Soluzione dettagliata del § 30 sulla biologia per gli studenti del grado 8, autori V. V. Pasechnik, A. A. Kamensky, G. G. Shvetsov 2016

Domanda 1. Quali sono le condizioni ottimali per la digestione in bocca, stomaco e intestino?

Affinché la digestione avvenga nella cavità orale, è necessario un ambiente alcalino e per la digestione nello stomaco - aspro.

Domanda 2. Quali enzimi conosci e qual è il loro ruolo nel corpo umano?

Le proteasi scindono le proteine ​​dai peptidi, dai peptoni e dagli amminoacidi.

Lipasi - grassi per glicerolo e acidi grassi.

DOMANDE AL PARAGRAFO

Domanda 1. Quali sono gli enzimi? Fornisci esempi di enzimi a te noti.

Gli enzimi sono sostanze organiche complesse che si formano in una cellula vivente e svolgono un ruolo importante come catalizzatore per tutti i processi nel corpo. La maggior parte di questi è composta da due componenti: proteina (apoenzima) e non proteica (coenzima). Gli esempi includono enzimi come pepsina, tripsina, amilasi.

Domanda 2. Qual è il meccanismo degli enzimi?

L'attività enzimatica è solitamente determinata da una piccola parte della molecola proteica dell'enzima, chiamata centro attivo. A volte oltre agli amminoacidi, i centri attivi includono ioni metallici, vitamine e altri composti di natura non proteica, che sono chiamati coenzimi.

Il centro attivo dell'enzima deve avere una struttura tale da dargli la possibilità per un istante di connettersi con una molecola di una sostanza strettamente definita - il substrato di questo enzima. Ad esempio, il centro attivo del lisozima contenuto nella saliva e nelle lacrime corrisponde esattamente all'area di uno dei saccaridi del mantello di alcuni batteri. Scomponendo questo saccaride, il lisozima uccide anche i batteri, impedendo loro di entrare nel corpo umano.

Espandi il ruolo degli enzimi nel corpo umano. Dare esempi.

Gli enzimi a causa della loro attività catalitica sono molto importanti per il normale funzionamento dei sistemi del nostro corpo. Pertanto, l'assenza o la distruzione dell'attività di qualsiasi enzima può portare a malattie e talvolta alla morte.

Gli enzimi sono necessari per la sintesi delle proteine, la digestione e l'assimilazione dei nutrienti, le reazioni del metabolismo energetico, la contrazione muscolare, l'attività neuropsichica, la riproduzione, i processi di escrezione di sostanze dal corpo, ecc.

Per la diagnosi di molte malattie umane, viene utilizzata la determinazione dell'attività degli enzimi nel sangue, nelle urine, nel liquido cerebrospinale e in altre strutture. Ad esempio, analizzando gli enzimi nel plasma sanguigno, è possibile identificare l'epatite virale, i primi stadi dell'infarto del miocardio, le malattie renali, ecc.

Cosa è pericoloso per una persona durante il periodo di malattia un aumento significativo della temperatura corporea (superiore a 40 ° C)?

Poiché tutti gli enzimi sono proteine ​​per natura, che iniziano a disgregarsi quando la temperatura supera i 40 gradi, un aumento della temperatura corporea è un grande pericolo.

http://resheba.me/gdz/biologija/8-klass/pasechnik/30

Biologia: quali enzimi conosci?

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La risposta

La risposta è data

kaliningrad221B

Gli enzimi sono semplici o complessi.

Alcuni enzimi digestivi:
AMYLASE è un enzima digestivo che scompone i polisaccaridi in zuccheri semplici.
PEPSIN è un enzima alimentare necessario per la scomposizione delle proteine. La pepsina svolge solo il primo stadio della digestione delle proteine.
RENIN è un enzima digestivo che provoca la coagulazione del latte e trasforma le sue proteine, caseina, in una forma che può essere assorbita. La Renina rilascia preziosi minerali dal latte - calcio, fosforo, potassio e ferro, che vengono utilizzati dall'organismo per stabilizzare l'equilibrio idrico, rafforzare il sistema nervoso e costruire denti e ossa forti.
Con la partecipazione della bile, LIPAZA scompone i grassi in acidi grassi, che vengono poi utilizzati per nutrire le cellule della pelle, proteggere il corpo da lividi e urti, prevenire l'invasione di cellule virali infettive e il verificarsi di reazioni allergiche.
L'ACIDO SALTICO nello stomaco agisce su cibi grossolani come carne in fibra, carne di pollo e verdure. Lei digerisce proteine, calcio e ferro. Senza acido cloridrico, possono svilupparsi molte malattie, tra cui il cancro allo stomaco, l'anemia e le allergie. La betaina con acido cloridrico e acido glutammico con acido cloridrico sono le migliori forme di acido cloridrico disponibili in commercio.
PROTEINASI (proteasi) accelerano la disgregazione delle proteine, il passaggio dei lipidi allo stato emulsionato e migliorano la digestione durante la dispepsia. Le proteasi vegetali più attive ed economiche sono: papaina (estratta dalle foglie e dai frutti dell'albero del melone - papaia), bromelina (dai frutti e germogli di ananas), ficina (dai frutti dei fichi), zingibina (dai rizomi dello zenzero).
TRIPSIN, CHIMOTRIPSIN, PEPTIDASES completano la degradazione delle proteine, iniziate nello stomaco sotto l'influenza della pepsina e, come risultato, rilasciano singoli amminoacidi.

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enzimi

ENZIMI E LORO RUOLO NEI PROCESSI DI CAMBIO

Enzimi (in latino, fermento, enzimi) sono proteine ​​che fungono da catalizzatori negli organismi viventi.

Il catalizzatore è una sostanza che accelera la reazione, ma non fa parte dei prodotti di reazione. I catalizzatori sono chiamati sostanze che solo per la loro presenza influenzano la reazione chimica di altre sostanze (accelerare, rallentare, normalizzare), ma non cambiano allo stesso tempo.

Quindi, gli enzimi sono presenti in tutte le cellule viventi e catalizzano quasi tutte le reazioni in tutti i processi biologici.

FUNZIONE

La funzione principale degli enzimi è quella di accelerare la trasformazione delle sostanze che entrano nel corpo e si formano durante il metabolismo.

Con il cibo, tutte le sostanze necessarie entrano nel corpo umano, ma nella sua forma grezza, il corpo è in grado di assorbire solo acqua, vitamine e minerali. Grassi, proteine ​​e carboidrati richiedono una spaccatura complessa, come nel cibo, questi componenti sono nella forma di biologicamente difficili per il corpo. Inoltre, nel corpo tutte le sostanze nutritive devono assumere una forma accettabile per il sistema immunitario, perché altrimenti saranno percepite come pericolose, estranee e rimosse. È tutto questo e rende il sistema digestivo per un paio di enzimi.

Tutti i processi nell'organismo associati al metabolismo e all'energia avvengono con la partecipazione di enzimi. Il metabolismo di proteine, grassi, carboidrati e sali minerali avviene con l'azione diretta degli enzimi. Per la loro educazione richiede vitamine, molte delle quali vengono con il cibo.

Con la mancanza di una o di un'altra vitamina, l'attività dell'enzima corrispondente diminuisce. Di conseguenza, le reazioni che catalizza rallentano o si fermano completamente. Guarda come tutto è interconnesso nel nostro corpo.

