell'additivo, in cui l'unico componente deve essere isolato L'idrolizzato è il tipo più costoso di proteine ​​del siero di latte, che è pronto per l'assorbimento immediato e penetra rapidamente nel tessuto muscolare.Quando entra nello stomaco, si trasforma in un coagulo che si divide per un lungo periodo (4 - 6 grammi all'ora). A causa di questa proprietà, la proteina fa parte della formula del bambino, poiché entra stabilmente e in modo uniforme nel corpo, mentre il flusso intenso di aminoacidi porta ad anomalie nello sviluppo del bambino.
3. Vegetale. Nonostante il fatto che le proteine ​​in tali prodotti siano inferiori, in combinazione tra loro, formano una proteina completa (la migliore combinazione è legumi + cereali). Fornitori luminosi di materiale da costruzione di origine vegetale sono prodotti a base di soia che combattono l'osteoporosi, saturano il corpo con vitamine E, B, fosforo, ferro, potassio, zinco.Quando si consumano proteine ​​di soia riduce il colesterolo, risolve i problemi associati a una prostata ingrossata, riduce il rischio di sviluppare malignità neoplasie al petto. Viene mostrato alle persone che soffrono di intolleranza ai latticini Per la produzione di additivi utilizzati soia isolato (contiene il 90% di proteine), concentrato di soia (70%), farina di soia (50%). Il tasso di assorbimento delle proteine ​​è di 4 grammi all'ora.Le carenze di amminoacidi includono: attività estrogenica (a causa di questo, il composto non deve essere assunto dagli uomini in grandi dosi, perché causa una ridotta funzione riproduttiva), la presenza di tripsina, che rallenta la digestione Piante contenenti fitoestrogeni (composti non steroidei simile nella struttura agli ormoni sessuali femminili): lino, liquirizia, luppolo, trifoglio rosso, erba medica e uva rossa. Le proteine ​​vegetali si trovano anche nelle verdure e nei frutti (cavoli, melograni, mele, alghe u), cereali e legumi (riso, erba medica, lenticchie, semi di lino, avena, frumento, soia, orzo), bevande (birra, bourbon).Chasto utilizzato in pisello proteico nutrizione sportiva. Si tratta di un isolato altamente purificato che contiene la più alta quantità dell'amminoacido arginina (8,7% per grammo di proteine), relativamente alla componente del siero di latte, alla soia, alla caseina e al materiale delle uova. Inoltre, la proteina di pisello è ricca di glutammina, lisina. La quantità di BCAA al suo interno raggiunge il 18%. È interessante notare che la proteina del riso aumenta i benefici delle proteine ​​ipoallergeniche dei piselli, è utilizzata nella dieta di mangiatori di cibi crudi, atleti, vegetariani.
4. Carne. La quantità di proteine ​​in esso raggiunge l'85%, di cui il 35% sono aminoacidi essenziali. La proteina di carne è caratterizzata da un contenuto di grassi zero, ha un alto livello di assorbimento.
5. Pesce. Questo complesso è raccomandato per l'uso da una persona normale. Allo stesso tempo, è altamente indesiderabile utilizzare le proteine ​​per coprire le necessità quotidiane degli atleti, poiché l'isolato di proteine ​​di pesce è 3 volte più lungo per scomporre in amminoacidi rispetto alla caseina.

Pertanto, per ridurre il peso, aumentare la massa muscolare, quando si lavora sul rilievo si consiglia di utilizzare proteine ​​complesse. Forniscono una concentrazione massima di aminoacidi immediatamente dopo il consumo.

Gli atleti grassi che sono inclini alla formazione di grasso dovrebbero preferire una proteina lenta del 50-80% relativamente veloce. Il loro principale spettro d'azione è rivolto al prolungato nutrimento dei muscoli.

L'assorbimento della caseina è più lento delle proteine ​​del siero del latte. A causa di ciò, la concentrazione di aminoacidi nel sangue aumenta gradualmente e viene mantenuta ad un livello elevato per 7 ore. A differenza della caseina, le proteine ​​del siero del latte vengono assorbite molto più velocemente nel corpo, il che crea il rilascio più forte del composto in un breve periodo di tempo (mezz'ora). Pertanto, si raccomanda di prenderlo per prevenire il catabolismo delle proteine ​​muscolari immediatamente prima e immediatamente dopo l'esercizio.

La posizione intermedia è albume d'uovo. Per saturare il sangue immediatamente dopo l'esercizio e mantenere un'alta concentrazione di proteine ​​dopo l'allenamento della forza, il suo uso deve essere combinato con l'isolato siero, l'acido amminico. Questa miscela di tre proteine ​​elimina gli svantaggi di ciascun componente, combina tutte le qualità positive.

Più compatibile con proteine ​​di soia.

Valore per l'uomo

Il ruolo che le proteine ​​svolgono negli organismi viventi è così grande che è quasi impossibile prendere in considerazione ogni funzione, ma chiariremo brevemente la più importante di esse.

1. Protettivo (fisico, chimico, immune). Le proteine ​​proteggono il corpo dagli effetti nocivi di virus, tossine, batteri, microbi, innescando il meccanismo della sintesi degli anticorpi. L'interazione di proteine ​​protettive con sostanze estranee neutralizza l'azione biologica delle cellule nocive. Inoltre, le proteine ​​sono coinvolte nel processo di coagulazione del fibrinogeno nel plasma sanguigno, che contribuisce alla formazione di un grumo e all'ostruzione della ferita. A causa di ciò, in caso di danni al rivestimento del corpo, la proteina protegge il corpo dalla perdita di sangue.
2. Catalitico, basato sul fatto che tutti gli enzimi, i cosiddetti catalizzatori biologici, sono proteine.
3. Trasporti. Il principale "vettore" di ossigeno è l'emoglobina, la proteina del sangue. Inoltre, altri tipi di aminoacidi nel corso delle reazioni formano composti con vitamine, ormoni, grassi, fornendo loro il trasporto verso le cellule bisognose, gli organi interni, i tessuti.
4. Nutriente. Le cosiddette proteine ​​di riserva (caseina, albumina) sono le fonti alimentari per la formazione e la crescita del feto nell'utero.
5. Ormone. La maggior parte degli ormoni umani (adrenalina, noradrenalina, tiroxina, glucagone, insulina, corticotropina, crescita) sono proteine.
6. Costruzione. Cheratina - il principale componente strutturale dei capelli, collagene - tessuto connettivo, elastina - le pareti dei vasi sanguigni. Le proteine ​​del citoscheletro danno forma a organelli e cellule. La maggior parte delle proteine ​​strutturali sono filamentose.
7. Shrinking. L'actina e la miosina (proteine ​​muscolari) sono coinvolte nel rilassamento e nella contrazione del tessuto muscolare. Le proteine ​​regolano la traduzione, lo splicing, l'intensità della trascrizione genica e il processo di movimento delle cellule attraverso il ciclo. Le proteine ​​motorie sono responsabili del movimento del corpo, del movimento delle cellule a livello molecolare (cilia, flagelli, leucociti), del trasporto intracellulare (chinesina, dineina).
8. Segnale. Questa funzione è svolta da citochine, fattori di crescita, proteine ​​ormonali. Trasmettono segnali tra organi, organismi, cellule, tessuti.
9. Recettore. Una parte del recettore della proteina riceve un segnale fastidioso, l'altra reagisce e contribuisce a cambiamenti conformazionali. Pertanto, i composti catalizzano una reazione chimica, legano le molecole di mediazione intracellulare, fungono da canali ionici.

Oltre alle funzioni sopra elencate, le proteine ​​regolano il livello di pH dell'ambiente interno, fungono da riserva di energia, assicurano lo sviluppo, la riproduzione del corpo, formano la capacità di pensare.

In combinazione con i trigliceridi, le proteine ​​sono coinvolte nella formazione delle membrane cellulari, con i carboidrati nella produzione di segreti.

Sintesi proteica

La sintesi proteica è un processo complesso che si verifica nelle particelle di cellule ribonucleoproteiche (ribosomi). Le proteine ​​vengono trasformate da aminoacidi e macromolecole "sotto controllo" di informazioni codificate nei geni (nel nucleo della cellula). Allo stesso tempo, ogni proteina è costituita da residui di enzimi, che sono determinati dalla sequenza nucleotidica del genoma che codifica questo "materiale da costruzione". Poiché il DNA è concentrato nel nucleo della cellula e la sintesi proteica "va" nel citoplasma, l'informazione dal codice di memoria biologica viene trasmessa al ribosoma da un mediatore speciale, chiamato i-RNA.

La biosintesi delle proteine ​​avviene in sei fasi.

1. Trasferimento di informazioni dal DNA all'mRNA (trascrizione). Nelle cellule procariotiche, la "riscrittura" del genoma inizia con il riconoscimento della specifica sequenza nucleotidica del DNA da parte dell'enzima RNA polimerasi.
2. Attivazione di aminoacidi. Ogni "precursore" di una proteina, utilizzando l'energia ATP, è collegato da legami covalenti con una molecola di RNA di trasporto (t-RNA). Allo stesso tempo, il t-RNA è costituito da nucleotidi sequenzialmente collegati - anticodoni, che determinano il codice genetico individuale (tripletto-codone) dell'amminoacido attivato.
3. Legame proteico ai ribosomi (inizio). Una molecola di i-RNA contenente informazioni su una specifica proteina è collegata a una piccola particella ribosomiale e un amminoacido iniziatore collegato al corrispondente t-RNA. In questo caso, le macromolecole di trasporto corrispondono reciprocamente alla tripletta i-RNA, che segnala l'inizio della catena proteica.
4. Allungamento della catena polipeptidica (allungamento). L'accumulo di frammenti proteici avviene mediante l'aggiunta sequenziale di aminoacidi alla catena, trasportata al ribosoma mediante trasporto RNA. In questa fase si forma la struttura finale della proteina.
5. Fermare la sintesi della catena polipeptidica (termine). Il completamento della costruzione della proteina è segnalato da una tripletta speciale di mRNA, dopo di che il polipeptide viene rilasciato dal ribosoma.
6. Elaborazione di pieghe e proteine. Per adottare la struttura caratteristica del polipeptide, si coagula spontaneamente, formando la sua configurazione spaziale. Dopo la sintesi sul ribosoma, la proteina subisce una modificazione chimica (trasformazione) da parte degli enzimi, in particolare la fosforilazione, l'idrossilazione, la glicosilazione e la tirosina.

Le proteine ​​di nuova formazione contengono alla fine i "leader" del polipeptide, che svolgono la funzione di segnali, dirigendo le sostanze verso il luogo "funzionante".

La trasformazione delle proteine ​​è controllata da geni - operatori, che insieme ai geni strutturali formano un gruppo enzimatico chiamato un operone. Questo sistema è controllato da geni regolatori con l'aiuto di una sostanza speciale, che essi, se necessario, sintetizzano. L'interazione di questa sostanza con l'"operatore" porta al blocco del gene di controllo e, di conseguenza, alla cessazione dell'operone. Un segnale alla ripresa del sistema è la reazione della sostanza con gli induttori.

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