La sostanza su cui agisce l'enzima è chiamata substrato. Ogni enzima ha una specificità, cioè agisce rigorosamente su un determinato substrato. Ogni enzima è in grado di agire sul suo substrato in determinate condizioni che sono influenzate da: temperatura, equilibrio acido-base, ecc.

Ad esempio, gli enzimi digestivi sono più attivi a una temperatura di 37-39 ° C, e a bassa temperatura, gli enzimi perdono la loro attività o non funzionano affatto. La temperatura più accettabile per gli enzimi è la temperatura corporea. Quando bolle, gli enzimi, come le altre proteine, coagulano e perdono attività. Anche dannoso per gli enzimi è l'ossigeno e la luce del sole.

Allo stesso tempo, ogni enzima lavora solo in determinate condizioni: enzimi salivari - in un mezzo debolmente alcalino, enzimi dello stomaco - in un mezzo acido, enzimi pancreatici - in un terreno debolmente alcalino.

Ci sono molti enzimi (oggi più di 2000 sono noti), ma nessun enzima può essere sostituito da un altro. Ci sono enzimi che attivano i processi metabolici all'interno della cellula. Nel corpo non esiste praticamente un tale sistema che non produca i propri enzimi.

Gli enzimi prendono parte non solo alla digestione, ma anche ai processi di crescita di nuove cellule e al lavoro del sistema nervoso. Il lavoro degli enzimi riduce significativamente le spese energetiche del corpo per l'industria alimentare.

TIPI DI ENZIMA

Tutti gli enzimi sono suddivisi in tre gruppi principali: amilasi, lipasi e proteasi.

L'enzima amilasi è necessario per l'elaborazione dei carboidrati. Sotto l'influenza dell'amilasi, i carboidrati vengono distrutti e facilmente assorbiti nel sangue. Amilasi, presente sia nella saliva che nell'intestino.

Le lipasi sono enzimi presenti nel succo gastrico e sono prodotti dal pancreas. La lipasi è necessaria affinché il corpo assorba il grasso.

La proteasi è un gruppo di enzimi presenti nel succo gastrico e anch'essi prodotti dal pancreas. Inoltre, la proteasi è presente nell'intestino. La proteasi è necessaria per la scomposizione delle proteine.

La trasformazione dei nutrienti negli organi digestivi

http://www.sdorov.ru/organizm/fermentyi/

Quali enzimi conosci?

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§ 19 Enzimi

1. Quali sostanze sono chiamate enzimi?
Enzimi o enzimi sono in genere molecole o molecole di RNA (ribozimi) o loro complessi che accelerano (catalizzano) le reazioni chimiche nei sistemi viventi.

2. Qual è il meccanismo di azione degli enzimi?

3. Confronta il "lavoro" degli enzimi con l'azione dei catalizzatori inorganici. Quali sono le loro caratteristiche?
Gli enzimi sono simili ai catalizzatori inorganici in base ai risultati della reazione, ma sono caratterizzati da una maggiore selettività e selettività (a causa di una certa struttura), rispetto agli analoghi inorganici.

4. Perché gli enzimi smettono di "funzionare" quando la temperatura sale a 42 ° C? Cosa succede loro?
Gli enzimi sono sostanze di natura proteica. Con l'aumentare della temperatura, si verifica la denaturazione della struttura proteica dell'enzima.

5. Richiama il corso degli enzimi digestivi della biologia a te noti e parla del loro "lavoro".
Amilasi - rompe l'amido.
Pepsina: la ripartizione delle proteine.
Lipase - la ripartizione dei grassi.

6. Sulla base delle informazioni di cui alla tabella 7 del paragrafo, preparare una relazione sull'uso degli enzimi nella produzione.
Gli enzimi sono ampiamente usati nell'industria alimentare e chimica.

7. Chiedi al tuo insegnante una striscia di carta indicatrice ed esamina il pH della saliva e delle urine. In caso di deviazioni dalla norma, consultare immediatamente un medico.
il pH della saliva è 5,6-7,9; urina 5.0-6.5.

8. Fai questo a casa. Prova a bruciare una zolletta di zucchero in un cucchiaio. Fallirai: lo zucchero si scioglierà, fumerà, salmeranno, ma non bruceranno. Se metti un po 'di cenere di sigaretta fresca su un pezzo di zucchero (non provare a fumare da solo, lascia che i fumatori pesanti lo facciano per te) e dargli fuoco, un pezzo di zucchero si accenderà con una fiamma bluastra costante. Fornisci una spiegazione del fenomeno osservato. In che modo questa esperienza si riferisce all'argomento "Enzimi"?
La cenere catalizza il processo di combustione dello zucchero.

http://superhimik.ru/10-klass/19-fermenty.html

enzimi

(fermentazione fermentativa lat, inizio fermentazione, sinonimi enzimi)

sostanze specifiche di natura proteica, presenti nei tessuti e nelle cellule di tutti gli organismi viventi e in grado di accelerare molte volte le reazioni chimiche che si verificano in esse. Le sostanze che accelerano le reazioni chimiche in piccole quantità come risultato dell'interazione con composti reagenti (substrati), ma non fanno parte dei prodotti risultanti e rimangono invariati dopo la fine della reazione, sono chiamati catalizzatori. Gli enzimi sono biocatalizzatori di natura proteica. Catalizzando la maggior parte delle reazioni biochimiche nel corpo, F. regola il metabolismo e l'energia, svolgendo in tal modo un ruolo importante in tutti i processi vitali. Tutte le manifestazioni funzionali degli organismi viventi (respirazione, contrazione muscolare, trasmissione degli impulsi nervosi, riproduzione, ecc.) Sono fornite dall'azione dei sistemi enzimatici. La combinazione di reazioni catalizzate da F. sono la sintesi, la decomposizione e altre trasformazioni di proteine, grassi, carboidrati, acidi nucleici, ormoni e altri composti.

Di regola, F. è presente in oggetti biologici in concentrazioni trascurabilmente basse, quindi, non è il contenuto quantitativo di F. che è di maggiore interesse, ma la loro attività in termini di velocità della reazione enzimatica (per perdita di substrato o accumulo di prodotto). Unità internazionale accettata, l'attività degli enzimi (ME) corrisponde alla quantità di enzima che catalizza la conversione di 1 μmol del substrato per 1 minuto in condizioni ottimali per questo F. Nel Sistema Internazionale di Unità (SI), l'unità di attività di F. è katal (cat) - la quantità di F. richiesta per la conversione catalitica di 1 mole di substrato in 1 s.

Tutti gli enzimi hanno una natura proteica. Sono o semplici proteine, costruite interamente da catene polipeptidiche e decomposte durante l'idrolisi solo in amminoacidi (ad esempio, enzimi idrolitici tripsina e pepsina, ureasi), o - nella maggior parte dei casi - proteine ​​complesse contenenti, insieme alla parte proteica (apoenzima), componente non proteico (coenzima o gruppo protesico).

Nel processo di sviluppo dall'uovo fecondato all'organismo adulto, vari sistemi enzimatici sono sintetizzati non simultaneamente, quindi la composizione enzimatica dei tessuti cambia con l'età. I cambiamenti legati all'età nell'attività metabolica sono particolarmente pronunciati durante il periodo di sviluppo embrionale come la differenziazione di vari tessuti con il loro insieme caratteristico di enzimi. Alle prime fasi dello sviluppo dell'embrione (immediatamente dopo la fecondazione dell'uovo), questi tipi di filogenesi predominano e vengono trasmessi dal materiale genetico materno. In un fegato 3 gruppi principali sono rivelati, compaiono nel tardo periodo prenatale, nel periodo di un neonatality e alla fine del periodo di allattamento al seno. Il contenuto di alcune finzioni cambia in ontogenesi in una fase più complessa. L'attività insufficiente di alcuni F. nei neonati può portare allo sviluppo di condizioni patologiche. Le idee moderne sul meccanismo d'azione di F. si basano sul presupposto che nelle reazioni catalizzate da F. si formi un complesso di substrato enzimatico che si rompe per formare prodotti di reazione ed enzima libero. La trasformazione di un complesso enzima-substrato è un processo complesso che coinvolge le fasi di collegamento di una molecola di substrato a un enzima, la transizione di questo complesso primario in una serie di complessi attivati, la separazione dei prodotti di reazione dagli enzimi. La specificità dell'azione di F. è spiegata dalla presenza nella loro molecola di una regione specifica - il centro attivo. Il centro attivo contiene un sito catalitico direttamente coinvolto nella catalisi, un'area di contatto (pad) o un sito di legame (siti) in cui l'enzima si lega al substrato.

Specificità del substrato - la capacità di accelerare selettivamente una reazione specifica - distingue F. con specificità assoluta (cioè, agendo solo su una sostanza specifica e catalizzando solo una certa trasformazione di questa sostanza) e F. con specificità relativa o di gruppo (cioè catalizzare le trasformazioni di molecole con una certa somiglianza). Il primo gruppo comprende, in particolare, F., utilizzando determinati stereoisomeri come substrati (ad esempio, zuccheri e aminoacidi L o D della serie). Esempi di F., caratterizzati da specificità assoluta, sono l'ureasi, che catalizzano l'idrolisi dell'urea in NH₃ e CO₂, Lattato deidrogenasi, ossidasi D e L amminoacidi. La specificità relativa è caratteristica di molti enzimi, incl. per enzimi della classe delle idrolasi: proteasi, esterasi, fosfatasi.

Si differenziano dai catalizzatori inorganici F. non solo per la loro natura chimica e la specificità del substrato, ma anche per la loro capacità di accelerare le reazioni in condizioni fisiologiche caratteristiche dell'attività vitale delle cellule viventi, dei tessuti e degli organi. La velocità delle reazioni catalizzate da F. dipende da un numero di fattori, principalmente sulla natura dell'enzima ad attività bassa o elevata, nonché sulla concentrazione del substrato, sulla presenza di attivatori o inibitori nel mezzo, sulla temperatura e sulla reazione del mezzo (pH). Entro certi limiti, la velocità di reazione è direttamente proporzionale alla concentrazione del substrato e, a partire da una certa concentrazione (saturante) della reazione, la velocità di reazione non cambia con un aumento della concentrazione del substrato. Una delle caratteristiche importanti di F. è la costante di Michaelis (K_m) - una misura di affinità tra F. e substrato, la corrispondente concentrazione del substrato in mol / l, in cui la velocità di reazione è metà del massimo e metà delle molecole F è complessa con il substrato.Un'altra caratteristica della reazione enzimatica è il valore del "numero di enzimi delle rivoluzioni", che mostra quante molecole del substrato subiscono la trasformazione per unità di tempo per una molecola F.

Come le reazioni chimiche convenzionali, le reazioni enzimatiche vengono accelerate all'aumentare della temperatura. La temperatura ottimale per l'attività degli enzimi è solitamente di 40-50 °. A una temperatura inferiore, la velocità della reazione enzimatica, di regola, diminuisce, e a 0 ° la funzione dei fitosteroli si interrompe. Quando viene superata la temperatura ottimale, la velocità di reazione diminuisce e quindi la reazione viene completamente interrotta a causa della denaturazione graduale delle proteine ​​e dell'inattivazione F. Tuttavia, vi è una F. isolata resistente alla denaturazione termica. Le singole F. differiscono nel valore di pH che è ottimale per la loro azione. Molti F. sono più attivi quando il valore del pH è vicino al neutro (pH circa 7,0), ma un numero di F. ha un pH ottimale al di fuori di quest'area. Pertanto, la pepsina è più attiva in un terreno fortemente acido (pH 1,0-2,0) e la tripsina è debolmente alcalina (pH 8,0-9,0).

L'influenza essenziale sull'attività di F. è esercitata dalla presenza nell'ambiente di alcune sostanze chimiche: attivatori, che aumentano l'attività di F. e gli inibitori che lo sopprimono. Spesso la stessa sostanza serve come attivatore di alcuni F. e un inibitore di altri. Inibizione F. può essere reversibile e irreversibile. Gli ioni metallici possono spesso agire da inibitori o attivatori. Talvolta lo ione metallico è un componente costante e fortemente legato del centro attivo di F., vale a dire. F. si riferisce a proteine ​​complesse contenenti metalli o metalloproteine. L'attivazione di alcuni F. può avvenire utilizzando un meccanismo diverso che coinvolge la scissione proteolitica di precursori inattivi di F. (pro-enzimi o zimogeni) per formare F. attivo (per esempio, tripsina).

La maggior parte delle funzioni di F. in quelle cellule in cui si verifica la loro biosintesi. L'eccezione è fatta dagli enzimi digestivi secreti in una distesa digestiva, plasma di sangue di F. che partecipa a processo di fibrillation, e alcuni altri.

Molti F. sono caratterizzati dalla presenza di isoenzimi - tipi molecolari di enzimi. Catalizzando la stessa reazione, alcuni isoenzimi di F. possono differire in un certo numero di proprietà fisico-chimiche (in termini di struttura primaria, composizione di subunità, pH ottimale, stabilità termica, sensibilità agli attivatori e inibitori, affinità per substrati, ecc.). Molteplici forme di F. includono isoenzimi geneticamente determinati (ad esempio, lattato deidrogenasi) e isoenzimi non genetici derivanti dalla modificazione chimica dell'enzima genitore o della sua parziale proteolisi (ad esempio, piruvato chinasi di isoenzimi). Isoforme diverse di una F. possono essere specifiche per diversi organi e tessuti o frazioni subcellulari. Di norma, molti F. sono presenti nei tessuti in diverse concentrazioni e spesso in diverse isoforme, sebbene siano noti anche F. che sono specifici per alcuni organi.

La regolazione dell'attività delle reazioni enzimatiche è diversa. Può essere eseguito a causa del cambiamento dei fattori che influenzano l'attività di F., tra cui pH, temperatura, concentrazione di substrati, attivatori e inibitori. Il cosiddetto F. allosterico può, come risultato del collegamento dei metaboliti - attivatori e inibitori - ai loro siti non catalitici, modificare la configurazione sterica della molecola proteica (conformazione). A causa di ciò, l'interazione del centro attivo con il substrato cambia e, di conseguenza, l'attività di F. È possibile regolare l'attività di F. modificando il numero delle sue molecole come risultato della modulazione della velocità della sua biosintesi o degradazione, e anche del funzionamento di vari isoenzimi.

Lo studio F. è direttamente correlato ai problemi della medicina clinica. tecniche ampiamente usate enzimodiagnostiki (Enzimodiagnostika) - determinazione dell'attività di AF in materiale biologico (sangue, urina, fluido cerebrospinale, ecc) per la diagnosi di varie malattie. Enzimoterapia comporta l'uso di F., i loro attivatori e inibitori come farmaci. Allo stesso tempo si applicano come nativo F. o le loro miscele (ad esempio, i farmaci contenenti enzimi digestivi) e gli enzimi immobilizzati. K. momento ci sono diverse centinaia di malattie ereditarie causate da disturbi ereditari (solitamente guasto) definiti AF che porta a difetti metabolici (cfr. Accumulo Diseases, glycogenosis, malattie ereditarie fermentopathy). Insieme con difetti ereditari F., enzimopatii (modifiche persistenti F. organi e tessuti, che porta allo sviluppo di processo patologico) si osservano in molte altre malattie.

I principi per determinare l'attività enzimatica sono diversi e dipendono dal compito di studiare le proprietà dell'enzima e la natura della reazione catalizzata da esso. A volte, prima della determinazione dell'attività, viene eseguita la secrezione parziale della fitogenesi dal tessuto, che può includere la distruzione e il frazionamento del tessuto. Metodi per la quantificazione delle reazioni enzimatiche tendono ad essere ridotto a creare le condizioni ottimali per la reazione in vivo, e registrando la variazione di concentrazione del substrato, o il prodotto del coenzima (direttamente nel mezzo di reazione o mediante campionamento). I metodi spettrofotometrico, fluorimetrico, manometrico, polarimetrico, elettrodo, cito- e istochimico sono ampiamente utilizzati.

Bibliografia: Introduzione alla Enzymology applicata, ed. IV Berezin e K. Martinek, M., 1982; Wilkinson D. Principi e metodi di diagnostica enzimatica, trans. Con inglese, M., 1981; Dickson M. e Webb E. Enzymes, trans. dall'inglese, t 1-3, M., 1982.

http://gufo.me/dict/medical_encyclopedia/%D0%A4%D0%B5%D1%80%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D1%8B

enzimi

Gli enzimi sono un tipo speciale di proteine, che per natura svolge il ruolo di catalizzatori di vari processi chimici.

Questo termine viene costantemente ascoltato, tuttavia, non tutti capiscono cosa sia un enzima o un enzima, cosa funzioni questa sostanza, così come gli enzimi differiscono dagli enzimi e se differiscono per nulla. Tutto questo ora e scoprilo.

Senza queste sostanze, né gli esseri umani né gli animali potrebbero digerire il cibo. E per la prima volta l'umanità ha fatto ricorso all'uso di enzimi nella vita di tutti i giorni più di 5 mila anni fa, quando i nostri antenati impararono a conservare il latte in "piatti" da stomaci. In tali condizioni, sotto l'influenza del caglio, il latte si trasformava in formaggio. E questo è solo un esempio di come un enzima agisce da catalizzatore che accelera i processi biologici. Oggi gli enzimi sono indispensabili nell'industria, sono importanti per la produzione di zucchero, margarine, yogurt, birra, cuoio, tessuti, alcool e persino cemento. Queste sostanze utili sono presenti anche in detergenti e detersivi in ​​polvere - aiutano a rimuovere le macchie a basse temperature.

Storia della scoperta

L'enzima è tradotto dal greco significa "pasta madre". E la scoperta di questa sostanza da parte dell'umanità è dovuta all'olandese Jan Baptista Van Helmont, che visse nel XVI secolo. Un tempo divenne molto interessato alla fermentazione alcolica e nel corso della sua ricerca trovò una sostanza sconosciuta che accelerava questo processo. L'olandese lo ha chiamato fermentum, che significa "fermentazione". Poi, quasi tre secoli dopo, il francese Louis Pasteur, osservando anche i processi di fermentazione, giunse alla conclusione che gli enzimi non sono altro che sostanze della cellula vivente. Dopo qualche tempo, il tedesco Edward Buchner estrasse l'enzima dal lievito e determinò che questa sostanza non è un organismo vivente. Gli ha anche dato il suo nome: "zimaza". Alcuni anni dopo, un altro tedesco, Willy Kühne, suggerì che tutti i catalizzatori proteici venissero divisi in due gruppi: enzimi ed enzimi. Inoltre, ha suggerito di chiamare il secondo termine "lievito", le cui azioni si sono diffuse al di fuori degli organismi viventi. E solo il 1897 mise fine a tutte le dispute scientifiche: si decise di usare entrambi i termini (enzima ed enzima) come sinonimi assoluti.

Struttura: una catena di migliaia di aminoacidi

Tutti gli enzimi sono proteine, ma non tutte le proteine ​​sono enzimi. Come altre proteine, gli enzimi sono composti da aminoacidi. E, cosa interessante, la creazione di ogni enzima passa da cento a un milione di amminoacidi infilati come perle su una corda. Ma questo filo non è mai pari, di solito è curvo centinaia di volte. Pertanto, viene creata una struttura unica tridimensionale per ciascun enzima. Nel frattempo, la molecola dell'enzima è una formazione relativamente grande e solo una piccola parte della sua struttura, il cosiddetto centro attivo, partecipa a reazioni biochimiche.

Ogni amminoacido è legato a un altro tipo specifico di legame chimico e ogni enzima ha una sua sequenza di amminoacidi unica. Circa 20 tipi di sostanze amminiche sono usati per creare la maggior parte di essi. Anche piccoli cambiamenti nella sequenza degli amminoacidi possono cambiare drasticamente l'aspetto e i "talenti" dell'enzima.

Proprietà biochimiche

Sebbene con la partecipazione di enzimi in natura vi è un numero enorme di reazioni, ma possono essere raggruppate in 6 categorie. Di conseguenza, ciascuna di queste sei reazioni procede sotto l'influenza di un certo tipo di enzima.

Reazioni enzimatiche:

1. Ossidazione e riduzione.

Gli enzimi coinvolti in queste reazioni sono chiamati ossidoriduttasi. Ad esempio, possiamo ricordare come l'alcool deidrogenasi converta gli alcoli primari in aldeide.

Gli enzimi che fanno succedere queste reazioni si chiamano transferasi. Hanno la capacità di spostare gruppi funzionali da una molecola all'altra. Ciò accade, per esempio, quando l'alanina aminotransferasi sposta gruppi alfa-amminici tra alanina e aspartato. Inoltre, le transferasi spostano i gruppi fosfato tra ATP e altri composti e i disaccaridi vengono creati dai residui di glucosio.

Le idrolasi coinvolte nella reazione sono in grado di rompere singoli legami aggiungendo elementi di acqua.

1. Creare o eliminare un doppio legame.

Questo tipo di reazione non idrolitica si verifica con la partecipazione di un lyase.

1. Isomerizzazione di gruppi funzionali.

In molte reazioni chimiche, la posizione del gruppo funzionale varia all'interno della molecola, ma la molecola stessa consiste dello stesso numero e tipo di atomi che erano prima dell'inizio della reazione. In altre parole, il substrato e il prodotto di reazione sono isomeri. Questo tipo di trasformazione è possibile sotto l'influenza degli enzimi isomerasi.

1. La formazione di una singola connessione con l'eliminazione dell'elemento dell'acqua.

Idrolasi distruggono il legame aggiungendo acqua alla molecola. Lyasi esegue la reazione inversa, rimuovendo la porzione d'acqua dai gruppi funzionali. Quindi, crea una connessione semplice.

Come lavorano nel corpo?

Gli enzimi accelerano quasi tutte le reazioni chimiche che si verificano nelle cellule. Sono vitali per l'uomo, facilitano la digestione e accelerano il metabolismo.

Alcune di queste sostanze aiutano a rompere le molecole troppo grandi in "pezzi" più piccoli che il corpo può digerire. Altri si legano a molecole più piccole. Ma gli enzimi, in termini scientifici, sono altamente selettivi. Ciò significa che ciascuna di queste sostanze può solo accelerare una reazione specifica. Le molecole con cui gli enzimi "funzionano" sono chiamati substrati. I substrati, a loro volta, creano un legame con una parte dell'enzima chiamata centro attivo.

Esistono due principi che spiegano la specificità dell'interazione di enzimi e substrati. Nel cosiddetto modello key-lock, il centro attivo dell'enzima prende il posto di una configurazione strettamente definita. Secondo un altro modello, entrambi i partecipanti alla reazione, il centro attivo e il substrato, cambiano le loro forme per connettersi.

Indipendentemente dal principio di interazione, il risultato è sempre lo stesso - la reazione sotto l'influenza dell'enzima avviene molte volte più velocemente. Come risultato di questa interazione, nuove molecole sono "nate", che vengono poi separate dall'enzima. Un catalizzatore di sostanze continua a fare il suo lavoro, ma con la partecipazione di altre particelle.

Iper-e ipoattività

Ci sono casi in cui gli enzimi svolgono le loro funzioni con intensità irregolare. L'eccessiva attività provoca una eccessiva formazione del prodotto di reazione e una carenza del substrato. Il risultato è un deterioramento della salute e gravi malattie. La causa dell'iperattività dell'enzima può essere sia una malattia genetica che un eccesso di vitamine o oligoelementi utilizzati nella reazione.

L'ipoattività degli enzimi può persino causare la morte quando, per esempio, gli enzimi non rimuovono le tossine dal corpo o si verifica una deficienza di ATP. La causa di questa condizione può essere anche i geni mutati o, al contrario, l'ipovitaminosi e la carenza di altri nutrienti. Inoltre, la bassa temperatura corporea rallenta in modo simile il funzionamento degli enzimi.

Catalizzatore e non solo

Oggi puoi spesso sentire parlare dei benefici degli enzimi. Ma quali sono queste sostanze da cui dipende la performance del nostro corpo?

Gli enzimi sono molecole biologiche il cui ciclo vitale non è definito da una struttura dalla nascita e dalla morte. Semplicemente lavorano nel corpo fino a quando non si dissolvono. Di norma, ciò avviene sotto l'influenza di altri enzimi.

Nel processo delle reazioni biochimiche, non diventano parte del prodotto finale. Quando la reazione è completa, l'enzima lascia il substrato. Dopo di ciò, la sostanza è pronta per tornare al lavoro, ma su una diversa molecola. E così continua finché il corpo ha bisogno.

L'unicità degli enzimi è che ognuno di essi esegue solo una funzione assegnata ad esso. Una reazione biologica si verifica solo quando l'enzima trova il substrato giusto per esso. Questa interazione può essere confrontata con il principio di funzionamento della chiave e del blocco - solo gli elementi correttamente selezionati saranno in grado di "lavorare insieme". Un'altra caratteristica: possono funzionare a basse temperature e pH moderato, e poiché i catalizzatori sono più stabili di qualsiasi altro prodotto chimico.

Gli enzimi come catalizzatori accelerano i processi metabolici e altre reazioni.

Di regola, questi processi consistono in alcune fasi, ognuna delle quali richiede il lavoro di un certo enzima. Senza questo, il ciclo di conversione o accelerazione non può essere completato.

Forse il più noto di tutte le funzioni degli enzimi è il ruolo di un catalizzatore. Ciò significa che gli enzimi combinano le sostanze chimiche in modo tale da ridurre i costi energetici richiesti per una più rapida formazione del prodotto. Senza queste sostanze, le reazioni chimiche procederebbero centinaia di volte più lentamente. Ma le capacità enzimatiche non sono esaurite. Tutti gli organismi viventi contengono l'energia di cui hanno bisogno per continuare a vivere. L'adenosina trifosfato, o ATP, è un tipo di batteria carica che fornisce energia alle cellule. Ma il funzionamento dell'ATP è impossibile senza enzimi. E l'enzima principale che produce ATP è sintetasi. Per ogni molecola di glucosio che viene trasformata in energia, la sintasi produce circa 32-34 molecole di ATP.

Inoltre, gli enzimi (lipasi, amilasi, proteasi) sono attivamente utilizzati in medicina. In particolare, servono come componenti di preparati enzimatici, come Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatina, usati per trattare l'indigestione. Ma alcuni enzimi possono anche influenzare il sistema circolatorio (sciogliere i coaguli di sangue), accelerare la guarigione delle ferite purulente. E anche nelle terapie antitumorali si ricorre anche all'utilizzo di enzimi.

Fattori che determinano l'attività degli enzimi

Poiché l'enzima è in grado di accelerare la reazione molte volte, la sua attività è determinata dal cosiddetto numero di rivoluzioni. Questo termine si riferisce al numero di molecole di substrato (reagente) che 1 molecola di enzima può trasformare in 1 minuto. Tuttavia, ci sono diversi fattori che determinano il tasso di reazione:

Un aumento della concentrazione del substrato porta ad un'accelerazione della reazione. Più molecole della sostanza attiva, più velocemente procede la reazione, poiché sono coinvolti più centri attivi. Tuttavia, l'accelerazione è possibile solo fino all'attivazione di tutte le molecole enzimatiche. Dopodiché, anche l'aumento della concentrazione del substrato non accelera la reazione.

Tipicamente, un aumento della temperatura porta a reazioni più veloci. Questa regola funziona per la maggior parte delle reazioni enzimatiche, ma solo fino a quando la temperatura supera i 40 gradi Celsius. Dopo questo segno, la velocità di reazione, al contrario, inizia a diminuire bruscamente. Se la temperatura scende al di sotto del punto critico, la velocità delle reazioni enzimatiche aumenterà nuovamente. Se la temperatura continua a salire, i legami covalenti si rompono e l'attività catalitica dell'enzima viene persa per sempre.

Anche la velocità delle reazioni enzimatiche è influenzata dal pH. Per ciascun enzima esiste il suo livello ottimale di acidità a cui la reazione è più adeguata. Le variazioni del pH influenzano l'attività dell'enzima e quindi la velocità di reazione. Se i cambiamenti sono troppo grandi, il substrato perde la sua capacità di legarsi al nucleo attivo e l'enzima non catalizza più la reazione. Con il ripristino del livello di pH richiesto, viene ripristinata anche l'attività dell'enzima.

Enzimi per la digestione

Gli enzimi presenti nel corpo umano possono essere divisi in 2 gruppi:

Metabolico "lavoro" per neutralizzare le sostanze tossiche, nonché contribuire alla produzione di energia e proteine. E, naturalmente, accelerare i processi biochimici nel corpo.

Di cosa è responsabile il digestivo è chiaro dal nome. Ma anche qui funziona il principio di selettività: un certo tipo di enzimi riguarda solo un tipo di cibo. Pertanto, per migliorare la digestione, è possibile ricorrere a un piccolo inganno. Se il corpo non digerisce nulla dal cibo, allora è necessario integrare la dieta con un prodotto contenente un enzima in grado di abbattere il cibo difficile da digerire.

Gli enzimi alimentari sono catalizzatori che abbattono il cibo in uno stato in cui il corpo è in grado di assorbire i nutrienti da essi. Gli enzimi digestivi sono di diversi tipi. Nel corpo umano, diversi tipi di enzimi sono contenuti in diverse parti del tubo digerente.

Cavità orale

In questa fase, il cibo è influenzato da alfa-amilasi. Elimina i carboidrati, gli amidi e il glucosio presenti nelle patate, frutta, verdura e altri alimenti.

stomaco

Qui, la pepsina scinde le proteine ​​in uno stato di peptidi e gelatinasi - gelatina e collagene contenuti nella carne.

pancreas

A questo punto, "lavoro":

• la tripsina è responsabile della decomposizione delle proteine;
• alfa chimotripsina - aiuta l'assimilazione delle proteine;
• elastase - abbattere alcuni tipi di proteine;
• nucleasi: aiutano ad abbattere gli acidi nucleici;
• steapsin - promuove l'assorbimento di cibi grassi;
• amilasi - è responsabile per l'assorbimento dell'amido;
• lipasi - abbatte i grassi (lipidi) contenuti nei latticini, noci, oli e carne.

Intestino tenue

Le particelle di cibo "evocano":

• peptidasi: scindono i composti peptidici al livello degli amminoacidi;
• sucrasi: aiuta a digerire zuccheri e amidi complessi;
• maltasi: abbatte i disaccaridi allo stato di monosaccaridi (zucchero di malto);
• lattasi - analizza il lattosio (glucosio contenuto nei prodotti lattiero-caseari);
• lipasi - promuove l'assimilazione di trigliceridi, acidi grassi;
• Erepsin - colpisce le proteine;
• isomaltasi - "funziona" con maltosio e isomaltosio.

Intestino crasso

Qui, le funzioni degli enzimi sono:

• E. coli - è responsabile della digestione del lattosio;
• lattobacilli - influenzano il lattosio e alcuni altri carboidrati.

Oltre a questi enzimi, ci sono anche:

• diastasi - digerisce amido vegetale;
• invertasi - scompone il saccarosio (zucchero da tavola);
• glucoamilasi: trasforma l'amido in glucosio;
• Alfa-galattosidasi: favorisce la digestione di fagioli, semi, prodotti a base di soia, ortaggi a radice e foglie;
• La bromelina, un enzima derivato dall'ananas, promuove la scomposizione di diversi tipi di proteine, è efficace a diversi livelli di acidità, ha proprietà antinfiammatorie;
• La papaina, un enzima isolato dalla papaia cruda, aiuta a scomporre le proteine ​​piccole e grandi ed è efficace su una vasta gamma di substrati e acidità.
• cellulase - rompe la cellulosa, fibra vegetale (non trovata nel corpo umano);
• endoprotease: scinde i legami peptidici;
• estratto di bile bovino - un enzima di origine animale, stimola la motilità intestinale;
• La pancreatina - un enzima di origine animale, accelera la digestione di grassi e proteine;
• Pancrelipase - un enzima animale che promuove l'assorbimento di proteine, carboidrati e lipidi;
• pectinase: scompone i polisaccaridi che si trovano nei frutti;
• fitasi - favorisce l'assorbimento di acido fitico, calcio, zinco, rame, manganese e altri minerali;
• xilanasi - analizza il glucosio dai cereali.

Catalizzatori nei prodotti

Gli enzimi sono fondamentali per la salute perché aiutano il corpo ad abbattere i componenti alimentari in uno stato idoneo per l'uso di sostanze nutritive. L'intestino e il pancreas producono un'ampia gamma di enzimi. Ma oltre a questo, molte delle loro sostanze benefiche che promuovono la digestione si trovano anche in alcuni alimenti.

I cibi fermentati sono quasi la fonte ideale di batteri benefici necessari per una corretta digestione. E in un momento in cui i probiotici della farmacia "funzionano" solo nella parte superiore del sistema digestivo e spesso non raggiungono l'intestino, l'effetto dei prodotti enzimatici è sentito in tutto il tratto gastrointestinale.

Ad esempio, le albicocche contengono una miscela di enzimi utili, tra cui l'invertasi, che è responsabile della decomposizione del glucosio e contribuisce al rapido rilascio di energia.

Una fonte naturale di lipasi (contribuisce alla digestione dei lipidi più veloce) può servire come avocado. Nel corpo, questa sostanza produce il pancreas. Ma per rendere la vita più facile per questo corpo, puoi concederti, ad esempio, con l'insalata di avocado, gustosa e salutare.

Oltre al fatto che una banana è forse la fonte più famosa di potassio, fornisce anche l'amilasi e la maltasi al corpo. L'amilasi si trova anche nel pane, nelle patate, nei cereali. La maltasi contribuisce alla scissione del maltosio, il cosiddetto zucchero di malto, che è rappresentato in abbondanza nella birra e nello sciroppo di mais.

Un altro frutto esotico - l'ananas contiene tutta una serie di enzimi, inclusa la bromelina. E lui, secondo alcuni studi, ha anche proprietà anti-cancro e anti-infiammatorie.

Estremofili e industria

Gli estremofili sono sostanze in grado di mantenere il loro sostentamento in condizioni estreme.

Gli organismi viventi, così come gli enzimi che permettono loro di funzionare, sono stati trovati nei geyser, dove la temperatura è vicina al punto di ebollizione e nel profondo del ghiaccio, così come in condizioni di estrema salinità (Death Valley negli Stati Uniti). Inoltre, gli scienziati hanno trovato enzimi per i quali il livello di pH, come si è scoperto, non è un requisito fondamentale per un lavoro efficace. I ricercatori sono particolarmente interessati agli enzimi estremofili come sostanze che possono essere ampiamente utilizzate nell'industria. Sebbene oggi gli enzimi abbiano già trovato la loro applicazione nell'industria come sostanza biologica ed ecologica. Gli enzimi sono utilizzati nell'industria alimentare, cosmetologia e prodotti chimici domestici.

Inoltre, i "servizi" degli enzimi in questi casi sono meno costosi degli analoghi sintetici. Inoltre, le sostanze naturali sono biodegradabili, il che rende il loro uso sicuro per l'ambiente. In natura, ci sono microrganismi in grado di scindere gli enzimi in singoli amminoacidi, che diventano componenti di una nuova catena biologica. Ma questo, come si suol dire, è una storia completamente diversa.

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Informazioni sugli enzimi digestivi, i loro tipi e funzioni

Gli enzimi digestivi sono sostanze proteiniche prodotte nel tratto gastrointestinale. Forniscono il processo di digestione del cibo e stimolano il suo assorbimento.

Funzioni enzimatiche

La funzione principale degli enzimi digestivi è la decomposizione di sostanze complesse in sostanze più semplici, che vengono facilmente assorbite nell'intestino umano.

L'azione delle molecole proteiche è diretta ai seguenti gruppi di sostanze:

• proteine ​​e peptidi;
• oligo- e polisaccaridi;
• grassi, lipidi;
• nucleotidi.

Tipi di enzimi

1. Pepsina. Un enzima è una sostanza che viene prodotta nello stomaco. Colpisce le molecole proteiche nella composizione del cibo, scomponendole in componenti elementali - aminoacidi.
2. Tripsina e chimotripsina. Queste sostanze appartengono al gruppo degli enzimi pancreatici, che sono prodotti dal pancreas e sono consegnati al duodeno. Qui agiscono anche su molecole proteiche.
3. Amilasi. L'enzima si riferisce a sostanze che decompongono gli zuccheri (carboidrati). L'amilasi è prodotta nella cavità orale e nell'intestino tenue. Decompone uno dei principali polisaccaridi: l'amido. Il risultato è un piccolo carboidrato - maltosio.
4. Maltase. L'enzima colpisce anche i carboidrati. Il suo substrato specifico è il maltosio. È scomposto in 2 molecole di glucosio che vengono assorbite dalla parete intestinale.
5. Sucrase. Le proteine ​​agiscono su un altro disaccaride comune, il saccarosio, che si trova in qualsiasi cibo ricco di carboidrati. Il carboidrato si scompone in fruttosio e glucosio, facilmente assorbito dall'organismo.
6. Lattasi. Un enzima specifico che agisce sui carboidrati del latte è il lattosio. Quando si decompone, si ottengono altri prodotti: glucosio e galattosio.
7. Nucleasi. Gli enzimi di questo gruppo influenzano gli acidi nucleici - DNA e RNA, che sono contenuti nel cibo. Dopo il loro impatto, le sostanze si dividono in componenti separati - nucleotidi.
8. Nucleotidase. Il secondo gruppo di enzimi che agisce sugli acidi nucleici è chiamato nucleotidasi. Decompongono i nucleotidi per produrre componenti più piccoli: nucleosidi.
9. Carbossipeptidasi. L'enzima agisce su piccole molecole proteiche - peptidi. Come risultato di questo processo, si ottengono singoli aminoacidi.
10. Lipasi. La sostanza decompone i grassi e i lipidi che entrano nell'apparato digerente. Allo stesso tempo, le loro parti costituenti sono formate - alcol, glicerina e acidi grassi.

Mancanza di enzimi digestivi

La produzione insufficiente di enzimi digestivi è un problema serio che richiede un intervento medico. Con una piccola quantità di enzimi endogeni, il cibo non può normalmente essere digerito nell'intestino umano.

Se le sostanze non vengono digerite, non possono essere assorbite nell'intestino. Il sistema digestivo è in grado di assimilare solo piccoli frammenti di molecole organiche. I componenti di grandi dimensioni che costituiscono il cibo non possono essere di beneficio alla persona. Di conseguenza, il corpo può sviluppare la carenza di alcune sostanze.

La mancanza di carboidrati o grassi porterà al fatto che il corpo perderà il "carburante" per un'attività vigorosa. La mancanza di proteine ​​priva il corpo umano del materiale da costruzione, che sono amminoacidi. Inoltre, una violazione della digestione porta a un cambiamento nella natura delle feci, che può influire negativamente sulla natura della peristalsi intestinale.

motivi

• processi infiammatori a livello intestinale e gastrico;
• disturbi alimentari (eccesso di cibo, trattamento termico insufficiente);
• malattie metaboliche;
• pancreatite e altre malattie del pancreas;
• danno al fegato e alle vie biliari;
• anomalie congenite del sistema enzimatico;
• effetti postoperatori (mancanza di enzimi dovuti alla rimozione di parte del sistema digestivo);
• effetti medicinali sullo stomaco e sull'intestino;
• la gravidanza;
• disbiosi.

sintomi

• pesantezza o dolore nell'addome;
• flatulenza, gonfiore;
• nausea e vomito;
• sensazione di gorgoglio nello stomaco;
• diarrea, cambiando il carattere delle feci;
• bruciori di stomaco;
• ruttare.

La conservazione prolungata dell'insufficienza digestiva è accompagnata dalla comparsa di sintomi comuni associati a un ridotto apporto di sostanze nutritive nel corpo. Questo gruppo include le seguenti manifestazioni cliniche:

• debolezza generale;
• prestazione diminuita;
• mal di testa;
• disturbi del sonno;
• irritabilità;
• nei casi più gravi, sintomi di anemia dovuti all'assorbimento insufficiente di ferro.

Eccesso di enzimi digestivi

Un eccesso di enzimi digestivi è più spesso osservato in una malattia come la pancreatite. La condizione è associata con l'iperproduzione di queste sostanze da parte delle cellule pancreatiche e una violazione della loro escrezione nell'intestino. In relazione a ciò, l'infiammazione attiva si sviluppa nel tessuto dell'organo causato dall'azione degli enzimi.

I segni di pancreatite possono essere:

• forte dolore addominale;
• nausea;
• gonfiore;
• violazione della natura della sedia.

Spesso sviluppa un deterioramento generale del paziente. La debolezza generale, l'irritabilità appaiono, il peso del corpo diminuisce, il sonno normale è disturbato.

Come identificare le violazioni nella sintesi degli enzimi digestivi?

1. Lo studio delle feci. La rilevazione di detriti alimentari non digeriti nelle feci indica una violazione dell'attività del sistema enzimatico dell'intestino. A seconda della natura dei cambiamenti, si può presumere che vi sia una carenza dell'enzima.
2. Analisi biochimiche del sangue. Lo studio consente di valutare lo stato del metabolismo del paziente, che dipende direttamente dall'attività di digestione.
3. Lo studio del succo gastrico. Il metodo consente di valutare il contenuto di enzimi nella cavità dello stomaco, che indica l'attività della digestione.
4. Indagine sugli enzimi pancreatici. L'analisi consente di studiare in dettaglio la quantità di organo segreto, in modo da poter determinare la causa delle violazioni.
5. Ricerca genetica Alcune fermentopatie possono essere ereditarie. Vengono diagnosticati analizzando il DNA umano, in cui si trovano i geni corrispondenti a una particolare malattia.

I principi di base del trattamento dei disturbi enzimatici

Cambiamenti nella produzione di enzimi digestivi è un motivo per cercare cure mediche. Dopo un esame completo, il medico determinerà la causa del verificarsi del disturbo e prescriverà il trattamento appropriato. Non è raccomandato combattere la patologia da solo.

Una componente importante del trattamento è una corretta alimentazione. Al paziente viene assegnata una dieta appropriata, che mira a facilitare la digestione del cibo. È necessario evitare l'eccesso di cibo, in quanto provoca disturbi intestinali. Ai pazienti viene prescritta una terapia farmacologica, compreso il trattamento sostitutivo con preparati enzimatici.

I mezzi specifici e i loro dosaggi sono selezionati da un medico.

http://prokishechnik.info/anatomiya/funkcii/pishhevaritelnye-fermenty.html

Apparato digerente umano

Il ritmo moderno della vita, saturo di costante stress, scarsa ecologia, dieta scorretta e irrazionale, porta al fatto che all'età di 30 anni ogni quarta persona ha una delle malattie gastrointestinali della sua storia.

Qual è il tuo account? Se la coda non ha raggiunto, allora forse presto.

In questa pagina troverai le risposte alle seguenti domande:

• Quali sono le più comuni malattie gastrointestinali?
• Qual è la causa delle condizioni patologiche?
• Come affrontare le malattie del tubo digerente

Enzimi digestivi

Ciao a tutti quelli che hanno guardato la luce!

Oggi voglio parlare di enzimi. Sfortunatamente, molti di noi prestano poca attenzione agli enzimi, credendo che il nostro stomaco "digerisca le unghie". È vero?

Quindi andiamo: ogni giorno consumiamo cibo per digerire le più piccole particelle di minerali, vitamine, fibre, elementi costitutivi per la costruzione di proteine ​​- amminoacidi ed energia.
Mangiando un pezzo di carne, dobbiamo capire che prima di ottenere energia, vitamine, minerali e aminoacidi, il corpo deve riciclare, digerire, portare a uno stato che è disponibile per l'assimilazione.

Valore enzimatico

• Enzimi (o enzimi), attraverso il metabolismo, sono la base per l'esistenza di qualsiasi organismo.

• Solo gli enzimi sono in grado di controllare i processi più complessi di distruzione e sintesi di nuove sostanze.

• Qualsiasi reazione chimica e biologica che si verifica nel nostro corpo richiede l'indispensabile partecipazione degli enzimi

• Gli enzimi sono coinvolti nella percezione uditiva e visiva, svolgono un ruolo importante nella digestione, così come i processi di pulizia del corpo

• Il rinnovamento della composizione cellulare del sangue, delle ossa, della pelle - tutto questo e molto altro è interamente determinato dall'attività degli enzimi.

• Lo stato funzionale del sistema di difesa del corpo, che impedisce la penetrazione delle infezioni, neutralizza i veleni e rimuove i prodotti di scarto delle cellule, dipende da loro.

Enzimi (enzimi) sono sostanze proteiche che svolgono un ruolo importante in vari processi biochimici nel corpo. Sono necessari per la digestione del cibo, la stimolazione dell'attività cerebrale, i processi di approvvigionamento energetico delle cellule, il recupero di organi e tessuti.

• Gli enzimi digestivi e metabolici sono prodotti dall'organismo stesso.

• Enzimi alimentari che il corpo riceve dal consumo umano di cibo crudo. La funzione più importante degli enzimi è l'accelerazione e il lancio di reazioni biochimiche, la maggior parte delle quali avviene solo in presenza degli enzimi corrispondenti. La funzione di ciascuno degli enzimi è unica, ogni enzima attiva un processo biochimico. Nel corpo c'è una quantità enorme di enzimi - più di 3000

Gli enzimi si dividono in tre categorie: enzimi digestivi, dietetici e metabolici Digestivo Questo gruppo di enzimi è prodotto nel pancreas, nello stomaco, nell'intestino tenue e nelle ghiandole salivari del cavo orale. Lì, dividono le molecole del cibo in blocchi di base e quindi assicurano la loro disponibilità per il processo metabolico.
Un organo particolarmente importante per la produzione di molti enzimi digestivi è il pancreas. Produce amilasi, lipasi e proteasi. L'amilasi si trova nella saliva, nelle secrezioni pancreatiche e nei contenuti intestinali. Il compito dell'amilasi è di convertire i carboidrati in zuccheri semplici: le proteasi si trovano nel succo gastrico, nelle secrezioni pancreatiche e nei contenuti dell'intestino. Il compito della proteasi è quello di formare amminoacidi da proteine. La lipasi è nel succo gastrico e nella secrezione pancreatica, il suo compito è la scissione dei grassi. Metabolico: questo gruppo di enzimi è prodotto nelle cellule, negli organi, nelle ossa e nel sangue. Solo a causa della loro presenza il cuore, i reni e i polmoni funzionano. Gli enzimi metabolici assicurano che i nutrienti siano forniti in modo efficiente dal cibo. Consegnano le vitamine del corpo, i minerali, i fitonutrienti e gli ormoni. Nutrizionale: questo gruppo di enzimi è contenuto (deve essere contenuto) nei prodotti alimentari. Alcuni tipi di alimenti contengono enzimi: questo è il cosiddetto "cibo vivo". Sfortunatamente, gli enzimi sono molto sensibili al calore e sono facilmente distrutti quando riscaldati. Affinché il corpo ottenga una quantità aggiuntiva di enzimi è necessario diversificare la dieta con frutta e verdura fresca. I prodotti vegetali sono ricchi di enzimi: avocado, papaia, ananas, banana, mango, germoglio.

Malfunzionamenti dell'attività enzimatica (fermentopatia) del pancreas portano all'obesità, malattie acute dello stomaco e dell'intestino, e successivamente la mancanza di enzimi influenza il funzionamento del cuore e dei sistemi respiratori, nonché le condizioni generali del corpo. Ci sono reazioni allergiche, desquamazione della pelle, comparsa di acne, laminazione delle unghie, perdita di capelli. La fermentopatia è spesso causa di stanchezza cronica e stress.

Per attivare e mantenere il pancreas, la medicina tradizionale raccomanda enzimi digestivi di origine animale (la maggior parte di questi farmaci nelle farmacie). Tali mezzi sono noti: pancreatina, creonte, mezim, festale, colenzima. Allo stesso tempo, bisogna ricordare che il nostro corpo identifica gli enzimi di origine animale come nostri e gradualmente interrompe la loro produzione (perché dovremmo lavorare noi stessi se il segreto arriva).

E UN ALTRO PROBLEMA CHE CONNESSE DIRETTAMENTE CON LA MANCANZA DI ENERGIA - ENERGIA.

Si verifica abbastanza spesso e provoca gravi danni alla salute. Le allergie compaiono su sostanze irritanti e (o) antigeni di natura prevalentemente proteica (virus, batteri, funghi). Gli allergeni entrano nel corpo attraverso il tratto digestivo, i polmoni o il nasofaringe durante la respirazione, durante il contatto tattile.

Le cause delle allergie sono spesso associate a una carenza di proteasi - enzimi digestivi necessari per la scissione e l'escrezione di sostanze estranee di natura proteica, che sono presenti non solo nel tratto gastrointestinale, ma anche nel sistema circolatorio.

Quindi riassumiamo:

1. Nella nostra dieta dovrebbero essere presenti frutta e verdura fresche 2. Se la fermentazione si risolve nel risultato del test, gli enzimi digestivi sono il tuo prodotto! 3. Se il corpo ha la tendenza a formare cisti, granulomi, fibromi, fibromi (una tendenza alle formazioni), oltre a un'allergia, la tua dieta dovrebbe essere superata, chiamata - Proteasi!

E infine, grazie agli enzimi digestivi e alla proteasi per avermi aiutato a mantenere il peso ea sentirmi fiducioso in futuro (e questo è così importante per coloro che sanno non tanto per sentito dire che cos'è l'oncologia)

Tutta salute, amore e buona fortuna! Cordialmente, la tua Larissa

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